Строение и характеристика убихинона (кофермент Q)

Кофермент Q (КоQ) был впервые описан Мортоном, который показал, что данное соединение имеет повсеместное распространение в клетках и назвал его убихиноном. Позже было установлено, что убихинон, подобно НАД и ФАД, может играть роль промежуточного переносчика водородных атомов, т.е. электронов и протонов.

Схема 8. Строение и участие убихинона (кофермента Q) в окислительно-восстановительных реакциях

 

КоQ является производным бензохинона с длинной боковой цепью, включающей у различных организмов от 6 до 10 изопреновых звеньев. Человеческий убихинон содержит 10 изопреновых единиц (КоQ₁₀). Наличие изопренового «хвоста» придает молекуле КоQ хорошую растворимость в липидах, поэтому относительно небольшая молекула убихинона легко перемещается от наружного к внутреннему краю внутренней мембраны митохондрий и наоборот.

Считают, что восстановленная форма флавиновых ферментов в цепи дыхательных катализаторов передает атомы водорода (протоны и электроны) КоQ. Как всякий хинон, КоQ может существовать в окисленной и восстановленной форме, что и обеспечивает его функционирование в дыхательной цепи.

Убихинон синтезируется в тканях человека. Источником его образования служат мевалоновая кислота и продукты обмена фенилаланина и тирозина. Признаки недостаточности КоQ у человека не описаны, но при некоторых состояниях повышается потребность в нем. На этом основании его стали относить к витаминоподобным веществам. Потребность в убихиноне для человека неизвестна.

Контрольные вопросы

1. Что является источником образования убихинона?

2. Какое строение имеет убихинон (кофермент Q)?

Строение и характеристика цитохромов и железосерных белков

 

Дальнейший перенос электронов от КоQ (или восстановленной формы флавинового фермента) на кислород осуществляет система цитохромов. В процессе тканевого дыхания наиболее важную роль играют цитохромы b, c₁, c, aa₃. Все они имеют простетическую группу геминовую группу, близкую к гемму гемоглобина (простетическая группа цитохрома b, как считают, идентична гему).

Схема 9. Строение гема, входящего в состав цитохромов b и с (цитохромы группы а содержат гем A, отличающийся от остальных набором заместителей в порфириновой системе)

Цитохром b имеет различные формы. По мнению ряда авторов в дыхательной цепи функционируют цитохромы b ₅₆₂ и b ₅₆₆, называемые так по максимуму поглощения света. Они образуют комплекс, пересекающий липидную часть мембраны от внутренней (матриксной) к наружной поверхности.

Цитохром c ₁ расположен в липидном слое ближе к наружной поверхности внутренней мембраны. Имеет молекулярную массу 40000 Д.

Цитохром c относительно легко переходит в водный раствор. Находится на наружной поверхности внутренней мембраны и, очевидно, может выходить в межмембранное пространство. Молекулярная масса цитохрома c 12000 Д

Цитохромы a и a ₃ образуют комплекс, называемый цитохромоксидазой. Этот комплекс пересекает мембрану поперек внешней стороны, где в липидном слое находится цитохром а, до внутренней мембраны, где находится цитохром а ₃. Активный центр цитохрома а ₃ обращен в матрикс. Молекулярная масса цитохромоксидазы около 450000 Д. В отличии от других цитохромов цитохромоксидаза содержит также Cu ²⁺.

Все цитохромы, будучи гемопротеидами, при переносе электронов подвергаются обратимому окислению-восстановлению путем белок-белковых взаимодействий. При обратимом окислении меняется степень окисления атома железа от Fe ³⁺ до Fe ²⁺.

Железосерные белки (FeS) участвуют в переносе электронов и протонов в дыхательной цепи минимум в 2-х участках. Железосерные белки имеют небольшую молекулярную массу порядка 10000 Д. Они содержат негеминовое железо и серу. Семейство этих белков отличается разными окислительными свойствами и значениями редокс-потенциала. Железосерные белки находятся в липидном слое мембраны.

Контрольные вопросы

1. Какие существуют разновидности цитохромов?

2. В чем отличие различных цитохромов?

Биологическое окисление

 

Реакции биологического окисления катализируются ферментами. Об окислении можно говорить в 3-х случаях:

1. Отщепление водорода от окисляемого субстрата;

2. Потеря электронов (например, Fe ²⁺ меняет валентность на Fe ³⁺);

3. Присоединение к субстрату кислорода.

Все три типа реакций имеют место быть в живой клетке.

Процесс окисления непременно сопряжен с процессом восстановления. Оба вещества - окисляемое и восстанавливаемое образуют окислительно-восстановительную пару или редокс-пару.

Для того чтобы численно отобразить окислительно-восстановительные свойства редокс-пары, введено понятие редокс-потенциал, которые приведены в таблице 5.

Таблица 5