Функциональная морфология скелетной мышечной ткани

 

Скелетная (соматическая) мышечная ткань образована пучками поперечнополосатых мышечных волокон, являющихся ее структурно-функциональными единицами. Всего в скелетных мышцах человека содержится порядка 300 млн. мышечных волокон.

 

Мышечное волокно скелетной (соматической) мышечной тка­ни представляет собой цилиндрическое образование диаметром 10-100 мкм (в среднем - 50 мкм) вариабельной длины (до 10-30 см). Мышечные волокна в мышцах образуют пучки, в которых они лежат параллельно и, деформируя друг друга, часто приобретают неправиль­ную многогранную форму (рис. 40).

Рис. 40. Скелетная (соматическая) мышечная ткань. Продольные (слева) и поперечные (справа) разрезы мышечных волокон (MB), между которыми распола­гается эндомизий (ЭМ). Пучки MB покрыты более толстой соединительнотканной оболочкой - перимизием (ПМ). Кровеносные сосуды (КРС) из ПМ проникают в ЭМ. На поперечном разрезе отдельного мышечного волокна видны сарколемма (СЛ), периферически лежащие ядра (Я) миосимпласта и центрально расположенные мио­фибриллы (МФ), собранные в группы (поля Конгейма).

Диаметр волокон обусловливается: (1) их принадлежностью к оп­ределенной мышце (они тонкие в глазных мышцах, толстые в мышцах спины и конечностей), (2) полом (толще у мужчин), (3) возрастом (уве­личивается более, чем 10-кратно после рождения), (4) состоянием пита­ния (истончаются при его недостаточности), (5) степенью функциональ­ной нагрузки - волокна утолщаются (гипертрофируются) при усиленной нагрузке и истончаются (атрофируются) при ее снижении и, в особен­ности, при денервации.

 

Поперечная исчерченность скелетных мышечных волокон обус­ловлена чередованием темных А-дисков (анизотропных, обладающих двойным лучепреломлением в поляризованном свете) и светлых 1-дисков (изотропных, не обладающих двойным лучепреломлением). Каждый диск I рассекается надвое тонкой темной Z -линией (от немецкого Zwischenscheibe - промежуточный диск), называемой также телофрагмой. В середине A-диска определяется светлая зона - полоска Н (от немец­кого helle - светлый), через центр которой проходит М-линия - мезофрагма (рис. 41).

Рис. 41. Строение скелетного мышечного волокна (1), миофибриллы (2) и расположение в последней миофиламентов (3). В мышечном волокне (MB) в целом и каждой миофибрилле (МФ), входящей в его состав, выявляются чередующиеся темные анизотропные А-диски (А) и светлые изотропные 1-диски (I). Последние рас­секаются надвое телофрагмой, или Z -линией (Z), а в середине первых определяется светлая полоска Н (Н), через центр которой проходит М-линия (М). СМ - саркомер, ЯМС - ядра миосимпласта, МСЦ - миосателлитоцит, БМ - базальная мембрана, СЛ - сарколемма. В пределах СМ каждый толстый миофиламент (ТЛМФ) окружен шестью тонкими миофиламентами (ТНМФ).

 

Компонентами мышечного волокна являются: (1) миосимпластическая часть (которая занимает основной его объем и ограничена сарколеммой) и (2) миосателлитоциты - мелкие уплощенные клетки, прилежащие к поверхности миосимпласта и располагающиеся в углуб­лениях его сарколеммы. Снаружи сарколемма покрыта толстой базальной мембраной, в которую вплетаются ретикулярные волокна.

Некоторые авторы сарколеммой волокна скелетной мышечной тка­ни именуют не его плазмолемму, а совокупность плазмолеммы и базальной мембраны, что является отражением представлений прежних лет (до изобретения электронного микроскопа), когда эти две отдельные структуры воспринимали на светооптическом уровне, как единое обра­зование.

Миосимпластическая часть мышечного волокна вклю­чает от нескольких сотен до нескольких тысяч ядер, лежащих на пери­ферии под сарколеммой, и саркоплазму, образующую его центральную часть.

Ядра миосимпласта - сравнительно светлые, с 1-2 ядрышками, диплоидные, овальные, уплощенные, длиной 10-20 мкм. Ориентированы длинной осью вдоль волокна и располагаются на расстоянии около 5 мкм друг от друга. При резком сокращении волокон они могут укора­чиваться, деформироваться и штопорообразно скручиваться. Содержа­ние ядер несколько выше в красных волокнах по сравнению с белыми.

Саркоплазма миосимпласта содержит все органеллы общего значения (за исключением центриолей) и некоторые специальные орга­неллы, а также включения. Эти структуры образуют несколько функци­ональных аппаратов: 1) сократительный, 2) передачи возбуждения (с сарколеммы на сократительный аппарат), 3) опорный, 4) энергети­ческий, 5) синтетический, б) лизосомальный (аппарат внутриклеточ­ного переваривания).

 

Сократительный аппарат мышечного волокна представ­лен миофибриллами - специальными органеллами, которые располага­ются продольно в центральной части саркоплазмы и отделяются друг от друга рядами вытянутых митохондрий и цистерн саркоплазматической сети. На поперечном разрезе волокна видно, что миофибриллы симпласта образуют особые группы - поля Конгейма (рис. 40), кото­рые, по мнению ряда авторов, являются артефактом.

Миофибриллы имеют вид нитей диаметром 1-2 мкм и длиной, сопоставимой с протяженностью волокна. Их количестве в отдельном волокне варьирует в широких пределах (от нескольких десятков до 2000 и более). Они обладают собственной поперечной исчерченностью, причем в мышечном волокне они располагаются столь упорядочение, что А- и I-диски одних миофибрилл точно совпадают с аналогичными дисками других, обусловливая поперечную исчерченность всего волок­на. Структурно-функциональной единицей миофибриллы является саркомер (миомер).

Саркомер (миомер) представляет собой участок миофибриллы, расположенный между двумя телофрагмами (Z -линиями) и включаю­щий А-диск и две половины I-дисков - по одной половине с каждой стороны (рис. 41). В расслабленной мышце длина саркомера составляет около 2-3 мкм, а ширина его участков выражается соот­ношением Н: А: I = 1: 3: 2; при сокращении мышцы саркомер уко­рачивается до 1,5 мкм. Миофибрилла типичного мышечного волокна человека длиной около 5 см насчитывает порядка 20 тыс. последова­тельно расположенных саркомеров.

 

Структура саркомера представлена упорядоченной системой тол­стых и тонких белковых нитей (миофиламентов). Толстые нити (диа­метром около 10-12 нм и длиной 1,5-1,6 мкм) связаны с мезофрагмой и сосредоточены в А-диске, а тонкие (диаметром 7-8 нм и длиной 1 мкм) прикреплены к телофрагмам, образуют I -диски и частично про­никают в А-диски между толстыми нитями (более светлый участок А-диска, свободный от тонких волокон, называется полоской H). В саркомере насчитывается несколько сотен толстых нитей. По сечению сарко­мера толстые и тонкие нити располагаются высокоорганизованно в уз­лах гексагональной решетки. Каждая толстая нить окружена шестью тонкими, каждая из тонких нитей частично входит в окружение трех соседних толстых (рис. 41).

Толстые нити (миофиламенты) образованы упорядоченно упако­ванными молекулами фибриллярного белка миозина, на который прихо­дится около 54% всех белков миофибриллы. Молекула миозина имеет вид нити длиной 150 нм и толщиной 2 нм. На одном из концов эта мо­лекула содержит две округлые головки длиной около 20 нм и шириной около 4 нм (рис. 42). Протеолитическими ферментами миозин рас­щепляется на две фракции - легкий меромиозин ("стержень" молекулы миозина) и тяжелый меромиозин (участки головок и шейки, связы­вающие их со стержневой частью). Молекула миозина может сгибаться, как на шарнирах, в месте соединения тяжелого меромиозина с легким и в области прикрепления головки. Стержневые части молекул миозина собраны в пучки (численностью до 200 и более). Такие пучки, соединенные зеркально концами друг с другом в области М-линии, формиру­ют толстые нити с центральной гладкой частью длиной около 0,2 мкм и двумя периферическими участками, в которых от центрального стер­жня отходят миозиновые головки (около 500). Миозин головок обладает АТФазной активностью (способностью осуществлять гидролиз АТФ), однако в отсутствие его взаимодействия с актином скорость гидролиза АТФ ничтожно мала.

Рис. 42. Строение толстых миофиламентов (по К.Де Дюву, 1987, с измене­ниями).

1 - молекула миозина имеет вид нити с двумя головками (Г) на одном конце. Миозин включает легкий меромиозин (ЛММ), образующий стержневую часть молеку­лы, и тяжелый меромиозин (ТММ), соответствующий участкам Г и связующей шейки. Участки сгибания молекулы миозина показаны стрелками. 2 - стержневые части мо­лекул миозина собраны в пучки (П), снаружи которых располагаются миозиновые Г.                  3 - толстые миофиламенты (ТЛМФ) образованы П молекул миозина, соединенными зеркально концами друг с другом. Центральная часть ТЛМФ - гладкая, периферичес­кие содержат многочисленные миозиновые Г.

 

Тонкие нити (миофиламенты) содержат сократимый белок актин (на него приходится 20% белков миофибриллы) и два регуляторных белка - тропонин (около 2%) и тропомиозин (около 7%). Последние формируют функционально единый тропонин-тропомиозиновый комп­лекс.

Актин в мономерной форме представлен полярными глобулярными субъединицами диаметром 4-5 нм (G -актин), которые имеют активные центры, способные связываться с молекулами миозина. G-актин агреги­рует с образованием полимерного фибриллярного актина (F -актина), молекула которого имеет вид двух скрученных нитей толщиной 7 нм и вариабельной длины (рис. 43).

 

Рис. 43. Строение тонких миофиламентов. Тонкие миофиламенты (ТНМФ) содержат сократимый белок актин (АКТ) и два регуляторных белка - тропонин (TPH) и тропомиозин (ТРМ). Глобулярные субъединицы АКТ (G - AKT), агрегируют с образо­ванием фибриллярного АКТ (F - AKT), молекула которого имеет вид двух скрученных нитей. ТРМ образован нитевидными молекулами, соединяющимися своими концами и образующими тяж, лежащий в борозде молекулы F - AKT. TPH - глобулярный белок, связанный с молекулой ТРМ и формирующий с ней функционально единый комплекс ТРН-ТМ.

 

Тропомиозин представлен нитевидными молекулами, которые сое­диняются своими концами, образуя длинный тонкий тяж, лежащий в бо­розде, образуемой перевитыми нитями F-актина. Так как таких борозд на молекуле актина две, то и тропомиозиновых нити тоже две. Всего в состав тонкой нити входит примерно 50 молекул тропомиозина.

Тропонин представляет собой глобулярный белок, каждая его моле­кула располагается на тропомиозиновой молекуле вблизи ее конца. Тропонин состоит из трех субъединиц: ТnС - связывающей кальций, ТnТ - прикрепляющейся к тропомиозину, и TnI - ингибирующей связы­вание миозина с актином.

Механизм мышечного сокращения описывается теорией скользящих нитей, согласно которой укорочение каждого саркомера (а, следовательно, миофибрилл и всего мышечного волокна) при сокра­щении происходит благодаря тому, что тонкие нити вдвигаются в про­межутки между толстыми без изменения их длины (рис. 44).

Скольжение нитей в саркомере и усилие, развиваемое мышцей, обеспечиваются благодаря циклической активности миозиновых мости­ков, которые при сокращении повторно прикрепляются к актину, обеспечивают усилие тяги, а затем открепляются от него (рис. 45). В этом механизме АТФ играет двойную роль, обеспечивая энергию, необходи­мую как для осуществления сокращения, так и для открепления мост­ков.

Рис. 44. Механизм мышечного сокращения в соответствии с теорией сколь­зящих нитей. Укорочение саркомеров (СМ) при сокращении (2) по сравнению с их состоянием в покое (1) происходит благодаря тому, что тонкие миофиламенты (ТНМФ) вдвигаются в промежутки между толстыми (ТЛМФ) без изменения их длины. Остальные обозначения - как на рис. 41.

 

Строгая пространственная упорядоченность взаимодействия мно­жества толстых и тонких нитей в саркомере определяется наличием сложно организованного поддерживающего аппарата. Его элементы на всех этапах мышечного сокращения и расслабления, дина­мично перестраиваясь, фиксируют и удерживают миофиламенты в пра­вильном положении, которое оптимальным образом обеспечивает их взаимный контакт, взаимодействие и взаимное скольжение.

 

Рис. 45. Молекулярные механизмы мышечного сокращения. 1 - в покое миозиновые головки (МГ), с которыми связаны молекулы АТФ, неспособны взаимодейст­вовать с активными центрами (АЦ) на молекуле актина (АКТ), потому что последние прикрыты комплексом тропонин-тропомиозин (ТРН-ТРМ). 2 - мышечное сокращение начинается вследствие повышения концентрации Са²⁺, который воздействует на ТРН. Возникающее изменение конформации ТРН и смещение молекулы связанного с ним ТРМ демаскирует АЦ на молекуле АКТ, с которыми связываются МГ, образуя поперечные мостики. 3 - за счет сгибания МГ в области их прикрепления к молекуле АКТ развивается усилие, смещающее тонкие миофиламенты (ТНМФ) вдоль толстых (ТЛМФ) к центру саркомера (см. рис. 44). АТФ при этом гидролизуется до АДФ и фосфата (Pi). 4 - размыкание мостика и его отделение от ТНМФ наступают вслед­ствие связывания с ним новой молекулы АТФ. Далее мостик принимает исходное по­ложение (перпендикулярное ТНМФ) и начинается новый цикл сокращения. Циклическое взаимодействие МГ и ТНМФ будет продолжаться при сохранении высо­кой концентрации ионов Са²⁺ и наличии АТФ.

В покое (при очень низкой концентрации ионов Са²⁺) в миофибрилле расслабленного мышечного волокна толстые и тонкие нити не соприкасаются. Миозиновые головки (с которыми связаны молекулы АТФ) не могут взаимодействовать с активными центрами (участками связывания миозина) на молекуле актина, потому что последние при­крыты тропонин-тропомиозиновым комплексом. Толстые и тонкие филаменты беспрепятственно скользят друг относительно друга. При этом мышечные волокна почти не сопротивляются пассивному растяжению. Такое состояние свойственно разгибательной мышце при сокращении соответствующей сгибательной. В отсутствие тропомиозина и тропонина (в условиях in vitro) миозин непрерывно взаимодействует с актином (пока имеется АТФ).

 

Мышечное сокращение вызывается резким повышением концен­трации ионов Са²⁺ в области миофиламентов и включает несколько эта­пов (см. рис. 45 [2-4]).

A. Связывание ионов Са²⁺ с тропонином и освобождение актив­ных центров на молекуле актина. Ионы Са²⁺ связываются с ТnС-субъединицами тропонина на тонких филаментах. При этом тропонин изме­няет свою конформацию, смещает молекулы тропомиозина и открыва­ет активные центры (участки связывания миозина) на молекуле акти­на.

Б. Связывание миозина и актина (формирование поперечных мос­тиков). Миозиновые головки связываются с активными центрами на молекуле актина, формируя мостики, расположенные перпендикулярно продольной оси нити. Менее чем через 1 мс после этого под влиянием актомиозинового комплекса происходит гидролиз АТФ и отщепление его продуктов (АДФ и неорганического фосфата). При этом угол накло­на мостика относительно продольной оси нити изменяется до 40°. Та­кой конформационный переход, происходящий в области прикрепле­ния головки миозиновой молекулы, обусловливает развитие усилия и смещение тонких филаментов к центру саркомера. Предполагается, что "рабочий ход" миозинового мостика составляет около 10 нм; таким образом, за один цикл мостик вызывает относительное перемещение тонких нитей на расстояние, равное примерно 1/200 длины саркомера.

B. Размыкание мостика. Связывание новой молекулы АТФ с мос­тиком вызывает его отделение от тонкого филамента. Мостик размы­кается, возвращаясь в прежнее положение относительно миозиновой нити и может прийти в замыкание со следующим активным центром на тонкой. Каждый цикл замыкания-размыкания сопровождается расщеп­лением молекулы АТФ. В живой мышце это осуществляется с интерва­лом в несколько десятков миллисекунд после присоединения новой мо­лекулы АТФ. В трупной мышце, где АТФ отсутствует, мостик не мо­жет разомкнуться, и мышца переходит в состояние трупного окочене­ния (rigor mortis).

При сокращении мышцы не происходит одновременного замыка­ния всех мостиков - их число нарастает по ходу его развития. При по­следующем расслаблении мышцы число мостиков снижается.

Изменение длины саркомера при сокращении является результатом относительного продольного смещения толстых и тонких нитей. При этом ширина А-диска не меняется; по мере проникновения в него тон­ких нитей происходит укорочение I-диска; соответственно значительно сужается Н-полоска (рис. 44).

Расслабление после мышечного сокращения происходит в ре­зультате снижения концентрации Са²⁺ в области саркомера, которое вызывает отщепление Са²⁺ от TnC-субъединицы тропонина и возвраще­ние тропонина в первоначальное конформационное состояние. Нити тропомиозина при этом вновь закрывают активные центры на молеку­лах актина, что обусловливает прекращение циклического образования мостиков.

Аппарат передачи возбуждения (саркотубулярная си­стема) необходим для того, чтобы распространяющаяся по сарколем­ме волна деполяризации могла вызвать срабатывание сократительного аппарата миофибрилл. В мышечном волокне связь между возбуждением и сокращением выполняют две специализированные мембранные систе­мы - саркоплазматическоя сеть и поперечные (Т-) трубочки (от англ. transverse - поперечный), образующие функционально единую саркотубулярную систему (рис. 46).

Рис. 46. Саркотубулярная система волокна скелетной (соматической) мышеч­ной ткани. Саркотубулярная система включает саркоплазматическую сеть (СПС) и поперечные, или Т-трубочки (Т-ТР). СПС окружает каждый саркомер миофибриллы; ее трубочки сливаются, образуя пары плоских терминальных цистерн (ТЦ). T - TP представляют собой впячивания сарколеммы (СЛ), отходящие от нее под прямым углом и проникающие в промежуток между двумя ТЦ, в совокупности с которыми они формируют триады (ТРИ). МФ - миофибриллы. Обозначения компонентов саркомера - те же, что на рис. 41.

 

Саркоплазматическоя сеть - система уплощенных, вытянутых и анастомозирующих мембранных трубочек и мешочков, которая окру­жает каждый саркомер миофибриллы наподобие муфты. В области на­ружных отделов А- и I-дисков трубочки сливаются, образуя пары плос­ких терминальных цистерн (на каждый саркомер приходится по две та­кие пары). Саркоплазматическая сеть обладает выраженной способнос­тью депонировать и выделять ионы кальция. Ее мембрана содержит высокие концентрации интегральных белков, являющихся кальциевыми насосами, а на внутренней поверхности находится белок кальсеквестрин, связывающий ионы Са²⁺.

Поперечные (Т-) трубочки представляют собой впячивания сар­колеммы, отходящие от нее под прямым углом к оси волокна и распо­ложенные у млекопитающих вблизи границы I- и А- дисков. Ветви соседних Т-трубочек опоясывают каждый саркомер и анастомозируют друг с другом. Конечные участки Т-трубочек проникают в промежуток между двумя терминальными цистернами саркогшазматической сети (рис. 46), формируя вместе с ними особые структуры - триады. В об­ласти триады между параллельно лежащими мембранами Т-трубочки и терминальных цистерн, разделенными узкой щелью, имеются специа­лизированные контакты, которые образованы рядами плотных частиц (ножек), предположительно служащие каналами выделения кальция.

Выделение кальция происходит после того, как волна деполяриза­ции с поверхности сарколеммы по Т-трубочкам распространяется вглубь волокна. В области триад возбуждение передается на мембрану саркоплазматической сети и вызывает повышение ее проницаемости. Это приводит к быстрому выделению из ее элементов ионов кальция (главным образом, в области терминальных цистерн). Выделившийся Са²⁺ диффундирует в миофибриллы, где он, присоединяясь к тропони-ну, запускает механизм взаимодействия актина и миозина (см. выше). Концентрация Са²⁺ вокруг миофиламентов при этом резко повышается с 10^-7М до 10^-5М.

Активный обратный транспорт кальция в саркоплазматичес­кую сеть (секвестрация кальция) происходит наряду с его выбросом, который представляет собой кратковременный процесс. Обратный тран­спорт Са²⁺ осуществляется благодаря деятельности кальциевых насосов (Са-зависимой АТФазы) в мембране саркоплазматической сети. Паде­ние концентрации Са²⁺ вследствие его секвестрации приводит к возвра­щению тропонина в первоначальное конформационное состояние, прек­ращению взаимодействия миозиновых мостиков с актином и расслаб­лению мышечного волокна.

Опорный аппарат мышечного волокна включает особые элементы цитоскелета, обеспечивающие высокоупорядоченное распо­ложение миофиламентов и миофибрилл внутри волокна, а также свя­занную с ними сарколемму и базальную мембрану (см. рис. 41, 45 и 46), соединяющие мышечное волокно с сухожилием, на которое пе­редается усилие, развиваемое волокном при сокращении.

Телофрагма (Z -линия) - область прикрепления тонких миофила­ментов двух соседних саркомеров; она имеет вид плотной полоски ши­риной 30-100 нм без резких границ. Представляет собой сложную трех­мерную решетку из особых тонких нитей (Z -филаментов), идущих зиг­загообразно под углом 45° к оси саркомера и образующих тетрагональ­ную (четырехугольную) структуру, связывающую тонкие нити двух со­седних саркомеров. В ячейках решетки этих филаментов имеется плот­ный материал. В состав Z-линий входит ряд белков: α-актинин, филамин, Z-белок.

Мезофрагма (М-линия) - плотная линия шириной 75-85 нм, рас­положенная в центре А-диска и являющаяся областью закрепления толстых (миозиновых) филаментов в саркомере. Она образована цент­ральными участками миозиновых филаментов, которые располагаются в виде гексагональных фигур и связаны друг с другом системой мости­ков, состоящих из тонких нитей белков миомезина, креатинкиназы и М-белка.

Титин (коннектин) представляет собой белок с эластическими свойствами, нити которого присоединены к толстым филаментам по всей их длине и, продолжаясь в I-диски, прикрепляют концы толстых филаментов к Z-линиям. Таким образом, нити титана связывают М- и Z-линии, и, благодаря своей эластичности, препятствуют перерас­тяжению мышцы. Они образуют внутри саркомера решетчатую струк­туру и поддерживают упорядоченное взаимное расположение системы толстых и тонких миофиламентов.

Небулин - белок, имеющий вид удлиненных нитей, расположен­ных по всей ширине I-диска параллельно тонким филаментам, с кото­рыми он связан. Предполагается, что небулин отвечает за поддержание длины тонких филаментов и (или) обеспечивает их механическую ста­билизацию.

Промежуточные филаменты (диаметром около 10 нм), состоящие из белка десмина, являются важным элементом цитоскелета и образуют в пределах мышечного волокна две пространственные системы. Первая состоит из филаментов, которые располагаются в саркомерах продольно и связывают соседние телофрагмы одной миофибриллы. Вторая пред­ставлена поперечно ориентированными филаментами, которые связыва­ют мезофрагмы, а также телофрагмы соседних миофибрилл друг с дру­гом. Такие же филаменты прикрепляют телофрагмы к сарколемме и элементам системы Т-трубочек и саркоплазматической сети. Благода­ря описанной организации системы промежуточных филаментов под­держивается упорядоченное взаимное расположение саркомеров сосед­них миофибрилл и других компонентов мышечного волокна.

Дистрофин - белок, одними участками прикрепляющийся к актиновым филаментам, а другими - к комплексу гликопротеинов, которые пронизывают сарколемму и связываются на ее поверхности с компонен­тами базальной мембраны. Таким путем усилия, создаваемые внутри мышечного волокна, посредством ряда белков передаются на элементы межклеточного вещества. Генетический дефект, связанный с нарушени­ем выработки дистрофина, обусловливает развитие мышечного заболе­вания - дистрофии Дюшенна.

Костамеры - кольца из белка винкулина, охватывающие изнутри мышечное волокно и расположенные перпендикулярно к его длинной оси. Они представляют собой участки непосредственного соединения между сарколеммой и подлежащими 1-дисками миофибрилл. Благодаря наличию в костамерах интегринов они, также, возможно, являются структурами, которые через адгезивный гликопротеин фибронектин свя­зывают элементы межклеточного вещества (например, коллагеновые волокна) с миофибриллами. Помимо винкулина, в костамерах имеются другие белки, связанные с цитоскелетом: талин, спектрин, α-актинин.

Структура краевых участков мышечных волокон. На концах мышечных волокон сарколемма, покрытая базальной мембраной, обра­зует многочисленные глубокие впячивания, в которые вдаются коллаге­новые волокна сухожилия, вплетающиеся в базальную мембрану и прочно связывающие сухожилие с мышечными волокнами.

Энергетический аппарат мышечных волокон представ­лен митохондриями, вырабатывающими энергию, необходимую для осу­ществления мышечной работы, синтетических, транспортных и других процессов жизнеобеспечения, а также трофическими включениями, со­держащими вещества, расщепление которых служит источником энер­гии.

Митохондрии в миосимпласте располагаются в виде цепочек под сарколеммой и между миофибриллами (рис. 46). Они имеют вытянутую форму, содержат большое количество поперечно расположенных ламеллярных крист, характеризуются высокой активностью окислитель­но-восстановительных ферментов. Их содержание и размеры больше в красных волокнах, чем в белых и увеличиваются при тренировке мышц.

Энергия, необходимая для осуществления мышечной работы, запа­сается в мышечных волокнах в виде АТФ и фосфокреатина - энерго­емких фосфатных соединений. Источником энергии служит расщепле­ние гликогена и липидов. При кратковременных резких нагрузках на скелетные мышцы источником энергии служит глюкоза, получаемая преимущественно в результате расщепления гликогена. Главным источ­ником энергии при выполнении работы, требующей выносливости, слу­жат жирные кислоты.

Гликоген находится в саркоплазме (преимущественно белых воло­кон) в виде β-частиц диаметром 20-30 нм. Последние обра­зуют скопления между миофибриллами, большей частью на уровне I-дисков. Запасы гликогена, составляющие 0,5-1% массы волокна, опус­тошаются при длительной интенсивной нагрузке.

Липидные капли располагаются между миофибриллами по всей толщине миосимпласта, образуя скопления преимущественно на уровне I-дисков. Их содержание варьирует в широких пределах, но в среднем выше в красных волокнах (0,5% объема саркоплазмы), чем в белых (0,2%).

Миоглобин - железосодержащий кислород-связывающий пигмент мышечных волокон, придающий им красный цвет и сходный по строе­нию и функции с гемоглобином эритроцитов - типичное включение мы­шечного волокна, которое можно условно отнести к энергетическому аппарату. Миоглобин находится в более высоких концентрациях в крас­ных волокнах (что и определяет их цвет); его способность к связыва­нию кислорода способствует повышению активности процессов окисли­тельного фосфорилирования).

Синтетический аппарат мышечного волокна представлен свободными рибосомами и полирибосомами (особенно многочислен­ными под сарколеммой в области I-диска и вблизи ядер), цистернами грЭПС и комплексом Гольджи, элементы которого в виде сотен или ты­сяч стопок мешочков рассеяны по саркоплазме миосимпласта.

Лизосомальный аппарат (аппарат внутриклеточного переваривания) в мышечных волокнах необходим для обеспе­чения постоянно протекающего процесса обновления его структурных компонентов. Содержание лизосом связано с функциональной актив­ностью мышцы и возрастом человека. Остаточные тельца лизосомального генеза, содержащие липофусцин, становятся многочисленными при старении и, в особенности, при резком снижении функциональной ак­тивности мышцы.

Миосателлитоциты - мелкие уплощенные клетки, располагаю­щиеся в неглубоких вдавлениях сарколеммы миосимпластической части мышечного волокна и покрытые вместе с ней общей базальной мембраной (рис. 41). Ядро миосателлитоцита - плотное, относительно крупное (занимает почти всю клетку), с более высоким содержанием гетерохроматина, чем в ядрах миосимпласта, органеллы мелкие и не­многочисленные. Эти клетки представляют собой камбиальные элемен­ты скелетной мышечной ткани. Они активируются при повреждении мышечных волокон и обеспечивают их репаративную регенерацию. Сливаясь с симпластической частью волокна при усиленной нагрузке, миосателлитоциты участвуют в его гипертрофии. В мышечных волок­нах у плода и новорожденного доля ядер миосателлитоцитов достигает 30-35% от общего содержания ядер; после рождения она быстро снижа­ется, составляя в детстве 7-10%, а у взрослого - около 5%. Содержание этих клеток выше красных волокнах, чем в белых.

Типы мышечных волокон

Мышечные волокна в скелетных мышцах позвоночных животных и человека обладают, несмотря на общий план строения, определенны­ми структурными, биохимическими и функциональными различиями. Используемые классификации мышечных волокон основаны на учете их различных признаков и совпадают неполностью. В обобщенном виде можно условно выделить три основных типа мышечных волокон, между которыми существуют переходные варианты: тип 1 (крас­ные), тип IIB(белые) и тип IIA (промежуточные).

Тип I - красные, медленные, тонические, устойчивые к утом­лению, с небольшой силой сокращения, окислительные. Характери­зуются малым диаметром, относительно тонкими миофибриллами, высо­кой активностью окислительных ферментов (например, сукцинатдегидрогеназы - СДГ), низкой активностью гликолитических ферментов и миозиновой АТФазы, преобладанием аэробных процессов, высоким содержанием миоглобина (определяющим их красный цвет), крупных митохондрий (занимают около 15% объема саркоплазмы) с многочис­ленными кристами и липидных включений, широкой (50-100 нм) Z-линией, высоким содержанием миосателлитоцитов, богатым крово­снабжением. Численно преобладают в мышцах, выполняющих длитель­ные тонические нагрузки.

Тип II В - белые, быстрые, тетанические, легко утомляющи­еся, с большой силой сокращения, гликолитические. Характеризу­ются большим диаметром, крупными и сильными миофибриллами, вы­сокой активностью гликолитических ферментов (например, лактатдегидрогеназы - ЛДГ) и АТФазы, низкой активностью окислительных ферментов, преобладанием анаэробных процессов, относительно низким содержанием митохондрий (более мелких и с менее развитыми кристами, чем в волокнах I типа и занимающих около 7% объема саркоплаз­мы), липидов и миоглобина (определяющим их светлый цвет), значи­тельным количеством гликогена, узкой (30-40 нм) Z-линией, относи­тельно небольшим числом миосателлитоцитов, сравнительно слабым кровоснабжением. Преобладают в мышцах, выполняющих быстрые дви­жения, например, мышцах конечностей.

 

Тип II А - промежуточные, быстрые, устойчивые к утомле­нию, с большой силой, оксилителъно-гликолитические. На препара­тах напоминают волокна типа I. В равной степени способны использо­вать энергию, получаемую путем окислительных и гликолитических реакций. По своим морфологическим и функциональным характеристи­кам занимают положение, промежуточное между волокнами типа I и IIВ.

Красные и белые волокна различаются также содержанием различ­ных изоформ миозина и субъединиц тропонина. В частности, изоформы миозина, характерные для белых волокон, отличаются более быстрой циклической активностью миозиновых мостиков, а, следовательно, большей скоростью сокращения.

Соотношение числа волокон различных типов в мышце. Ске­летные мышцы человека являются смешанными, т.е. содержат волокна различных типов, которые распределены в них мозаично. Соотношение красных и белых волокон в мышцах каждого человека индивидуально, предопределено генетически и почти не меняется с возрастом. В мыш­цах большинства людей белые и красные волокна содержатся примерно в равных количествах. Вместе с тем, у отдельных людей могут преобла­дать волокна того или иного типа, что позволяет им более успешно справляться с длительной физической нагрузкой небольшой мощности или с кратковременной тяжелой нагрузкой.

Изменения в волокнах различных типов при тренировке мышц неодинаковы и зависят от характера нагрузок. Нарастание мас­сы мышц при этом связано с увеличением диаметра (гипертрофией) мы­шечных волокон (главным образом, белых); в последние годы вновь вы­сказываются взгляды о возможности некоторого увеличения и числа во­локон при очень высоких нагрузках.

 

Физиологическая регенерация волокон скелетной мышечной ткани непрерывно осуществляется в нормальных услови­ях на ультраструктурном уровне и состоит в самообновлении их органелл и других структурных компонентов, обеспечивающем поддержание баланса между анаболическими и катаболическими процессами.

 

Гипертрофия мышечных волокон развивается в ответ на повышенные нагрузки в результате преобладания анаболических процессов над катаболическими. Она проявляется увеличением содержания компонентов их саркоплазмы; при этом нагрузки, требующие выносли­вости, вызывают увеличение всего объема саркоплазмы и, особенно, ми­тохондрий, а скоростно-силовые нагрузки - преимущественное нарас­тание массы миофибрилл (вследствие увеличения их числа и диаметра).

Атрофия мышечных волокон возникает вследствие бездей­ствия (при денервации или гипокинезии), а также при голодании.

Денервация вызывает снижение массы мышцы на 50% и более, уменьшение диаметра волокон, дезорганизацию сократительного аппа­рата и элементов цитоскелета, сглаживание различий их типов. Наибо­лее быстро атрофируются белые волокна; красные изменяются в мень­шей степени.

Гипокинезия обусловливает более выраженные изменения в крас­ных волокнах, которые более чувствительны к снижению нагрузки, чем белые, которые вовлекаются в процесс атрофии позднее. Выраженные явления мышечной атрофии развивается у космонавтов; наибольшие изменения при этом отмечены в красных мышечных волокнах.

Голодание сопровождается распадом белков миофибриллярного аппарата и поражает в первую очередь белые волокна.

 

Репаративная регенерация мышечных волокон направ­лена на восстановление их целостности после повреждения и частично напоминает эмбриональный миогенез. При любых видах травмы процесс регенерации включает закономерную последовательность явлений:

(1) инфильтрацию области повреждения фагоцитами,

(2) восстановление целостности сосудов (реваскуляризацию),

(3) фагоцитоз некротизированных мышечных волокон,

(4) пролиферацию миогенных клеток-предшественников,

(5) их последующее слияние с образованием мышечных трубочек,

(6) дифференцировку трубочек с образованием зрелых мышечных волокон,

(7) восстановление иннервации.

 

Миграция фагоцитов (нейтрофильных гранулоцитов и макро­фагов) в область повреждения происходит под хемотаксическим дейст­вием продуктов, выделяемых травмированными волокнами. Устремля­ясь к поврежденным волокнам, фагоциты активно поглощают тканевой детрит, часто сохраняя базальную мембрану разрушенны