Основні етапи біосинтезу білка

Дослідження, проведені в різних лабораторіях, показали, що синтез поліпептидних ланцюгів проходить у чоти­ри стадії.

На першій стадії синтезу білка, яка називається активацією, здійснюється активація амінокислот шляхом зв'язування їх із відповідними тРНК. Цей процес відбувається в розчинній час­тині цитоплазми клітин за рахунок енергії АТФ.

Друга стадія біосинтезу білка називається ініціацією поліпеп-тидного ланцюга. На цій стадії шляхом зв'язування ІРНК і пер­шої, або ініціюючої, активованої амінокислоти з вільною рибосо-мною 30 S-субодиницею, що потім зв'язується рибосомною 50 S-субодиницею, відбувається утворення ініціюючого комплексу.

На третій стадії, яка називається елонгацією, відбувається по­довження поліпептидного ланцюга шляхом послідовного приєд­нання нових амінокислот, які приносяться до ІРНК відповідними тРНК. Причому кожна тРНК, яка переносить певну амінокисло­ту, специфічно відбирається відповідною ділянкою іРНК - кодоном. Після утворення чергового пептидного зв'язку молекула ІРНК і утворений поліпептидний ланцюг переміщуються, або транслюються на рибосомі. При цьому наступий кодон ІРНК займає на рибосомі робоче положення, до нього може приєднува­тися нова тРНК Із принесеною амінокислотою. На стадії елонга­ції використовується енергія, що поставляється у формі ГТФ.

На четвертій стадії, яка називається термінацією поліпепти­дного ланцюга, синтез білка закінчується. Сигналами термінації служать певні ділянки ІРНК. Коли при транслокації вони досягають рибосоми, синтез поліпептидного ланцюга припиня­ється і він відокремлюється від рибосоми.

Розглянемо більш докладно весь процес біосинтезу білка.

Активація амінокислот. На першій стадії білкового синтезу 20 амінокислот, що входять до складу білків, активуються. Вони з'єднуються з певними тРНК під дією ферментів, які називають­ся аміноацил-тРНК-синтетазами. При цьому кожній амінокис­лоті відповідає свій специфічний фермент.

Активація амінокислот проходить у два етапи. Спочатку амінокислота взаємодіє з АТФ, утворюючи аміноациладенілову кислоту:

На другому етапі відбувається перенос аміноацильної групи з аміноациладенілової кислоти на тРНК. При цьому утворюєть­ся аміноацил-тРНК і аденілова кислота:

Аміноацильна група зв'язується з тРНК на тому кінці її молекули, який має послідовність нуклеотидів ЦЦА. Нагадаємо, що на протилежному кінці молекули тРНК, яка має форму лис­тка конюшини, знаходиться особлива ділянка з трьох нуклеоти-дів, або триплет, яку називають антикодоном тРНК. Завдяки антикодону, що має певну послідовність нуклеотидів, кожна тРНК «впізнає» своє місце на іРНК, а амінокислота, яка транспо­ртується, займає правильне місце в зростаючому поліпептидному ланцюзі.

Ініціація поліпептидного ланцюга. Встановлено, що по-ліпептидний ланцюг будується, починаючи з NН₂-кінцевої аміно­кислоти, тобто перша амінокислота вступає в утворення пептид­ного зв'язку своєю карбоксильною групою. Крім того, синтез біль­шості, а можливо, і всіх білків починається з амінокислоти метіо­ніну. Однак ініціюючий залишок метіоніну, включається в поча­ток білкового синтезу не у вигляді метіоніл-тРНК, а як N-форміл-метіоніл-тРНК. Інакше кажучи, у молекулі метіоніну аміногрупа блокована формільною групою. Тому дана кислота і не бере уча­сті в утворенні пептидного зв'язку своєю аміногрупою.

Залишок N-формілметіонілу не залишається в складі синте­зованого поліпептидного ланцюга, він відщеплюється після за­кінчення білкового синтезу. Участь метіоніну у вигляді форміл-метіоніл-тРНК на початку білкового синтезу виключає, очевид­но, можливість синтезу рибосомою пептидного ланцюга з сере­дини іРНК.

Дуже важливою обставиною в ініціації поліпептидного лан­цюга є постійна дисоціація 70 S-рибосоми на 50 S- і 30 S-суб-одипиці і постійна реасоціація цих субодиниць з утворенням 70 S-рибосоми. Дисоціація і реасоціація 70 S-рибосоми має важ­ливе біологічне значення, яке полягає в тому, що рибосома почи­нає синтез поліпептидного ланцюга саме з початку молекули іРНК, а не в будь-якому її місці.

Процес ініціації здійснюється після дисоціації 70 S-рибосо­ми на 50 S- і 30 S-субодиниці. Він починається з утворення ком­плексу між 30 S-субодиницею рибосоми, ІРНК і формілметіоніл-тРНК. У цьому процесі беруть участь ГТФ і три речовини білко­вої природи, які називають чинниками ініціації. До ініціюючого комплексу, що утворився, далі приєднується 50 S-субодиниця, у результаті чого утворюється повна функціональна 70 S-рибосо-ма, зв'язана з початком полінуклеотидного ланцюга іРНК. Фор-мілметіоніл-тРНК, яка надійшла спочатку в аміноацильну діля­нку рибосоми, переміщається потім у пептидильну ділянку. На цьому процес ініціації закінчується.

Елонгація поліпептидного ланцюга. У момент закінчення процесу ініціації формілметіоніл-тРНК розташована в пептиди-льній ділянці рибосоми, аміноацильна ділянка вільна і готова до прийняття наступної аміноацнл-тРНК.

Стадія елонгації складається з трьох етапів. На першому етапі в аміноацильну ділянку 70 S-рибосоми надходить нова аміноацил-тРНК, що зв'язується з наступним по черзі кодоном іРНК. Цей етап відбувається з використанням енергії, яка по­ставляється у вигляді ГТФ. На другому етапі на аміноацильній ділянці 70 S-рибосоми відбувається утворення пептидного зв'я­зку між новою аміноацил-тРНК і формілметіоніл-тРНК. Остан­ня переміщується на цю ділянку з пептидильного. При цьому тРНК, що звільнилася від формілметионільного залишку зали­шається усе ще зв'язаною з пептидильною ділянкою.

Утворення пептидного зв'язку відбувається без участі АТФ і ГТФ, але під дією ферменту пептидилтрансферази, яка є части­ною 50 S-субодиниці рибосоми.

На третьому, заключному, етапі елонгації утворений дипеп­тид, зв'язаний Із тРНК, що принесла нову амінокислоту, перемі­щується з аміноацильної ділянки на пептидильну, витісняючи з нього звільнену раніше від формілметионільного залишку тРНК. Процес переміщення дипептиду (або поліпептиду) з амі­ноацильної ділянки на пептидильну називається транслогацією. Він супроводжується витратою енергії у формі ГТФ. У процесі транслокації відбувається звільнення аміноацильної ді­лянки рибосоми, до якої приєднується наступна аміноацил-тРНК, і весь процес повторюється. Механізм елонгації поліпептидного ланцюга залишається однаковим протягом усього про­цесу біосинтезу білка.

Термінація поліпептидного ланцюга. Зчитування інформа­ції з ІРНК, тобто трансляція, і ріст поліпептидного ланцюга про­довжується до останнього С-кінцевого залишку її молекули. Сиг­налом для закінчення синтезу служить надходження на аміно­ацильну ділянку рибосоми одного з так званих "беззмістовних" кодонів (триплетів УАА, УАГ і УГА), що не транслюють жодної амінокислоти. Один із таких триплетів (або два підряд) розташо­вані на іРНК відразу за кодоном останньої амінокислоти.

Процес термінації вивчений меншою мірою, ніж інші стадії білкового синтезу. Проте відомо, що спочатку поліпептидний ланцюг переміщується з аміноацильної ділянки, де утворився останній пептидний зв'язок, на пептидильний. Потім відбува­ється розрив зв'язку між кінцевою амінокислотою і її тРНК, і поліпептидний ланцюг покидає рибосому. Після цього розпада­ється комплекс рибосома – іРНК, а сама рибосома дисоціює на дві субодиниці, які знову використовуються в біосинтезі.

Синтезований поліпептидний ланцюг, потрапляючи в цито­плазму, набуває властивої йому просторової конфігурації.

Весь процес біосинтезу білка можна зобразити схематично. Як бачимо, біосинтез білка в клітині здійснюється за

участю нуклеїнових кислот, які справедливо називають "живи­ми молекулами". Головне місце в білковому синтезі належить молекулі ДНК, у полінуклеотидних ланцюгах якої у вигляді унікальної І специфічної послідовності нуклеотидів закладена генетична інформація про послідовність амінокислот для міль­йонів білків, що синтезуються. Молекули ДНК зберігають спад­кову інформацію і шляхом реплікації передають її з покоління в покоління.

Доказом провідної ролі ДНК у формуванні специфічних осо­бливостей білка і його синтезу є той факт, що при руйнуванні ДНК ядер порушується або зовсім припиняється білковий син­тез. Це спостерігається за умови дії радіоактивного випро­мінювання, додавання радіоактивного фосфору, а також при роз­щепленні ДНК під впливом ферментів.

Свою спадкову функцію ДНК виконує не безпосередньо, а за допомогою РНК. Так, інформація про структуру білка переда­ється молекулою ДНК на іРНК, яка є посередником між ДНК і білками. Інші РНК виконують ніби підсобні функції: тРНК до­ставляє необхідні для білкового синтезу амінокислоти, інші РНК входять до складу рибосом і допомагають списувати інформа­цію з ІРНК. Таким чином, нуклеїнові кислоти мають надзви­чайно важливе значення в білковому синтезі.

Розглянемо тепер, як відбувається розшифровка генетичного коду, тобто яким чином нуклеїнові кислоти, що складаються з чотирьох нуклеотидів, кодують і передають інформацію на амі­нокислотну мову білків.

ГЕНЕТИЧНИЙ КОД

На цей час точно встановлено, що Інформація про специфічну будову білкової молекули закладена в послідовності нуклеотидів молекули ДНК, яка називається кодом.

Само собою зрозуміло, що передача інформації не може здій­снюватися за принципом "один нуклеотид - одна амінокисло­та", оскільки таким шляхом можнй закодувати тільки 4 аміно­кислоти. Двох нуклеотидів також не вистачає, оскільки чотири нуклеотиди можуть дати тільки 16 різноманітних сполучень по два нуклеотиди (4²=16). Кількість же різних сполук із трьох нуклеотидів складає вже 64 (4^а=64), і, отже, 20 амінокислот мо­жуть бути закодовані за допомогою триплетного коду. Таким чином, код для 20 амінокислот, які входять до складу молекул природних білків, має бути як мінімум триплетним.

Перше експериментальне підтвердження триплетності гене­тичного коду було одержано в 1961 р. Ф. Криком, а пізніше було остаточно доведено М. НіренбергоМ, П. Ледером і X. Кораною.

Доказ триплетності коду поставив нові питання: оскільки для двадцяти амінокислот цілком достатньо двадцять трипле­тів, яка роль зайвих (сорока чотирьох) колонів?

Як показали дослідження, окремі амінокислоти можуть ко­дуватися не одним, а декількома колонами. Кодони 20 аміноки­слот подані в табл. 4.

Таблиця показує, що тільки триптофан і метіонін кодуються кожний одним триплетом, а на інші амінокислоти припадає по 2,

З, 4 і навіть по 6 кодонів. З 64 триплетів 61 кодують амінокисло­ти, а три, що залишились, не кодують ніяких амінокислот - їх назвали "беззмістовними кодонами". Роль цих кодонів полягає в поданні сигналу про закінчення біосинтезу білка, тобто стадії термінації, тому вони називаються ще кодонами термінації.

Існування декількох кодонів для однієї і тієї ж амінокислоти називають виродженням генетичного коду. Ця властивість ге­нетичного коду має важливий біологічний зміст. Якби кожній амінокислоті відповідав тільки один триплет, то при заміні од­ного нуклеотиду в кодоні він перетворювався б у беззмістовний, що призводило б до припинення білкового синтезу. Проте вна­слідок того, що код вироджений, тобто майже кожній амінокис­лоті відповідає декілька кодонів, заміна одного нуклеотиду в ко­доні призводить лише до заміни однієї амінокислоти іншою і синтез білка не зупиняється. При цьому, якщо заміна амінокис­лоти відбулася не в активному центрі білка, його біологічні вла­стивості не порушуються.

З таблиці генетичного коду видно, що код вироджений не­рівномірно. Наприклад, для серину і лейцину він вироджений шестикратно (існує 6 кодонів для серину і 6 - для лейцину), а для таких амінокислот, як тирозин, гістидин, глутамінова кисло­та й Інші, код вироджений лише дворазово. Неважко помітити, що в багатьох випадках виродженість коду стосується тільки третього нуклеотиду в кодоні, причому це положення зайняте або піримідиновою, або пуриновою основою. Іншими словами, кодування однієї амінокислоти визначається головним чином двома першими нуклеотидами, а третій нуклеотид не має істот­ного значення. Тому можна вважати, що генетичний код не три­плетний.

Важливою особливістю генетичного коду є відсутність "роз­ділових знаків" між кодонами. У зв'язку з цим зчитування ін­формації з ІРНК має починатись у строго визначеному місці, інакше вся послідовність нуклеотидів буде прочитана невірно, що призведе до біосинтезу "беззмістовного" білка з правильною структурою.

Необхідно також відзначити, що генетичний код універсаль­ний - триплети, що кодують одні й ті ж амінокислоти, однакові у всіх живих організмів, навіть у таких дуже віддалених видів, як людина, рослини і бактерії.

ОБМІН НУКЛЕЇНОВИХ КИСЛОТ

Нуклеїнові кислоти є складовою частиною нуклео-протеїдів і входять до складу харчових продуктів. Особливо бага­ті нуклеїновими кислотами продукти тваринного походження.

Під дією травних соків травного каналу нуклеопротеїди роз­щеплюються на прості білки і нуклеїнові кислоти. Білки розще­плюються до вільних амінокислот уже відомим нам шляхом, а нуклеїнові кислоти під впливом ферментів, які називають нуклеазами, розщеплюються на окремі мовонуклеотиди.

Мононуклеотиди, що утворилися, розпадаються далі на нук-леозиди і фосфорну кислоту під дією нуклеотидаз. Нуклеозиди й окремі мононуклеотиди є тими формами нуклеїнових кислот, що всмоктуються стінкою кишок і включаються в клітинний обмін.

У результаті повного розщеплення мононуклеотидів утворю­ються азотисті основи (пуринового і піримідинового ряду), пен­този (рибоза або дезоксирибоза) і фосфатна кислота. Ці продук­ти можуть перетворюватися у відповідні кінцеві продукти або ж використовуватися організмом для біосинтезу різних сполук, у тому числі нуклеотидів, нуклеїнових кислот і нуклеопротеїдів. Фосфатна кислота використовується для синтезу АТФ, фосфати­дів, кісткової тканини. Пентози через ряд проміжних реакцій перетворюються в СО₂ і Н₂О або вступають в інші реакції.

Щодо азотистих основ, то вони зазнають перетворень, у ре­зультаті яких Із пуринових основ утворюються сечова кисло­та й алантоїн, із піримідинових - аміак. |3-амінокислоти і вугле­кислий газ.

Перетворення пуринових основ. Перетворення аденіну і гу­аніну супроводжується дезамінуванням і наступним їх окисненням в оксипурин,

Аденін під дією аденази дезамінується до гіпоксантину, який перетворюється потім у ксантин, гуанін дезамінується гуаназою до ксантину. Ксантин окислюється далі ксантиноксидазою до сечової кислоти:

Сечова кислота є кінцевим продуктом обміну пуринових основ у людини і людиноподібних мавп і виділяється з організ­му разом із сечею, В інших тварин (коней, собак, кішок, кроли­ків) сечова кислота окислюється далі до алантоїну - кінцевого продукту обміну пуринових основ:

Перетворення піримідинових основ. Перетворення цитози­ну, урацилу і тиміну порівняно з пуриновими основами мають деякі особливості.

Піримідинові основи в тканинах і печінці спочатку віднов­люються, а потім розщеплюються на більш прості речовини.

Цитозин спочатку дезамінується і перетворюється в урацил:

Урацил перетворюється в Р-аланін, при цьому звільняютіся аміак і вуглекислий газ:

Тимін утворює β-аміноізомасляну кислоту, аміак і вуглекислий газ:

Утворені β-амінокислоти (β-аланін і β-аміноізомаслява кис­лоти) перетворюються потім у сечовину. Аміак і вуглекислий газ, що виділилися при розпаді піримідинових основ, також ви­користовуються для біосинтезу сечовини.

Таким чином, основними кінцевими азотовмісними продук­тами обміну нуклеїнових кислот і нуклеопротеїдів в організмі людини є сечова кислота і сечовина.

 

 

БІОСИНТЕЗ НУКЛЕОТИДІВ

Оскільки мононуклеотиди складаються з азотис­тих основ (аденіну, гуаніну, урацилу, цитозину і тиміну), рибози або дезоксирибози і фосфатної кислоти, для синтезу окремих мононуклеотидів необхідна наявність у клітині цих складових компонентів. Пентози і фосфатна кислота, потрапляючи з хар­човими продуктами, знаходяться в організмі в достатній кілько­сті. Основним шляхом забезпечення організму азотистими ос­новами є синтез їх у клітинах тканин людини і вищих тварин. Попередники пуринових і піримідннових основ. Методом мічених атомів з'ясовано, що для синтезу азотистих сполук пу­ринового ряду необхідні такі речовини-попередники: аспарагі­нова кислота, глутамін, мурашина кислота, гліцин і СО₂. У наве­деній нижче формулі пурину показано, за рахунок яких із на­званих сполук утворюються окремі частини пуринового кільця:

Для синтезу піримідинових основ використовуються аспара­гінова кислота, вуглекислий газ і аміак. На першому етапі а аміаку І вуглекислого газу за участю АТФ утворюється карба-моїлфосфатна кислота, яка утворює одну з частин піримідинового кільця. Інша частина цього кільця утворюється за рахунок аспарагінової кислоти.

Синтез піримідйнових основ здійснюється через проміжну сполуку оротову кислоту, яка утворює з діримідинових азотистих основ - урацил. Нижче подано цикл піримідину і перетворення оротової кислоти в урацил:

Урацил є азотистою основою мононуклеотиду - уридилової кислоти, яка шляхом амінування перетворюється в цитидилову

кислоту. Остання внаслідок метилювання перетворюється в ти-мідилову кислоту.

Біосинтез мононуклеотидів. Пуринові мононуклеотиди син­тезуються не шляхом простого сполучення їх основних компо­нентів між собою в послідовності азотиста основа - пентоза -фосфатна кислота. їх синтез починається з пірофосфатного фосфорилювання рибозо-5-фосфату за рахунок енергії АТФ. Потім до напівацетального гідроксилу пентози у визначеній послідов­ності приєднуються речовини, що беруть участь у побудові кіль­ця пуринової основи:

У результаті цих послідовних реакцій утворюється інозинова кислота, яка за участю аспарагінової кислоти і АТФ перетво­рюється в аденілову.

При взаємодії інозинової кислоти з глутаміном утворюєть­ся гуанілова кислота.

Таким чином, при синтезі пуринових мононуклеотидів кіль­це азотистої основи формується на фосфорильованій пентозі.

Синтез піримідинових мононуклеотидів на відміну від пури­нових відбувається після того, як сформується кільце піриміди-нової основи, а саме, коли з карбамоїлфосфату й аспарагінової кислоти утвориться оротова кислота. До кільця оротової кисло­ти приєднується рибозо-5-фосфат, у результаті чого утворюється оротидил-5-фосфат. Останній, декарбоксилюючись, перетворю­ється в уридилову кислоту (піримідиновий мононуклеотид).

Уридинова кислота у формі УТФ, утвореного за рахунок енергії АТФ, служить попередником інших піримідинових нуклеотидів:

Уридинтрифосфат шляхом амінування за участі енергії АТФ утворює цитидинтрифосфат:

Шляхом метилювання уридилової кислоти утворюються тимідинова кислота.

БІОСИНТЕЗ НУКЛЕЇНОВИХ КИСЛОТ

Синтез нуклеїнових кислот здійснюється шляхом сполучення між собою залишків великої кількості мононуклеотидів, джерелом яких служать нуклеозидтрифосфати. Останні завжди є в клітині в достатній кількості. У синтезі ДНК нуклеозидтрифосфатами служать такі дезоксирибонуклеозидтрифос-фати: дАТФ, дЦТФ, дГТФ і дТТФ, у синтезі РНК - рибонуклео-зидтрифосфати: АТФ, ГТФ, ЦТФ і УТФ.

Специфічний біосинтез нуклеїнових кислот здійснюється за допомогою ферментів ДНК- і РНК-полімераз. Для ефективного функціонування цих ферментів необхідна наявність "затравки" у вигляді вже готового ланцюга, який відіграє роль матриці. Остання обставина має принципове значення, оскільки завдяки наявності матриці забезпечується специфічний синтез нуклеї­нових кислот з певною заданою послідовністю нуклеотидних залишків у молекулі.

Біосинтез ДНК. Специфічний синтез ДНК здійснюється за допомогою ДНК-полімерази при невеликій кількості готових молекул ДНК.

Загальна схема біосинтезу ДНК за допомогою ДНК-по­лімерази може бути подана такою схемою:

Роботами А. Корнберга і його колег було виявлено, що нати-вна двоспіральна ДНК не здатна підтримувати синтез ДНК, у той час як денатурована ДНК {особливо коли її ланцюги роз'єд­нані і знаходяться на великій відстані) виявляє максимальну активність. Ці факти є свідченням того, що для ДНК-полімерази необхідна одноланцюгова ДНК насамперед як матриця для син­тезу полінуклеотидного ланцюга.

Дослідження останніх років показали, що ДНК-полімераза функціонує з найбільшою ефективністю в тому випадку, якщо ДНК містить два ланцюги - матричний і затравочний (рис. 24). При цьому приєднання окремих нуклеозидмонофосфатів і з'єд­нання їх між собою відбувається на затравочному ланцюзі, а порядок, в якому ДНК-полімераза приєднує нові мононуклеоти-дні залишки, визначається послідовністю основ у матричному ланцюзі.

За допомогою ДНК-полімерази здійснюється хімічна реак­ція, яка полягає в перенесенні залишку нуклеозидмонофосфату на кінцевий нуклеотидний залишок затравочного ланцюга мо­лекули ДНК, а потім на кінцевий нуклеотид полінуклеотидного ланцюга, який росте в процесі біосинтезу. Перенесення здій­снюється на місце атома водню гідроксильної групи, розташова­ної біля третього атома вуглецю дезоксирибози кінцевого нуклеотиду. Вільна гідроксильна група біля третього вуглецевого атома дезоксирибози попере­дньо приєднаного нуклеотидного залишку реагує з гідроксиль­ною групою у п'ятому положен­ні наступного нуклеотидного залишку. У такий спосіб здійс­нюється ступінчатий біосинтез полінуклеотиду шляхом наро­щування його з одного кінця. Цей процес відбувається по всій довжині матричного ланцюга в напрямку 5→3.

Синтез полінуклеотидного ланцюга забезпечується за раху­нок енергії розщеплення макро-ергічних зв'язків у трифосфатних угрупованнях при звільнен­ні пірофосфату.

Оскільки матриця являє со­бою од но ланцюгову структуру, необхідною умовою для біосин-тезу молекул ДНК, які характеризуються двоспіральною струк­турою, є розходження двоспірального ("батьківського") полідезо-ксирибонуклеотиду на односпіральнї полінуклеотидні ланцюги (кожен з яких може служити матрицею), на яких і відбувається складання комплементарних їм полінуклеотидів. У результаті цього з однієї двоспіральної молекули ДНК утворюється дві ("дочірні") двоспіральні молекули ДНК, абсолютно ідентичні як між собою, так і до вихідної молекули ДНК.

ДНК-лігази. Важливе місце в біосинтезі ДНК займають реак­ції, що каталізуються ДНК-лігазою. Цей фермент здатний лікві­довувати розриви, які виникають в одному з ланцюгів під впли­вом ендонуклеаз, шляхом утворення нового 3'→5'-зв'язку між роз'єднаними кінцями. Тому ДНК-лігази називають зшиваючи­ми ферментами. Крім того, ДНК-лігаза може з'єднувати кінці лінійної дволанцюгової молекули ДНК з утворенням кільцевої структури.

Для прояву своєї активності ДНК-лігаза потребує наявності інтактного комплементарного ланцюга ДНК, за рахунок спарю­вання з яким два кінця, що з'єднуються, виявляються поруч. Саме в таких умовах між ними виникає новий фосфодиефірний зв'язок. Утворення кільцевих дволанцюгових молекул ДНК за участю ДНК-лігази відбувається завдяки наявності комплемен­тарних "липких" кінців у лінійній молекулі ДНК-попередника. ДНК-лігази виявлені в найрізноманітніших клітинах.

Біосинтез РНК. Синтез РНК найбільш інтенсивно відбуваєть­ся в ядрі. Дослідження показали, що в цьому синтезі матрицею виступає один з ланцюгів ДНК і бере участь РНК-полімераза. Процес синтезу РНК із використанням матрицею ядерної ДНК одержав назву транскрипції ("списування" інформації). Синтезо­вану таким чином РНК назвали інформаційною, оскільки вона передає інформацію від ДНК до місця синтезу білків.

Синтез РНК, як і ДНК, про­ходить у чотири стадії: при­єднання РНК-полімерази до ДНК-матриці; ініціація ("спи­сування" інформації з ДНК-матриці на послідовність нуклеотидів у молекулі РНК); елонгація (подовження) лан­цюга РНК; термінація, тобто закінчення синтезу РНК.

Загальну схему синтезу РНК, що каталізується РНК-полімеразою, можна зобразити так:

Так само, як і в синтезі ДНК, джерелом енергії для цього процесу служить реакція розщеплення рибонуклеозидтрифосфатів.

РНК, синтезована в присутності ДНК-матриці, характеризу­ється нуклеотидним складом, комплементарним нуклеотидному складу використаного як матриця ланцюга ДНК. Відмінність полягає лише в тому, що залишку тиміну в ДНК-матриці відпо­відає залишок урацилу в синтезованій РНК.