Цветные реакции на аминокислоты.

Аминокислоты, входящие в состав белков, можно выявить при помощи универсальной цветной реакции с нингидрином. В присутствие этого соединения все аминокислоты дают синее окрашивание, чем и пользуются для проявления аминокислот при хроматографическом анализе. Кроме того, имеются цветные реакции на отдельные аминокислоты: реактив Миллона на тирозин (смесь соли окиси и закиси ртути), реактив Адамкевича на триптофан (смесь глиоксиловой и серной кислот), реакция Фоля на цистеин (уксуснокислый свинец в щелочной среде), реактив Паули на гистидин (сульфоновая и азотистые кислоты) и др.

 

СТРОЕНИЕ БЕЛКОВЫХ ВЕЩЕСТВ.

Вопрос о строении белковых веществ впервые был поставлен А.Я.Данилевским в 1888 г. Он высказал предположение, что аминокислоты соединяются в белках по типу пептидов, т.е. за счёт своих аминных и карбоксильных групп.

Данилевский считал, что белки состоят из полипептидных цепей, которые в свою очередь соединяются между собой за счёт дополнительных связей, благодаря чему они обладают большой прочностью. Этими дополнительными связями могут быть связи за счёт сульфигидридных групп цистеина, за счёт гидроксильных и карбоксильных групп оксикислот - тиразина, серина и др. и, наконец, за счёт водородных атомов, присоединённых к азоту.

Атомы, водорода, согласно схеме, как бы распределяются между атомом кислорода одной пептидной цепи и атомом азота - другой и таким образом связывают полипептиды друг с другом в виде мостиков из водорода. Из известных нам 22 аминокислот может получиться огромное количество различных белковых веществ у живых организмов. Отдельные белки, встречающиеся в организмах, отличаются один от другого не только составом аминокислот, но и порядком их сочетания.

В 1902 г. Фишер подтвердил теорию А.Я.Данилевского о том, что аминокислоты связаны между собой именно по типу кислотных амидов (─CO─NH).Впоследствии Фишер и Абдергальден произвели синтез полипетидов вне организма, пользуясь хлорангидридами аминокислот. Они получили полипептид, состоящий из 19 аминокислот. Это соединение, хотя и давало биуретовую реакцию, не обладало всеми свойствами природных белков. А.Я.Данилевский также получил белковоподобное соединение, но в отличие от Абдергальдена и Фишера он использовал не чистые аминокислоты, а пептоны, образовавшиеся при гидролизе белка.

Несмотря на большие успехи в области изучения строения белковых молекул, мы в настоящее время ещё не знаем точной структуры их, а потому до сих пор никому не удалось получить искусственный белок.

Различают видовую и тканевую специфичность белков, т.е. различают белковые вещества у разных видов животных и белковые вещества различных тканей у одного и того же животного. Например, аминокислотный состав белковых веществ различных животных неодинаков.

Эти три белка - фибриноген, гемоглобин и казеин - отличаются один от другого процентным содержанием тех или иных аминокислот, кроме того, эти белки могут отличаться и порядком сочетания аминокислот в молекулах. При однаковом количестве аминокислот в белке они могут в разной последовательно соединяться между собой. Как архитектор из одинакового количества кирпичей может построить разной формы здания, так и природа из одинакового количества аминокислот может построить различные белковые молекулы.

 

ВАЖНЕЙШИЕ  ПРОСТЫЕ БЕЛКИ  (ПРОТЕИНЫ) ПРОТАМИНЫ И ГИСТОНЫ[c.50]

    Гистоны. Гистоны являются основными белками (менее щелочными, чем протамины), входящими в состав соматических клеток. У высших организмов нуклеогистоны составляют основной компонент хромосом. Существует несколько типов гистонов. Их молекулярный вес лежит в пределах от 10 000 до 20 000. По-видимому, гистон имеет свою собственнуювторичную структуру. Поскольку ДНК в комплексе с гистоном не может служить затравкой при синтезе РНК, было высказано предположение, 1тогистоны каким-то образом регулируют активность гена. Изучение протаминов и гистонов  находится еще в самой начальной стадии.[c.358]

    Аргинин является незаменимой аминокислотой , содержащейся во всех белках, особенно ее много в протаминах и гистонах.[c.422]

Протамины и     гистоны представляют большой интерес потому, что они, как мы увидим, являются составной частью многих важных сложных белков (нуклеопротеидов), входящих в состав клеточных ядер. Отсюда понятно, почему протамины и гистоны  удается наиболее легко получать из тканей, богатых ядерным веществом, в частности из железистых тканей. В сперме рыб протамины встречаются и в свободном состоянии.[c.50]

    Нуклеиновые кислоты содержат многочисленные остатки фосфорной кислоты, в связи с чем они обладают отчетливо выраженными кислотными свойствами и могут образовывать с белками солеобразные соединения. Вопрос об образовании и свойствах искусственных нуклеопротеидов уже обсуждался в гл. XI. Благодаря наличию кислотных свойств нуклеиновые кислоты соединяются в первую очередь с основными белками, в частности с протаминами и гистонами. И те и другие найдены главным образом в ядрах, и до сих пор еще неясно, содержатся ли они также и в цитоплазме. Интерес представляет тот факт, что ядра содержат либо протамины, либогистоны , но никогда не содержат оба этих белка одновременно [65].[c.393]

На основании     рентгеноструктурного анализа и правил Чаргаффа в 1953 г. Уотсон и Крик предложили двуспиральную модель строения ДНК (вторичная структура). Молекула ДНК построена из двух анти-параллельных полинуклеотидных цепей, образующих правую спираль(описано пять вариантов А-Е и Z-фopмa — левая спираль). Обе цепи удерживаются между собой водородными связями междукомплементарными парами оснований (А-Т — две водородных связи, Г-Ц — три водородных связи). Углеводно-фосфорные остовы обеих цепей обращены наружу, а основания — внутрь спирали плоскости оснований параллельны и между ними имеется гидрофобное взаимодействие(стэкинг-взаимодействие). Вдоль оси отдельной цепи на каждые 0,34 нм приходится один мононуклеотид, шаг спирали 3,4 нм, в один виток укладывается 10 нуклеотидных остатков, диаметр спирали 2 нм. Отрицательно заряженные фосфатные группы, во-первых, образуют два спиральных желобка — малый и большой во-вторых, отталкиваются и стремятся вытянуть цепь ДНК. Именно поэтому в реальной клетке ДНК связана с положительно заряженными белками (протамины и гистоны) иполиаминами (спермин, спермидин). Структура ДНК может изменяться в зависимости от ионного микроокружения  в клетке.[c.292]

Протамины были найдены в клетках спермы рыб, а     гистоны — в ядрах ядерных эритроцитов [66]. Соединения этих веществ с нуклеиновыми кислотами экстрагируются из клеток 1 М раствором хлористого натрия. При диализе полученных экстрактов протамины диффундируют через полупроницаемую мембрану, а нуклеиновые кислоты остаются внутри диализатора [67]. В состав соединений нуклеиновых кислот с протаминами и гистонами в большинстве случаев входит дезоксирибонуклеиновая кислота. Рибонуклеиновая кислста была найдена в той части ядра, которая не растворяется в 1 М растворе хлористого натрия. Эта рибонуклеиновая кислота связана не с протаминами или гистонами , а с истинными белками [68, 69].[c.393]

Нуклеопротеиды — самые     сложные вещества в природе. Этосоединения белков (протеинов) с полинуклеотидами, т. е. нуклеиновыми /сысло/ гал и (см. стр. 532), содержащиеся в клеточных ядрах, структурных элементах цитоплазмы. Чаще всего с нуклеиновыми кислотами соединены протамины и гистоны . Они присутствуют во всех без исключения живых организмах.[c.442]

Основные (щелочные) белки — это протамины и     гистоны,, которые содержат много основных аминокислот лизина, гистидина н особенно аргинина. Протамины н гистоны образуют с нуклеиновыми кислотами нуклеопротеиды. Другие белки могут содержаться в ядре в виде самостоятельной фазы. Ядрышко состоит из больших гранул, которые по размеру близки к рибосомам (диаметр их 15 нм) и содержат большое количество РНК. Основное вещество ядра называется н у к л е о-плазмой, В ядре находятся хромосомы — носители наследственности, Хромосомы имеют хроматиновые структуры, основными компонентами  которых являются ДНК и РНК.[c.56]

Основной характер протаминов и     гистонов обусловлен присутствием в них большого количества диаминокислот аргинина, гистидина и лизина. Кислотные свойства нуклеиновых кислот зависят от диссоциации имеющихся в них остатков фосфорной кислоты. Нуклеиновые кислотыпредставляют собой высокомолекулярные соединения, построенные из большого количества мононуклеотидов. Нуклеиновые кислоты в зависимости от входящего в их состав углевода — рибо-зы или дезоксирибозы — носят соответствующие названия — рибонуклеиновая кислота, или РНК, и дезоксирибонуклеиновая кислота, или ДНК.Рибонуклеиновая кислота  (РНК) содержится преимущественно в протоплазме клеток (в рибосомах, митохондриях, гиалоплазме) и в небольшом количестве находится в ядре и ядрышке. Дезоксирибонукледновая кислота (ДНК) содержится преимущественно в я [c.45]

Н у к л е о п р о т е и д ы. Построены из нуклеине- /-ве.иговые молекулы 2-пу-вых кислот и     основных белков (протаминов и гистонов) стоепространство 0 40 А (мо-являются существенными составными частямихромосом. мет аллои) /-иу шо Гкн-К нуклеопротеидам относятся инфекционные вирусы (вирус слота, табачной мозаики , нолиомиэлита и др.) некоторые из них[c.399]

Протамины и     гистоны. Данная группа белков отличается рядом характерных физико-химических свойств, своеобразием аминокислотного состава и представлена в основном белками с небольшой молекулярной массой. Протамины обладают выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. Так,сальмин, выделенный из молок семги, состоит на 85% из аргинина. Высоким содержанием аргинина отличается другой хорошо изученныйбелок—клу-пеин, выделенный из молок сельди из 30 аминокислот в нем на долю аргинина приходится 21 остаток. Расшифрована первичная структура клупеина. Протамины хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точка их водных растворов находится в щелочной среде. По современным представлениям, протамины скорее всего являются пептидами, а не белками, поскольку их молекулярная масса не превышает 5000. Они составляют белковый компонент в структуре ряда  сложных белков.[c.73]

Белки, обладаюшие основным характером, т. е. несущие    положительный заряд, как, аапри ер, протамины и гистоны, хорошо осаждаются алкалоидными реактивами в нейтральной среде  без подкисления.[c.43]

Белки осаждаются, если убрать оба     фактора устойчивости белковой молекулы — заряд и гидратную оболочку. Это обеспечивается нагреванием при достижении изоэлектрической точки. Для больщинст-ва белков изоэлектрическая точка соответствует слабокислой среде (pH около 5,0). Протамины и гистоны имеют изоэлектрическую точку в щелочной среде(pH около 8,0). Кроме pH среды важную роль в осаждении белков  при нагревании играет концентрация солей.[c.27]

Протамины и.     гистоны. Отличаются высоким содержаниемдиаминокислот, отсутствием серусодержащих ампнокнслот и ограниченным числом аминокислот, входящих в их состав. Белки основногохарактера с небольшим, сравнительно с другими белками, молекулярным весом. Они растворимы в воде и разбавленных кислотах и осаждаются из растворов при добавлении аммиака, щелочей или белков. К протаминам относятся белки, выделенные из спермы рыб (клупеин, сальмин, стурнн и др.), где они находятся в соединении с нуклеиновыми кислотами. Протамины, растворяясь в воде, дают щелочные растворы, не коагулирующие при нагревании они содержат до 87% аргинина. Основной характер у них более резко выражен, чем у гистонов. Гистоны содержат около 20—30% диаминокислот, обладают ясно выраженным основным характером, в клетках животных находятся в виде соединений снуклеиновыми кислотами  или пигментами (в составе нуклеопротеидов и хромопротеидов).[c.175]

П р о т а м и и ы и     гистоны являются наиболее простыми белками. Они отличаются от других белков тем, что имеют слабош елочной характер. Вследствие этого, первые исследователи рассматривали протамины игистоны не как белковые вещества, а как особые органические основания, близкие к растительным алкалоидам. Впоследствии стало известно, чтощелочной характер этих,белков обусловлен тем, что в состав их молекулы входят преимущественно аминокислоты—л и з и н, а р г и и и и и гистидин, обладающие основными свойствами.Количество содержащихся в протаминах диаминокислот доходит до 80% и более.

 

 

.

Альбумины (от лат. albumen, albuminis — белок) — представители природных белков. В отличие от глобулинов, обладают свойством растворяться в чистой воде и разбавленных растворах кислот, щелочей и солей. Из водных растворов альбуминов осаждаются сернокислым аммонием только при полном насыщении раствора (в отличие от других белков, осаждаемых при меньшей концентрации этой соли). А. осаждаются также спиртом, а при нагревании растворов до t° 75° свертываются.
Альбумины широко распространены в живых организмах. Типичные представители А.: альбумин сыворотки крови, лактальбумин сыворотки молока, овоальбумин яиц. В плотных тканях организма человека содержание А. относительно невелико (не превышает 5—10% всех белков); в сыворотке крови содержание их гораздо больше и составляет в норме 55—60% всех ее белков (3,3—4,0% веса сыворотки). А. сыворотки крови образуются только в печени, откуда постоянно переходят в кровяное русло. Количество альбуминов в сыворотке, таким образом, в значительной степени зависит от интенсивности биосинтеза их в печени.
Физиологическая роль А. сыворотки очень велика: эти белки во многом определяют не только свойства самой сыворотки, но и ряд процессов обмена в организме в целом. Благодаря своему сравнительно небольшому молекулярному весу (65 000) они оказывают большое влияние на осмотическое и онкотическое давление крови и, следовательно, на обмен воды между нею и тканями. При более или менее выраженном уменьшении содержания альбумина в сыворотке крови способность последней удерживать воду снижается, что ведет к повышенному переходу воды из сыворотки во внеклеточное пространство тканей, т. е. к возникновению отеков. Особенностью всех А., в первую очередь сывороточного, является способность образовывать комплексы с очень большим количеством других соединений. Практически в сыворотке крови альбумины всегда содержатся в виде комплексов с различными катионами и анионами, липидами, углеводами, пигментами, гормонами и т. п. Благодаря образованию этих комплексов осуществляется перенос кровью многих соединений из одного органа в другие, а также регулирование влияния ряда веществ на процессы жизнедеятельности организма.
Так, например, транспорт кровью почти не растворимого в воде чистого билирубина возможен потому, что большая часть его в крови образует хорошо растворимое соединение с А. Связывание альбуминов и ионов кальция в виде неионизированного соединения играет очень большую роль в поддержании постоянной концентрации в сыворотке крови ионов кальция, оказывающих многообразное влияние на функции различных органов и тканей. Такую же роль играет образование комплексов А. с тироксином, гормонами коры надпочечников, половыми и т. д. Уменьшение содержания А. в сыворотке крови, наблюдающееся при очень многих заболеваниях, особенно при хронических инфекционных процессах, поражениях печени и почек, травмах костной системы, после тяжелых операций, может поэтому вызвать значительные вторичные изменения в обмене различных веществ в организме больного и наложить отпечаток на течение основного заболевания. Борьба с возникшей гипоальбуминемией (введение растворов альбуминов, сыворотки крови, соответствующая диета) является поэтому необходимым терапевтическим мероприятием при всех патологических состояниях, сопровождающихся более или менее выраженным уменьшением содержания А. в сыворотке крови.

В отличие от альбуминов глобулины не растворимы в воде, а растворимы в слабых солевых растворах.

A1-ГЛОБУЛИНЫ

В эту фракцию входят разнообразные белки. a1-глобулины имеют высокую гидрофильность и низкую молекулярную массу - поэтому при патологии почек легко теряются с мочой. Однако их потеря не оказывает существенного влияния на онкотическое давление крови, потому что их содержание в плазме крови невелико.

Функции a1-глобулинов

1. Транспортная. Транспортируют липиды, при этом образуют с ними комплексы - липопротеины. Среди белков этой фракции есть специальный белок, предназначенный для транспорта гормона щитовидной железы тироксина - тироксин-связывающий белок.

2. Участие в функционировании системы свертывания крови и системы комплемента - в составе этой фракции находятся также некоторые факторы свертывания крови и компоненты системы комплемента.

3. Регуляторная функция. Некоторые белки фракции a1-глобулинов яляются эндогенными ингибиторами протеолитических ферментов. Наиболее высока в плазме концентрация a1- антитрипсина. Содержание его в плазме от 2 до 4 г/л (очень высокое), молекулярная масса - 58-59 кДа. Главная его функция - угнетение эластазы - фермента, гидролизующего эластин (один из основных белков соединительной ткани). a1-антитрипсин также является ингибитором протеаз: тромбина, плазмина, трипсина, химотрипсина и некоторых ферментов системы свертывания крови. Количество этого белка увеличивается при воспалительных заболеваниях, при процессах клеточного распада, уменьшается при тяжелых заболеваниях печени. Это уменьшение - результат нарушения синтеза a1-антитрипсина, и связано оно с избыточным расщеплением эластина. Существует врожденная недостаточность a1-антитрипсина. Считают, что недостаток этого белка способствует переходу острых заболеваний в хронические.

К фракции a1-глобулинов относят также a 1-антихимотрипсин. Он угнетает химотрипсин и некоторые протеиназы форменных элементов крови.

A2-ГЛОБУЛИНЫ.

Высокомолекулярные белки. Эта фракция содержит регуляторные белки, факторы свертывания крови, компоненты системы компемента, транспортные белки. Сюда относится и церулоплазмин. Этот белок имеет 8 участков связывания меди. Он является переносчиком меди, а также обеспечивает постоянство содержания меди в различных тканях, особенно в печени. При наследственном заболевании - болезни Вильсона - уровень церулоплазмина понижается. Вследствие этого повышается концентрация меди в мозге и печени. Это проявляется развитием неврологической симптоматики, а также циррозом печени.

Гаптоглобины. Содержание этих белков составляет приблизительно 1/4 часть от всех a2-глобулинов. Гаптоглобин образует специфические комплексы с гемоглобином, освобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе. Вследствие высокой молекулярной массы этих комплексов они не могут выводиться почками. Это предотвращает потерю железа организмом.

Комплексы гемоглобина с гаптоглобином разрушаются клетками ретикуло-эндотелиальной системы (клетки системы мононуклеарных фагоцитов), после чего глобин расщепляется до аминокислот, гем разрушается до билирубина и экскретируется желчью, а железо остается в организме, и может быть реутилизировано. К этой же фракции относится и a2-макроглобулин. Молекулярная масса этого белка 720 кДа, концентрация в плазме крови 1.5-3 г/л. Он является эндогенным ингибитором протеиназ всех классов, а также связывает гормон инсулин. Время полужизни a2-макроглобулина очень малое - 5 минут. Это универсальный “чистильщик” крови, комплексы “a2-макроглобулин-фермент” способны сорбировать на себе иммунные пептиды, например, интерлейкины, факторы роста, фактор некроза опухолей, и выводить их из кровотока.

С1-ингибитор - гликопротеид, является основным регуляторным звеном в классическом пути активации комплемента (КПК), способен угнетать плазмин, калликреин. При недостатке С1-ингибитора развивается ангионевротический отек.

B-ГЛОБУЛИНЫ

К этой фракции относятся некоторые белки системы свертывания крови и подавляющее большинство компонентов системы активации комплемента (от С2 до С7).

Основу фракции b-глобулинов составляют Липопротеины Низкой Плотности (ЛПНП) (Подробнее о липопротеинах: смотрите лекции “Метаболизм липидов»).

C-реактивный белок. Содержится в крови здоровых людей в очень низких концентрациях,менее 10 мг/л. Его функция неизвестна. Концентрация С-реактивного белка значительно увеличивается при острых воспалительных заболеваниях. Поэтому С-реактивный белок называют белком "острой фазы" (к белкам острой фазы относятся также альфа-1-антитрипсин, гаптоглобин).

гамма-ГЛОБУЛИНЫ

В этой фракции содержатся в основном АНТИТЕЛА - белки, синтезируемые в лимфоидной ткани и в клетках РЭС, а также некоторые компоненты системы комплемента.

Функция антител - защита организма от чужеродных агентов (бактерии, вирусы, чужеродные белки), которые называются АНТИГЕНАМИ.

Главные классы антител в крови:

- иммуноглобулины G (IgG)

- иммуноглобулины M (IgM)

- иммуноглобулины A (IgA), к которым относятся IgD и IgE.

Только IgG и IgM способны активировать систему комплемента. С-реактивный белок также способен связывать и активировать С1-компонент комплемента, но эта активация непродуктивна и приводит к накоплению анафилотоксинов. Накопившиеся анафилотоксины вызывают аллергические реакции.

К группе гамма-глобулинов относится также криоглобулины. Это белки, которые способны выпадать в осадок при охлаждении сыворотки. У здоровых людей их в сыворотке нет. Они появляются у больных с ревматическим артритом, миеломной болезнью.

Среди криоглобулинов существует белок фибронектин. Это высокомолекулярный гликопротеин (молекулярная масса 220 кДа). Он присутствует в плазме крови и на поверхности многих клеток (макрофагов, эндотелиальных клеток, тромбоцитов, фибробластов). Функции фибронектина: 1. Обеспечивает взаимодействие клеток друг с другом; 2. Способствует адгезии тромбоцитов; 3. Предотвращает метастазирование опухолей. Плазменный фибронектин является опсонином - усиливает фагоцитоз. Играет важную роль в очищении крови от продуктов распада белков, например, распада коллагена. Вступая в связь с гепарином, участвует в регуляции процессов свертывания крови. В настоящее время этот белок широко изучается и используется для диагностики особенно при состояниях, сопровождающихся угнетением системы макрофагов (сепсис и др.)

Интерферон - это гликопротеин. Имеет молекулярную массу около 26 кДа. Обладает видовой специфичностью. Вырабатывается в клетках в ответ на внедрение в них вирусов. У здорового человека его концентрация в плазме мала. Но при вирусных заболеваниях его концентрация увеличивается.

 

 

Глютелины — растительные белки, не растворимые в нейтральныхсолевых растворах и в этиловом спирте растворяются только в разбавленных (0,2%) растворах щелочей. Содержатся главным образом в семенах злаков. Изучены мало . Глютелины некоторых злаков называют глютенинами (от франц. gluten — клейковина). Наиболее изучен глютенин пшеницы.[c.297]

Первичная структура белка

Первичной структурой белков называется линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Первичная структура - простейший уровень структурной организации белковой молекулы. Высокую стабильность ей придают ковалентные пептидные связи между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой аминокислоты [показать].

Если в образовании пептидной связи участвует иминогруппа пролина или гидроксипролина, то она имеет другой вид [показать].

При образовании пептидных связей в клетках сначала активируется карбоксильная группа одной аминокислоты, а затем она соединяется с аминогруппой другой. Примерно так же проводят лабораторный синтез полипептидов.

Пептидная связь является повторяющимся фрагментом полипептидной цепи. Она имеет ряд особенностей, которые влияют не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи:

 

 

• копланарность - все атомы, входящие в пептидную группу, находятся в одной плоскости;
• способность существовать в двух резонансных формах (кето- или енольной форме);
• транс-положение заместителей по отношению к С-N-связи;
• способность к образованию водородных связей, причем каждая из пептидных групп может образовывать две водородные связи с другими группами, в том числе и пептидными.

Вторичная структура белка

Вторичная структура представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между пептидными группами одной цепи или смежными полипептидными цепями. По конфигурации вторичные структуры делятся на спиральные (α-спираль) и слоисто-складчатые (β-структура и кросс-β-форма).

 

 

α-Спираль. Это разновидность вторичной структуры белка, имеющая вид регулярной спирали, образующейся благодаря межпептидным водородным связям в пределах одной полипептидной цепи. Модель строения α-спирали (рис. 2), учитывающая все свойства пептидной связи, была предложена Полингом и Кори. Основные особенности α-спирали:

• спиральная конфигурация полипептидной цепи, имеющая винтовую симметрию;
• образование водородных связей между пептидными группами каждого первого и четвертого аминокислотных остатков;
• регулярность витков спирали;
• равнозначность всех аминокислотных остатков в α-спирали независимо от строения их боковых радикалов;
• боковые радикалы аминокислот не участвуют в образовании α-спирали.

β-Структура. Это разновидность вторичной структуры, которая имеет слабо изогнутую конфигурацию полипептидной цепи и формируется с помощью межпептидных водородных связей в пределах отдельных участков одной полипептидной цепи или смежных полипептидных цепей. Ее называют также слоисто-складчатой структурой. Имеются разновидности β-структур. Ограниченные слоистые участки, образуемые одной полипептидной цепью белка, называют кросс-β-формой (короткая β-структура). Водородные связи в кросс-β-форме образуются между пептидными группами петель полипептидной цепи. Другой тип — полная β-структура — характерен для всей полипептидной цепочки, которая имеет вытянутую форму и удерживается межпептидными водородными связями между смежными параллельными полипептидными цепями (рис. 3). Эта структура напоминает меха аккордеона. Причем возможны варианты β-структур: они могут быть образованы параллельными цепями (N-концы полипептидных цепей направлены в одну и ту же сторону) и антипараллельными (N-концы направлены в разные стороны). Боковые радикалы одного слоя помещаются между боковыми радикалами другого слоя.

 

Третичная структура белка

Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве. По форме третичной структуры белки делятся в основном на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки чаще всего имеют эллипсовидную форму, а фибриллярные (нитевидные) белки — вытянутую (форма палочки, веретена).

Однако конфигурация третичной структуры белков еще не дает основания думать, что фибриллярные белки имеют только β-структуру, а глобулярные α-спиральные. Есть фибриллярные белки, имеющие спиральную, а не слоисто-складчатую вторичную структуру. Например, α-кератин и парамиозин (белок запирательной мышцы моллюсков), тропомиозины (белки скелетных мышц) относятся к фибриллярным белкам (имеют палочковидную форму), а вторичная структура у них — α-спираль; напротив, в глобулярных белках может быть большое количество β-структур.

Спирализация линейной полипептидной цепи уменьшает ее размеры примерно в 4 раза; а укладка в третичную структуру делает ее в десятки раз более компактной, чем исходная цепь.

Связи, стабилизирующие третичную структуру белка. В стабилизации третичной структуры играют роль связи между боковыми радикалами аминокислот. Эти связи можно разделить на:

• сильные (ковалентные) [показать].
• слабые (полярные и ван-дер-ваальсовы) [показать].

Многочисленные связи между боковыми радикалами аминокислот определяют пространственную конфигурацию белковой молекулы.