II. 2. 5 sisteme multienzimatice

 

În organism, alături de enzimele bine individualizate, cu structură specifică, care prezintă specificitate de substrat şi de acţiune, sunt prezente şi sisteme enzimatice sau complexe multienzimatice constituite din două sau mai multe enzime, care catalizează reacţii succesive sau cuplate, a căror acţiune catalitică este interdependentă. Reacţiile succesive se pot reda prin următoarea schemă de reacţii:

Enzimele E₁, E₂, E₃, care acţionează asupra substraturilor A, B, C, sunt dependente funcţional, se intercondiţionează. Produsul de reacţie obţinut prin acţiunea enzimei E₁ formează substratul de acţiune pentru enzima E₂, iar asupra produsului său de reacţie va acţiona enzima E₃ etc. Interdependenţa funcţională a sistemelor enzimatice se bazează pe un suport morfologic comun, respectiv, enzimele au o distribuţie spaţială dependentă de structura organitelor celulare.

Un asemenea sistem multienzimatic este cel din mitocondrii, care catalizează reacţiile care decurg în procesul de respiraţie, sistemul format din enzimele participante la biosinteza şi biodegradarea acizilor graşi, sistemul multienzimatic format din cinci componente: hexakinaza, izomeraza, fosfohexokinaza, aldolaza, glicofosfodehidrogenaza, care acţionează în metabolismul glucidic, în procesul glicolizei etc.

 

ENZIMELE ALOSTERICE (EFECTUL ALOSTERIC)

Enzimele alosterice sunt constituite din mai multe unităţi proteice, care pe lîngă situsul catalitic, mai posedă şi un situs alosteric la care se poate lega efectorul alosteric (activator sau inhibitor). Controlul alosteric al enzimelor este foarte important în reglarea metabolismului.

Prefixul alo se referă la existenţa pe moleculele enzimelor a unuia sau mai multor centrii de legătură (situs alosteric), alţii decît cei ai situsului activ, de care se leagă efectorii alosterici, modificînd structura spaţială a enzimei.

Pentru o concentraţie de substrat dată, un efector pozitiv creşte activitatea enzimatică, cînd se leagă la centrul alosteric, pe cînd un efector negativ scade activitatea enzimatică. O enzimă poate, datorită unui efector alosteric, să se modifice atît de mult, încît să nu mai poată cataliza o reacţie decît în prezenţa activatorului alosteric (efectul vitezei maxime).

Un exemplu îl constituie piruvatcarboxilaza care este practic inactivă în absenţa efectorului acetilcoenzima A. Se poate concluziona că, în general, un efector alosteric stabilizează o anumită conformaţie a unei enzime (fie ea cea activă sau cea inactivă). Inhibiţia alosterică are o importanţă fiziologică deosebită şi se desfăşoară prin mecanism de inhibiţie feed-back sau retroinhibiţie), aflat sub control genetic.

De exemplu, la biosinteza ferporfirinelor sau a colesterolului, produsul final al reacţiei enzimatice acţionează ca inhibitor alosteric asupra produsului de la începutul lanţului de reacţii. Creşterea concentraţiei lui stopează practic reacţia; dacă produsul este utilizat în întregime, sinteza se reia, deoarece efectul alosteric este reversibil. Enzimele alosterice reflectă capacitatea organismelor vii, vegetale şi animale, de a coordona activităţile lor celulare, astfel încît să se realizează un echilibru între procesele anabolice şi catabolice esenţiale pentru viaţă.

 

III. BIOCHIMIA DINAMICĂ

Biochimia dinamică studiază ansamblul transformarilor chimice şi fizico-chimice ale substanţelor constituente ale materiei vii, însoţite de schimbări în conţinutul de energie (metabolism). Metabolismul, cu cele două laturi, anabolismul şi catabolismul, constituie alături de alte caracteristici esenţiale (ereditatea, variabilitatea, autoreproductibilitatea, etc.), trăsătura esenţială a materiei vii.

Anabolismul cuprinde procesele de sinteză şi creştere a complexităţii biomoleculelor şi este asociat cu consumul de energie (reacţii endergonice). În organismele autotrofe (celule clorofiliene, bacterii nitrificante, organisme vegetale superioare), substanţele organice sunt sintetizate (prin fotosinteză) din substanţe minerale (în primul rînd CO₂), folosind ca sursă de energie, energia luminoasă. Organismele heterotrofe nu-şi pot sintetiza substanţele organice din cele de natură minerală, ci trăiesc pe seama substanţelor sintetizate de organismele autotrofe, folosind ca sursă de energie, energia chimică.

Catabolismul cuprinde reacţiile de biodegradare a biomoleculelor cu structură complexă în biomolecule cu structură simplă (CO₂, NH₃, H₂O), procese biochimice care decurg cu eliberare de energie (reacţii exergonice).

Transformările metabolice se desfăşoară în organismele vii (vegetale şi animale) în condiţii fiziologice (la temperatură normală, pH caracteristic fiecărei părţi a organismului), în mod continuu, într-o strвnsă interdependenţă, sub acţiunea biocatalizatorilor enzime, şi prin reglarea fină, mediată de hormoni.