Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь FAQ Написать работу КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Превращения белков в организме↑ ⇐ ПредыдущаяСтр 4 из 4 Содержание книги Похожие статьи вашей тематики
Поиск на нашем сайте
Обмен белков – центральный процесс всего обмена веществ в организме. Он тесно связан с обменом соединений всех других классов, так как ферменты, катализирующие любые реакции обмена, — это белки. Кроме того, постоянно совершаются химические превращения промежуточных продуктов обмена белков в соединения других классов и обратные превращения. Поскольку белки основной строительный материал различных биологических структур, обмен белков играет первостепенную роль в их разрушении и новообразовании. Обновление белков в организме человека протекает достаточно быстро: белки печени обновляются наполовину за 10 суток, плазмы крови — за 20—40 суток, мышечные — несколько медленнее. Разрушение тканевых белков приводит к образованию аминокислот и некоторых других веществ, которые используются в той же клетке или выделяются из нее в кровь. Основным пластическим материалом, служащим для обновления тканевых белков, являются белки пищи. Однако они не могут включаться в состав клеточных структур без предварительного расщепления. Опыты по введению животным белковых растворов непосредственно в кровь показали, что чужие для данного организма белки вызывают образование защитных антител,разрушающих эти белки. При этом нормальное протекание процессов обмена веществ нарушается. Поступление в кровь большого количества чужого белка может вызвать тяжелое заболевание, а иногда и гибель организма. Это связано с высокой видовой специфичностью белков. Белки разных организмов (а иногда и разных органов одного и того же организма) резко отличаются друг от друга своим аминокислотным составом, структурой и функциями. Поэтому белки пищи обязательно должны быть расщеплены в пищеварительной системе до составных частей, не обладающих специфичностью: аминокислот или низкомолекулярных пептидов, которые способны всасываться в кровь и могут быть далее использованы при внутриклеточном обмене. Разрушение пищевых белков происходит гидролитически. В клетках различных органов, особенно печени, аминокислоты образуются из веществ небелковой природы — промежуточных продуктов обмена углеводов и липидов. Возможны также превращения одних аминокислот вдругие. Однако только часть аминокислот (так называемые заменимые)может синтезироваться в организме человека. Другие аминокислоты (незаменимые)должны поступать в организм с пищей. Белки пищи, содержащие полный набор незаменимых аминокислот, называются полноценными.Это белки мяса, рыбы, яиц, творога и других продуктов животного происхождения. Белки, не содержащие незаменимых аминокислот, называются неполноценными.Это многие растительные белки. Человек может обеспечить себя всеми незаменимыми аминокислотами и с помощью растительной пищи, так как в разных растительных белках отсутствуют разные аминокислоты. Но в этом случае общее количество белка, которое организм должен переработать, сильно увеличивается. Незаменимыми аминокислотами являются валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин, гистидин, аргинин. Каким бы путем ни образовывались аминокислоты (в результате распада тканевых белков, в процессе пищеварения или новообразования из веществ небелковой природы), все они поступают в общий метаболический фондаминокислот, из которого каждая клетка получает аминокислоты, необходимые для внутриклеточного обмена. В клетках аминокислоты могут включаться в синтез новых белков или разрушаться в процессах диссимиляции до конечных продуктов обмена. Включение аминокислот в пластические (синтетические) процессы или в энергетический обмен зависит от конкретных условий протекания реакций в клетках. При напряженной мышечной деятельности преобладает распад тканевых белков и аминокислот, в ходе которого может освобождаться до 12% энергии, необходимой для работы мышц. В период отдыха после работы преобладающими становятся реакции биосинтеза белка, потребляющие много энергии. Особенно интенсивно синтез белков идет в печени, лимфатических узлах, костном мозгу, селезенке, слизистой оболочке кишечника. Диссимиляция аминокислотпроисходит с помощью ряда реакций: дегидрогенирования, дезаминирования, переаминирования, декарбокси-лирования. Сочетаясь в разной последовательности, они приводят к образованию из аминокислот пировиноградной кислоты, ацетилкофермента А и ряда метаболитов цикла трикарбоновых кислот, где их распад завершается образованием углекислого газа и воды. Азот белков и аминокислот в конечном итоге оказывается в составе аммиака и мочевины. Пищеварение белков Белки, поступающие с пищей, подвергаются в желудочно-кишечном тракте распаду при участии протеолитических ферментов или пептидгидролаз, которые ускоряют гидролитическое расщепление пептидных связей между аминокислотами. Различные пептидгидролазы обладают относительной специфичностью: они способны катализировать расщепление связей только между определенными аминокислотами. Пептидгидролазы выделяются в неактивной форме (это предохраняет стенки пищеварительной системы и другие пищеварительные ферменты от самопереваривания). Активируются они при поступлении пищи в соответствующий отдел пищеварительной системы или при виде, запахе пищи по механизму условного рефлекса. Во рту белки пищи только механически измельчаются, но не подвергаются химическим изменениям, так как в слюне нет пептидгидролаз. Химическое изменение белков начинается в желудке при участии пепсина и соляной кислоты. Под действием соляной кислоты белки набухают, и фермент получает доступ во внутренние зоны их молекул. Пепсин ускоряет гидролиз внутренних (расположенных далеко от концов молекулы) пептидных связей. В результате из белковой молекулы образуются крупные осколки — высокомолекулярные пептиды. Если в желудок поступают сложные белки, пепсин и соляная кислота способны катализировать отделение их простетической группы. Высокомолекулярные пептиды в кишечнике подвергаются дальнейшим превращениям в слабощелочной среде под действием трипсина, химотрипсина и пептидаз. Трипсин ускоряет гидролиз пептидных связей, в образовании которых принимают участие карбоксильные группы; химотрипсин расщепляет пептидные связи, образованные с участием карбоксильных групп триптофана, тирозина или фенилаланина. В результате действия этих ферментов высокомолекулярные пептиды превращаются в низко-молекулярные и некоторое оличество свободных аминокислот. Низкомолекулярные пептиды в тонком кишечнике подвергаются действию карбоксипептидаз А и В, отщепляющих концевые аминокислоты со стороны свободной карбоксильной группы, и аминопептидазы, делающей то же самое со стороны свободной аминной группы. В результате образуются дипептиды, которые гидролизуются до свободных аминокислот под действием дипептидаз. Аминокислоты и некоторое количество низкомолекулярных пептидов всасываются кишечными ворсинками. Этот процесс требует затрат энергии. Некоторое количество аминокислот уже в клетках кишечной стенки включается в синтез специфических белков, большая же часть продуктов пищеварения поступает в кровь (95%) и в лимфу. Кровь переносит их в печень, где идет интенсивный синтез белков. Не использованные в печени аминокислоты и пептиды поступают в большой круг кровообращения. Часть аминокислот, образовавшихся в процессе пищеварения, и непереваренные белки в нижних отделах кишечника подвергаются гниению под действием кишечных бактерий. Из некоторых аминокислот образуются токсичные продукты: амины, фенолы, меркаптаны. Они частично выводятся из организма с калом и кишечными газами, частично всасываются в кровь, переносятся ею в печень, где происходит их обезвреживание. Этот процесс требует значительных затрат энергии АТФ. Сложный белок в пищеварительной системе распадается на простой белок и простетическую группу. Простые белки подвергаются обычному гидролизу до аминокислот. Превращения простетических групп происходят в соответствии с их химической природой. Гем хромопротеидов в кишечнике окисляется в гематин, который почти не всасывается в кровь, а выделяется с калом, так что не может быть использован для синтеза хромопротеидов в тканях. Нуклеиновые кислоты в кишечнике гидролизуются при участии эндонуклеаз, экзонуклеаз и нуклеотидаз. Под действием эндонуклеаз из молекул нуклеиновых кислот образуются крупные осколки — олигонуклеотиды. Экзонуклеазы от концов молекул нуклеиновых кислот и олигонуклеотидов отщепляют мономеры — отдельные мононуклеотиды, которые под действием нуклеотидаз могут распадаться на фосфорную кислоту и нуклеозид. Мононуклеотиды и нуклеозиды всасываются в кровь и переносятся к тканям, где мононуклеотиды используются для синтеза специфических нуклеиновых кислот, а нуклеозиды подвергаются дальнейшему распаду.
|
||||
Последнее изменение этой страницы: 2016-09-19; просмотров: 1097; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.149.237.231 (0.007 с.) |