Связи, принимающие участие в формировании структуры белка

Структура большинства белков стабилизируется двумя типами прочных связей (пептидных и дисульфидных) и тремя типами слабых взаимодействий (водородных, гидрофобных и электростатических).

 

Пептидная связь

В структурных формулах пептидов связь между карбонильным углеродом и атомом азота изображается как одинарная, однако на самом деле эта связь носит характер частично двойной связи. Поэтому свободное вращение вокруг нее невозможно, и все четыре атома пептидной связи (рис. 2.1) лежат в одной плоскости.

Рис. 2.1 Резонансная стабилизация пептидной связи придает ей характер частично двойной,чем объясняется заметная жесткость связи между атомами C и N.

 

Вращение же вокруг остальных связей полипептидного остова, наоборот, достаточно свободное. Эта полужесткость структуры имеет важное значение для формирования более высоких уровней структурной организации белковых молекул.

 

Межцепочечные и внутрицепочечные поперечные дисульфидные связи

Дисульфидные связи образуются между двумя остатками цистеина и «сшивают» два участка одной полипептидной цепи (или соседних цепей). Эта связь остается стабильной даже в тех условиях, при которых белки денатурируют. Обработка белка надмуравьиной кислотой (окисляющей S–S-связи) или b-меркаптоэтанолом (восстанавливающим S–S-связи с регенерацией сульфгидрильных групп) приводит к разделению полипептидных цепей, связанных дисульфидными мостиками.

 

Стабилизация полипептидов межцепочечными и внутрицепочечными водородными связями

Водородные связи образуются: между боковыми цепями аминокислот; между атомами кислорода и водорода (связанного с атомом азотом), принадлежащими пептидным группам остова; между полярными остатками, расположенными на поверхности молекулы белка, и молекулами воды. Все эти взаимодействия играют важную роль в стабилизации вторичной и третичной структур белка.

Гидрофобные взаимодействия

Неполярные боковые цепи нейтральных аминокислот в белках имеют тенденцию к ассоциации. Стехиометрические соотношения при этом не соблюдаются. Тем не менее эти взаимодействиям играют важную роль в поддержании структуры белка.

 

Электростатические связи

Эти солевые связи возникают между разноименно заряженными группами боковых цепей аминокислот. Например, e-аминогруппа лизина при физиологических рН несет заряд +1, а карбоксильная группа аспартата или глутамата в составе боковой цепи несет заряд -1. Следовательно, эти группы могут электростатически взаимодействовать, стабилизируя структуру белка.

 

Уровни структурной организации белка

 

Первичная структура

Под первичной структурой понимается последовательность аминокислот в полипептидной цепи (или цепях). Следовательно, первичная структура определяется тем, какие аминокислоты, сколько и в какой последовательности входят в состав полипептидной цепи.

 

Вторичная структура

Этот уровень структурной организации описывет стерические взаимосвязи между расположенными близко друг к другу аминокислотами. Вторичная структура может быть регулярной (a-спираль, складчатый b-слой) или не обнаруживать никаких признаков регулярности (неупорядоченная конформация), но во всех случаях в ее основе лежат водородные связи между карбонильным кислородом одного остатка аминокислоты и водородом, принадлежащим азоту пептидного остова другой аминокислоты.