Типы структурной организации.

Существуют четыре типа структурной организации белков

Первичная структура – это сама полипептидная цепь, которая определяется последовательностью a-аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями, которые занимают промежуточное положение между одинарной и двойной связью, расстояние м/у С и N 10132нм, что создает возможность для таутомерных перегруппировок: лактанная (кетонная –С(=О)-NH-)ßàлактимная (енольная –COH=N-),что дает повышение устойчивости второй, реакционной спос-ти, вращение.

Наиболее характерными видами вторичной структуры (расположение полипептидной цепи в пространстве) белка являются следующие.

1. a-Спираль. Атом водорода NH-группы одной аминокислоты образует водородную связь с атомом кислорода СО-группы другой аминокислоты, отстоящей от первой на 4 а/к остатка. Закручивание по часовой стрелке, правый ход спирали. Водор связи располаг // оси спирали а R |. водор связи имеют кооперативный хар-р – нельзя разорвать одну не затрагивая др.

2. b-структура или складчатый слой. 2 или более полипептидных цепи расположены // или анти//, соед-ные межцепочечными водородными связями. Фибриллярные белки имеют либо α либо β, глобулярные могут сод-ть и те и др участки

Третичная структура – дальнейшая упаковка спирали, обусловлен взаимод-ем функ-ых групп, распол-х далеко др от др в линейной послед-ти. Взаим-е м/у ф-ми групп R а/к. третич стр-ра отвечает за биол активность белка. Основ роль игр взаим-е R а/к с водой, стабилизирут структуру гидрофобное взим-е, водор связи м/у гидрофил R, дисульфидные связи, электростатические взам-я м/у противопол заряж гр R а/к. Существуют следующие виды третичной структуры.

1. Глобулярные белки – белки, обладающие третичной структурой в виде глобул (альбумины, глобулины).

2. Фибриллярные белки – белки с третичной структурой в виде фибрилл (нитей: кератин, эластин).

Четвертичная структура – это структурное образование, состоящее из нескольких субъединиц, способ совместной упаковки и укладки полипептидных цепей. Субъединицей (протомером) является отдельная молекула белка с третичной структурой (глобула). Белки с четвертичной структурой называются олигомерными белками, эпимолекулами (сверхмолекулами), мультимерами.

Ферменты или энзимы – это биологические катализаторы белковой природы, синтезируемые живой клеткой и активирующие биохимические процессы. Известно около 3000 ферментов.

Химическая природа ферментов. Ферментами называются глобулярные белки. Они подразделяются на однокомпонентные (простые – сост только из а/к) и двухкомпонентные (сложные – сод-т еще небелковый компонент, кофактор). Сложные ферменты называются холоферментами. Белковые компоненты двухкомпонентных ферментов называются апоферментами, небелковые – кофакторами. Последние подразделяются на коферменты и простатические группы. Кофермент – это небелковая часть, лабильно связанная с апоферментом, простетическая группа – небелковая часть, прочно связанная с белком. Кофакторами м.б. витамины, коэнзимА, НАД, НАДФ, ионы металлов. По отдельности апофермент и кофактор не обладают активностью. Апофермент повышает католитическую активность кофактора, кофактор придает устойчивость апоферменту, влияет на конформацию фермента, уч-ет в связывании субстрата. Ферменты по химической природе – белки, поэтому обладают их характерными свойствами. Существует несколько участков в молекулу фермента. Коферментсвязывающий домен – участок мол апофермента, кот специфически связывает кофермент. Активный центр – небольш уч-к ферментативной пов-ти, сложное 3х мерное обр-е из сав-ть неск а/к. условно выдел 2 участка: католитический центр – вступает в химич взаимод/е с субстратом, и субстратный (связывающий) центр – якорная площадка, связывается с субстратом. Эти участки могут совпадать либо перекрываться.

Механизм работы. Каждый фермент, как правило, обладает специфичностью (т.е. катализирует только одну реакцию). 3 стадии: 1) присоединение молекулы субстрата к ферменту с обр-ем ферм-субстр комплекса, 2) изменение субстр под влиянием фермента, 2) обр-е продукта реакции и отделение его от фермента. Фермент в результате реакции не изменяется, но фермент снижает энергию активации (кол-во энергии, котор необходимо передать одному молю в-ва, чтобы все его молекулы достигли переход состояния при данной температ.)

Основные классы ферментов. Ферменты подразделяются на шесть классов: 1) Оксидоредуктазы (ОВР всех типов, пероксидаза, каталаза). 2) Трансферазы (перенос отдельных атомов или групп атомов от донора к акцептору – метилтрансферразы, фосфотрансферразы, гликозил-, ацил-). 3) Гидролазы (гидролитическое расщепление химических связей – пептидаза, липаза, хлорофиллаза). 4) Лиазы (отщепление функциональной группы с образов двойных связей). 5) Изомеразы и мутазы (обусл. конформац. Изменения, взаимопревращения геометрич оптических изомеров). 6) Лигазы, синтетазы (катализ реакций синтеза с затратами энергии АТФ).

Нуклеиновые кислоты. называются высокомолекулярные биологические полимеры (полинуклеотиды), структурной единицей которых является мононуклеотид.

Нуклеиновые кислоты содержат 8–10 % фосфора и 15–16 % азота.
К ним кислотам относятся дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК) и рибонуклеиновые кислоты (РНК).

В состав нуклеотида - структурного звена нуклеиновых кислот - входят три составные части: азотистое основание - пиримидиновое или пуриновое; моносахарид - рибоза или дезоксирибоза; остаток фосфорной кислоты.

 

ДНК – нуклеиновая кислота, мономерами которой являются дезоксирибомононуклеотиды. В состав мономеров входят А, Г, Т, Ц. Пентозой является дезоксирибоза.

В зависимости от места локализации ДНК в клетке различают ядерную, митохондриальную, хлоропластную, центриольную и эписомальную ДНК.

Количество ДНК в клетке измеряется пикограммами (10^–12г) и колеблется 0,01 пг у кишечной палочки до нескольких пикограммов в гаплоидных клетках высших организмов.

Кроме внутриклеточной ДНК существует ДНК, входящая в состав вирусов и фагов.

ДНК имеет три уровня структурной организации. Первичная структура – последовательное соединения мононуклеотидов при помощи фосфодиэфирной связи за счет гидроксильных групп, одна из которых принадлежит фосфорной кислоте, соединенной с 5-м атомом С дезоксирибозы одного мононуклеотида, а другая – с 3-м атомом С пентозы другого мононуклеотида. Вторичная структура ДНК представляет собой анти// спираль, образованную двумя цепями ДНК, направленными в противоположные стороны. Схематично ее можно представить в виде винтовой лестницы, перила которой образованы молекулами дезоксирибозы, соединенными между собой фосфодиэфирными связями (3, 5-связь), а ступени – парами азотистых оснований, одно из которых представлено производными пурина, а другое – пиримидина. Азотистые основания разных цепей ДНК образуют пары по принципу комплементарности: определенное пуриновое основание дополняется только определенным пиримидиновым основанием (комплементарные основания). Так, аденин комплементарен тимину, гуанин – цитозину. Комплементарные пары соединяются между собой водородными связями. Между А и Т образуются две связи (А = Т), между Г и Ц – три связи (Г º Ц). Третичная структура ДНК. В ядре клетки находятся хроматиновые нити – цепи бусинок – нуклеосомы. Каждая нуклеосома состоит из белков гистонов, на которые и накручена молекула ДНК. Нуклеосомные нити скручены в спираль и образуют толстые фибриллы – соленоиды. Данная многократная спирализация ДНК и является третичной структурой.

Биологическая роль ДНК: 1) Хранение и передача генетической информации. 2)Репликация – удвоение ДНК (расплетение двух цепей ДНК, синтез на каждой родительской цепи двух дочерних в соответствии с принципом комплементарности).

РНК – биополимер, мономером которого является рибомононуклеотид.

Молекула РНК отличается от молекулы ДНК тем, что в ее состав вместо тимина (Т) входит урацил (У). Для структуры РНК характерно три уровня организации. Первичная структура – последовательное соединение монорибонуклеотидов с помощью фосфодиэфирной связи. Вторичная структура – это частично спирализованная одинарная полинуклеотидная цепь (в отличие от ДНК молекула РНК состоит из одной цепи). Участки спирализации ("шпильки") образуются за счет водородных связей между комплементарными основаниями. Третичная структура характеризует пространственное расположение молекулы.

По функциональному значению, молекулярным массам РНК подразделяется на следущие виды: информационная (иРНК) или матричная (мРНК); транспортная (тРНК); рибосомальная (рРНК); вирусная (вРНК)

иРНК копирует генетическую информацию ДНК. Перемещаясь к рибосомам, становится матрицей для синтеза белка, переводит генетическую информацию ДНК в аминокислотную последовательность.

тРНК переносит активированные аминокислоты к местам синтеза белка на рибосомы. Локализованы в гиалоплазме клетки, ядерном соке, бесструктурной части хлоропластов и мотохондрий. У эукариот тРНК сост из 70-90 нуклеатидов и имеет стр-ру в виде клеверного листа.

рРНК является основным компонентом рибосом, составляет 65 % от массы всех рибосом, участвует в биосинтезе белка и выполняет другие функции.

вРНК является составными частями вирусных и фаговых рибонуклеопротеинов и несут всю информацию, необходимую для размножения вируса в клетках хозяина.

В настоящее время обсуждается вопрос о целесообразности выделения в отдельные категории нескольких видов РНК: ядерной, хромосомной, митохондриальной и других. Например, в ядре клетки обнаружена гетерогенная ядерная РНК, которая синтезируется в ядре на ДНК и является предшественницей всех типов РНК. Образование различных типов РНК из всех предшественников получило название процессинга.

32.Назовите основные трофические цепи в природе. Что такое экологические пирамиды и какие они бывают? Покажите сущность закона Линдемана.

Пищевая цепь – это линейная последовательность организмов, в которой происходит передача вещества и энергии от одного звена к другому. В зависимости от того, с чего начинается пищевая цепь, они подразделяются на 2 типа:

Пастбищные цепи (цепи выедания) – это пищевые цепи, начинающиеся с автотрофов (продуценты органических веществ), связывающих солнечную энергию → консументы первого порядка (растительноядные животные) → консументы второго, третьего и последующих порядков (потребляют готовые органические вещества животного происхождения): хищники, падальщики, паразиты. → редуценты и детритофаги. Типичные редуценты – грибы и бактерии, выделяющие в пищеварительные ферменты в окружающее их органическое вещество, затем и всасывают продукты наружного переваривания.

Детритные цепи (цепи разложения) – это пищевые цепи, начинающиеся с детрита.

Детритофаги заглатывают мелкие съедобные частицы (многие мелкие беспозвоночные животные, например: черви, мокрицы, панцирные клещи, ногохвостики). Детритофагов могут поедать плотоядные животные, их в свою очередь – консументы следующего порядка и т.д.

Примеры пищевых цепей.

Пастбищные: Растение → слизень → лягушка → уж → горностай.

Растение → тля → божья коровка → паук → скворец → ястреб

Детритные: Листовой опад → дождевой червь → дрозд → ястреб-перепелятник

Труп животного → падальная муха и её личинки → травяная лягушка → уж

Экологические пирамиды – наглядное отображение пищевых отношений и эффективность передачи энергии в биотическом компоненте экосистемы. Основанием пирамиды служит уровень продуцентов. Существуют 3 типа экологич пирамид:

1. Пирамиды чисел, основанные на подсчёте организмов каждого трофического уровня. Количество особей на разных уровнях изображают в виде лежащих друг на друге прямоугольников, длина которых пропорционально числу организмов на единице площади местообитания или в единице объёма.

2. Пирамиды биомассы, в которых используется суммарная биомасса (сухая) организмов на каждом трофич уровне. Состоят из прямоугольников, соответствующих массе организмов на единице площади или в единице объёма местообитания.

3. Пирамиды энергии, учитывающие энергоёмкость организмов каждого трофич уровня. Они учитывают продуктивность, т.е. скорость образования биомассы, в отличие от пирамид чисел и массы, описывающих мгновенное состояние экосистемы. Каждый прямоуольник пирамиды соответствует количеству энергии (в пересчёте на ед объёма или площади), протекающий через данный трофический уровень за определённый период времени. Эти пирамиды считаются самыми полезными, но собрать данные для их построения труднее всего.

Сложности в применении экологических пирамид:

-основная проблема заключается в распределении организмов по трофическим уровням (многие консументы добывают пищу сразу на нескольких трофических уровнях)

-некоторые экологи считают, что относить всё растительное вещество к уровню продуцентов не совсем корректно. Многие части растений не содержат хлорофилл (клубни, плоды, семена). Их правильнее относить к консументам.

-часто в пирамиды не включают мёртвую органику.

Закон Линдемана (з-н пирамиды энергий) – с одного трофического уровня экологической пирамиды переходит на другой её уровень в среднем не более 10% энергии. Остальная часть расходуется предыдущим трофическим уровнем на поддержание жизнедеятельности.