![]() Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь FAQ Написать работу КАТЕГОРИИ: ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву ![]() Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Неактивной формой протеолитических ферментов являетсяСодержание книги
Похожие статьи вашей тематики
Поиск на нашем сайте
Неактивной формой протеолитических ферментов является профермент Часть молекулы фермента, обеспечивающая присоединение к нему отрицательного эффектора, называется аллостерический центр Какие из перечисленных ниже факторов могут вызвать денатурацию белка: температура выше 600 Связи стабилизирующие альфа спираль водородные При инфаркте миокарда диагностическое значение имеет определение в крови значение имеет определение в крови активности фермента: лактатдегидрогеназы ЛДГ1 и ЛДГ2 Нативные свойства олигомерных белков проявляются при формировании четвертичной структуры ….. Как называется вещество, с которым взаимодействует фермент? субстрат К жирорастворимым витаминам относятся А, Д, С, К Третичная структура белка это высшая ступень организации для мономерных белков Групповая специфичность способность фермента действовать на определенные связи в большом числе субстратов Ферменты расщипляющие молекулу субстрата на два фрагмента с присоединением молекулы воды по месту разрыва относятся к классу гидролазы Отрицательный эффектор вызывает деформацию активного центра и замедляет ход реакции Положительный эффектор изменяет конформацию активного центра фермента и ускоряет ход реакции Функция активного центра акт катализа Как называется участок фермента, обеспечивающий химическое превращение субстрата каталитический центр Что происходит с белком при денатурации: потеря биологических свойств При денатурации белка происходит изменение пространственной организации молекулы Эффект положительной кооперативности олигомерных ферментов это эффект усиления первоначального действия фермента Биологическое значение витаминов заключается в том, что они входят в состав ферментов в виде коферментов Энзимопатии-заболевания, связанные с недостаточной функцией белков-ферментов Необратимая денатурация происходит при действии сильных кислот Механизм активации проферментов изменение первичной структуры Обратимое ингибирование активности фермента возможно: при избытке субстрата Ферменты это катализаторы белковой природы
Изоферменты- это ферменты, отличающиеся по физико-химическим свойствам катализирующие одну и ту же реакцию Сущность теории Фишера (теории «ключ-замок») активный центр фермента и субстрат находятся в строгом пространственном соответствии Нативные свойства мономерных белков проявляются при формировании третичной структуры Какая часть фермента определяет специфичность его действия? апофермент К водорастворимым витаминам относятся В1,В2,В6 Аллостерический центр это центр регуляции Ингибирование фермента по типу обратной связи называется ретроингибированием К специфической регуляции активности ферментов относится влияние эффектора При действии низкой температуры с ферментом происходит обратимая инактивация Конкурентными ингибиторами ферментов являются вещества подобные по структуре субстрату Субстратное ингибирование активности ферментов возникает вследствие высокой концентрации субстрата Какой заряд имеет белок в ИЭТ (изоэлектрической точке) электрически нейтрален При действии ингибитора, обладающего структурным сходством с субстратом, наблюдается следующий вид торможения конкурентное При превращении профермента в фермент происходит отщепление части полипептидной цепи, изменение структуры фермента и окончательное формирование его активного центра При изменении концентрации субстрата активность фермента с увеличением концентрации субстрата активность фермента повышается до определенного предела Трансферазы это ферменты, катализующие перенос групп атомов от донора к акцептору Класс фермента указывает на тип химической реакции, катализируемой данным ферментом Что такое лиганд? молекула или ион, который связывается с белком Центр регуляции-это место присоединения эффектора Апофермент- это белковая часть фермента Увеличение активности ферментов при повышении температуры до 45С свзано с: снижением энергии активации Функции витаминов кофакторная, косубстратная Неактивной формой протеолитических ферментов является профермент
|
||||||||||||||||||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; просмотров: 1366; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.16.109.195 (0.01 с.) |