III.3.2.Biodegradarea (catabolismul) protidelor

 

Biodegradarea proteinelor

Proteinele (holoproteidele) libere sau rezultate din biodegradarea heteroproteidelor se scindează pe cale enzimatică în aminoacizii componenţi. Enzimele proteolitice (proteinazele) sunt alături de amilaze cele mai cunoscute şi importante enzime hidrolitice (C-N hidrolaze).

Biodegradarea aminoacizilor

Aminoacizii rezultaţi prin biosinteza sau prin biodegradarea proteinelor pot fi utilizati în continuare la:

- biosinteza proteinelor noi

- biosinteza altor compuşi cu azot în moleculă

- sinteza de aminoacizi (prin transaminare, aminare reductivă)

- biodegradare totală pînă la: NH₃, CO₂, H₂O.

În organismele animale şi vegetale biodegradarea aminoacizilor decurge preponderent prin:

- dezaminări

- decarboxilări simple sau însoţite de dezaminări

- transaminări.

a) Biodegradarea aminoacizilor prin dezaminare

Dezaminările sunt reactii catalizate enzimatic, care constau în eliminarea unor grupe amino (-NH₂), sub formă de amoniac (NH₃) cu formarea unor compuşi ternari (C, N, O) care pot constitui punct de plecare pentru alte transformări biochimice.

• Dezaminarea oxidativă constă în eliberarea a doi atomi de hidrogen, cu formarea unui iminoacid instabil, care în prezenţa apei hidrolizează cu formare de NH₃ şi cetoacid. Enzimele implicate fac parte din clasa oxidoreductazelor şi pot fi: glutamatdehidrogenaza în prezenţa NAD+ sau NADP+, alanindehidrogenaza în prezenţa FAD, etc.

Cetoacizii rezultaţi pot fi metabolizaţi (biodegradaţi) la CO₂ şi H₂O, sau pot fi transformaţi în monoglucide care vor parcurge în sens invers ciclul de biodegradare EMP (glicoliza). Aminoacizii care se pot transforma în cetoacizi se numesc aminoacizi cetogeni, iar cei care se pot transforma în glucoză se numesc aminoacizi glucoformatori.

• Dezaminarea hidrolitică a aminoacizilor conduce la obţinerea NH₃ unui hidroxiacid.

Hidroxiacidul poate fi transformat, în prezenţa dehidrogenazelor în cetoacid, care poate fi metabolizat în continuare prin ciclul Krebs sau poate fi retransformat în aminoacizi.

• Dezaminarea reductivă a aminoacizilor conduce la obţinerea NH₃ şi a acidului saturat cu acelaşi număr de atomi de carbon:

Acidul propionic format, sub forma propionil-coenzimei A este implicat în biosinteza acizilor graşi superiori cu număr impar de atomi de carbon, pe calea malonil-coenzimei A.

• Dezaminarea desaturantă (biocatalizată de enzime din clasa liazelor) are drept produs de reacţie, pe lîngă NH₃, un acid carboxilic nesaturat cu acelaşi număr de atomi de carbon în moleculă:

b) Decarboxilarea aminoacizilor

Decarboxilarea aminoacizilor este o cale de biodegradare importantă, biocatalizată de enzime specifice, aminoaciddecarboxilaze, care au drept coenzima piridoxalfosfatul (vitamina B₆). Ca produşi de reacţie, pe lîngă CO₂, se formează amine primare, denumite amine biogene. Mecanismul reacţiei de decarboxilare este următorul:

Unele dintre aminele biogene rezultate prezintă activitate farmacologică, altele sunt componente ale coenzimelor sau contribuie la sinteza unor heterociclii cu azot (pirol, piridina) care intră în structura unor alcaloizi.

Prin natura compuşilor rezultaţi, reacţiile de biodegradare a aminoacizilor reflectă corelaţiile dintre metabolismul proteic - glucidic - lipidic.

 

Metabolismul amoniacului

Amoniacul rezultat prin dezaminare ca şi cel preluat de către plante din sol în decursul procesului de nutriţie, este o substanţă toxică; nivele ridicate prezente în sînge impiedică funcţionarea creierului, provocînd comă. De aceea, amoniacul nu este transportat liber de-a lungul ţesuturilor la ficat ci este transformat întîi în amide netoxice.

Căile de metabolizare a amoniacului sunt următoarele:

• fixarea sub forma de amide (îndeosebi ale acidului glutamic şi aspartic)

• participare la biosinteza aminoacizilor, prin aminarea reductivă a cetoacizilor

• formarea de săruri de amoniu ale acizilor organici (oxalic, citric, malonic, fumaric, etc.) din metabolism.

 

a) Metabolizarea amoniacului prin aminare reductivă (transaminare)

Peste 30% din amoniacul rezultat în muşchi la biodegradarea proteinelor este trimis în ficat, sub formă de alanină (sau glutamină). Alanina formează prin transaminare acid piruvic, care este convertit în ficat la glucoză, care trece apoi în sînge şi din nou în muşchi. Secvenţa de reacţii constituie ciclul glucozo-alaninic. Toate aceste reacţii, în care amoniacul este utilizat la sinteza amidelor sau a unor noi aminoacizi, reprezintă căi de corelaţie a metabolismului protidic cu cel glucidic (ciclul acidului glutamic, ciclul acidului aspartic).

 

b) Metabolizarea amoniacului prin ciclul ureeogenetic (ciclul ornitinic sau ciclul Krebs-Henseleit).

Plantele superioare, mamiferele, pestii, ciupercile şi bacteriile pot transforma amoniacul în uree, altă formă netoxică de păstrare şi de transport în organism.

În organismele vii, formarea ureei decurge printr-o transformare ciclică complexă, denumită ciclul ureogenetic (ciclul ornitinic sau ciclul Krebs-Henseleit).

 

 

c) Fixarea amoniacului sub forma de amide

Glutamina este unul din cei 20 de aminoacizi constituenţi ai proteinelor şi este implicată în biosinteza multor altor metaboliţi (este utilizată ca sursă de azot).

Ureea este produsă în ficat prin scindarea hidrolitică a argininei la ornitină.

Amoniacul de la catabolismul aminoacizilor poate fi utilizat pentru a reface arginina din ornitină, atomul de carbon provenind de la CO₂ din metabolismul glucidic. La realizarea biosintezei ureei participă şi un alt aminoacid, citrulina. Dioxidul de carbon activat enzimatic cu enzima carbamilfosfatsintetaza şi cu aportul energetic al ATP, reacţionează cu NH₃ formînd carbamilfosfatul care reacţionează cu ornitina formînd citrulina. Citrulina reactioneaza cu acidul aspartic (provenit prin trans-aminare din acid oxalilacetic, format în ciclul Krebs), în prezenţa enzimei argininsuccin-sintetaza, a ATP şi ionilor Mg2+, cu formarea acidului argininsuccinic. Acesta este scindat de către argininsuccinliaza în arginină şi acid fumaric (care poate conduce la acid aspartic, оn ciclul Krebs).

Arginina rezultată este scindată de către hidrolaza arginaza în ornitină şi izouree, care se izomerizează la uree, scindabilă sub acţiunea ureeazei în CO₂ şi NH₃, compuşi care pot iniţia biosinteza aminoacizilor, glucidelor, etc.

Ciclul ornitinic (ciclul Krebs–Henseleit) reprezintă şi el o cale de corelaţie a metabolisului proteic, prin aminoacidul ornitina, cu metabolismul glucidic.

Corelaţii biochimice se pot stabili şi între compuşii fundamentali, glucide, lipide, protide şi enzime, hormoni, acizi nucleici, etc. Abordarea compleză a fenomenelor biochimice impune ca, pe lîngă studiul transformărilor diferitelor substanţe, să se ia în considerare şi aspectele energetice ale acestor procese, cu evidenţierea corelării biosintezei, consumatoare de energie, cu biodegradarea, generatoare de energie. Trebuie, în acelaşi timp, acordată importanţa cuvenită influenţei factorilor de mediu în care trăiesc organismele vegetale şi animale, condiţiilor în care îşi procură materia primă (H₂O, CO_2, O₂, substanţe minerale, etc.), cît şi energia necesară biotransformărilor, precum şi influenţei factorilor de mediu (clima, diferite radiaţii, etc.), asupra evoluţiei normale a diferitelor organisme.

 

BIBLIOGRAFIE

Bodea C. - Tratat de Biochimie vegetală, vol. I, II, III, Editura Academiei R.S.R.,

Bucureşti, 1964 – 1966.

Dinu Veronica, Trutia E., Cristea Elena Popa, Popescu Aurora - Biochimie medicală, Editura medicală, Bucureşti, 1998.

Ionescu M. - Biochimia agricolă, Editura Ceres, Bucureşti, 1970.

Moraru C., Segal B., Banu C., Giurca V., Pana N., Costin G. – Biochimia produselor alimentare, Editura tehnică, Bucuresti, 1971

Neamtu G., Cimpeanu G., Socaciu Carmen - Biochimie vegetala, Editura Didactică şi Petagogică, R.A. Bucuresti, 1993.

Neamţu G., Cimpeanu G., Enache A. - Dicţionar de biochimie vegetală, Editura Ceres, Bucureşti, 1989.

Oeriu S. – Chimie biologică, Tipografia Învaăţămîntului, Bucureşti 1956.

Oeriu S. - Biochimie Medicală, Editura Didactică şi Petagogică, Bucureşti, 1975.

Popescu S. - Biochimia cerealelor, fainurilor şi conservarea lor, Editura Didactică şi Petagogică, Bucureşti, 1964.

Segal Rodica - Biochimie, Universitatea “Dunarea de jos”, Galaţi, 1992.

Soru E. – Biochimie medicală, Editura medicală, Bucureşti, 1959 – 1963.

Tamas V., Serban M., Cotrut M. - Biochimie medicală veterinară, Editura Didactică şi Petagogică, Bucureşti, 1982.

Vasilescu I. – Enzimele, Editura Academiei R.S.R., 1961