Кінетика біохімічних і мікробіологічних процесів

Біохімічними вважають ті процеси, які відбуваються за участю ферментів самої харчової сировини або чистих препаратів і їх сумішей.

Мікробіологічними являються процеси, що відбуваються за участю певних культур мікроорганізмів, або їх фрагментів, які містять ферменти. Ці процеси дуже поширені в харчових виробництвах. На їх використанні засновано дуже багато галузей харчопереробного комплексу. Швидкість перебігу цих процесів залежить не тільки від концентрацій вихідної речовини, тобто субстрату, і ферменту, від температури і тиску, але і від стану ферменту, ступеню його чистоти, від рН, впливу активаторів і інгібіторів. Сутність ферментативного каталізу базується на теорії фермент-субстратного проміжного комплексу, який незворотно розкладається на продукти реакції з вивільненням ферменту за схемою

S + F FS + P

S – субстрат;

F – фермент;

FS – проміжний комплекс фермент-субстрат;

P – продукт реакції;

k₁ – константа швидкості утворення комплексу;

k₂ – константа швидкості дисоціації комплексу.

Згідно закону діючих мас швидкості реакцій утворення та дисоціації
фермент - субстратного комплексу будуть дорівнювати

υ₁ = k₁ [S] · [F]; υ₂ = k₂ [FS];

У стані рівноваги υ₁ = υ₂, тоді константа рівноваги буде

k = або k =

де: k – константа рівноваги;

[FS] = – концентрація фермент-субстратного комплексу;

[F] = – концентрація вільного ферменту;

[S] = S – концентрація субстрату.

Концентрація субстрату завжди є надлишковою по відношенню до концентрації ферменту, тому можна вважати, що швидкість процесу залежить переважно від концентрації ферменту та його стану. Фермент, як каталізатор, не витрачається в ході процесу, тому його загальна концентрація буде складатися з концентрації вільного ферменту та зв’язаного у фермент -субстратному комплексі ; = + Звідси = –

Тоді рівняння можна записати:

k = а =

Для швидкості реакції розпаду фермент - субстратного комплексу на кінцевий продукт можна написати υ₃ = k₂ s / (1/k + s). Величина 1/k є зворотною до константи рівноваги утворення і дисоціації фермент-субстратного комплексу, тобто – називається константою Михаеліса.

Для характеристики перебігу таких реакцій частіше використовують початкову швидкість, тоді рівняння для характеристики швидкості реакції утворення продукту буде мати інший вигляд. Це рівняння називають загальним законом ферментативного каталізу або рівнянням Михаеліса-Ментена

υ₀ =

де υ₀ – початкова швидкість процесу_;

k₂ – константа швидкості дисоціації фермент-субстратного комплексу;

s₀ – початкова концентрація субстрата;

k_s – константа Михаеліса.

Хімічна кінетика

Предметом хімічної кінетики є суто хімічні процеси: механізм, швидкість та закономірності перебігу хімічних реакцій. Швидкість реакції визначається кількістю молекул речовини, яка вступає у взаємодію за одиницю часу в одиниці об’єму.

Швидкість можна визначити за зменшенням концентрації реагуючих речовин, або за зростанням концентрації продуктів реакції.

У випадку модельної реакції миттєва швидкість у певний момент часу буде визначатись рівняннями

υ = - ; або υ = - ; або υ = ;

де – - ; - – перші похідні концентрації вихідних речовин Х і Y

– похідна продукту реакції Z.

Якщо швидкість визначати за витратами вихідних речовин, вона буде
від’ємною, тому що концентрації зменшуються, а у випадку продукту реакції – позитивна, тому що кількість продукту збільшується.

Механізм і швидкість хімічних реакцій залежать від багатьох факторів. Для різних типів реакцій існують розрахункові формули для обчислення їх констант швидкості. Всі вони базуються на загальному хімічному законі діючих мас, згідно з яким швидкість реакції прямо пропорційна добутку концентрацій реагуючих речовин

υ = kc · c

де k – константа швидкості реакції

c , c – концентрації вихідних речовин

m, n – стехіометричні коефіцієнти.

Щоб визначити середню швидкість за весь час перебігу реакції, рівняння які характеризують миттєву швидкість необхідно про інтегрувати. Для цього використовують рівняння

υ =

де – повний час проведення процесу

На практиці частіше за все розраховують початкову і середню швидкість. Для цього використовують графічний метод. Для побудови графіка в координатах «концентрація продукту – час реакції» використовують експериментальні дані. На цьому графіку тангенс кута нахилу дотичної до осі абсцис буде чисельно дорівнювати швидкості реакції в той момент часу, який відповідає точці дотику. Початкова швидкість чисельно дорівнює тангенсу кута нахилу кривої до осі абсцис.

 

Початкова швидкість υ_о = tg α; миттєва швидкість υ _о = tg β;
а середня – υ = , тобто υ =

де ∆с – інтервал концентрацій

∆ – інтервал часу.