Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Белки. Их функции в организме:белки как лекарственные вещества.Стр 1 из 14Следующая ⇒
Белки.Их функции в организме:белки как лекарственные вещества. Белками называются высо-комолекулярные природные соединения, построенные из a-аминокислот. Функции: каталитическая..В живых организмах каталитическими свойствами обладают только белки. Опорную и защитную функцию, составляя основное вещество хрящей, костей и кожи. Кроме того, белки являют-ся существенными составными частями всех клеточных и внутриклеточных структур, т.е. несут структурную функцию.
Белок (актомиозин) мышц обеспечивает в организме сократительную функцию
Растворимые белки поддерживают в организме коллоидно-осмотическое давление и кислотно-щелочное равновесие.
В виде антител белки являются специфическими защитными веществами против патогенных (болезнетворных) организмов и их продуктов. Белки выполняют транспортную функцию(к примеру, гемоглобин транспорти-рует газы крови). белки в виде гормонов участвуют в регуляции функций организма. В лечебной практике в используются продукты неполного гидролиза белков и свободные аминокислоты.Так, гид-ролизаты белков вводят в кровоток при заболеваниях, сопровождающихся по-терями белка. Аминокислоту метионин используют при заболеваниях печени, почек, при отравлениях тяжелыми металлами, а глутаминовую кислоту – при заболеваниях центральной нервной системы, эпилепсии и заболеваниях сер-дечно-сосудистой системы.
Химическое строение белков. . Выделяют четыре уровня структурной организации белка:первичную, вторич-ную, третичную, и четвертичную Последовательность расположения определенного числа аминокислотных остатков в полипептидной цепи белковой молекулы называется первичной структурой белка. Первичная структура белковой молекулы определяется сильными ковалентными пептидными связями, а также небольшим числом ди-сульфидных связей. Аминокислотная последовательность является специфи-ческой характеристикой данного белка, все его молекулы в этом отношении идентичны. Под вторичной структурой понимают пространственную регулярную конфигурацию полипептидной цепи в виде альфа-спирали или бета-струк-туры. Вторичная структура определяется упорядоченным расположением цепи за счет образования водородных связей между CO- и NН-группами пептидных связей данной полипептидной цепи или между цепями.
Образование таких водородных связей может обусловливать ряд конфор-маций (видоизменений) полипептида. Эти конформации подразделяются на два больших класса: спиральные структуры и структуры типа складчатого слоя.
Структура типа складчатого слоя характерна для фибриллярных белков, которые, как правило, нерастворимы в полярных растворителях Структуры типа складчатого слоя(бета-структуры) обусловлены образо-ванием водородных связей между полипептидными цепями, в отличие от спи-рали, где водородные связи имеются лишь в пределах одной и той же поли-пептидной цепи Дальнейшее усложнение структуры белка связано с пространственной упаковкой чередующихся спиральных и линейных участков полипептидной цепи в компактное тело, что получило название третичной структурой белка. третичная структура показывает, как полипептидная цепь Третичная структура определяется автоматически аминокислотной после-довательностью в полипептидной цепи и размером,формой и полярностью радикалов аминокислотных остатков.Свернутая целиком или частично в спираль,расположена в пространстве. Взаимное пространственное расположение субъединиц, связанных неко-валентными связями в единой белковой молекуле, и представляющих единое образование в структурном и функциональном отношении, называется четвер- тичной структурой белка. Крупные молекулы белков состоят, как правило, из субьединиц со сравнительно небольшим молекулярным весом.Белковые мо-лекулы, составленные из субъединиц, принято называть мультимерами (оли-гомерами), а сами субъединицы протомерами2.(гемоглобин) Формула ра стительных и животных тканях.
H2N CHCOOH
CH2 CH2-OH
Гомосерин
Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при высоких температурах(выше 250°С). Легко растворимы в большинстве своем в воде и не растворимы в эфире и. дрорганических рас-творителях.
Аминокислоты содержат одновременно две группы, способные к иониза-ции: карбоксильную, обладающую кислотными свойствами, и аминогруппу, обладающую основными свойствами, т.е. аминокислоты являются амфотер-ными электролитами. В сильнокислых растворах аминокислоты присутствуют в виде положительно заряженных ионов, а в щелочных растворах – в виде от-рицательных ионов.
Формула
В зависимости от значения рН среды любая аминокислота может обладать то положительным, то отрицательным зарядом.
Все получаемые из белков аминокислоты, за исключением глицина, опти-чески активны, так как они содержат в α-положении асимметрический атом углерода. Из 18 оптически деятельных белковых аминокислот10 характери-зуются правым /+/ и 8 - левым /-/ вращением плоскости поляризованного луча, но они все относятся кL-ряду. Конфигурацию L- и D-аминокислот можно представить в следующем виде:
радикалы аминокислот способны к разнообразным взаимодейст-виям. Радикалы аминокислот вступают в реакции: 1. Солеобразования. 2. Окислительио-восстановительные реакции. 3. Реакции ацилирования 4. Этерификации 5. Амидирования 6. Фосфорилирования.
5.КЛАССИФИКАФИЯ ПРОТЕИННОГЕННЫХ АМИНОКИСЛОТ.(С НЕПОЛЯРНЫМИ РАДИКАЛАМИ) этот класс входят четыре алифатические аминокислоты(аланин, валин, лейцин, изолейцин), две ароматические аминокислоты (фенилаланил, трипто-фан), одна серусодержащая аминокислота(метионин) и одна иминокислота (пролин). Общим свойством этих аминокислот является их более низкая рас-творимость в воде, по сравнению с полярными аминокислотами. R-группами (радикалами)
В этот класс входят две основные аминокислоты– лизин и аргинин и сла-боосновная аминокислота – гистидин, несущие при рН 7 суммарный положи-тельный заряд.
Общая характеристика Под биологическим окислением понимают совокупность множества разнообразных окислительно-восстановительных реакций, совершающихся в биологических объектах под влиянием ферментов.
Процессы биологического окисления являются основным источником энергии в организме. При решении вопроса, какое соединение из участников реакции является окислителем, а какое восстановителем, необходимо знать способность восстановителя отдавать электроны окислителю, что выражается величиной окислительно-восстановительного потенциала (стандартного восстановительного потенциала, редокс-потенциала). Редокс-потенциал определяется путём измере-ния электродвижущей силы (э.д.с.) в вольтах, возникающий в полуэлементе, в котором восстановитель и окислитель, присутствующие в 1,0 М концентраци-ях при 25ºC и при рН 7,0, находятся в равновесии с электродом, способным обратимо принимать электроны от восстановителя. В качестве стандарта принят редокс-потенциал реакции Н 2Н+ + 2 е¯, который при давлении газообразного водорода в 1 атмосферу (760 мм рт. ст.), при 1,0 М концентрации ионов Н+ (что соответствует рН=0) и при 25ºC условно принят за нуль. В условиях физиологического значения рН, т.е. при рН=7,0 редокс-потенциал водородного электрода (системы Н2 – 2Н+) равен -0,42 воль-та. Системы с более отрицательным редокс-потенциалом,чем в системе
Н2 2Н+ + 2 е- обладают большей, чем водород, способностью отдавать элек-троны, а у систем с более положительным редокс-потенциалом эта способ-ность менее выражена, чем у водорода. Наибольший положительный редокс-потенциал имеется в системе НO – 1/2O. Именно этим обстоятельством следует объяснить, что Н2О обладает очень слабой способностью отдавать элек-троны, тогда как молекулярный кислород характеризуется очень высоким сродством к электронам, превышающим такую у важнейших биологических акцепторов-переносчиков электронов НАД, НАДФ, ФМН, ФАД, цитохромы, участвующих в окислительно-восстановительных процессах в организме.
Величина редокс -потенциалов биологических окислительно-восстановительных систем обусловливает направление переноса электронов от системы Н – 2Н+ к системе Н О – 1/2О. Знание редокс-потенциалов различных биологических окислительно-восстановительных систем позволяет предсказывать направление потока электронов от одной системы к другой системе при ферментативном превращении веществ в процессе биологического окисления. Окисление, сопряженное с производством в организме энергии, почти во всех без исключения клетках проходит три стадии. На первой стадии имеет место окислительное образование ацетил-коэнзима А из первичных субстратов биологического окисления– глюкозы, жирных кислот, аминокислот и др. На второй стадии происходит расщепление ацетил-коэнзима А в лимоннокислом цикле. При этом в результате дегидрирования субстратов высвобождаются атомы водорода, восстанавливающие пиридинзависимые и флавинза-висимые дегидрогеназы с образованием НАД.Н2, НАДФ.Н2, ФАД.Н2. Кроме того, анаэробно путем декарбоксилирования субстратов образуется СО2. Третья стадия включает окисление НАД.Н2, НАДФ.Н2 и ФАД.Н2, т.е. пе-ренос протонов и электронов на кислород с образованием воды и энергии в дыхательной цепи, состоящей из системы окислительно-восстановительных ферментов. Следовательно, процесс биологического окисления можно представить как процесс дегидрирования с последующей передачей протонов и электронов через ряд промежуточных передатчиков на кислород с образованием воды. На первой стадии биологического окисления образование - ацетил коэнзима А происходит различными путями в зависимости от вида первичных субстратов. Например, глюкоза путем гликолиза распадается до пировино-градной кислоты, а последняя – до ацетил-коэнзима А путем последующего окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты; жирные ки-слоты превращаются в ацетил-коэнзим А путем β-окисления и т..дЭти специфичные пути соответствуют II стадии катаболизма и рассматриваются в соответствующих разделах обмена веществ(обмена углеводов, обмена жиров и др.).
Вторая стадия окисления, связанная с превращением ацетил-коэнзима-А в лимоннокислом цикле, в результате которого образуется НАД.Н, НАДФ.Н и ФАД.Н2, и третья стадия окисления, включающая окисление образовавшихся в лимоннокислом цикле восстановленных пиридинпротеидов и флавопротеидов (т.е. НАД.Н2, НАДФ.Н2, ФАД.Н2) в дыхательной цепи являются унифициро-ванным общим участком биологического окисления,независимо от того, ка-ким путем и от какого первичного субстрата образовался ацетил-коэнзим.-А Эти стадии биологического окисления соответствуютIII стадии катаболизма. Это так называемые центральные пути метаболизма (амфиболические пути). 30) Механизм окислительного декарбоксилирования пировиноградной кисло-ты сложен и состоит из нескольких фаз (пяти фаз или этапов). Первая фаза указанного комплексного процесса состоит в декарбоксилировании пировино-градной кислоты при участии тиаминпирофосфата в качестве кофермента пи-руватдекарбоксилазы: формулы Образовавшийся оксиэтилтиаминпирофосфат далее распадается с отщеп-лением и одновременным окислением оксиэтильного радикала при участии фермента липоилредуктазы – ацетилтрансферазы (иное название – дигидроли-поилтрансацетилаза), несущего в качестве простетической группы остаток ли-поевой кислоты. формулы Возникший при распаде оксиэтилтиаминпирофосфата ацетильный ради-кал присоединяется сначала к липоевой кислоте с образованием ацетилгидро-липоевой кислоты (вторая фаза), а затем передается на коэнзим-А с образова-нием ацетилкоэнзима-А и дигидролипоевой кислоты(третья фаза). Далее при посредстве третьего компонента мультиэнзимного комплекса дигидролипоил-дегидрогоназы, содержащего в качестве простетической группы ФАД, дигид-ролипоевая кислота переходит в липоевую кислоту, а ФАД восстанавливается (четвертая фаза). формулы 31) Лимоннокислый цикл протекает в митохондриях клеток.Вступая в ли-моннокислый цикл, образовавшийся в результате окислительного декарбокси-лирования пировиноградной кислоты или иным путем(β-окисление жирных кислот) ацетилкоэнзим-А конденсируется со щавелево-уксусной кислотой, ко-торая всегда есть в клеточном содержимом. Образуется лимонная кислота и высвобождается коэнзим-А. формулы Дыхательная цепь ферментов Транспорт протонов и электронов от восстановленных субстратов к -ки слороду в процессе тканевого дыхания осуществляется с помощью ряда окис-лительно-восстановительных ферментных систем (редокс-систем). Различают три главных вида оксидоредуктаз – окислительно-восстановительных фермен-тов:
1) пиридинзависимые дегидрогеназы (пиридинферменты, пиридин-протеиды или ПП), коферментом которых служат НАД или НАДФ; 2) флавинзависимые дегидрогеназы (флавопротеиды или ФП), у которых простетической группой служат ФМН или ФАД; 3) цитохромы, содержащие в качестве простетической группы гем. Функция переносчиков водорода выполняется динуклеотидами(НАД) благодаря тому, что они могут существовать в окисленной и восстановленной формах. Все пиридинпротеиды являются анаэробными дегидрогеназами,т.е. они передают атомы водорода на ближайший в окислительной цепи другой фер-мент, но не на кислород. Цитохромную систему образуют несколько оксидоредуктаз,имеющих в качестве простетических групп железопорфирины. Соединяясь с белками, железопорфирины разных типов дают начало группе хромопротеидов, объединяемых под общим названием цитохромы. Каждый индивидуальный цитохром обозначается строчной латинской буквой а, в, с, и т.д. с соответствующим порядковым индексом (например: а, а3; с, с1, и т.д.), а класс цитохрома – прописной латинской буквой А, В, С и т.д. Принад-лежность цитохрома к определенному классу определяется строением просте-тической группы (железопорфирина), а окончательная индивидуальность– строением апофермента (белка).
В митохондриях клеток высших животных и растений идентифицировано пять различных цитохромов: в, с1, с, а, а3. В эндоплазматической сети обнару- жены еще цитохромы – в5 и Р450. Митохондриальная дыхательная цепь включает следующие компоненты: 1) флавопротеид (ФП), содержащий в качестве простетической группы (кофермента) ФМН; 2) кофермент Q (или убихинон); 3) железосерные белки, содержащие негеминовое железо; 4) цитохромы в, с1, с, а, а3.
46. печени и жировой ткани и в ряде др. тканей (почки, мышцы), а также в тканях высших растений происходит активный биосинтез липидов(триацилг-лицеринов, фосфолипидов и др.). Триацилглицерины, играющие роль запас-ных липидов, синтезируются в почках и печени: после фосфорилирования за счет АТФ глицерина в α-фосфоглицерин две молекулы ацил-КоА реагируют с -по следним, образуя фосфатидную кислоту, которая далее дефосфорилируется, а затем ацилируется за счет третьей молекула ацил-КоА, что приводит к образо-ванию триацилглицерина. В жировой (α-фосфоглицерин) образуется из ме-таболита гликолиза ткани, мышцах, где активность глицеро-киназы очень низкая, α-глицерофосфат фосфодиоксиацетона путем восстановления НАД-зависи-мой глицерофосфат-дегидрогеназой. Этот путь имеет место и в печени, наряду
с вышеуказанным. Наряду с синтезом триацилглицеринов в тканях происходит синтез фос-фолипидов, при этом их начальные пути совпадают.В зависимости от того, способен ли организм синтезировать холин или нет,непосредственным пред-шественником фосфолипидов может быть фосфатидная кислотаили диацилг-лицерин. Фосфатидная кислота служит главным предшественником фосфоли-пидов в организмах, способных синтезировать холин. Она реагирует с цити-динтрифосфатом (ЦТФ) с образованием цитидиндифосфатдиацилглицерина. Цитидиндифосфофатдиацилглицерин служит общим предшественником всех глицерофосфолипидов (фосфоглицеридов). Цитидиндифосфатдиацилгли-церин далее может взаимодействовать с серином,инозитом или глицерофос-фатом, образуя соответственно серинфосфатид(фосфатидилсерин), инозит-фосфолипид (фосфатидилинозит) и З-фосфатидилглицерол-1-фосфат. Серин-фосфатид декарбоксилируется в коламинфосфолипид(фосфатидилэтанола-мин), из которого в результате метилирования при участииS-аденозилметио-нина образуется холинфосфатид (фосфатидилхолин).
Формулы стр 225-227
47 В число стеринов входит холестерол. Стериды, вступая на путь распада, гидролизуются на жирную кислоту и стерол. Эта реакция катализируется холестеролэстеразой,действующей на сложные эфиры многих стеролов (а не только холестерола).
Формула стр.227
Основные звенья механизма биосинтеза стеролов в настоящее время выяснены благодаря применению метода меченых атомов. Рассмотрим основные этапы этого синтеза на примере биосинтеза хо-лестерола (холестерина), многие стадии синтеза которого стали известны бла-годаря исследованиям Блох, Линена, Поляка, Конфорта, А.Н. Климова и др.
Ферментативный синтез холестерина насчитывает более35 реакций. В синтезе холестерина можно выделить3 основные стадии: 1) образование из ацетата мевалоновой кислоты; 2) образование сквалена из мевалоновой кисло-ты и 3) циклизация сквалена в холестерин.
48. Синтез холестерина осуществляется из ацетил-КоА в качестве исходного вещества, главным образом, в печени с участием ферментов эндоплазматиче-ского ретикулума и гиалоплазмы. Две молекулы ацетата в форме ацетил-КоА конденсируются с образованием ацетоацетил-КоА.
Затем при последующей конденсации ацетоацетил-КоА с 3-й молекулой ацетил-КоА при участии гидроксиметилглутарил-КоА-синтазы (ГМГ-КоА-синтаза) образуется β-гидрокси-β-метилглутарил-КоА:
Далее β-гидрокси-β-метилглутарил-КоА под действием регуляторного фермента НАДФ-зависимой гидроксиметилглутарил-КоА-редуктазы (ГМГ-КоА-редуктаза) в результате восстановления одной из карбоксильных групп и отщепления HS-KoA превращается в мевалоновую кислоту:
Далее мевалоновая кислота превращается в сквален,потом вхолестерол и наконец вхолестерид.
Формулы стр 229
49.Нарушение обмена липидов
Патология липидного обмена может происходить на различных уровнях и наиболее часто выражается в нарушении всасывания жиров, перехода жира из крови в ткани, нарушении внутриклеточного обмена липидов. Это приводит к развитию гиперлипемии, кетозу, тканевым липидозам (атеросклерозу, желчно-каменной болезни и т.д.). Нарушение внутриклеточного обмена жиров чаще всего бывает в виде накопления в организме так называемых ацетоновых или кетоновых тел (кетоза): ацетоуксусной кислоты, β-гидроксимасляной кислоты и ацетона. Кетоновые тела образуются в печени в митохондриях гепатоцитов. Прежние представления о том, что кетоновые тела являются промежуточными продуктами β-окисления жирных кислот, оказались ошибочными.Кетоновые тела синтезируются из ацетил-КоА и начальные этапы этого синтеза сходны с биосинтезом холестерина.
Формулы стр 232-233
Возможный второй путь синтеза кетоновых тел, связанный с образовани-ем ацетоуксусной кислоты в результате отщепления Ко-А от ацетоацетил-КоА в реакции, катализируемой ацетоацетил-КоА-гидролазой (деацилазой), не имеет существенного значения, так как активность деацилазы низкая. Ацетон образуется, как полагают, путем спонтанного декарбоксилирования ацетоук-сусной кислоты и, по-видимому, не имеет определенного физиологического значения. Ацетоуксусной и β-гидроксимасляной кислотам в последнее время придается большое значение как энергетических источников для мышц, мозга, почек, предотвращающих чрезмерную мобилизацию жирных кислот из жиро-вых депо.
В крови здоровых людей содержание ацетоновых тел обычно не превы-шает 1 мг%. С мочой ацетоновых тел в норме выводится за сутки около 40 мг. Однако при голодании, как полном, так и при исключении из пищи только уг-леводов, и, особенно, при таком эндокринном заболевании как диабет, связан-ном с поражением β-клеток поджелудочной железы,вырабатывающих инсу-лин, развивается кетонемия и кетонурия, т.е. повышенное содержание кетоно вых тел в крови до 400 мг% (или до 10-20 ммоль/л) и в моче до 10-50-100 г за сутки.
Формула Катаболизм аминокислот у млекопитающих происходит главным образом в печени и несколько слабее в почках.
Формула Формула Общий итог переаминирования различных аминокислот состоит в том, что все их аминогруппы собираются в общий фонд в виде одной аминокисло-ты, обычно в виде глутаминовой кислоты. У некоторых организмов первона-чально такой аминокислотой может быть аланин или аспарагиновая кислота, однако, в дальнейшем, происходит перенос аминогрупп с этих аминокислот на α-кетоглутаровую кислоту с образованием глутаминовой кислоты.Следова-тельно, независимо от первого этапа переаминирования,конечным акцепто-ром аминогрупп большинства аминокислот служит α-кетоглутаровая кислота, которая превращается в глутаминовую кислоту.
Реакция переаминирования многостадийна. В качестве кофермента (про-стетической группы) аминотрансфераз (трансаминаз), катализирующих эту ре-акцию, служит пиридоксальфосфат, являющийся производным витамина В6.
На первой стадии ферментативного катализа простетическая группа фер-мента взаимодействует с аминокислотой,подвергающейся переаминирова-нию. Соединение идет по аминогруппе кислоты и альдегидной группе пири-доксальфермента.
Формула
На второй стадии катализа идет таутомерная перегруппировка в образо-вавшемся комплексе:
Формула В результате последующего гидролиза происходит образование и осво-бождение кетокислоты и пиридоксальаминофермента: Формула
Далее пиридоксальаминофермент образует фермент-субстратный -ком плекс с α-кетоглутаровой кислотой:
Формула Далее происходит в комплексе таутомерное превращение:
Формула Полученное соединение гидролизуется и возникает глутаминовая кисло-
та:
Образовавшаяся глутаминовая кислота подвергается дезаминированию по вышеописанной схеме с превращением в α-кетоглутаровую кислоту и весь процесс может возобновиться снов а. Формула Для образования одной молекулы карбамилфосфата в этой реакции тре-буется две молекулы АТФ. Карбамилфосфат – макроэргическое соединение. Карбаминовая группировка от карбамилфосфата переносится под влияни-ем орнитинкарбамилтрансферазы на орнитин (на его d-аминогруппу), который всегда присутствует в организме. В итоге образуется цитруллин: Формула Образующийся цитруллин вступает в ферментативную реакцию конден-сации с аспарагиновой кислотой в присутствии АТФ с образованием аргини-ноянтарной кислоты. Реакция катализируется аргининосукцинатсинтетазой Формула Аргининоянтарная кислота ферментативным путем (при участии фермен-та аргининосукциназы или иначе– аргининосукцинатлиазы) расщепляется на аргинин и фумаровую кислоту: Формула Заключительной реакцией является гидролиз аргинина на орнитин и мо-чевину под влиянием фермента аргиназы: формула Высвободившийся орнитин вновь вступает в реакцию с новой молекулой карбамилфосфата и все перечисленные реакции повторяются.
54)Реакция по карбоксильной группе и радикалу аминокислот. Ответ: амины проявляют свое физиологическое воздействие при весьма малых концентрациях, поэтому их образование в большой концен-трации могло бы представить угрозу для нормальной жизнедеятельности.Од-нако в животных тканях имеются активные аминоксидазы(моно- и диаминок-сидазы), которые окисляют амины в соответствующие альдегиды. Последние окисляются в жирные кислоты и распадаются далее до конечных продуктов путем β-окисления. Схематично это можно представить следующим образом: Формула
Образующиеся аммиак и перекись водорода обезвреживаются. Моноами-нооксидаза – ФАД-зависимый фермент – преимущественно локализуется в митохондриях. Этот фермент играет большую роль в организме, регулируя об-разование и распад биогенных аминов. При патологических состояниях может наблюдаться как недостаточное образование аминов, так и чрезмерная их про-дукция. В медицинской практике в этой связи применяют ингибиторы моно-аминоксидазы (ипраниазид, гармин, паргилин) в качестве лечебных средств при депрессивных состояниях, шизофрении и др., а для торможения образова-ния чрезмерных количеств биогенных аминов используют ингибиторы декар-боксилаз ароматических аминокислот. В частности, применяют α-метилдофа (альдомет), введение которого способствует снижению кровяного давления.
Второй характерной реакцией по карбоксильной группеаминокислот яв-ляется образование аминоациладенилатов при участии специфического фер-мента (аминоацил-тРНК-синтетазы) и АТФ. Значение этой реакции сущест-венно в механизме биосинтеза белка. Образование аминоациладенилата акти-вирует аминокислоту перед вступлением последней в пептидную связь при биосинтезе белка на рибосомах.
Формула С аминоациладенилатов аминокислоты передаются на транспортную РНК, образуя аминоацил-тРНК, которая уже непосредственно используется при синтезе полипептидных цепочек.
Помимо реакций по аминной и карбоксильной группе известны превра-щения аминокислот, связанные с реакциями по радикалу, т.е. по той части ее молекулы, которая не принимает участия в формировании хребта полипептид-ной цепи.
Важнейшими типами превращений аминокислот, протекающими с видо-изменением радикалов, являются окислительно-восстановительные реакции, β-декарбоксилирование, деметилирование и переметилирование, комбиниро-ванные реакции, которые ведут к переходу одних аминокислот в другие, что усиливает возможности синтеза различных аминокислот. В качестве примера окислительных реакций можно привести окисление фенилаланина в тирозин: Формула Окислительно-восстановительные процессы легко протекают по серусо-держащим радикалам цистеина и цистина,благодаря чему происходит их взаимопревращение:
Формула При полном окислении тиоловой группы цистеина последний переходит в цистеиновую кислоту, которая декарбоксилируясь переходит в таурин.
Формула Последний с желчными кислотами образует парные желчные кислоты (таурохолевую, тауродезоксихолевую), которые принимают участие в процес-се всасывания жирных кислот.
При β-декарбоксилировании аспарагиновой кислоты возникает аланин. формула
В начале из аммиака и углекислоты при участии АТФ и фермента фос-фотрансферазы – карбаматкиназы (ее также называют карбамилфосфатсинте-тазой) синтезируется карбамилфосфат. Коферментом карбамилфосфатсинтета-зы является биотин. В настоящее время считают, что аммиак поступает в орнитиновый цикл в виде свободного аммиака, образуясь в процессе окислительного дезаминиро-вания глутаминовой кислоты в митохондриях. Полагают также, что аммиак частично может поставляться глутамином, который расщепляется в печени глутаминазой с образованием свободного аммиака.Необходимым активато-ром реакции образования карбамилфосфата являетсяN-ацетилглутаминовая кислота, выступающая как кофактор ферментной системы образования карба-милфосфата:
Формула Для образования одной молекулы карбамилфосфата в этой реакции тре-буется две молекулы АТФ. Карбамилфосфат – макроэргическое соединение. Карбаминовая группировка от карбамилфосфата переносится под влияни-ем орнитинкарбамилтрансферазы на орнитин (на его d-аминогруппу), который всегда присутствует в организме. В итоге образуется цитруллин:
Формула Образующийся цитруллин вступает в ферментативную реакцию конден-сации с аспарагиновой кислотой в присутствии АТФ с образованием аргини-ноянтарной кислоты. Реакция катализируется аргининосукцинатсинтетазой:
Формула Аргининоянтарная кислота ферментативным путем (при участии фермен-та аргининосукциназы или иначе– аргининосукцинатлиазы) расщепляется на аргинин и фумаровую кислоту:
формул а Заключительной реакцией является гидролиз аргинина на орнитин и мо-чевину под влиянием фермента аргиназы:
Формула Высвободившийся орнитин вновь вступает в реакцию с новой молекулой карбамилфосфата и все перечисленные реакции повторяются. Простагландины.Гормоны ЖКТ Простагландины являются гидроксилироованными продуктами превращения в организме полиненасыщенных жирных кислот.Молекулы простагландинов включают 20 атомов углерода и циклопентановое кольцо
Формула Простагландины оказывают локальный эффект в той ткани, в которой они синтезируются и подвергаются различным ферментативным превращениям, приводящим к потере биологической активности. В частности, пр-ны, метаболизируясь, подвергаются окислению, восстановлению, гидроксилированию. Существует мнение о широком участии простагландинов в фундаментальных физиологических процессах и опосредовании ими действия самых различных биологически активных эндо- и экзогенных веществ (в том числе гормонов), а также о возможном их влиянии на развитие и течение различных патологических процессов (воспаления, боли, аллергии и т.д.). В регуляторных процессах простагландины выступают в роли медиаторов или модуляторов или регуляторов отдельных биохимических реакций
Физиологическое действие на организм простагландинов различно. Некоторые простагландины стимулируют сокращения матки,вызывают родовые схватки, прерывают беременность, ингибируют свертывание крови, подавляют желудочную секрецию и выделение соляной кислоты и пепсина, стимулируют сокращения кишечника, понижают кровяное давление, что получило применение в практической медицине. Гормоны ЖКТ. В желудочно-кишечном тракте выделяется много веществ, принимающих участие в пищеварении. Часть из них переносится кровью к тканям-мишеням и поэтому может рассматриваться как гормоны. 80)
Путем конъюгации у человека метаболизируются салицилаты, алкалоиды опия, барбитураты, амидопирин, глюкокортикоиды и другие препараты. Присоединение эндогенных соединений происходит к функциональной группе лекарственных веществ или его метаболита, что приводит к повышению его полярности и растворимости в воде и снижению липидорастворимости и токсичности. В
|
|||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-02-17; просмотров: 193; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.19.56.45 (0.144 с.) |