Стабілізацію суспензії можна проводити полімерами. При цьому уповільнюється седиментація, оскільки підвищується в’язкість дисперсійного середовища.

Підвищення концентрації дисперсної фази до максимально можливих призводить до утворення паст, які стійкі до седиментації в присутності стабілізаторів. У харчовій промисловості суспензії утворюються при одержанні крохмалю, при осадженні осадів у виробництві цукру, пива, вина, у кондитерській промисловості і ін.

5.3. Піни та піноподібні структури харчових продуктів

Піни – висококонцентровані дисперсні системи, у яких дисперсійне середовище – рідина, а дисперсна фаза – газ. Пухирці газу в пінах мають форму багатогранників, які відділені один від одного дуже тонкими шарами дисперсійного середовища. Для одержання пін застосовують інтенсивне струшування або перемішування рідини.

Стійку піну можна отримати тільки в присутності стабілізатора – піноутворювача. Ці умови виникають тому, що молекули поверхневого шару рідини на відміну від молекул, що знаходяться у глибині, піддаються неоднаковому тяжінню молекул рідини і газу. Кожна молекула усередині рідини з усіх боків притягується сусідніми молекулами, які розташовані на відстані радіуса сфери дії міжмолекулярних сил. В результаті сили тяжіння компенсуються і рівнодіюча цих сил дорівнює нулю.

У молекул поверхневого шару частина сфери, на яку діють міжмолекулярні сили, знаходиться у газовій фазі, щільність якої менше щільності рідини, тому рівнодіюча всіх сил тяжіння буде спрямована усередину рідини перпендикулярно до її поверхні. Наслідком цього є те, що поверхневі молекули рідини завжди знаходяться під дією сили, яка прагне втягнути їх усередину і призводить до того, що поверхня рідини завжди прагне скоротитися і зайняти мінімальну площу.

При збільшенні поверхні деяке число молекул із глибини рідини переходить на поверхню. Процес переносу молекул з рівноважного стану в особливий стан молекул поверхневого шару вимагає витрати зовнішньої роботи. Робота із збільшення площі поверхні рідини переходить у потенційну енергію молекул поверхневого шару – поверхневу енергію. Поверхнева енергія віднесена до одиниці поверхні, називається поверхневим натягом.

Піноутворюючі речовини зменшують поверхневий натяг, полегшують процес утворення піни і додають їй стабільності, тому що вони адсорбуються на межі фаз вода-повітря і утворюють високов’язку структуровану плівку, що перешкоджає стіканню рідини. У цьому випадку товщина шару рідини між пухирцями повітря зменшується повільно і піна може існувати тривалий час. Таким чином, утворення піни відбувається при продуванні газу через рідину. Сутність процесу піноутворення у тому, що пухирці газу, які оточені адсорбованим шаром молекул ПАР, підіймаються до поверхні рідини і стикаються з плівкою. Якщо поверхнева плівка міцна, то пухирці накопичуються на поверхні.

В якості піноутворювачів використовуються різні ПАР – білки, жирні кислоти, спирти, мила та ін. Піни з цими ПАР мають високу стійкість, тому що на поверхнях поділу утворюються желеподібні плівки. До природних ПАР відносяться – яєчний білок, фосфоліпіди, гідролізати молочного білка, мильний корінь, смоли, віск та ін., до синтетичних ПАР, які використовуються у хлібопекарному, макаронному і маргариновому виробництвах відносяться Твіни. Фосфатидні концентрати найбільш широко використовують при виробництві хліба і хлібобулочних виробів, шоколаду, борошняних кондитерських виробів, маргаринової продукції. Моногліцериди дозволяють суттєво уповільнювати процес черствіння хлібобулочних і борошняних кондитерських виробів. Піноутворювачі використовують при виробництві зефіру, пастили, збивних мас, начинок, східних ласощів, халви та ін.

 

6. Хімічні процеси

6.1 Гідрогенізація та переетерифікація жирів

Гідрогенізація – процес насичення за допомогою каталізаторів воднем ненасичених жирних кислот, які входять до складу рідких рослинних жирів, і перетворення їх у тверді жири. Гідрогенізовані жири широко використовуються у харчовій промисловості для отримання маргарину. До подвійних зв’язків жирних кислот можуть приєднуватись кисень, бром, йод та інші прості і складні елементи.

Для виробництва таких продуктів, як маргарин, кондитерські і кулінарні жири, стеарин, технологічні мастила різного призначення, необхідні пластичні, високоплавкі і тверді при кімнатній температурі жири. Їх отримують з рідких рослинних жирів шляхом гідрогенізації в присутності нікелевого каталізатора на кізельгурі. В першу чергу відбувається гідрування жирних кислот, які містять більшу кількість подвійних зв’язків, а при рівній не насиченості – жирні кислоти, які утримують менше число атомів вуглецю.

Гідрування жирів супроводжується процесом пере етерифікації, тобто обміном радикалів, а також приводить до зниження вмісту в суміші вітамінів А і D, але практично не впливає на вміст вітаміну Е. З підвищенням температури гідрування, вологості водню, збільшенням тривалості процесу, зростає вміст у гідрованому жирі вільних жирних кислот і продуктів їхньої взаємодії з каталізатором. Відбувається ріст кислотних чисел жиру.

Пере етерифікація – один з основних методів модифікації молекулярного (триацилгліцеринового) складу жирової сировини. При етерифікації відбувається перерозподіл ацильних груп у триацилгліцеринах жиру або олії. Зміни взаємного положення ацильних груп можуть відбуватися в результаті переміщення арилів усередині триацилгліцерину або при обміні ацильних груп між триацилгліцеринами. При пере етерифікації склад жирних кислот жиру не змінюється, відбувається їхній статистичний перерозподіл у суміші триацилгліцеринів, що призводить до зміни фізико-хімічних властивостей жирових сумішей у результаті зміни молекулярного складу. Переетерифікація високоплавких тваринних і рослинних жирів з рідкими рослинними оліями дозволяє одержати харчові жири з високим вмістом линолевої кислоти.

6.2 Гідролітичні процеси

Гідролітичні процеси – процеси гідролізу складних речовин за участю води і ферментів до простих речовин, які впливають на смак (наприклад. гідроліз крохмалю до простих цукрі призводить до появи солодкого смаку) або на консистенцію (наприклад, гідроліз протопектину плодів і овочів призводить до їх розм’якшення). Крім того, покращується засвоюваність харчових продуктів.

При гідролізі крохмаль за участю амілаз розпадається до декстринів, а потім до мальтози і глюкози; сахароза, лактоза і мальтоза, під дією сахараз, – до моноцукрів; білки, під дією протеаз, – до протеїнів і амінокислот; жири, під дією ліпаз – до жирних кислот і гліцерину; протопектину, під дією протопектинази, – до пектину та ін.

Сахароза при нагріванні з кислотами або під дією ферменту інвертази гідролізується з утворенням інвертного цукру, який складається з суміші глюкози і фруктози. Використання інвертного цукру при виготовлення концентрованої солодкої продукції – джему, желе, повидла, конфітюру, варення, запобігає її зацукрюванню.

Гідролітичні процеси характерні для тваринних жирів, які являють собою складні суміші, головним компонентом яких є гліцериди, переважно – тригліцериди. Вони здатні до взаємодії з водою, в результаті чого відбувається розщеплення ефірних зв’язків. Реакція гідролізу відбувається ступінчасто – спочатку відщеплюється один радикал жирної кислоти, з утворенням дигліцериду, потім другий – з утворенням моно гліцериду, потім третій – утворенням гліцерину і жирних кислот.

При гідролізі фосфоліпідів, поряд з вказаними речовинами, утворюється фосфорна кислота і аміноспирт. Швидкість гідролітичного розпаду зростає при підвищенні температури.

Гідролітичні процеси протікають в харчових продуктах в присутності гідролаз. Вони можуть справляти позитивний і негативний вплив на якість продуктів. На початку зберігання плодів та овочів відбувається гідроліз крохмалю в цукри, із протопектину утворюється пектин, що призводить до покращення смаку і консистенції продукту. До кінця зберігання при повному гідролізі протопектину плоди стають м’якими. При зберіганні продуктів багатих на білки, відбувається гідроліз білків до амінокислот.

 

1. Біохімічні та мікробіологічні основи харчових виробництв

1.1 Сутність біохімічних процесів, їх особливості і класифікація

В продовольчій сировині під час транспортування, зберігання і переробки дуже поширені біохімічні та мікробіологічні процеси. Вони можуть мати як самоплинний перебіг, так і виконуватись цілеспрямовано з певною технологічною метою.

Біохімічними називають процеси, що ініціюються ферментами самої сировини або внесеними у вигляді індивідуальних чи комплексних ферментних препаратів. На відміну від них мікробіологічні процеси ініціюються ферментами живих мікроорганізмів, які знаходяться в сировині або додаються під час її технологічної переробки.

Ферменти – це специфічні білкові речовини, які синтезуються в живих клітинах рослин, тварин або мікроорганізмів і регулюють перебіг всіх важливих процесів організму. В клітинах тканини вони локалізовані на внутрішніх мембранах і в органелах – мітохондріях, рибосомах, ядрі, лізосомах. В живих неушкоджених клітинах дія окремих ферментів і ферментних груп чітко впорядкована, скоригована і спрямовується керуючими системами – нервовою, або гормональною. Як і звичайні неорганічні каталізатори, ферменти в живих клітинах прискорюють реакції в обох напрямах – прямому і зворотному. При пошкоджені клітин, відбувається звільнення ферментів і вони виходять у цитоплазму або на межі клітини, де їх дія стає неконтрольованою. В цьому випадку вони каналізують переважно реакції розпаду або дезінтеграції.

Відмінністю ферментативних реакцій є те, що вони завжди багатоступеневі, мають багато проміжних стадій, але протікають з надзвичайно великими швидкостями – при атмосферному тиску, при низьких температурах і концентраціях. Це відбувається тому, що ферменти суттєво знижують енергію активації процесу, спрямовуючи його по енергетично вигідному шляху. Швидкість перебігу ферментативних процесів залежить від природи і концентрації компонентів, рН середовища, наявності активаторів і інгібіторів.

Каталітична дія або активність ферментів значною мірою залежить від походження ферментів, ступені їх очищення. Чим вище ступінь очищення, тим активніший фермент. Концентрація ферменту значна нижча за концентрацію субстрату. На швидкість біохімічних процесів впливають природа і стан субстрату, що пояснюється ступенем доступності зв’язків субстрату дії ферменту. Наприклад, крохмаль, отриманий з різної сировини – картоплі, пшениці, кукурудзи, навіть з різних сортів однієї культури, атакуються ферментом по-різному. Чим пухкіша структура молекули субстрату і ближче до поверхні молекули зв’язки, тим вище атакуємість ферментом і навпаки. Ця залежність широко використовується в харчових технологіях. У пивоварінні, спиртовій, крохмалепаточній промисловості крохмалевмісну сировину перед проведенням гідролізу піддають попередній термічній обробці для клейстеризації крохмалю. Клейстеризований крохмаль швидше і повніше гідролізується, ніж нативний. Теж саме відноситься і до білків. Якщо вони попередньо денатуровані або пройшли попередню обробку для руйнування третинної і вторинної структури, то краще атакуються протеолітичними ферментами. Для кращої атакованості ферментами субстрату, крім теплової обробки, використовують механічну обробку, зміну рН середовища, зволожування та ін. На відміну від хімічних реакцій, швидкість ферментативних реакцій залежить від температури і рН середовища. Наприклад, ферменти шлунково-кишкового тракту людини і тварин мають температурний оптимум їх дії 35-40 ^оС, а рослинні – до 70 ^оС. Пепсин шлункового соку має найвищу активність при рН 1,8-2,2, трипсин – при 7,5-8,0, а лужна фосфатаза – при 8,5-9,0.

Ферменти, як і неорганічні каталізатори, змінюють свою активність в присутності деяких речовин, які можуть підвищувати каталітичну дію ферменту – активатори, або знижувати їх активність – інгібітори. В ролі активаторів можуть бути іони металів, вітаміни, кислоти та ін. Інгібіторами являються усі денатуруючи фактори – іони важких металів, комплексоутворюючі сполуки, а також специфічні для кожного ферменту речовини, які блокують його активний центр шляхом хімічної взаємодії.

В харчових технологіях біохімічні процеси класифікують за ознакою типу ферментативної реакції: процеси окислення, відновлення, гідролізу, переносу, синтезу. Але в харчовій сировині і продуктах досить часто біохімічні процеси різних типів протікають одночасно, а тому їх поділяють за ознакою наслідків перебігу – процеси дихання, автолізу, дозрівання, проростання, відмирання тощо. В залежності від способу ініціювання процесу їх поділяють на самоплинні, коли процеси ініціюються ферментами самої сировини, і індуктивні, коли процеси ініціюються ферментами, що додаються в ході технологічного процесу для досягнення певної мети. Самоплинні процеси переважно мають місце під час вирощування, транспортування, зберігання сировини. Підчас переробки сировини такі процеси не бажані, тому що призводять до непередбачених наслідків – зниженню технологічних та споживчих властивостей, якості та стійкості сировини.

1.2. Будова, властивості та джерела здобування ферментів

Ферменти, які мають у своєму складі тільки білкову частину, називають простими або однокомпонентними. Якщо крім білка до складу ферменту входять небілкові сполуки, такі ферменти називають складними або двокомпонентними. Переважна більшість ферментів рослинної сировини є складними. Білкова складова ферменту називається апоферментом, небілкова – коферментом або простетичною групою. Коферментами можуть бути вітаміни, іони металів, деякі кислоти, похідні вуглеводів, гем та ін.Апофермент і простетична група взяті окремо не виявляють ферментативної активності.

Властивості ферментів як білків. Під впливом денатуруючих факторів – температура, солі важких металів, дія кислот і лугів, іонізуюче випромінювання тощо, вони можуть змінювати свою просторову структуру і втрачають свою каталітичну активність. Їх молекули несуть електричний заряд, тому в постійному електричному полі вони мають електрофоретичну рухомість. При взаємодії з кислотами і лугами виявляють амфотерні властивості. Вони можуть гідролізовуватись, окислюватись, вступати в реакції меланоїдиноутворення та ін.

Специфічні властивості ферментів:

1/ ферменти мають високу каталітичну активність у порівнянні з неорганічними каталізаторами. Наприклад, 1 мг заліза в складі каталази розщеплює таку ж кількість перекису водню, як 10 т заліза в неорганічному каталізі;

2/ ферменти виявляють вибіркову (селективну) каталітичну дію, тобто проявляють каталітичну дію до певного субстрату. Розрізняють три види селективності – відносну а бо групову, абсолютну та стереохімічну. Ферменти з відносною або селективною дією можуть каталізовувати перетворення певної групи речовин, близьких за складом і структурою. Наприклад, пепсин розщепляє білки молока, м’яса, хліба. При абсолютній селективності фермент прискорює перетворення тільки однієї речовини, Наприклад, фермент
β-фруктофуранозідаза розщеплює сахарозу на глюкозу і фруктозу і не діє на лактозу та мальтозу. Ферменти зі стереохімічною селективністю можуть каталізувати перетворення тільки певного стереоізомера речовини. Наприклад,
α-глюкозідаза прискорює реакції тільки α-глюкози, а β-глюкозідаза – β-глюкози;

3/ ферменти володіють надзвичайною лабільністю, тобто їх каталітичні дії залежать від умов середовища – температури, рН, концентрації, присутності активаторів або інгібіторів тощо.

За типом реакції ферменти поділяють на 6 класів:

1/ оксидоредуктази – каналізують окислювально-відновні реакції субстратів;

2/ гідролази – розщеплюють молекули субстрату у водному середовищі з приєднанням до продуктів реакції іонів водню та гідроксилу;

3/ ліази – ферменти, що здійснюють не гідролітичне розщеплення субстрату або відщеплення від субстрату певних груп атомів;

4/ трансферази – ферменти, які каналізують реакції переносу певних груп (аміногруп, моносахаридів, залишків фосфорної кислоти, метальних груп тощо;

5/ ізомерази – каналізують перетворення одних ізомерних форм речовини в інші;

6/ лігази – синтезуючі ферменти, які прискорюють сполучення молекул субстрата з утворенням ковалентних зв’язків між атомами вуглецю, а також між вуглецем та іншими елементами – киснем, азотом, сіркою.

Ферменти синтезуються в клітинах рослин, тварин, мікроорганізмів. У живих тканинах вони находяться у зв’язаному вигляді. Перед виконанням своєї каталітичної функції вони активуються, тобто переходять у вільний стан, або модифікуються. З підшлункової залози тварин отримують трипсин, хімотрипсин і колагеназу, із слизової оболонки шлунків свиней – пепсин і ліпазу; із сичугів ягнят – ренин. З рослинної сировини отримують папаїн – з листя папайї, фіцин – з листя інжиру, бромелін і бромелаїн – з листя ананасів, амілази – з солоду, тобто пророщеного зерна, тощо. Велику кількість ферментів отримують з мікроорганізмів – дріжджів, бактерій та мікроскопічних грибів. Назва ферментів містить інформацію про спосіб культивування продуценту та ступінь очищення. Наприклад, при поверхневому способі культивування після назви ферменту ставиться літера «П», а при глибинному «Г». Якщо фермент тільки концетрували без додаткового очищення, то після літери ставиться позначка «х». Концентрат препарату, з якого видалена нерозчинна фаза, має позначку «2х», якщо його висушили – «3х». Препарати, які пройшли стадію очищення і фраціонування, позначаються «10х» та «15х», а очищені і висушені – «20х» та «30х».

До недавнього часу технологічне застосування ферментів було економічно недоцільним, тому індивідуальні або комплексні препарати ферментів мали високу вартість і використовувались одноразово.

З метою їх багаторазового використання, ферменти почали фіксувати на поверхні водонерозчинних носіїв неорганічного або органічного походження. Такі ферменти називаються іммобілізованими, а процес закріплення ферменту – іммобілізацією.

Іммобілізацію ферментів проводили на поверхні неорганічних адсорбентів – оксидів та гідроксидів алюмінію, титану, цирконію, заліза; обпаленої

кераміки, пористого скла, силікагелю та ін.

На зміну адсорбційним способам іммобілізації ферментів шляхом їх включення в структуру драглів і полімерів – альгінати, желатин, агар-агар, каррагінан та ін.

1.3. Біохімічні процеси, що відбуваються в сировині і готовій

Продукції

У продовольчій сировині і харчових продуктах частіше мають місце окислювально-відновні та гідролітичні біохімічні процеси. Перші ініціюються оксидоредуктазами, а другі гідролазами. Клас оксидоредуктаз налічує близько 300 видів ферментів. В залежності від механізму перебігу реакції, оксидоредуктази поділяються на підкласи, з яких найбільш поширеними є цитохроми, оксидази, дегідрогенази, пероксидази і каталази.

Дихання – окислювально-відновний процес, який регулюється цитохромами, тобто ферментами дихання. Він притаманний всім видам рослинної сировини і є продовженням фізіологічних процесів вирощування і зберігання. Субстратом дихання є переважно моносахариди. Розрізняють два види дихання – аеробне і анаеробне. Енергетично більш вигідним є аеробне дихання, тому що вихід енергії на порядок вищій

С₆Н₁₂О₆ + 6О₂ = 6СО₂ + 6Н₂О + 2870 кДж

С₆Н₁₂О₆ = 2СО₂ + 2С₂Н₅ОН + 234 кДж

При анаеробному диханні утворюються етиловий спирт, ацетальдегід, оцтова кислота, вищі спирти, леткі та інші сполуки. Накопичення в тканинах цих сполук призводить до порушення нормальних фізіологічних процесів і, як наслідок, до захворювань і відмирання клітин і тканин організму. На перебіг процесу дихання впливають такі фактори, як вид сировини, стан стиглості, температура і вологість, газовий склад середовища, ступінь пошкодження та ін. Про характер і інтенсивність процесу судять по величині коефіцієнту дихання (КД). Він показує відношення обсягу виділеного при диханні діоксиду вуглецю до обсягу витраченого кисню. Якщо субстратом слугують гексози, то КД=1, якщо органічні кислоти – КД > 1, у випадку білків і жирів КД < 1. Величина коефіцієнту дихання змінюється також під впливом супутніх процесів – дозрівання, проростання, самозігрівання, гниття тощо.

Анаеробне дихання – не бажаний процес, тому що призводить до витрат поживних речовин, тому харчова і біологічна цінність сировини знижується. Крім того, що виділяється при диханні, призводить до псування і самозігрівання сировини. Для запобігання анаеробному диханню, сировини зберігають при доступі кисню, а для зниження інтенсивності дихання і відведення теплоти, застосовують охолодження і активне вентилювання. Ці заходи широко використовуються при зберіганні зерна, плодів, овочів, картоплі та інших видів рослинної сировини. Для тривалого зберігання. крім охолодження, використовують також регульоване або модифіковане газове середовище, але для цього необхідно постійно вести спостерігання за станом сировини, параметрами середовища, термінами зберігання

Ферментативне побуріння – також є окислювально-відновним біохімічним процесом, який має місце при зберіганні та переробці певних видів рослинної сировини. Плоди, овочі і ягоди. Які зазнають механічних ушкоджень змінюють свій природній колір на бурі та коричневі тони. Зміна забарвлення пояснюється тим, що в ушкоджених рослинних клітинах відбувається делокалізація ферментів та їх неконтрольована дія. Найбільший внесок у процес побуріння робить фермент поліфенолоксидаза. За участю кисню повітря зовнішнього повітря, або того, що знаходиться у міжклітинному просторі, вона окислює феноли тканини, катехіни, фенольні кислоти, ароматичні спирти до хінонів. Останні вступають у взаємодію з амінами, вільними амінокислотами, білками або між собою, шляхом полімеризації та поліконденсації, внаслідок чого утворюються сполуки з темним забарвленням. Їх склад та інтенсивність забарвлення залежить від виду субстрату, ступеню окислення і полімеризації, а тому не є стабільним. Так, при окисленні фенолів та дубильних речовин, утворюються флабофени, які мають коричневий колір від світлих до темних тонів. При окисленні амінокислоти тирозину в столовому буряку або картоплі, утворюються меланіни – сполуки чорного кольору. Окислення дубильних речовин чайного листя і какао-бобів змінює їх забарвлення від зеленого до коричневого різних відтінків.

На перебіг ферментативного побуріння впливають такі фактори, як температура, наявність кисню. Іонів важких металів, особливо заліза і міді, редукуючих речовин, окислювально-відновних ферментів, пряме сонячне опромінення. Ферментативне побуріння відбувається досить швидко і знижує якість сировини або робить її непридатною для виготовлення стандартної продукції. Для попередження побуріння використовують різні технологічні заходи – бланшування або сульфітацію сировини, обробку її розчинами кислот або солі, доданням антиоксидантів.

Бланшування полягає у короткочасному нагріванні сировини до температури достатньої для інактивації ферментів – не нижче 65 ^оС.

Сульфітація, як запобіжний захід побурінню, використовується тоді, коли сировина, проміжний або кінцевий продукт потребує тривалого зберігання. Сірчистий ангідрид SO₂, або сірчиста кислота Н₂SO₃. попереджає побуріння, тому що блокує активний центр ферменту, перехоплює кисень та радикали, тобто діє як інгібітор і антиоксидант одночасно.

Дія розчині органічних кислот – молочної, лимонної, винної, бензойної, – хлориди, броміди, флориди, полягає у тому, що вони змінюють рН і активний центр поліфенолоксидази, в якому міститься іон міді. В якості антиоксидантів можуть використовуватися розчини аскорбінової кислоти, цистину та метионину.

Процес окислення тирозину поліфенолоксидазою має місце у хлібопеченні та макаронному виробництві. Житнє борошно, а також борошно з пророслої та морозобійної пшениці мають вільний тирозин і фермент в активному стані. При підвищених температурах утворюються меланіни, внаслідок чого хліб і макаронні вироби набувають темного кольору.

Біохімічний процес окислення аскорбінової кислоти в продуктах рослинного походження відбуваються під час їх виробництва і зберігання. Під дією аскорбіноксідази в присутності кисню аскорбінова кислота легко окислюється до дегідроаскорбінової кислоти. Цей процес активізується при підвищенні температури, при наявності кисню, іонів металів змінної валентності, редукуючих речовин, при освітлені, особливо ультрафіолетовому. Для запобігання руйнації вітаміну С використовують бланшування, сульфітацію або введення антиоксидантів.

У сировині і харчових продуктах тваринного походження також мають місце біохімічні процеси окислення під дією ферменту ліпоксигенази. Особливо вони поширені в жировмісних продуктах – м’ясі, тваринних жирах, рибі та продуктах її переробки. Ліпоксигіназа в присутності кисню спочатку окислює нестійкі ненасичені жирні кислоти – лінолеву, ліноленову та олеїнову. Продукти їх окислення – пероксиди є нестійкими сполуками і розщеплюються на пероксидні радикали, які дуже активні і легко окислюють інші компоненти жирової тканини – насичені і ненасичені жирні кислоти, жиророзчинні вітаміни, каротиноїди і навіть деякі амінокислоти, що входять до складу білків. Кінцевими продуктами окислення жирів є низькомолекулярні карбонільні сполуки – акролеїн та інші альдегіди, кетони, нижчі кислоти – масляна, капронова. Ці сполуки мають різкий гіркий смак та прогірклий запах. На практиці такий процес називається прогорканням. Подібні процеси окислення жирів відбуваються також в борошні, крупах, особливо вівсяній та пшоні, горіхах, олії та ін. Для запобігання прогорканню запропоновано методи, які ґрунтуються на різних принципах – витіснення або поглинання кисню, створення несприятливих умов для дії ферментів, введення в продукт інгібіторів або антиоксидантів. Найчастіше використовують антиоксиданти – природні або штучні сполуки, які мають здатні дуже швидко окислюватись і перехоплювати кисень, попереджаючи таким чином окислення жирів. В якості природних антиоксидантів використовують токофероли (вітамін Е), фосфоліпіди, каротиноїди, з штучних набули поширення – аскорбінова та ізоаскорбінова кислоти, бутілгідрооксианізол, бутілгідроокситолуол та ін.

Клас гідролаз налічує понад 200 ферментів, які за типом зв’язків, що розщеплюються, поділяють на 9 підкласів. Активний центр гідролаз містить атоми цинку, кальцію, магнію, кобальту або марганцю. Гідролітичні процеси мають місце при зберіганні продовольчої сировини і харчових продуктів, а також широко використовуються у різних технологіях. Під дією гідролаз відбуваються деструктивні зміни всіх оліго- та полімерних сполук – вуглеводів, жирів, білків, пектинів, дубильних речовин, нуклеїновиї кислот тощо.

У виробництвах, які займаються переробкою рослинної сировини – плодів, овочів, зерна, найбільше значення мають амілолітичні, пектолітичні та целюлолітичні ферменти. Ферменти α- та β-амілази розщеплюють крохмаль. В залежності від виду крохмалевмісної сировини, ці ферменти мають різне співвідношення і активність, тому гідроліз може проходити різними шляхами. Так, α-амілаза розщеплює крохмаль до низькомолекулярних декстринів – мальтодекстринів, β-амілази розщеплюють крохмаль переважно до мальтози і високомолекулярних декстринів – аміло-, ерітро- та ахродекстринів. Глюкоамілаза гідролізує крохмаль до глюкози. У вихідній сировині частіше міститься β-амілаза, а при пророщуванні зерна вміст і активність α-амілази різко зростає. Реакція гідролізу крохмалю є важливим технологічним процесом у пивоварінні, хлібопікарному, спиртовому, дріжджовому, крохмалепаточному виробництвах. В цих технологічних процесах використовуються солодові амілази або комплексні амілолітичні ферментні препарати, які отримані з мікроорганізмів – дріжджів, пліснявих грибів, бактерій, або їх комбінації.

При зберіганні картоплі при низьких температурах, від 2 до (-1) ^оС відбувається процес гідролізу крохмалю. Тому при зниженні температури в бульбах накопичується мальтоза і глюкоза. Які надають картоплі солодкого смаку. Цей процес зворотній. З підвищенням температури цукри витрачаються на синтез крохмалю і солодкий смак зникає.

При зберіганні плодів і овочів, які не мають у своєму складі крохмалю, розщеплюються інші речовини – інулін, глікоген, геміцелюлоза, олігосахариди, пектинові речовини, змінюються їх консистенція і смак.

Велика роль у переробці плодів і овочів належить пектолітичним та целюлолітичним ферментам. До пектолітичних ферментів відносяться – протопектиназа, пектинметилесрераза, пектинліаза, поліметилгалактуроназа і полігалактуроназа. На стадії достигання, під дією протопектинази відбувається гідроліз протопектину до водорозчинного пектину. Плоди стають більш мякими і соковитими. Пектин має високу водоутримкючу у драгле утворюючу здатність. Під дією пектинметилесрерази, пектин поступово втрачає меток сильні групи, перетворюючись спочатку у пектинову, а потім у пектову кислоту. З втратою меток сильних груп знижується водо утримуюча і драгле утворююча здатність. Пектова гідролізується полігалактуроназою до низькомолекулярних сполук. Перестиглі плоди мають м’яку, розсипчасту консистенцію, втрачають соковитість і здатність утворювати драглі. Пектинові речовини, які містяться в рослинних клітинах і володіють високою водоутримуючою здатністю, заважають повному видаленню соку з рослинної сировини, а також надають сокам підвищену мутність. Тому при виробництві соків і вин використовують пектолітичні ферменти, які отримують переважно з пліснявих грибів – пектаваморин, пектофоетидин, пектоклотридин. Їх застосування дозволяє підвищити соковіддачу на 5-25 %, прискорити фільтрування і освітлення, отримати освітлені соки з слив, айви, хурми, обліпихи та інших видів сировини, з яких традиційними способами неможливо вилучити такі соки.

Для збільшення виходу соку з плодоовочевих культур разом з пектолітичними застосовують ферменти целюлелітичної дії. Вони частково руйнують оболонку клітин, підвищують її проникність, внаслідок чого поліпшується пресування і зростає соковіддача сировини. З цією метою застосовують комплексні ферментні препарати – целобранін, целофторін, целофоетидин, целоверидин, целюлоза та ін.

При переробці зерна і тваринної сировини важливу роль відіграють
протеолітичні і ліполітичні ферменти, які також відносяться до класу гідролаз. Протеолітичні ферменти – протеїнази і пептидази, гідролізують білки і поліпептиди до оліго-, дипептидів і амінокислот. На початку стадії гідролізу зростає водо утримуюча здатність білків, що впливає на консистенцію сировини і готової продукції. При глибокому розпаді білків зростає вміст азотистих екстрактивних речовин – дипептидів і амінокислот, які беруть участь у формуванні смакових та ароматичних властивостей. У м’ясі тварин, птиці та риби містяться м’язові протеїнази, які обумовлюють після забійні біохімічні зміни – одубіння, дозрівання, автоліз. До цієї групи ферментів відносяться катепсіни А, В, С, Д, колаген аза та еластаза., але вони малоактивні. Тому з технологічною метою використовують більш активні ферменти, які отримують з рослинної сировини – папаїн, фіцин, бромелін, або ендокринних залоз тварин – трипсин, химотрипсин, ренин. Найбільшу протеолітичну активність мають мікробні ферментні препарати – амілопротеорізин, амілооризин, протосубтилін та ін. Їх використовують у молокопереробному, сироробному, ковбасному, пивовар енному, харчоконцентратному виробництвах. Це прискорює процеси дозрівання, поліпшуються смакові та ароматичні властивості продукції, більш раціонально використовується сировина. Протеолітичні ферменти також широко використовуються при виробництві білкових гідролізатів, кормових та технічних білкових продуктів. У зернопереробці протеолітичні ферменти обумовлюють технологічні властивості борошна та крупи. Від їх активності залежить водо-, газо- та формоутримуюча здатність пшеничного борошна. А потім – якість хліба і макаронних виробів. Чим вище активність, тим глибше проходить гідроліз, тим слабкішим стає тісто, а хліб має погану шпаруватість і не набуває належної форми. У звичайному зерні пшениці активність протеїназ незначна, тому для посилення протеолізу, в тісто додають ферментні препарати – амілооризин, протооризин та ін., що суттєво поліпшує якість хліба, прискорює процес бродіння і дозрівання тіста та зменшує витрати дріжджів. У дефектному зерні – пророщеному, морозобійному, враженому клопом-черепашкою, активність протеїназ й інших ферментів значно вища, протеоліз відбувається значно скоріше, а тому якісні показники хліба низькі. Для їх підвищення таке зерно змішують з доброякісним або використовують поліпшувачі тіста, які гальмують протеоліз.

До лі політичних ферментів продовольчої сировини відносяться ліпази. Вони каналізують гідроліз жирів та ліпоїдів на високомолекулярні жирні кислоти. Гліцерин та інші спирти. Ліпаза і ліпоксигенази завжди присутні в жировмісній сировині і продуктах. Наслідком їх дії спочатку є зростання кислотності, а в подальшому – окислення та прогоркання продукту. Особливо такі процеси помітні в олії, товарних жирах, свинині, жирній яловичині і рибних продуктах. На перебіг гідролітичних процесів впливає багато факторів – природа субстрату і ферменту, ступінь очищення і активності ферменту, температура, вологість, освітленість та ін. Регулювання цих факторів можна управляти напрямом, швидкістю та глибиною ферментативних перетворень з метою отримання продукції певного призначення і якості.

1.4. Використання біотехнології в харчових виробництвах

Стародавніми технологіями є хлібопечення, виноробство, пивоваріння, виготовлення квасу, оцту, соління та квашення плодів, овочів, м’яса та риби, виробництво сирів та кисломолочних продуктів тощо. На сучасному етапі розвитку харчових технологій спостерігається як подальша модернізація традиційних біотехнологій, так і розробка нових. Основними напрямками модернізації є застосування біотехнологій для інтенсифікації виробництва, для зменшення негативного впливу жорстких режимів для поліпшення якості, посилення смакових. Ароматичних та інших властивостей продукції. Поряд з цим у розвитку біотехнології в теперішній час відслідковується три чіткі тенденції:

1/ розробка та впровадженням біотехнологій виробництва нових видів продукції – це мікробіологічний синтез ферментів і комплексних ферментних препаратів, антибіотиків, біостимуляторів, харчових добавок;

2/ використання біотехнології утилізації відходів харчових виробництв, побутових відходів, для очищення стічних вод та промислових викидів;