Будова і класифікація ферментів

1. Який критерій покладено в основу поділу ферментів на класи:

А. хімічна природа апоферменту;

В. хімічна будова коферменту;

С. хімічна природа субстрату;

Д. тип реакції;

Е. механізм реакції.

2. Який тип реакцій каталізують метилтрансферази:

А. окисно-відновні;

В. міжмолекулярного переносу хімічних груп;

С. гідролізу;

Д. негідролітичного розщеплення зв’язків;

Е. ізомеризації субстратів;

3. При метастазуванні раку передміхурової залози в інших тканинах і у сироватці підвищується активність кислої фосфатази. До якого класу відноситься цей фермент?

A. Гідролази

B. Оксидо-редуктази

C. Трансферази

D. Ліази

E. Синтетази

4. Реакції окислювання, що протікають при безпосередній взаємодії кисню із субстратом, каталізуються:

A. Оксидазами

B. Дегідрогеназами

C. Гідролазами

D. Цитохромами

Е. Ліазами

5. В легенях вугільна кислота (Н₂СО₃) за допомогою фермента розкладається до води та вуглекислого газу, який виділяється з повітрям. Який фермент каталізує цю реакцію?

A. Цитохром

B. Каталаза

C. Пероксидаза

D. Карбоангідраза

E. Цитохромоксидаза

6.Фермент здійснює перенос структурного фрагмента від одного субстрату до іншого з утворенням двох продуктів. Назвіть клас цього ферменту.

A Оксидоредуктаза.

B Ізомераза.

C Трансфераза.

D Лігаза.

E Гідролаза.

7.Простетичні групи ферментів можуть утворюватись з вітамінів. Похідним якого вітаміну є простетична група амінотрансфераз:

A РР

B В₁

C В₂

D В₆

E В₁₂

Фізико-хімічні властивості ферментів

1. При якій температурі зберігають органи і тканини для трансплантації:

А. –5-0 ⁰С;

В. 5-15 ⁰С;

С. 20-30⁰С;

Д. 37-40 ⁰С;

Е. 50-60 ⁰С.

2. Яке із тверджень про оптимальне значення рН для α-амілази слини вірне:

А. 6,8 – 7,4;

В. 7,2 – 8,0;

С. 3,5 – 5,5;

Д. 0,5 – 3,5;

Е. 1,5 – 2,5.

3. Визначення активності ферментів рекомендовано проводити за температури:

А. 0⁰С;

В. 10⁰С;

С. 25⁰С;

Д. 36⁰С;

Е. 50⁰С.

4. Зв’язування ферменту з субстратом з утворенням фермент-субстратного комплексу відбувається:

А. в алостеричному центрі;

В. в каталітичній ділянці активного центру;

С. в контактній ділянці активного центру;

Д. за участю функціональних груп на поверхні ферменту.

5. Яке із тверджень про оптимальне значення рН для пепсину вірне:

А. 6,8 – 7,4;

В. 7,2 – 8,0;

С. 3,5 – 5,5;

Д. 0,5 – 3,5;

Е. 1,5 – 2,5.

6. Яке із тверджень про оптимальне значення рН для ферментів лізосом вірне:

А. 6,8 – 7,4;

В. 7,2 – 8,0;

С. 4,5 – 5,5;

Д. 0,5 – 3,5;

Е. 1,5 – 2,5.

7. Яке із тверджень про оптимальне значення рН для ферментів плазми крові вірне:

А. 6,8 – 7,4;

В. 7,2 – 8,0;

С. 3,5 – 5,5;

Д. 7,3 – 7,4;

Е. 1,5 – 2,5.

8. Яке із тверджень про оптимальне значення рН для трипсину вірне:

А. 6,8 – 7,4;

В. 7,4 – 8,0;

С. 3,5 – 5,5;

Д. 8,5 – 9,5;

Е. 1,5 – 2,5.

 

Механізм і специфічність дії ферментів

1.До ферментів з відносною специфічністю відносять:

А. сахаразу;

В. аргіназу;

С. уреазу;

Д. хімотрипсин;

Е.лактазу.

2. Чим визначається субстратна специфічність ферменту:

А. алостеричним центром ферменту;

В.структурою субстрату;

С.структурою ферменту;

Д.активним центром ферменту.

3. Який з наведених нижче доказів підтверджує субстратну специфічність α-амілази:

А. гідроліз сахарози до глюкози і фруктози;

В.гідроліз крохмалю до глюкози;

С.гідроліз лактози до глюкози і галактози;

Д.гідроліз клітковини до глюкози;

Е.гідроліз целюлози до глюкози.

4. При афінній хроматографії як ліганд застосовано крохмаль. Який з білків-ферментів, що є у суміші, буде осідати на цьому ліганді:

А. лактаза;

В. амілаза;

С. сахараза;

Д. мальтаза;

Е. ліпаза.

5. До ферментів з абсолютною специфічністю відносять:

А. α-амілазу;

В. пепсин;

С. ліпазу;

Д. аргіназу;

Е.трипсин.

6. Фермент трипсин гідролізує розщеплення пептидних зв’язків у молекулах білків. За специфічністю дії його відносять до:

А. стереоспецифічних;

В. абсолютно специфічних;

С. відносно специфічних;

Д. просторово специфічних.

 

Активатори та інгібітори ферментів

1. У реанімаційне відділення привезли людину з явними ознаками отруєння метанолом. Хворому зразу ж призначили етанол внутрівенно в концентрації, яка у здорової людини викликає інтоксикацію. Чому таке лікування є ефективним?

A. Етанол конкурує з метанолом за активний центр алкогольдегідрогенази

B. У великих концентраціях етанол витісняє метанол з клітин, який виділяється з сечею

C. Введення етанолу стимулює інтенсивне розщеплення метанолу в мікросомах печінки

D. Етанол зв’язує дуже отруйний формальдегід, який утворюється в результаті окислення метанолу

E. Етанол конкурує з метанолом за активний центр фермента альдегіддегідрогенази

2. Хворому на гостре респіраторне захворювання призначено сульфаніламіди - структурні аналоги ПАБ (параамінобензойної кислоти), необхідної для синтезу фолієвої кислоти у мікроорганізмів. Вкажіть синтез яких сполук при цьому гальмується?

A. Моносахаридів.

B. Холестерину.

C. Ацетил-КоА.

D. Нуклеїнових кислот.

Е. Полісахаридів

3. Висока токсичність метанолу зв’язана з тим, що під дією алкогольдегідрогенази з нього утвориться формальдегід. Який з перерахованих методів лікування варто застосувати у випадку швидко виявленого отруєння метанолом?

A. Введення в кров етанолу

B. Вдихання чистого кисню

C. Введення в кров лактату

D. Введення в кров глюкози

E. Призначення активованого вугілля

4.Застосовувані в медицині препарати, що містять ртуть, миш'як, вісмут є інгібіторами ферментів, що мають тіолові групи. Яку амінокислоту можна використовувати для реактивації цих ферментів?

A. Цистеїн

B. Валін

C. Глутамат

D. Гліцин

E. Серин

5.Антибіотик олігоміцин до недавна використовувався при лікуванні туберкульозу. Назвіть процес, який інгібує цей препарат в туберкульозній паличці.

A Окислювальне фосфорилювання.

B Трансляція.

C Анаеробний гліколіз.

D Активний транспорт речовин через мембрани.

E Фагоцитоз.

6. Синильна кислота і ціаніди належать до найсильніших отрут.Залежно від дози смерть наступає через декілька секунд чи хвилин. Пригнічення активності якогоферменту є причиною смерті?

A каталази

B ацетилхолінестерази

C АТФ-синтетази

D цитохромоксидази

E метгемоглобінредуктази

7.Ціаніди блокують дію цитохромоксидази сполучаючись з іонами заліза, які входять до активного центру ферменту. Який вид гальмування (інгібування) має місце?

A безконкурентне

B конкурентне

C зворотне

D незворотне

E неспецифічне

8. Фосфорорганічні сполуки широко використовуються в якості інсектицидів, гербіцидів, фунгіцидів. Активність якого ферменту вони інгібують?

A каталази

B ацетилхолінестерази

C АТФ-синтетази

D цитохромоксидази

E сукцинатдегідрогензи

9. Малонову кислоту використовували для встановлення послідовності реакцій циклу трикарбонових кислот (циклу Кребса). Активність якого ферменту інгібує малонова кислота?

A каталази

B ацетилхолінестерази

C АТФ-синтетази

D цитохромоксидази

E сукцинатдегідрогензи

 

Регуляція ферментативних процесів

1. Хворій 54 років із хронічним панкреатитом призначений трасилол - інгібітор протеолітичних ферментів, що виробляються в підшлунковій залозі в неактивному стані у вигляді зимогенів. Який механізм лежить в основі активації цих ферментів?

A. Частковий протеоліз молекули зимогена

B. Алостерична регуляція

C. Фосфорилювання

D. Дефосфорилювання

E. Відщеплення регуляторної субодиниці

2. У регуляції активності ферментів важливе місце належить гормонам. Яким із зазначених механізмів здійснюється регуляція активності протеїнкінази?

A. АДФ-рибозилювання

B. Метилювання

C. За участю цАМФ

D. Обмежений протеоліз

E. Фосфорилювання-дефосфорилювання

3. У регуляції активності ферментів важливе місце належить їхній постсинтетичній ковалентній модифікації. Яким із зазначених механізмів здійснюється регуляція активності глікогенфосфорилази і глікогенсинтетази?

A. АДФ-рибозилювання

B. Метилювання

C. Аденілювання

D. Обмежений протеоліз

E. Фосфорилювання-дефосфорилювання

4. Одним із існуючих в організмі людини шляхів регуляції активності ферментів є їх ковалентна модифікація. Який саме варіант ковалентної модифікації має місце при регуляції активності ферментів глікогенфосфорилаза та глікогенсинтетаза?

A Фосфорилювання-дефосфорилювання.

B АДФ-рибозилювання.

C Метилювання.

D Гідроліз.

E Сульфування.

5. Яким із зазначених механізмів здійснюється регуляція активності трипсиногену?

A. АДФ-рибозилювання

B. Обмежений протеоліз

C. Аденілювання

D. Метилювання

E. Фосфорилювання-дефосфорилювання

6.Більшість регуляторних ферментів містять алостеричний центр. Вкажіть роль цього центру.

A Сприяє дисоціації коферменту.

B Приєднює субстрат.

C Змінює структуру субстрату.

D Приєднює регуляторний фактор.

E Блокує активний центр.

7. δ-Амінолевулінатсинтаза, яка починає синтез гема з гліцину і сукциніл-КоА, інгібується кінцевим продуктом – гемом. Назвіть такий тип інгібування.

A Ретроінгібування.

B Конкурентне інгібування.

C Безконкурентне інгібування.

D Неконкурентне інгібування.

E Частковий протеоліз.

8. Основними тригерами, що включають ефекторні системи клітини у відповідь на дію гормонів, є протеїнкінази, які змінюють каталітичну активність певних регуляторних ферментів шляхом АТФ-залежного фосфорилювання. Який із наведених ферментів є активним у фосфорильованій формі?

A Ацетил-КоА-карбоксилаза

B Глікогенфосфорилаза

C ГОМК-редуктаза

D Піруваткіназа

E Глікогенсинтаза

9.Фермен шлункового соку пепсин виділяється в неактивній формі – пепсиногену. Який механізм його активації?

A метилювання

B фосфорилювання

C дефосфорилювання

D обмеженого протеолізу

E ацетилювання

10. Порушення процесів розщеплення білків у тонкому кишечнику зумовлено порушенням активності трипсину та хімотрипсину. Від наявності якого фактора залежить активність цих ферментів?

A жовчних кислот

B пепсину

C ентерокінази

D соляної кислоти

E солей Na

Медична ензимологія

1. Які з ферментних препаратів використовують для лізису гною та некротичних тканин?

А. Трипсин

В. Амілазу

С. Ліпазу

Д. Нуклеазу

Е. Гексокіназу

2.Пацієнт відмічає болі в правому підребер’ї, особливо після вживання жирної їжі, підвищення t^о, пожовтіння склер. Запідозрено гепатит. Який ферментативний тест крові підтвердить це припущення?

A. Збільшення аспартатамінотрансферази

B. Зниження ЛДГ_1,2

C. Збільшення креатинфосфокінази

D. Зниження амілази