Жирорастворимые витамины. Строение и значение.

Жирорастворимые витамины при увеличении дозы накапливаются и могут вызывать гипервитаминозы с рядом общих симптомов (потеря аппетита, расстройство ЖКТ, сильные головные боли, повышенная возбудимость нервной системы, выпадение волос, шелушение кожи) и со специфическими признаками. Яркая картина гипервитаминозов отмечается только для витаминов А и D.

Витамин А (ретинол, антиксерофтальмический). Источники: с пищевыми продуктами в организм поступает как витамин А, так и каротины – вещества, схожие по строению; витамин А содержат рыбий жир, печень КРС и свиньи, жирномолочные продукты, желток яиц; каротиноиды имеются в моркови, красном перце, томатах (красные овощи), пастбищная трава. Строение: представляет собой ароматическое кольцо с метильными заместителями и изопреновой цепью. В организме спиртовая группа ретинола окисляется в свои активные формы: альдегидную (ретиналь) или карбоксильную (ретиноевая кислота) группы.

Витамин D (кальциферол, антирахитический). Два источника поступления витамина D:печень, дрожжи, жирномолочные продукты (сливочное масло, сливки, сметана), желток яиц; образуется в коже при ультрафиолетовом облучении из 7-дегидрохолестерола в количестве 0,5-1,0 мкг/сут. Строение: Витамин представлен двумя формами – эргокальциферол и холекальциферол. Химически эргокальциферол отличается от холекальциферола наличием в молекуле двойной связи между С22 и С23 и метильной группой при С24.

Витамин К ( нафтохиноны, антигеморрагический). Хорошими источниками витамина К являются капуста, крапива, рябина, шпинат, тыква, арахисовое масло, печень (филлохинон); также витамин образуется микрофлорой в тонком кишечнике (менахинон); Запасы витамина в печени составляют около 30 суточных доз. Строение: выделяют три формы витамина: витамин К1 (филлохинон), витамин К2 (менахинон), витамин К3 (менадион). После всасывания менадион превращается в активную форму – менахинон; Витамины содержат функциональное нафтохиноновое кольцо и алифатическую изопреноидную боковую цепь.

Витимин Е ( токоферол, антистерильный). Для животных витамин Е содержится в: луговой траве, клевере, люцерне, травяной муке, неизмельченных семенах. Строение: Молекула токоферола состоит из кольца производного бензохинона и изопреноидной боковой цепи. Другие формы витамина E включают иные производные токола, характеризующиеся биологической активностью.

Витамин F ( омега-6, жирные кислоты ) Источники: Растительные масла. Строение: Витамин F представляет собой группу незаменимых полиненасыщенных жирных кислот: ленолевая, леноленовая, арахидоновая.

 

 

6.3. Водорастворимые витамины. Строение и значение. Существует 7 свойств водорастворимых витаминов:

Растворяются в воде;

Легко всасываются из кишечника, не накапливаются в тканях (исключением является витамин В12), поэтому их необходимо ежедневно принимать с пищей;

В организм поступают в основном с продуктами растительного происхождения;

Быстро выводятся из организма и не задерживаются в нем более нескольких суток;

Нехватка водорастворимых витаминов приводит к тому, что многие другие витамины становятся неактивными;

Передозировка водорастворимыми витаминами не вызывает расстройства организма, так как их избыток быстро выходится с мочой или расщепляется;

В организме большинство из них становятся активными в результате присоединения остатка фосфорной кислоты.

Функции: Водорастворимые витамины в составе коферментов участвуют в обмене веществ, являясь катализаторами (ускорителями) биохимических реакций; Витамины группы В регулируют общее состояние здоровья. Если они поступают в достаточном количестве, то человеческий организм может жить без животных белков. Это особенно важно при аллергиях; некоторые из них являются витаминами – антиоксидантами (например, витамин С).

К водорастворимым витаминам относятся:

Витамин В1 (тиамин, антиневритный) В составе тиамина определяется пиримидиновое кольцо, соединенное с тиазоловым кольцом.

Витамин В2 (рибофлавин). В состав рибофлавина входит флавин – изоаллоксазиновое кольцо с заместителями (азотистое основание) и спирт рибитол.

Витамин В3 (витамин РР, никотиновая кислота, антипеллагрический) Витамин существует в виде никотиновой кислоты или никотинамида. Его коферментными формами являются никотинамидадениндинуклеотид (НАД) и фосфорилированная по рибозе форма – никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ).

Витамин В5 (пантотеновая кислота) Витамин существует только в виде пантотеновой кислоты, в ее составе находится β-аланин и пантоевая кислота (2,4-дигидрокси-3,3-диметилмасляная). Его коферментными формами являются кофермент А (коэнзим А, HS-КоА) и 4-фосфопантетеин.

В итамин В6 (пиридоксин, антидермитный) Витамин существует в виде пиридоксина. Его коферментными формами являются пиридоксальфосфат и пиридоксаминфосфат.

В итамин В9 (фолиевая кислота, антианемический витамин) Витамин представляет собой комплекс из трех составляющих – птеридина, парааминобензойной кислоты и глутаминовой кислоты. Остатков глутамата, соединенных через γ-карбоксильную группу, может быть разное количество.

  Витамин В12 (цианокобаламин, антианемический витамин); витамин С (аскорбиновая кислота, антискорбутный) Витамин является производным глюкозы.;

 

6.4. Ферменты, как биологические катализаторы. Значение, строение. Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы.

Они находятся в любой живой клетке в незначительных количествах. В течение всей жизни происходит обмен веществ. В организме все обменные процессы протекают при температуре 37 градусов и слабо щелочной среде. Реакции протекают с высокой скоростью. 1814 год – первые исследования, Вирхов определил фермент амилаза из вытяжки ячменя. Наибольший вклад в истории учении о ферментах внес Павлов. Он изучил пищеварение и пищеварительные соки. Впервые указал на белковую природу ферментов. Активность пищеварительного сока тем выше, чем больше белка находится в ферменте. Известно около 2000 ферментов.

 

6.5. Свойства ферментов и механизм их действия. Свойства ферментов.

Ферменты – специфические белки. Основные свойства:

 1) ускорение реакций. ферменты как биологические катализаторы в 100000 раз ускоряют химические реакции в организме.

 2) временное участие в реакции. фермент вступает в реакцию и в конце реакции освобождается.

 3) специфичность действия. отклонение от оптимума приводит к замедлению работы ферментов, а при температуре 70 градусов происходит необратимая потеря активности ферментов, так как нарушается структура белков

4) обратимость ферментативных реакций. для каждого фермента действует определенная зона рН. Отклонение от нормы приводит к потере активности;

5) термолобильность;

6) зависимость от рН;

7) активаторы и ингибиторы ферментов. активаторы – активные ферменты, ингибиторы – замедляют активные ферменты.

Многие ферменты вырабатываются в виде проферментов или неактивной форме. В процессе активирования от неактивного фермента отнимается катализатор, происходит перестройка молекул фермента и открываются активные центры. В качестве ингибиторов могут быть щелочи, металлы. Ингибитор вступает в действие с ферментом инактивируются функциональные группы белков. Ингибитор может обратимым и необратимым.

По химическому строению ферменты являются белками. При растворении дают коллоидные растворы. По структуре являются сложными и простыми. Ферменты простые белки – гидролазы (пищеварительные ферменты). Сложные ферменты – протеиды, состоят из простого белка и простетической группы (окислительно-восстановительные ферменты). В качестве небелковой группы – металлы, витамины.

В₁ входит в состав фермента карбоксилазы (реакция отщепления СО₂); В₂ – простетическая группа аденина, обеспечивает перенос Н₂ при окислительно-восстановительно реакции;

Для проявления ферментативного действия необходимо наличие обоих компонентов, но особое действие отводится белковой части. Не все молекулы ферментов активны, есть активные центры – этот участок состоит из нескольких десятков аминокислот и характеризуется наличием функциональных групп.

За счет активного центра фермент вступает в контакт с субстратом. На первом этапе образуется временное нестойкое соединение между ферментом и субстратом. Образуется комплекс фермент – субстрат. Этот комплекс существует короткое время. На втором этапе происходит освобождение фермента, а исходное вещество превращается в более простые соединения. Такая реакция обратима. Фермент в биологическом материале обнаруживается по его действию. Поэтому необходимо воспроизвести реакцию, которую ускоряет фермент. Появляется продукт реакции. Ферменты определяют или по исчезновению субстрата, или по появлению продукта реакции.

6.6. Классификация ферментов. Для всех ферментов характерны окончания -аза.

В неактивной форме окончание -ген. 1966 год – разработана классификация ферментов. Все ферменты разделены на 6 классов:

1) Оксидоредуктазы – катализируют окислительно-восстановительные реакции (дегидрогеназы которые катализируют процессы окисления органических веществ путем отнятия Н₂ и переноса его на другой субстрат.) Оксидазы обеспечивают перенос Н₂ с субстрата, подвергаются окислению на О₂;

2) Гидролазы – ферменты катализируют реакции гидролитического распада соединений на более простые вещества (эстеразы – сложные эфирные связи. Гликозидазы – гликозильные соединения. Пептидазы – пептидные связи);

3)Трансферазы – катализируют реакции переноса атомных групп с одних соединений на другие (перенос аминогрупп, остатков фосфорной кислоты и др.);

4)Лиаза – обеспечивают реакции негидролитического отщепления от субстрата определенных групп с отр.двойной связи или присоединение определенных групп к двойным связям;

5)Изомеразы – обеспечивают разнообразные реакции изомеризации. Альдозы – в кетозы, внутримолекулярный перенос групп (такие ферменты являются мутазами);

6)Литазы (Синтетазы) – катализируют соединения молекул, синтез новых более сложных веществ.