Углеводы. Дисахариды, полисахариды.

243. Мальтоза может быть классифицирована как:

- 1. моносахарид;

+ 2. восстанавливающий дисахарид;

- 3. невосстанавливающий дисахарид;

+ 4. олигосахарид;

- 5. полисахарид.

 

244. Лактоза может быть классифицирована как:

- 1. моносахарид;

+ 2. восстанавливающий дисахарид;

- 3. невосстанавливающий дисахарид;

+ 4. олигосахарид;

- 5. полисахарид.

 

245. Сахароза может быть классифицирована как:

- 1. моносахарид;

+ 2. олигосахарид;

- 3. полисахарид;

- 4. восстанавливающий дисахарид;

+ 5. невосстанавливающий дисахарид.

 

246. Восстанавливающими дисахаридами являются:

- 1. D-глюкоза;

- 2. амилопектин;

+ 3. мальтоза;

+ 4. целлобиоза;

- 5. сахароза.

 

247. Невосстанавливающим дисахаридом является:

- 1. D-глюкоза;

- 2. амилопектин;

- 3. мальтоза;

- 4. целлобиоза;

+ 5. сахароза.

 

248. Гомополисахаридами являются:

+ 1. гликоген;

+ 2. декстран;

- 3. гепарин;

- 4. хондроитинсульфат;

+ 5. амилоза.

 

249. К гетерополисахаридам относятся:

- 1. гликоген;

+ 2. гепарин;

- 3. амилоза;

+ 4. хондроитинсульфат;

+ 5. гиалуроновая кислота.

 

250. Строение мальтозы отражено в названии:

- 1. β-D-глюкопиранозил-(1→4)-a(β)-D-глюкопираноза;

+ 2. a-D-глюкопиранозил-(1→4)-a(β)-D-глюкопираноза;

- 3. β-D-галактопиранозил-(1→4)-a(β)-D-глюкопираноза;

- 4. a-D-глюкопиранозил-(1→6)-a(β)-D-глюкопираноза;

- 5. a-D-глюкопиранозил-(1→2)-β-D-фруктофуранозид.

 

251. Строение лактозы отражено в названии:

- 1. β-D-глюкопиранозил-(1→4)-a(β)-D-глюкопираноза;

- 2. a-D-глюкопиранозил-(1→4)-a(β)-D-глюкопираноза;

+ 3. β-D-галактопиранозил-(1→4)-a(β)-D-глюкопираноза;

- 4. a-D-глюкопиранозил-(1→6)-a(β)-D-глюкопираноза;

- 5. a-D-глюкопиранозил-(1→2)-β-D-фруктофуранозид.

 

252. Строение целлобиозы отражено в названии:

+ 1. β-D-глюкопиранозил-(1→4)-a(β)-D-глюкопираноза;

- 2. a-D-глюкопиранозил-(1→4)-a(β)-D-глюкопираноза;

- 3. β-D-галактопиранозил-(1→4)-a(β)-D-глюкопираноза;

- 4. a-D-глюкопиранозил-(1→6)-a(β)-D-глюкопираноза;

- 5. a-D-глюкопиранозил-(1→2)-β-D-фруктофуранозид.

 

253. Строение сахарозы отражено в названии:

- 1. β-D-глюкопиранозил-(1→4)-a(β)-D-глюкопираноза;

- 2. a-D-глюкопиранозил-(1→4)-a(β)-D-глюкопираноза;

- 3. β-D-галактопиранозил-(1→4)-a(β)-D-глюкопираноза;

- 4. a-D-глюкопиранозил-(1→6)-a(β)-D-глюкопираноза;

+ 5. a-D-глюкопиранозил-(1→2)-β-D-фруктофуранозид.

 

254. Окисляются при взаимодействии с реактивами Фелинга и Бенедикта при нагревании и дают красный осадок оксида меди (I):

+ 1. D-глюкоза;

+ 2. мальтоза;

+ 3. лактоза;

- 4. сахароза;

- 5. амилоза.

 

255. Реакция «серебряного зеркала» происходит при действии реактива Толленса на:

- 1. сахарозу;

+ 2. мальтозу;

- 3. амилопектин;

+ 4. лактозу;

+ 5. D-рибозу.

 

256. Окисляется реактивами Фелинга, Бенедикта, Толленса в составе восстанавливающего дисахарида функциональная группа:

- 1. гидроксильные многоатомного спирта;

+ 2. альдегидная в открытой форме;

- 3. ацетальная;

- 4. гликозидная;

- 5. нет правильного ответа.

 

257. В реакции с мягкими окислителями в нейтральной или слабокислой среде (бромная вода) гликобионовые кислоты образуют:

+ 1. мальтоза;

- 2. сахароза;

+ 3. лактоза;

+ 4. целлобиоза;

- 5. гликоген.

 

258. Продуктом реакции a-мальтозы с этиловым спиртом в присутствии сухого HCl является:

- 1. смесь a- и β-О-этил-мальтозидов;

+ 2. смесь a и β-О-этил-D-глюкопиранозидов;

- 3. октаэтил-мальтоза;

- 4. октаацетил-мальтоза;

- 5. мальтобионовая кислота.

 

259. В реакции a-мальтозы с уксусным ангидридом образуется:

- 1. смесь a- и β-О-этил-мальтозидов;

- 2. смесь a и β-О-этил-D-глюкопиранозидов;

- 3. октаэтил-мальтоза;

+ 4. октаацетил-мальтоза;

- 5. мальтобионовая кислота.

 

260. Продуктом реакции a-лактозы с метилиодидом в щелочной среде является:

- 1. октаацетиллактоза;

+ 2. октаметиллактоза;

- 3. смесь a- и β-О-метиллактозидов;

- 4. лактобионовая кислота;

- 5. смесь аномеров D-глюкопиранозы и D-галактопиранозы.

 

261. Лактозе соответствует информация:

+ 1. способна к цикло-оксотаутомерии;

- 2. является невосстанавливающим дисахаридом;

+ 3. восстанавливает реактивы Толленса, Фелинга, Бенедикта;

+ 4. подвергается гидролизу в кислой среде;

- 5. гидролитически расщепляется в слабощелочной среде.

 

262. Сахарозе соответствует информация:

- 1. способны к цикло-оксотаутомерии;

+ 2. является невосстанавливающим дисахаридом;

- 3. восстанавливает реактивы Толленса, Фелинга, Бенедикта;

+ 4. подвергается гидролизу в кислой среде;

- 5. гидролитически расщепляется в слабощелочной среде.

 

263. В структуре целлюлозы присутствуют гликозидные связи:

+ 1. только β-(1→4);

- 2. a-(1→4) и a-(1→6);

- 3. β-(1→4) и a-(1→4);

- 4. β-(1→4) и β-(1→3);

- 5. a-(1→6), a-(1→2), a-(1→3), a(1→4).

 

264. В структуре гликогена присутствуют гликозидные связи:

- 1. только β-(1→4);

+ 2. a-(1→4) и a-(1→6);

- 3. β-(1→4) и a-(1→4);

- 4. β-(1→4) и β-(1→3);

- 5. a-(1→6), a-(1→2), a-(1→3), a(1→4).

 

265. В структуре гепарина присутствуют гликозидные связи:

- 1. только β-(1→4);

- 2. a-(1→4) и a-(1→6);

+ 3. β-(1→4) и a-(1→4);

- 4. β-(1→4) и β-(1→3);

- 5. a-(1→6), a-(1→2), a-(1→3), a(1→4).

 

266. Дисахаридный фрагмент, включающий D-глюкуроновую кислоту (β-1,3) и N-ацетил-2-D-глюкозамин (β-1,4) содержится в составе полисахарида:

+ 1. гиалуроновая кислота;

- 2. амилопектин;

- 3. хондроитин-4-сульфат;

- 4. целлюлоза;

- 5. декстран.

 

267. Дисахаридный фрагмент, включающий D-глюкуроновую кислоту (β-1,3) и N-ацетил-D-галактозамин-4-сульфат (β-1,4) содержится в составе полисахарида:

- 1. гиалуроновая кислота;

- 2. амилопектин;

+ 3. хондроитин-4-сульфат;

- 4. целлюлоза;

- 5. декстран.

 

268. Дисахаридный фрагмент, включающий D-глюкуроновую кислоту (β-1,3) и N-ацетил-2-D-галактозамин-6-сульфат (β-1,4), содержится в составе полисахарида:

- 1. гиалуроновая кислота;

- 2. амилоза;

- 3. хондроитин-4-сульфат;

+ 4. хондроитин-6-сульфат;

- 5. декстран.

 

269. Первичная структура амилозы представляет собой:

+ 1. последовательность остатков a-D-глюкопиранозы, связанных a-(1→4)-гликозидной связью;

- 2. спиральную конформацию;

- 3. линейную конформацию;

- 4. β-структуру (конформацию складчатого листа);

- 5. последовательность остатков β-D-глюкопиранозы, связанных β-(1→4)-гликозидной связью.

 

270. Вторичная структура амилозы представляет собой:

- 1. последовательность остатков a-D-глюкопиранозы, связанных a-(1→4)-гликозидной связью;

+ 2. спиральную конформацию;

- 3. линейную конформацию;

- 4. β-структуру (конформацию складчатого листа);

- 5. последовательность остатков β-D-глюкопиранозы, связанных β-(1→4)-гликозидной связью.

 

271. Вторичная структура целлюлозы представляет собой:

- 1. последовательность остатков a-D-глюкопиранозы, связанных a-(1→4)-гликозидной связью;

- 2. спиральную конформацию;

+ 3. линейную конформацию;

- 4. β-структуру (конформацию складчатого листа);

- 5. последовательность остатков β-D-глюкопиранозы, связанных β-(1→4)-гликозидной связью.

 

272. Комплекс синего цвета с йодом образуют:

- 1. D-манноза;

- 2. мальтоза;

- 3. целлюлоза;

+ 4. крахмал;

+ 5. амилоза.

ПРИРОДНЫЕ a-АМИНОКИСЛОТЫ.

273. Строение (2 S)-2-амино-3-метилбутановой кислоты имеет природная a-аминокислота:

- 1. лейцин;

- 2. изолейцин;

+ 3. валин;

- 4. тирозин;

- 5. лизин.

 

274. Строение (2 S)-2-амино-3-гидроксибутановой кислоты имеет природная a-аминокислота:

+ 1. треонин;

- 2. валин;

- 3. фенилаланин;

- 4. триптофан;

- 5. серин.

 

275. Строение (2 S)-2-амино-4-метилпентановой кислоты имеет природная a-аминокислота:

- 1. изолейцин;

- 2. глутамин;

- 3. цистеин;

+ 4. лейцин;

- 5. метионин.

 

276. Строение (2 S)-2-амино-3-(1Н-индолил-3) пропановой кислоты имеет природная a-аминокислота:

- 1. гистидин;

- 2. пролин;

+ 3. триптофан;

- 4. аспарагиновая кислота;

- 5. фенилаланин.

 

277. К числу незаменимых природных a-аминокислот относятся:

- 1. асн (Asn);

+ 2. мет (Met);

+ 3. фен (Phe);

+ 4. лиз (Lys);

- 5. ала (Ala).

 

279. Практически все природные a-аминокислоты;

+ 1. имеют хиральные молекулы;

+ 2. являются L-стереоизомерами;

- 3. являются незаменимыми;

+ 4. имеют S-конфигурацию второго атома углерода;

- 5. являются ароматическими карбоновыми кислотами.

 

280. Природный лейцин по конфигурации заместителей у второго атома углерода:

- 1. относится к D-стереохимическому ряду;

+ 2. относится к L-стереохимическому ряду;

- 3. является R-стереоизомером;

- 4. не может быть охарактеризован, т.к. ахирален;

+ 5. является структурным изомером изолейцина.

 

281. Не имеет стереоизомеров (молекулы ахиральны) природная a-аминокислота:

- 1. глутамин;

- 2. изолейцин;

- 3. пролин;

+ 4. глицин;

- 5. аргинин.

 

282. Нейтральными a-аминокислотами являются:

+ 1. вал (Val);

+ 2. гли (Gly);

- 3. арг (Arg);

+ 4. сер (Ser);

- 5. асп (Asp).

 

283. Основными a-аминокислотами являются:

- 1. ала (Ala);

- 2. иле (Ile);

- 3. сер (Ser);

+ 4. лиз (Lys);

+ 5. арг (Arg).

 

284. Кислыми a-аминокислотами являются:

- 1. тре (Thr);

+ 2. асп (Asp);

- 3. глн (Gln);

- 4. цис (Cys);

+ 5. глу (Glu).

 

285. Гидрофобными являются природные a-аминокислоты:

- 1. гли (Gly);

+ 2. лей (Leu);

+ 3. фен (Phe);

- 4. тир (Tyr);

+ 5. мет (Met).

 

286. Гидрофобными являются природные a-аминокислоты:

+ 1. ала (Ala);

+ 2. вал (Val);

- 3. сер (Ser);

- 4. асн (Asn);

- 5. глу (Glu).

 

287. Гидрофильными неионогенными являются природные a-аминокислоты:

- 1. ала (Ala);

- 2. вал (Val);

+ 3. сер (Ser);

+ 4. асн (Asn);

- 5. глу (Glu).

 

288. Гидрофильными ионогенными являются природные a-аминокислоты:

+ 1. лиз (Lys);

- 2. тре (Thr);

+ 3. тир (Tyr);

- 4. про (Pro);

+ 5. глу (Glu).

 

289. Глицин (2-аминоэтановая кислота) образует соли в реакциях с:

+ 1. серной кислотой;

- 2. этанолом;

- 3. метилйодидом;

+ 4. натрия гидроксидом;

- 5. метаналем.

 

290. Фенилаланин ((2S)-2-амино-3-фенилпропановая кислота) образует сложный эфир в реакции с:

- 1. серной кислотой;

+ 2. этанолом в присутствии кислотного катализатора;

- 3. натрия гидроксидом;

- 4. формальдегидом;

- 5. хлорэтаном.

 

291. a-Аминокислоты в реакциях с альдегидами образуют:

+ 1. замещенные имины (продукты реакции по аминогруппе);

- 2. сложные эфиры (продукты реакции по карбоксильной группе);

- 3. соли карбоновой кислоты;

- 4. соли аминов;

- 5. продукты декарбоксилирования.

 

292. В результате реакции a-аминокислот с азотистой кислотой (NaNO₂+HCl изб.), обычно:

- 1. образуется соль амина;

- 2. образуется соль диазония;

+ 3. выделяется азот и образуется спирт;

- 4. образуется N-нитрозопроизводное;

- 5. эта реакция невозможна.

 

293. Для определения a-аминокислот используют их общие качественные реакции с:

- 1. CH₃CH₂OH (H₂SO₄);

+ 2. Нингидрином;

+ 3. CuCO₃ или CuO;

+ 4. HNO₂ (NaNO₂+CH₃COOH);

- 5. CH₃I.

 

294. Ксантопротеиновую реакцию (реакция с HNO₃ конц.) дают a-аминокислоты;

+ 1. ароматические;

- 2. алифатические;

+ 3. фенилаланин;

+ 4. тирозин;

- 5. валин.

 

295. Качественную реакцию с раствором ацетата свинца (II) дает:

- 1. серин;

+ 2. цистеин;

- 3. тирозин;

- 4. пролин;

- 5. аспарагин.

 

296. Специфическими реакциями a-аминокислот при нагревании являются:

+ 1. декарбоксилирование;

- 2. образование лактидов;

- 3. образование лактонов;

+ 4. образование дикетопиперазинов;

- 5. образование лактамов.

 

297. Декарбоксилируются при нагревании легче других:

+ 1. a-аминокислоты;

- 2. b-аминокислоты;

- 3. g-аминокислоты;

- 4. d-аминокислоты;

- 5. e-аминокислоты.

 

298. Дикетопиперазины образуют при нагревании:

- 1. 2-аминопропановая кислота;

+ 2. b-аланин;

+ 3. a-аланин;

- 4. 4-аминобутановая кислота;

- 5. 3-аминопентановая кислота.

 

299. При нагревании b-аминокислот, обычно, происходит:

- 1. декарбоксилирование;

- 2. образование лактонов;

+ 3. образование сопряженной непредельной кислоты;

- 4. образование дикетопиперазина;

- 5. образование лактама.

 

300. В растворе a-аминокислоты лизин (изоэлектрическая точка (9.8) при рН 7 увеличено содержание формы:

- 1. аниона;

+ 2. катиона;

- 3. диполярного иона;

- 4. неионизированной молекулы;

- 5. утверждение некорректно.

 

301. a-Аминокислота аспарагин (изоэлектрическая точка 5.41) в растворе с рН 5.41 имеет преимущественно форму:

- 1. аниона;

- 2. катиона;

+ 3. диполярного иона;

- 4. непонизированной молекулы;

- 5. утверждение некорректно.

 

302. a-Аминокислота треонин (изоэлектрическая точка 5.6) в растворе с рН 12 имеет преимущественно форму:

+ 1. аниона;

- 2. катиона;

- 3. биполярного иона;

- 4. непонизированной молекулы;

- 5. утверждение некорректно.

 

ПЕПТИДЫ. БЕЛКИ.

303. Макромолекулы пептидов и белков построены из остатков:

- 1. a-гидроксикарбоновых кислот;

- 2. b-оксокарбоновых кислот;

- 3. дикарбоновых кислот;

- 4. g-аминокарбоновых кислот;

+ 5. a-аминокарбоновых кислот.

 

304. По химической природе пептиды и белки являются:

- 1. полиэфирами;

+ 2. полиамидами;

- 3. полигликозидами;

- 4. полинуклеотидами;

- 5. политерпенами.

 

305. Белки отличаются от пептидов:

- 1. химической природой макромолекул;

+ 2.большей массой макромолекулы;

+ 3. числом аминокислотных остатков в макромолекуле, которых более 100;

- 4. числом аминокислотных остатков, которых менее 100;

- 5. природой связи между мономерами.

 

306. По химической природе пептидная связь является:

- 1. ангидридной;

- 2. эфирной;

+ 3. амидной;

- 4. сложноэфирной;

- 5. гликозидной.

 

307. Первичная структура пептидов и белков:

- 1. показывает пространственное строение макромолекулы;

+ 2. показывает аминокислотную последовательность в структуре макромолекулы;

+ 3. разрушается в результате кислого или щелочного гидролиза;

- 4. подвергается разрушению при растворении белков;

- 5. данное понятие не имеет смысла.

 

308. Первичная структура тетрапептида пролиларгенилсерилглицин записана в примере:

- 1. гли-сер-арг-про;

+ 2. про-арг-сер-гли;

- 3. глу-асп-сер-глу;

- 4. про-асп-сер-глу;

- 5. про-сер-гли.

 

309. Со свойствами пептидной связи согласуются утверждения:

+ 1. относительно прочная связь, копланарная;

- 2. непрочная связь и легко гидролизуется;

- 3. ионизируется только в кислой среде;

+ 4. связь амидной природы;

+ 5. не проявляет кислотно-основных свойств при всех значениях рН.

 

310. Строение и свойства пептидной группы отражает следующая информация:

+ 1. пептидная связь гидролизуется как в кислой, так и в щелочной среде;

+ 2. вращение вокруг С-N-связи затруднено;

- 3. часть атомов находится в sp² и часть в sp³-гибридизации;

+ 4. пептидная группа представляет собой трехцентровую рπ-сопряженную систему;

+ 5. все атомы находятся в состоянии sp²-гибридизации;

 

311. В первичной структуре пептидов и белков мономеры объединены связью:

- 1. дисульфидной;

- 2. водородной;

+ 3. пептидной;

- 4. ионной;

+ 5. амидной.

 

312. Условия полного гидролиза любых пептидов и белков вне организма:

- 1. щелочной гидролиз в запаянной ампуле;

- 2. кислотный гидролиз 24 часа в запаянной ампуле;

- 3. кислотный гидролиз с ~20% хлороводородной кислотой, Т = 100^оС;

- 4. щелочной гидролиз, Т = 100^оС в течение 2 часов;

+ 5. кислотном гидролизе, Т = 110^оС с ~20% хлороводородной кислотой, в запаянной ампуле в течение 24 часа.

 

313. При полном кислотном гидролизе дипептида Ала-Гли в среде хлороводородной кислоты образуются.

- 1. 2-аминопропановая кислота;

- 2. 2-аминоэтановая кислота;

+ 3. аммониевый катион 2-аминопропановой кислоты;

+ 4. аммониевый катион 2-аминоэтановой кислоты;

- 5. оксониевый анион 2-аминопропановой кислоты.

 

314. Правильное название для трипептида:

- 1. аланинглицинаспарагин;

- 2. аспарагилглицилаланин;

+ 3. аланилглициласпарагин;

- 4. аспарагинглицилаланин;

- 5. аланиласпарагилглицин.

 

315. Условия, соответствующие определению первичной структуры пептидов методом Эдмана.

- 1. отщепление и идентификация N-концевой a-аминокислоты в виде динитрофенил-производного;

+ 2. отщепление N-концевой a-аминокислоты в щелочной среде фенилизотиоцианатом;

- 3. отщепление a-аминокислоты с N-конца экзопептидазой;

- 4. отщепление a-аминокислоты с С-конца экзопептидазой;

- 5. частичный кислотный гидролиз.

 

316. Пептидную связь расщепляет пищеварительный фермент химотрипсин у дипептида.

+ 1. Фен-Ала;

- 2. Про-Ала;

+ 3. Тир-Ала;

+ 4. Три-Сер;

- 5. Мет-Ала.

 

317. Последовательность этапов, в стратегии синтеза дипептида.

+ 1. защита аминогруппы одной из a-аминокислот;

+ 2. защита карбоксильной группы a-аминокислоты, у которой не защищена аминогруппа.

+ 3. активация карбоксильной группы a-аминокислоты с защещенной a-аминогруппой;

+ 4. образование пептидной связи конденсацией;

+ 5. снятие всей защиты;

 

318. Реакция, используемая для защиты карбоксильной группы при искусственном синтезе пептидов:

+ 1. этерификация;

- 2. солеобразование;

- 3. ацилирование карбобензохлоридом;

- 4. кислотный гидролиз;

- 5. с тионилхлоридом.

 

320. Для защиты a-аминогруппы при искусственном синтезе пептидов используется реакция:

- 1. кислотного гидролиза;

- 2. солеобразования;

+ 3. ацилирования карбобензохлоридом;

- 4. этерификации этанолом;

- 5. алкилирования.

 

321. Изоэлектрическая точка трипептида Мет-Арг-Тир находится в среде:

- 1. кислой;

+ 2. основной;

- 3. слабокислой;

- 4. нейтральной;

- 5. нет ответа.

 

322. Изоэлектрическая точка трипептида Глу-Тре-Цис находится в среде:

- 1. основной;

- 2. нейтральной;

+ 3. кислой;

- 4. слабоосновной;

- 5. нет ответа.

 

323. У дипептида Сер-Арг в водном растворе среда:

- 1. нейтральная;

- 2. кислая;

+ 3. щелочная;

- 4. слабокислая.

 

324. Типы связей, которые фиксируют a-спираль пептидов и белков:

- 1. ионная;

+ 2. водородная;

- 3. гликозидная;

- 4. пептидная;

- 5. гидрофобное взаимодействие.

 

325. β-Структуру высокомолекулярных пептидов и белков фиксируют в пространстве связи:

- 1. пептидные;

- 2. дисульфидные;

- 3. ионные;

+ 4. водородные;

- 5. гидрофобное взаимодействие.

 

326. Третичную структуру высокомолекулярных пептидов и белков фиксируют в пространстве связи:

+ 1. ионные;

+ 2. дисульфидные;

+ 3. гидрофобное взаимодействие;

- 4. пептидные;

+ 5. водородные.

 

327. Качественная реакция на пептидную связь:

- 1. нингидриновая;

+ 2. биуретовая;

- 3. ксантопротеиновая;

- 4. с формальдегидом;

- 5. с ацетатом свинца (II).

 

328. В изоэлектрической точке растворы пептидов и белков:

+ 1. наименее устойчивы;

- 2. имеют отрицательно заряженные молекулы;

+ 3. легко осаждаются;

- 4. имеют положительно заряженные молекулы;

+ 5. имеют суммарный заряд молекулы равный нулю.

 

329. Изоэлектрическая точка трипептида Сер-Гис-Асн находистя в среде:

- 1. кислой;

+ 2. основной;

- 3. нейтральной;

- 4. невозможно определить.

 

330. Изоэлектрическая точка трипептида Фен-Ала—Асп находится в среде:

- 1. нейтральной;

- 2. невозможно определить;

+ 3. кислой;

- 4. основной.

 

331. Вторичная структура пептидов и белков это:

- 1. полипептидная цепь;

+ 2. a-спираль;

- 3. глобула;

+ 4. β-складчатая структура;

- 5. фибрилла.

 

332. Связи, стабилизирующие третичную структуру белков, возникают между:

- 1. пептидными связями;

+2. радикалами a-аминокислотных остатков;

- 3. σ-связями углеродного скелета;

+ 4. функциональными группами.

 

НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ.

333. Пиримидиновые азотистые основания нуклеотидов названы в примерах:

-1. бирбитуровая кислота;

-2. гуанин;

+3. тимин;

-4. аденин;

+5. цитозин.

 

334. Пиримидиновые азотистые основания нуклеотидов названы в примерах:

+1. урацил;

-2. мочевая кислота;

-3. аденин;

-4. гуанин;

+5. тимин.

 

335. Пуриновые азотистые основания нуклеотидов названы в примерах:

+1. гуанин;

+2. аденин;

-3. урацил;

-4. тимин;

-5. цитозин.

 

336. Лактимной форме урацила соответствует систематическое название:

-1. 2,4-дигидрокси-5-метилпиримидин;

-2. 4-амино-2-гидроксипиримидин;

+3. 2,4-дигидроксипиримидин;

-4. 6-аминопурин;

-5. 2-амино-6-гидроксипурин.

 

337. Амино-лактимной форме цитозина соответствует систематическое название:

-1. 2,4-дигидрокси-5-метилпиримидин;

+2. 4-амино-2-гидроксипиримидин;

-3. 2,4-дигидроксипиримидин;

-4. 6-аминопурин;

-5. 2-амино-6-гидроксипурин.

 

338. Аденину соответствует систематическое название:

-1. 2,4-дигидрокси-5-метилпиримидин;

-2. 4-амино-2-гидроксипиримидин;

-3. 2,4-дигидроксипиримидин;

+4. 6-аминопурин;

-5. 2-амино-6-гидроксипурин.

 

339. Амино-лактимной форме гуанина соответствует систематическое название:

-1. 2,4-дигидрокси-5-метилпиримидин;

-2. 4-амино-2-гидроксипиримидин;

-3. 2,4-дигидроксипиримидин;

-4. 6-аминопурин;

+5. 2-амино-6-гидроксипурин.

 

340. Более устойчивой таутомерной формой урацила в условиях организма является:

-1. лактимная;

-2. имино-лактимная;

+3. лактамная;

-4. амино-лактамная;

-5. енольная.

 

341. Более устойчивой таутомерной формой цитозина в условиях организма является:

-1. лактимная;

-2. имино-лактимная;

-3. лактамная;

+4. амино-лактамная;

-5. енольная.

Ответ – 4

 

342. Более устойчивой таутомерной формой гуанина в условиях организма является:

-1. лактимная;

-2. имино-лактимная;

-3. лактамная;

+4. амино-лактамная;

-5. енольная.

 

343. Рибонуклеозидами являются:

-1. аденозин-5`-монофосфат;

-2. 5`-тимидиновая кислота;

+3. уридин;

-4. цитозин;

+5. гуанозин.

 

344. Дезоксирибонуклеозидами являются:

-1. гуанозин-5`-монофосфат;

+2. тимидин;

-3. 5`-адениловая к ислота;

+4. дезоксицитидин;

+5. дезоксиаденозин.

 

345. Рибонуклеотидами являются:

+1. 5`-уридиловая кислота;

+2. аденозин-5`-монофосфат;

-3. дезоксицитидин;

+4. цитидин-5`-монофосфат;

-5. тимидиловая кислота.

 

346. Дезоксирибонуклеотидами являются:

+1. тимидин-5`-монофосфат;

-2. дезоксигуанозин;

+3. 5`-дезоксиадениловая кислота;

-4. дезоксицитидин;

-5. 5`-уридиловая кислота.

 

347. Мономерами нуклеиновых кислот являются:

-1. рибоза;

+2. рибонуклеотиды;

-3. фосфорная кислота;

+4. дезоксирибонуклеотиды;

-5. гетероциклические азотистые основания.

348. При гидролизе рибонуклеотида в водной кислой среде образуются:

+1. гетероциклическое азотистое основание;

-2. рибонуклеозид;

+3. рибоза;

+4. фосфорная кислота;

-5. фосфат-анион.

 

349. При гидролизе дезоксирибонуклеотида в водной основной среде образуются:

+1. дезоксирибонуклеозид;

-2. гетероциклическое азотистое основание;

-3. дезоксирибоза;

-4. фосфорная кислота;

+5. фосфат-анион.

 

350. Гидролиз нуклеозидов протекает:

-1. в воде;

+2. в водной кислой среде;

-3. в водной основной среде;

-4. в концентрированных растворах оснований;

-5. в концентрированных растворах солей.

 

351. В образовании водородных связей между комплементарными азотистыми основаниями нуклеиновых кислот участвуют реакционные центры:

-1. нуклеофильные;

-2. электрофильные;

+3. кислотные;

+4. основные;

-5. нет ответа.

 

352. В составе ДНК гуанин комплементарен:

-1. аденину;

+2. цитозину;

-3. тимину;

-4. 6-N-метиладенину;

-5. 1-N-метилгуанину.

 

353. В составе ДНК тимин комплементарен:

+1. аденину;

-2. цитозину;

-3. 1-N-метилгуанину;

-4. гуанину;

-5. гипоксантину.

 

354. При взаимодействии аденина с азотистой кислотой образуется:

-1. 2-амино-6-гидроксипурин;

-2. 2,6-дигидроксипурин;

-3. 2-гидроксипурин;

+4. 6-гидроксипурин;

-5. 2,6,8-тригидроксипурин.

 

355. При взаимодействии гуанина с азотистой кислотой образуется:

-1. 2-амино-6-гидроксипурин;

+2. 2,6-дигидроксипурин;

-3. 2-гидроксипурин;

-4. 6-гидроксипурин;

-5. 2,6,8-тригидроксипурин.

356. При взаимодействии цитозина с азотистой кислотой образуется:

-1. 2-гидроксипиримидин;

+2. 2,4-дигидроксипиримидин;

-3. 2,4,6-тригидроксипиримидин;

-4. 4-гидроксипиримидин;

-5. пиримидин.

 

357. Нуклеиновые кислоты в организме человека:

-1. осуществляют рецепторные функции;

+2. осуществляют хранение генетической информации;

-3. выполняют энергетические функции;

+4. управляют биосинтезом белка;

+5. осуществляют передачу генетической информации.

 

358. Первичная структура РНК представлена:

-1. линейной полипептидной цепью;

-2. спиральной полисахаридной цепью;

-3. двуцепочечной полинуклеотидной структурой;

+4. одноцепочечной полинуклеотидной структурой;

-5. линейной полисахаридной цепью.

 

359. Первичная структура ДНК представлена:

-1. линейной полипептидной цепью;

-2. спиральной полисахаридной цепью;

+3. двуцепочечной полинуклеотидной структурой;

-4. одноцепочечной полинуклеотидной структурой;

-5. линейной полисахаридной цепью.

 

360. Вторичная структура ДНК:

-1. линейная;

-2. односпиральная;

+3. двуспиральная;

+4. регулярная;

-5. нерегулярная.

 

361. При действии гамма-излучения на ДНК происходит:

+1. одно- и двунитевые разрывы цепей ДНК;

-2. дезаминирование азотистых оснований;

+3. потеря азотистых оснований;

+4. изменение нуклеотидный последовательности;

+5. нарушение взаимодействия ДНК с белками.

 

362. Аденозинтрифосфорной кислоте соответствует следующая информация:

-1. является полирибонуклеотидом;

+2. является нуклеозидполифосфатом;

+3. содержит в своем составе ангидридные связи;

-4. является коферментом оксидоредуктаз;

+5. содержит сложноэфирные связи.

 

363. Аденозинтрифосфорная кислота (АТФ):

-1. входит в состав нуклеиновых кислот;

+2. содержится в организме в свободном состоянии;

+3. участвует в процессах аккумуляции и высвобождения энергии;

+4. участвует в переносе фосфатных групп;

-5. является коферментом оксидоредуктаз.

 

364. Никотинамидадениндинуклеотид окисленный (НАД⁺):

+1. гидролизуется в водной кислой и основной среде;

-2. входит в состав нуклеиновых кислот;

+3. выполняет функцию кофермента оксидоредуктаз;

+4. содержит катион алкилпиридиния;

-5. является нуклеозидполифосфатом.

 

ОМЫЛЯЕМЫЕ ЛИПИДЫ

365. Липиды являются:

-1.низкомолекулярными хорошо растворимыми в воде веществами;

-2.высокомолекулярными (полимерными) водорастворимыми веществами;

-3.биополимерами, малорастворимыми в воде;

+4.низкомолекулярными водонерастворимыми веществами;

-5.газообразными в обычных условиях веществами.

366. Липиды классифицируют по способности их молекул к гидролитическому расщеплению на:

-1. a-аминокислоты, пептиды и белки;

+2. омыляемые и неомыляемые;

-3. моно-, олиго- и полисахариды;

-4. нуклеозиды и нуклеотиды;

-5. рибо- и дезоксирибонуклеиновые кислоты.

 

367. Омыляемые липиды по химической природе являются:

-1. изопреноидами;

-2. производными стерана (гонана);

+3. сложными эфирами;

-4. полиамидами;

-5. многоатомными спиртами и полуацеталями.

 

368. Неомыляемые липиды по химическому строению молекулы являются:

-1. сложными эфирами;

-2. полиэфирами;

-3. полиамидами;

+4. изопреноидами;

-5. многоатомными спиртами и ацеталями.

 

369. К омыляемым липидам относятся:

-1. стероиды;

+2. воски;

-3. терпеноиды;

+4. фосфолипиды;

+5. жиры.

 

370. К неомыляемым липидам относятся:

+1. терпены и терпеноиды;

-2. твердые жиры и масла;

-3.жиры и воски;

+4.стероиды;

-5.фосфо- и гликолипиды.

 

371. Омыляемые липиды классифицируют на:

-1. способные к гидролитическому расщеплению и структурно однородные соединения, молекулы которых не подвергаются гидролизу;

-2. мономеры и полимерные соединения;

-3. терпены (терпеноиды) и стероиды;

+4. простые и сложные;

-5. сложные эфиры и изопреноиды.

 

372. Неомыляемые липиды классифицируют на:

-1. простые и сложные липиды;

-2. жиры, воски, фосфолипиды и др.;

-3. белки и пептиды;

-4. РНК и ДНК;

+5. терпены (терпеноиды) и стероиды.

Ответ – 5

 

373. К простым омыляемым липидам относят:

-1. терпены и терпеноиды;

-2. стероиды;

+3. воски;

+4. жиры (твердые жиры и масла);

-5. фосфолипиды.

 

374. К сложным омыляемым липидам относят:

-1. терпены и терпеноиды;

-2. стероиды;

-3. воски;

-4. жиры (твердые жиры и масла);

+5. фосфолипиды.

 

375. Большинство природных жиров, как сложные эфиры, образованы высшими карбоновыми кислотами и:

-1. высшими одноатомными спиртами;

-2. двухатомным спиртом этиленгликолем;

+3. трехатомным спиртом глицерином;

-4. гетерофункциональными спиртами;

-5. спиртами любой природы.

 

376. В составе молекул твердых жиров преобладают остатки:

-1. ненасыщенных жирных кислот;

-2. олеиновой кислоты;

-3. линолевой кислоты;

+4. насыщенных жирных кислот;

-5. линоленовой кислоты.

 

377. В составе молекул жидких жиров (масла) преобладают остатки:

+1. ненасыщенных жирных кислот;

-2. стеариновой кислоты;

-3. пальмитиновой кислоты;

-4. насыщенных жирных кислот;

-5. масляной кислоты.

 

378. К насыщенным жирным высшим карбоновым кислотам относятся:

+1. пальмитиновая;

+2. стеариновая;

-3. арахидоноввая;

-4. олеиновая;

-5. линолевая.

 

379. К ненасыщенным жирным высшим карбоновым кислотам относятся:

-1. пальмитиновая;

-2. стеариновая;

+3. олеиновая;

-4. масляная;

+5. линоленовая

 

380. Для строения молекул жирных насыщенных кислот характерны следующие особенности:

-1.система сопряженных двойных связей;

-2.двойные связи несопряжены, они разделены sp³—гибридным атомом углерода;

+3.зигзагообразная конформация углеродной цепи;

-4.цис- конфигурация каждой двойной связи;

-5.двойные связи, обычно, могут иметь как цис-, так и транс-конфигурацию.

 

381. Для строения молекул жирных ненасыщенных кислот характерны следующие особенности:

-1. система сопряженных двойных связей;

-2. транс-конфигурация каждой двойной связи;

-3. цис-конфигурация одних и транс-конфигурация других двойных связей;

+4. цис-конфигурация каждой двойной связи;

+5. двойные связи несопряженные, каждая их пара разделена метиленовой группой.

382. К сложным омыляемым липидам относятся:

-1. жиры;

+2. глицерофосфолипиды;

-3. масла;

-4. воски;

-5. стероиды.

 

383. Глицерофосфолипиды по химической природе являются:

-1. высшими карбоновыми кислотами;

-2. многоатомными спиртами;

-3. простыми эфирами глицерина и высших одноатомных спиртов;

+4. сложными эфирами L-фосфатидовых кислот;

-5. сложными эфирами высших одноатомных спиртов и высших карбоновых кислот.

 

384. Обязательными компонентами бислоя клеточных мембран вследствие дифильности своего строения являются:

-1. твердые жиры;

-2. масла;

-3. воски;

-4. терпеноиды;

+5. глицерофосфолипиды.

 

385. Омыляемые липиды как сложные эфиры способны подвергаться гидролизу при нагревании:

-1. только в кислой среде;

-2. только в щелочной среде;

+3. как в кислой, так и в щелочной среде;

-4. неверно, гидролиз вообще невозможен,

-5. нет подходящего варианта ответа.

386. Продуктами гидролиза жиров в щелочной среде при нагревании являются:

+1. глицерин и соли, обычно, высших карбоновых кислот (мыло);

-2. соль высшей карбоновой кислоты и высший одноатомный спирт;

-3. глицерин, соли высших карбоновых кислот и соли фосфорной кислоты;

-4. соли высшей карбоновой кислоты и высшего спирта;

-5. глицерин, соли высших карбоновых кислот, соли фосфорной кислоты и, например, коламин.

387. По механизму реакция гидролиза омыляемых липидов, обычно, является реакцией:

+1. S_N;

-2. S_E;

-3. A_N;

-4. A_E;

-5. восстановления или окисления.

388. В результате гидрирования на металлическом катализаторе из 3-линолеоил-2-пальмитоил-1-стеароилглицерина получается:

-1. 3-(10,13-дигидроксистеароил)-2-пальмитоил-1-стеароилглицерин;

-2. реакция не происходит;

+3. 2-пальмитоил-1,3-дистеароилглицерин;

-4. 1,2,3-тристеароилглицерин;

-5. 3-линолеоил-2-пальмитоил-1-олеоилглицерин.

389. В условиях организма окисление омыляемых липидов в насыщенных ацильных остатках происходит по механизму:

-1. гидроксилирование;

-2. пероксидное окисление;

+3. ферментативное β-окисление;

-4. окисление в этих условиях отсутствует;

-5. нет правильного ответа.

 

390. В условиях организма окисление омыляемых липидов в ненасыщенных ацильных остатках происходит по механизму:

-1. гидроксилирование;

+2. пероксидное окисление;

-3. ферментативное β-окисление;

-4. окисление в этих условиях отсутствует;

-5. нет правильного ответа.