Обезвреживание аммиака в организме. 


Мы поможем в написании ваших работ!



ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Обезвреживание аммиака в организме.



Ответ: Аммиак, накапливающийся в процессе дезаминирования аминокислот, является токсическим соединением. Токсичность аммиака обусловлена тем, что он участвует в восстановительном аминировании α-кетоглутаровой кисло-ты в митохондриях, тем самым способствуя удалению α-кетоглутаровой ки-слоты из лимоннокислого цикла. Это, в свою очередь, обусловливает наруше-ние тканевого дыхания и вызывает образование избыточного количества кето-новых тел из ацетил-КоА. Поэтому концентрация аммиака в организме под-держивается на низком уровне (в норме в крови уровень аммиака не превышает 1-2 мг/л.). У подавляющего числа растительных и животных видов аммиак переводится в безвредные для организма азотистые соединения: аспарагин, глутамин и мочевину. Основной путь обезвреживания аммиака в организме состоит в образова-нии мочевины. Важнейшая роль в образовании мочевины принадлежит пече-ни, на что впервые обратили внимание В.М. Ненцкий и И.П. Павлов. В печени животных (за исключением рептилий и птиц, у которых не синтезируется мо-чевина) найдены все ферменты, необходимые для синтеза мочевины.

 

Образование мочевины, в основном, происходит в митохондриях клеток печени. Новообразование мочевины идет также в растениях.Путь ее возник-новения у животных и растений одинаков и получил название орнитинового цикла.

В начале из аммиака и углекислоты при участии АТФ и фермента фос-фотрансферазы – карбаматкиназы (ее также называют карбамилфосфатсинте-тазой) синтезируется карбамилфосфат. Коферментом карбамилфосфатсинтета-зы является биотин.

В настоящее время считают, что аммиак поступает в орнитиновый цикл в виде свободного аммиака, образуясь в процессе окислительного дезаминиро-вания глутаминовой кислоты в митохондриях. Полагают также, что аммиак частично может поставляться глутамином, который расщепляется в печени глутаминазой с образованием свободного аммиака.Необходимым активато-ром реакции образования карбамилфосфата являетсяN-ацетилглутаминовая кислота, выступающая как кофактор ферментной системы образования карба-милфосфата:

Формула

Для образования одной молекулы карбамилфосфата в этой реакции тре-буется две молекулы АТФ. Карбамилфосфат – макроэргическое соединение.

Карбаминовая группировка от карбамилфосфата переносится под влияни-ем орнитинкарбамилтрансферазы на орнитин (на его d-аминогруппу), который всегда присутствует в организме. В итоге образуется цитруллин:

Формула

Образующийся цитруллин вступает в ферментативную реакцию конден-сации с аспарагиновой кислотой в присутствии АТФ с образованием аргини-ноянтарной кислоты. Реакция катализируется аргининосукцинатсинтетазой


Формула

Аргининоянтарная кислота ферментативным путем (при участии фермен-та аргининосукциназы или иначе– аргининосукцинатлиазы) расщепляется на аргинин и фумаровую кислоту:

Формула

Заключительной реакцией является гидролиз аргинина на орнитин и мо-чевину под влиянием фермента аргиназы:

формула

Высвободившийся орнитин вновь вступает в реакцию с новой молекулой карбамилфосфата и все перечисленные реакции повторяются.

 

54)Реакция по карбоксильной группе и радикалу аминокислот.

Ответ: амины проявляют свое физиологическое воздействие при весьма малых концентрациях, поэтому их образование в большой концен-трации могло бы представить угрозу для нормальной жизнедеятельности.Од-нако в животных тканях имеются активные аминоксидазы(моно- и диаминок-сидазы), которые окисляют амины в соответствующие альдегиды. Последние окисляются в жирные кислоты и распадаются далее до конечных продуктов путем β-окисления. Схематично это можно представить следующим образом:

Формула

Образующиеся аммиак и перекись водорода обезвреживаются. Моноами-нооксидаза – ФАД-зависимый фермент – преимущественно локализуется в митохондриях. Этот фермент играет большую роль в организме, регулируя об-разование и распад биогенных аминов. При патологических состояниях может наблюдаться как недостаточное образование аминов, так и чрезмерная их про-дукция. В медицинской практике в этой связи применяют ингибиторы моно-аминоксидазы (ипраниазид, гармин, паргилин) в качестве лечебных средств при депрессивных состояниях, шизофрении и др., а для торможения образова-ния чрезмерных количеств биогенных аминов используют ингибиторы декар-боксилаз ароматических аминокислот. В частности, применяют α-метилдофа (альдомет), введение которого способствует снижению кровяного давления.

 

Второй характерной реакцией по карбоксильной группеаминокислот яв-ляется образование аминоациладенилатов при участии специфического фер-мента (аминоацил-тРНК-синтетазы) и АТФ. Значение этой реакции сущест-венно в механизме биосинтеза белка. Образование аминоациладенилата акти-вирует аминокислоту перед вступлением последней в пептидную связь при биосинтезе белка на рибосомах.

 

Формула

С аминоациладенилатов аминокислоты передаются на транспортную РНК, образуя аминоацил-тРНК, которая уже непосредственно используется при синтезе полипептидных цепочек.

 

Помимо реакций по аминной и карбоксильной группе известны превра-щения аминокислот, связанные с реакциями по радикалу, т.е. по той части ее молекулы, которая не принимает участия в формировании хребта полипептид-ной цепи.

 

Важнейшими типами превращений аминокислот, протекающими с видо-изменением радикалов, являются окислительно-восстановительные реакции, β-декарбоксилирование, деметилирование и переметилирование, комбиниро-ванные реакции, которые ведут к переходу одних аминокислот в другие, что усиливает возможности синтеза различных аминокислот.

В качестве примера окислительных реакций можно привести окисление фенилаланина в тирозин:

Формула

Окислительно-восстановительные процессы легко протекают по серусо-держащим радикалам цистеина и цистина,благодаря чему происходит их взаимопревращение:

 

Формула

При полном окислении тиоловой группы цистеина последний переходит в цистеиновую кислоту, которая декарбоксилируясь переходит в таурин.

 

Формула

Последний с желчными кислотами образует парные желчные кислоты (таурохолевую, тауродезоксихолевую), которые принимают участие в процес-се всасывания жирных кислот.

 

При β-декарбоксилировании аспарагиновой кислоты возникает аланин.

формула

 

В начале из аммиака и углекислоты при участии АТФ и фермента фос-фотрансферазы – карбаматкиназы (ее также называют карбамилфосфатсинте-тазой) синтезируется карбамилфосфат. Коферментом карбамилфосфатсинтета-зы является биотин.

В настоящее время считают, что аммиак поступает в орнитиновый цикл в виде свободного аммиака, образуясь в процессе окислительного дезаминиро-вания глутаминовой кислоты в митохондриях. Полагают также, что аммиак частично может поставляться глутамином, который расщепляется в печени глутаминазой с образованием свободного аммиака.Необходимым активато-ром реакции образования карбамилфосфата являетсяN-ацетилглутаминовая кислота, выступающая как кофактор ферментной системы образования карба-милфосфата:

 

Формула

Для образования одной молекулы карбамилфосфата в этой реакции тре-буется две молекулы АТФ. Карбамилфосфат – макроэргическое соединение.

Карбаминовая группировка от карбамилфосфата переносится под влияни-ем орнитинкарбамилтрансферазы на орнитин (на его d-аминогруппу), который всегда присутствует в организме. В итоге образуется цитруллин:

 

Формула

Образующийся цитруллин вступает в ферментативную реакцию конден-сации с аспарагиновой кислотой в присутствии АТФ с образованием аргини-ноянтарной кислоты. Реакция катализируется аргининосукцинатсинтетазой:

 

 

Формула

Аргининоянтарная кислота ферментативным путем (при участии фермен-та аргининосукциназы или иначе– аргининосукцинатлиазы) расщепляется на аргинин и фумаровую кислоту:

 

формул а

Заключительной реакцией является гидролиз аргинина на орнитин и мо-чевину под влиянием фермента аргиназы:

 

Формула

Высвободившийся орнитин вновь вступает в реакцию с новой молекулой карбамилфосфата и все перечисленные реакции повторяются.



Поделиться:


Последнее изменение этой страницы: 2017-02-17; просмотров: 204; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 44.203.235.24 (0.154 с.)