Мы поможем в написании ваших работ!



ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Органические компоненты эмали

Поиск

В созревающей эмали содержатся разные по свойствам белки. Их можно разделить на 2 основные группы: амелогенины и энамелины. По мере созревания эмали соотношение этих белков меняется. Если вначале основная масса белков представлена амелогенинами (90%), то впоследствии они постепенно разрушаются и увеличивается доля энамелинов.

Амелогенины содержат в своем составе большое количество остатков ПРО, ЛЕЙ, ГИС, ГЛУ. В них отсутствуют гидроксипролин и цистеин, характерные для коллагена и кератинов. Молекулярная масса их не превышает 30000 Да. Они гидрофобны и склонны к агрегации. Белки, выделенные из разных видов животных, имеют схожий аминокислотный состав, что связывают с их участием в механизмах минерализации. В ходе минерализации они, по-видимому, расщепляются, потому что по мере созревания увеличивается доля низкомолекулярных амелогенинов. Точные детали этого процесса неизвестны, но из незрелой эмали была выделена пептидаза со специфическим действием на амелогенины.

В настоящее время путем клонирования генов, кодирующих амелогенины, удалось установить первичную структуру этих белков. Интересно, что первые 33 аминокислоты на N-конце всех амелогенинов, выделенных из разных видов животных, были одинаковыми. В местах обнаруженных отличий сохранялся принцип, когда гидрофобные участки заменялись на неполярные, а полярные - на полярные. Тем самым сохраняются возможности формирования одинаковых пространственных структур, которые обеспечивают процессы минерализации.

Энамелины - группа кислых белков с молекулярной массой 50000-70000 Да. Они сильно гликозилированы (много гексозаминов - 4% и нейраминовой кислоты - 4%). Мало известно об их аминокислотном составе и пространственной структуре. Недавно было установлено, что вторичная структура энамелинов представлена преимущественно b-структурой.

Помимо белков из созревающей эмали выделены пептиды, липиды, моносахариды. Пептиды эмали, кислые по своим свойствам, по аминокислотному составу напоминают энамелины. Созревание эмали сопровождается значительным снижением содержания органических компонентов. Почти 100-200 кратное снижение содержания белков при созревании сопровождается значительным изменением аминокислотного состава. Предполагается, что процесс созревания сопровождается распадом амелогенинов и задержкой распада энамелинов. Энамелины, при этом, прочно присоединяются к кристаллам апатита.

Наружная поверхность эмали содержит меньше белков, чем внутренняя часть. Белки и пептиды, расположенные снаружи, более растворимы в воде.

Химический состав неорганического компонента эмали

Содержание кальция и фосфора в эмали составляет 33,6-39,4 и 16,1-18,0 весовых %, соответственно. В направлении от поверхности зуба к дентину их концентрация снижается. Обычно для кальция она снаружи составляет по массе 37,8 %, а внутри - 34,5 %, для фосфатов - 18 и 15 %, соответственно. При этом соотношение Са/Р сохраняется постоянным (2,1 и 2,3 - весовое и 1,62-1,78 - молярное соотношение). Такая же закономерность распределения концентрационного градиента в эмали относится к хлоридам (табл.4.1.2). А вот содержание карбонатов, натрия, магния и железа в эмали, наоборот, растет в направлении дентина. Интересно, что подобное распределение обнаружено и в непрорезавшихся зубах. Свинец присутствует в низких концентрациях и также накапливается на поверхности. Медь и стронций распределяются равномерно по всей эмали.

Существуют разные представления о молекулярной организации зрелой эмали. Согласно одному из них, предложенному российским биохимиком Петровичем, основой эмали является белковая матрица. Важное место в ее формировании отводится выделенному из эмали Са-связывающему белку (Са-СБ) с молекулярной массой 20000 Да. Трехмерная сеть эмали (рис.4.3.1) образуется путем объединения в пространстве молекул Са-СБ при помощи ионов кальция. Эта сеть становится зоной нуклеации для ориентированного роста кристаллов апатита (ГА). Сеть, образованная молекулами Са-СБ, фиксирована на волокнах амелогенинов.

 

Рис. 20.20. Зона нуклеации для роста кристаллов гидроксиаппатита в эмали

 

Кристаллы апатитов эмали отличаются от кристаллов других плотных тканей своими размерами (1600 Х 400 ангстрем по сравнению с 640 Х 40 ангстрем для костной ткани). В свою очередь, кристаллы объединяются в призмы. Межпризматические пространства заполнены органическими молекулами и водой. После удаления минеральных компонентов остается тонкая сеть органической матрицы.

По-видимому, образование эмали представляет единый процесс формирования органической матрицы, при участии амелогенинов, и минерализации. После прорезывания зубов эмаль покрыта тонким слоем клеток (10 мкм), который быстро (в первые же минуты) разрушается и сменяется органической кутикулой, образуемой органическими молекулами слюны и продуктами эпителия слизистой.

Компоненты дентина

Дентин - основная составная часть зуба. Он содержит до 70% минеральных веществ,17% органических веществ и 13% воды. Неорганические компоненты представлены кристаллами гидрокси- и фторапатитов, а также аморфным фосфатом кальция.

Таблица 19.11 Органические компоненты дентина и костей

Компоненты Дентин Кость
Органические: весовые %
Коллаген 17.5-18.5 21.2
Остаточный белок 0.2 0.24
Лимонная кислота 0.86-0.89 0.8-0.9
Молочная кислота 0.15  
Липиды 0.044-0.36 0.1
Хондроитин сульфат 0.2-0.6 0.19
Сиалопротеин   0.19-0.28
Кислый гликопротеин   0.074-0.105
Пептиды   0.13
Неорганические    
Вода   3-4
Зола 71.5-72.4  
Двуокись углерода 3.0 4.0

 

Являясь разновидностью соединительной ткани, дентин содержит присущий этой ткани органический матрикс. Главными компонентами его являются коллаген и протеогликаны. Коллаген дентина, как и в костях, относится к первому типу. Следует отметить, что в предентине образуется избыток α1 цепей, что может быть причиной синтеза особого типа коллагена - [α 1 (I)]3. Однако его не обнаруживают после прорезывания зубов.

В отличие от эмали клетки дентина, одонтобласты, функционируют на протяжении всей жизни зуба. Они образуют тонкий слой, выстилающий полость зуба. Отростки клеток пронизывают дентин до сочленения его с эмалью, формируя дентиновые канальцы. Благодаря жизнедеятельности клеток формирование дентина может продолжаться и после прорезывания зубов. В результате образуется вторичный дентин, который заполняет полость зуба и доставляет неудобства при лечебных вмешательствах. Вторичный дентин менее минерализован и содержит больше коллагена. Дентиновые канальцы становятся проводниками зубного ликвора и выполняют, в этом смысле, трофическую функцию.

Важное место в механизмах образования вторичного дентина отводят неколлагеновым белкам дентина. Их строение недостаточно изучено, но установлено, что в ходе формирования вторичного дентина при кариесе их состав и количество меняются в первую очередь. К неколлагеновым белкам относят, в частности, протеогликаны. Преимущественным гликозаминогликаном в их составе является хондроитин-4-сульфат. В меньших количествах обнаружены хондроитин-6-сульфат, гиалуроновая кислота и др. Их соотношение варьируют в зависимости от возраста. Содержание протеогликанов выше в предентине, чем в дентине. Это связано с наличием в предентине ферментов, разрушающих протеогликаны.

Важное место среди неколлагеновых белков дентина занимают фосфопротеины. Эти белки богаты серином, аспарагиновой кислотой, эстерифицированным фосфатом, которые придают белкам кислые свойства. В свою очередь, кислые свойства придают таким белкам способность связываться с кальцием. Они появляются в предентине перед началом минерализации и располагаются на линии фронта минерализации.

В дентине, по сравнению с костной тканью, содержится значительно меньше белков, содержащих γ-карбоксиглутаминовую кислоту. Что касается других органических соединений, то их содержание довольно низкое. Так, количество липидов составляет 0,1 весовых %. Гистохимически показано присутствие фосфолипидов в зоне кристаллизации, хотя роль их в этом процессе мало известна.

Содержание магния в дентине в три раза превышает таковую в костях. Количество карбонатов в дентине выше, чем в эмали. Содержание фтора больше в области, граничащей с пульпой. С возрастом уровень фтора увеличивается.

Несмотря на то, что главным минеральным компонентом дентина является гидроксиапатит, суммарный химический состав его не совпадает с формулой гидроксиапатита. Так, отношение Са/Р для апатита составляет 1.667, а в дентине оно колеблется от 1,5 до 1,7. В дентине присутствуют небольшое количество воды и ионы, которых нет в гидроксиапатите. Ничего удивительного в таком несовпадении нет. Дело в том, что в дентине, помимо гидроксиапатита, присутствует так называемая аморфная (некристаллическая) фаза, включающая фосфат и (или) карбонат кальция. Кроме того, на поверхности кристаллов гидроксиапатита адсорбируются другие ионы. В самой кристаллической решетке возможны замещения и вакансии (табл. 4.3.2)

 

Таблица 19.12. Возможное распределение ионов в неорганической фазе плотных тканей.

Аморфная фаза Ca2+, PO43-, CO32-, HCO3-, Mg2+,
Связываются с поверхностью Ca2+, PO43-, HPO42-, CO32-, HCO3 -, Mg2+, K+, вода, цитрат
Замещения и вакансии Ca2+, Na+, Sr2+, вакантное место, PO43+, HPO42-, CO32-, HCO3- OH-, Cl, F, CO32-, вода

 

Цемент

По химическому составу является разновидностью плотных форм соединительной ткани. 68-70% его массы составляют неорганические соединения, представленные разными формами апатитов. 17-20% приходится на долю органических молекул: коллагена, протеогликанов, липидов и т.д. Оставшиеся 10-15% занимает вода. Цемент прочно соединен с дентином, неравномерно покрывая его в области корня зуба. Снаружи цемент прочно связан с тканями связочного аппарата зуба.

Пульпа

Представляет разновидность рыхлой соединительной ткани. Она слегка уплотняется по направлению к корневой части зуба. Плотная часть пульпы более устойчива к токсинам и микроорганизмам. Пульпа выполняет важную трофическую функцию, а также принимает участие в защитной и репаративной функциях тканей зуба. В составе пульпы обнаружено около 5% неорганических веществ, 40% органических и около 60% воды.

 

 

Доцент кафедры биологической химии, Коваль А. Н. ___________

19.10.2006

 


Министерство здравоохранения Республики Беларусь

УО «Гомельский государственный медицинский университет»

 

Кафедра биологической химии

 

Обсуждено на заседании кафедры (МК или ЦУНМС)

Протокол № _________________200__года

 

 

ЛЕКЦИЯ
по биологической химии

наименование дисциплины

для студентов _ 2 __ курса лечебного факультета

Тема

 

Время 90 мин.

Учебные и воспитательные цели:

1.

2.

3. и т.д.

ЛИТЕРАТУРА

1.

2.

3. и т.д.

 

МАТЕРИАЛЬНОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ

1. Мультимедийная презентация

 

РАСЧЕТ УЧЕБНОГО ВРЕМЕНИ

№ п/п Перечень учебных вопросов Количество выделяемого времени в минутах
1.    
2.    
3.    
и т.д.    

Всего 90 мин

Вопрос 1. Излагается содержание.

Вопрос 2. и т.д.

 

Доцент кафедры биологической химии, Коваль А. Н. ___________

19.10.2006


[1] Здесь приведено субъединичное строение эмбрионального фермента. У взрослого человека g-цепь замещена e-цепью. Структура субъединицы каждого типа кодируется отдельным геном.

[2] Креатин образуется в печени из аргинина, глицина и метионина. Оттуда с кровотоком он попадает в мышцы и мозг. Креатин фосфат образуется из АТФ и креатина (рис.17.13) в период мышечного расслабления. Эту реакцию катализирует фермент креатин фосфокиназа. Определение его активности широко используется в клинической практике для диагностики острых и хронических заболеваний мышц.

[3] Лектины - вещества, специфически взаимодействующие с углеводными компонентами в составе сложных и простых молекул. Кроме того, в части случаев, лектины сами являются гликопротеинами.

[4] Интегрины - это интегральные белки плазматических мембран, выполняющие роль рецепторов для белков межклеточного матрикса.

[5] Критический радиус кристалла. Если радиус ядра выше R крит, происходит дальнейший рост кристалла. Если кристалл меньше R крит., то он растворяется.

 



Поделиться:


Последнее изменение этой страницы: 2016-04-08; просмотров: 692; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.148.108.192 (0.01 с.)