Часть молекулы фермента, обеспечивающая присоединение к нему отрицательного эффектора, называется

аллостерический центр

Какие из перечисленных ниже факторов могут вызвать денатурацию белка:

температура выше 600

Связи стабилизирующие альфа спираль

водородные

При инфаркте миокарда диагностическое значение имеет определение в крови значение имеет определение в крови активности фермента:

лактатдегидрогеназы ЛДГ1 и ЛДГ2

Нативные свойства олигомерных белков проявляются при формировании

четвертичной структуры …..

Как называется вещество, с которым взаимодействует фермент?

субстрат

К жирорастворимым витаминам относятся

А, Д, С, К

Третичная структура белка это высшая ступень организации для

мономерных белков

Групповая специфичность

способность фермента действовать на определенные связи в большом числе субстратов

Ферменты расщипляющие молекулу субстрата на два фрагмента с присоединением молекулы воды по месту разрыва относятся к классу

гидролазы

Отрицательный эффектор

вызывает деформацию активного центра и замедляет ход реакции

Положительный эффектор

изменяет конформацию активного центра фермента и ускоряет ход реакции

Функция активного центра

акт катализа

Как называется участок фермента, обеспечивающий химическое превращение субстрата

каталитический центр

Что происходит с белком при денатурации:

потеря биологических свойств

При денатурации белка происходит

изменение пространственной организации молекулы

Эффект положительной кооперативности олигомерных ферментов это

эффект усиления первоначального действия фермента

Биологическое значение витаминов заключается в том, что они

входят в состав ферментов в виде коферментов

Энзимопатии-заболевания, связанные с недостаточной функцией

белков-ферментов

Необратимая денатурация происходит при

действии сильных кислот

Механизм активации проферментов

изменение первичной структуры

Обратимое ингибирование активности фермента возможно:

при избытке субстрата

Ферменты это

катализаторы белковой природы

Изоферменты- это

ферменты, отличающиеся по физико-химическим свойствам катализирующие одну и ту же реакцию

Сущность теории Фишера (теории «ключ-замок»)

активный центр фермента и субстрат находятся в строгом пространственном соответствии

Нативные свойства мономерных белков проявляются при формировании

третичной структуры

Какая часть фермента определяет специфичность его действия?

апофермент

К водорастворимым витаминам относятся

В1,В2,В6

Аллостерический центр это

центр регуляции

Ингибирование фермента по типу обратной связи называется

ретроингибированием

К специфической регуляции активности ферментов относится

влияние эффектора

При действии низкой температуры с ферментом происходит

обратимая инактивация

Конкурентными ингибиторами ферментов являются

вещества подобные по структуре субстрату

Субстратное ингибирование активности ферментов возникает вследствие

высокой концентрации субстрата

Какой заряд имеет белок в ИЭТ (изоэлектрической точке)

электрически нейтрален

При действии ингибитора, обладающего структурным сходством с субстратом, наблюдается следующий вид торможения

конкурентное

При превращении профермента в фермент происходит

отщепление части полипептидной цепи, изменение структуры фермента и окончательное формирование его активного центра

При изменении концентрации субстрата активность фермента

с увеличением концентрации субстрата активность фермента повышается до определенного предела

Необратимые игнибиторы ферментов

соли тяжелых металлов в высоких концентрациях

Оптическая специфичность это

способность фермента катализировать превращение одного изомера субстрата

Трансферазы это

ферменты, катализующие перенос групп атомов от донора к акцептору

Класс фермента указывает на

тип химической реакции, катализируемой данным ферментом