Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь FAQ Написать работу КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Всасывание продуктов гидролиза белковСодержание книги
Похожие статьи вашей тематики
Поиск на нашем сайте
Основным продуктом гидролиза белков являются аминокислоты. Их всасывание в тонком кишечнике, так же как и транспорт через другие клеточные мембраны, осуществляется с помощью специальных транспортных систем (пермиаз) для аминокислот. Транспорт аминокислот является активным и требует необходимого градиента ионов Nа+, создаваемого Nа+/К+-АТФ-азой мембраны эпителия тонкого кишечника. Существует не менее пяти специфических транспортных систем (пермиаз), каждая из которых функционирует для переноса определенной группы близких по строению аминокислот: 1) нейтральных с короткой боковой цепью; 2) нейтральных с длинной боковой цепью; 3) с катионными радикалами; 4) с анионными радикалами; 5) иминокислот (пролина). Аминокислоты этих групп конкурируют за участки связывания с переносчиком соответствующей транспортной системы. При транспорте аминокислот через мембрану кишечного эпителия ион Nа+ входит вместе с ними внутрь клетки, т.е. имеет место симпорт аминокислот и ионов Nа+ специальной системой переносчиков. Натрий вновь «откачивается» из клетки Nа+/К+-АТФ-азой, а аминокислоты остаются внутри клетки. Есть и другая разновидность механизма транспорта аминокислот через мембрану клеток кишечного эпителия и других клеток – g-глутамильный цикл (рис. 1). Перенос аминокислоты совершается в комплексе с глутамильным остатком трипептида глутатиона с помощью специального фермента g-глутамилтрасферазы, который находится в мембране клеток кишечного эпителия. На первом этапе фермент осуществляет присоединение транспортируемой через мем-брану аминокислоты к g-глутамильному остатку глутатиона и одновременный распад уже тетрапептида на два дипептида: g-глу-тамиламинокислоту и цистеинил-глицин. На втором этапе происходит расщепление дипептида g-глутамиламинокислоты с освобождением поступившей аминокислоты и ресинтез затраченной на ее транспорт молекулы глутатиона. Для транспорта одной аминокислоты с помощью g-глутамильного цикла затрачивается 3 АТФ. У новорожденных детей проницаемость слизистой оболочки выше, чем у взрослых, поэтому в кровь могут поступать либо целые, либо частично гидролизованные молекулы белка, что может быть причиной иммунных реакций. Если ребенок получает молозиво, образующееся в первые дни после родов, то может происходить всасывание антител и антитоксинов, что имеет защитное значение. Этому дополнительно способствует присутствие в молозиве ингибитора трипсина. Рис. 1. g-глутамильный цикл всасывания аминокислот
ГНИЕНИЕ БЕЛКОВ В КИШЕЧНИКЕ Около 5% невсосавшихся аминокислот в нижних отделах тонкого и в толстом кишечнике подвергается действию энзимов гнилостной флоры – гниению. В основе гниения лежат реакции декарбоксилирования и дезаминирования с образованием множества продуктов гниения. Кадаверин и путресцин – трупные яды (рис. 2). Обнаруживаются в больших количествах при гастроэнтерите, холере.
Лизин Кадаверин Орнитин Путресцин
Рис. 2. Схема гниения лизина и орнитина
В ходе гниения тирозина и триптофана исходная молекула утрачивает радикал целиком (рис. 3, 4).
Рис. 3. Схема гниения тирозина
Рис. 4. Схема гниения триптофана Продукты гниения аминокислот являются токсичными. Они частично выводятся, а частично всасываются в толстом кишечнике, в последующем обезвреживаются в печени и выводятся с мочой. Для уменьшения количества образующихся продуктов гниения необходимо, чтобы потребление белков соответствовало физиологическому состоянию организма (физическая активность, возраст и т.д.). Кроме того, потребление пищевых волокон (целлюлоза, лигнин, пектин и т.д.) в составе растительных продуктов приводит к подкислению среды в результате их расщепления микрофлорой с образованием кислых продуктов. Кислая среда препятствует процессу гниения. Пищевые волокна улучшают также моторную функцию кишечника, что ускоряет опорожнение толстого кишечника и уменьшает всасывание продуктов гниения.
ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА КАТАБОЛИЗМА АМИНОКИСЛОТ В процесс катаболизма (распада) вовлекаются только те амии-нокислоты, которые оказались не использованными в ходе реакций синтеза белка или образования других соединений. Катаболизм аминокислот включает два этапа (рис. 5): 1. Дезаминирование, заключающееся в отщеплении аминогруппы в виде аммиака с образованием a-кетокислоты. 2. Катаболизм углеродного скелета аминокислоты, т.е. a-ке-токислоты.
Рис. 5. Схема катаболизма аминокислот
Обязательным этапом катаболизма аминокислот является удаление аминогруппы, т.е. их дезаминирование. Азот аминогруппы выводится у человека в виде мочевины и аммонийных солей. Эти вещества являются конечными продуктами азотистого обмена. Частично аммиак, образующийся при дезаминировании аминокислот, реутилизируется в ходе восстановительного аминирования кетокислот. Углеродные скелеты аминокислот в конечном итоге поступают в ЦТК, где они расщепляются до углекислого газа и воды. Например, при дезаминировании глутамата образуется 2-кетоглутарат, аспартата – оксалоацетат, они являются интермедиатами ЦТК. Катаболизм аланина связан с образованием пирувата, который подвергается окислительному декарбоксилированию с образованием ацетил-КоА, вовлекаемый в ЦТК. Безазотистые углеродные скелеты практически всех протеиногенных аминокислот (за исключением лейцина и лизина) могут служить субстратами глюконеогенеза, т.е. катаболизм некоторой части аминокислот связан с превращением в глюкозу, которая окисляется ради образования энергии. Часть аминокислот, метаболизм которых связан с образованием ацетил-КоА или ацетоацетил-КоА, катаболизируют путем превращения в кетоновые тела или жирные кислоты. К кетогенным аминокислотам относятся фенилаланин, лизин, тирозин, лейцин, изолейцин и триптофан.
ЗАНЯТИЕ 2.
ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА ПУТЕЙ ОБРАЗОВАНИЯ И ОБЕЗВРЕЖИВАНИЯ АММИАКА
Пути образования аммиака 1) дезаминирование аминокислот 2) распад пуриновых и пиримидиновых оснований 3) гидролиз амидов 4) дезаминирование биогенных аминов Аммиак является высокотоксичным соединением для животных и большинства растений. Особенно к нему чувствительна ЦНС высших животных и человека, на которую он действует как возбуждающий агент, а в повышенных концентрациях как судорожный яд. Образование аммиака в тканях идет непрерывно, но тем не менее он не накапливается в них и его концентрация в крови удерживается на низком уровне (10-20 мкг/100 мл). Аммиак в тканях подвергается связыванию с образованием нетоксичных продуктов, легко выделяемых с мочой. В процессе эволюции наш организм унаследовал 5 основных путей обезвреживания аммиака. 1.Орнитиновый цикл образования мочевины 2.Восстановительное аминирование кетокислот 3.Образование аммонийных солей 4.Синтез креатина (выделяется в виде креатинина с мочой) 5. Образование амидов
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ. Трансаминирование – обратимый перенос аминогруппы с аминокислоты на a-кетокислоту без промежуточного выделения аммиака, в результате чего образуется новая аминокислота и новая кетокислота. Трансаминирование осуществляется пиридоксальзависимыми ферментами – трансаминазами, локализованными как в митохондриях, так и в цитозоле клеток различных органов и тканей. Наиболее активно процесс трансаминирования идет в печени и мышцах. Трансаминированию подвергаются все аминокислоты за исключением пролина, треонина и лизина. В качестве кетокислот, акцептирующих аминогруппу, могут выступать 2-кетоглутарат, оксалоацетат и пируват. Трансаминазы проявляют специфичность по отношению к своей аминокислоте и своей кетокислоте. Ферменты относятся ко второму классу. Наибольшую активность проявляют аланинаминотрансфераза и аспартатаминотрансфераза. Трансаминирование происходит в две стадии. На первой стадии аминокислота взаимодействует с пиридоксальфосфатом в составе фермента, образуя с ним Шиффово основание, отдает ему свою аминогруппу и в результате аминокислота превращается в соответствующую кетокислоту, а пиридоксальфосфат в пиридоксаминофосфат. На второй стадии пиридоксаминофосфат взаимодействует с одной из трех a-кетокислот и передает ей аминогруппу, в результате кетокислота превращается в аминокислоту (2-кетоглутарат в глутамат, оксалоацетат в аспартат, пируват в аланин), пиридоксаминофосфат в пиридоксальфосфат. Процесс является обратимым. Значение трансаминирования: 1.Трансаминирование является первой фазой непрямого дезаминирования. При этом в роли акцептора аминогруппы выступает 2-кетоглутарат, который по ходу реакции превращается в глутамат. Глутамат является единственной аминокислотой, которая может вступать в реакцию окислительного дезаминирования. Таким образом, реакция трансаминирования выполняет функцию своеобразного коллектора, с помощью которого аминогруппы со всех аминокислот собираются на 2-кетоглутарат с образованием глутамата. Поскольку удаление аминогруппы является обязательным условием катаболизма аминокислот эта реакция обеспечивает вовлечение практически всех аминокислот на путь распада. 2.Трансаминирование - один из путей синтеза заменимых аминокислот. 3.Трансаминирование является важнейшим механизмом взаимосвязи обмена различных классов соединений (например, пируват – продукт обмена углеводов в реакции трансаминирования превращается в аланин).
|
||||
Последнее изменение этой страницы: 2016-08-12; просмотров: 764; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 18.223.196.180 (0.007 с.) |