Превращения белков в организме

 

Обмен белков – центральный процесс всего обмена веществ в организме. Он тесно связан с обменом соединений всех других классов, так как ферменты, катализирующие любые реакции обме­на, — это белки. Кроме того, постоянно совершаются химические превращения промежуточных продуктов обмена белков в соедине­ния других классов и обратные превращения. Поскольку белки основной строительный материал различных биологических струк­тур, обмен белков играет первостепенную роль в их разрушении и новообразовании. Обновление белков в организме человека проте­кает достаточно быстро: белки печени обновляются наполовину за 10 суток, плазмы крови — за 20—40 суток, мышечные — несколь­ко медленнее.

Разрушение тканевых белков приводит к образованию аминокислот и некоторых других веществ, которые используются в той же клетке или выделяются из нее в кровь.

Основным пластическим материалом, служащим для обновления тканевых белков, являются белки пищи. Однако они не могут включаться в состав клеточных структур без предварительного расщепления. Опыты по введению животным белковых растворов непосредственно в кровь показали, что чужие для данного организ­ма белки вызывают образование защитных антител,разрушающих эти белки. При этом нормальное протекание процессов обмена ве­ществ нарушается. Поступление в кровь большого количества чу­жого белка может вызвать тяжелое заболевание, а иногда и ги­бель организма. Это связано с высокой видовой специфичностью белков. Белки разных организмов (а иногда и разных органов од­ного и того же организма) резко отличаются друг от друга своим аминокислотным составом, структурой и функциями. Поэтому бел­ки пищи обязательно должны быть расщеплены в пищеваритель­ной системе до составных частей, не обладающих специфичностью: аминокислот или низкомолекулярных пептидов, которые способны всасываться в кровь и могут быть далее использованы при внут­риклеточном обмене. Разрушение пищевых белков происходит гид­ролитически.

В клетках различных органов, особенно печени, аминокислоты образуются из веществ небелковой природы — промежуточных продуктов обмена углеводов и липидов. Возможны также превра­щения одних аминокислот вдругие. Однако только часть амино­кислот (так называемые заменимые)может синтезироваться в организме человека. Другие аминокислоты (незаменимые)долж­ны поступать в организм с пищей. Белки пищи, содержащие пол­ный набор незаменимых аминокислот, называются полноценными.Это белки мяса, рыбы, яиц, творога и других продуктов животного происхождения. Белки, не содержащие незаменимых аминокислот, называются неполноценными.Это многие растительные белки. Человек может обеспечить себя всеми незаменимыми аминокисло­тами и с помощью растительной пищи, так как в разных расти­тельных белках отсутствуют разные аминокислоты. Но в этом случае общее количество белка, которое организм должен перера­ботать, сильно увеличивается. Незаменимыми аминокислотами яв­ляются валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин, гистидин, аргинин.

Каким бы путем ни образовывались аминокислоты (в резуль­тате распада тканевых белков, в процессе пищеварения или ново­образования из веществ небелковой природы), все они поступают в общий метаболический фондаминокислот, из которого каждая клетка получает аминокислоты, необходимые для внутриклеточно­го обмена.

В клетках аминокислоты могут включаться в синтез новых бел­ков или разрушаться в процессах диссимиляции до конечных про­дуктов обмена. Включение аминокислот в пластические (синтетические) процессы или в энергетический обмен зависит от конкретных условий протекания реакций в клетках. При напря­женной мышечной деятельности преобладает распад тканевых белков и аминокислот, в ходе которого может освобождаться до 12% энергии, необходимой для работы мышц. В период отдыха после работы преобладающими становятся реакции биосинтеза белка, потребляющие много энергии. Особенно интенсивно синтез белков идет в печени, лимфатических узлах, костном мозгу, селе­зенке, слизистой оболочке кишечника.

Диссимиляция аминокислотпроисходит с помощью ряда реак­ций: дегидрогенирования, дезаминирования, переаминирования, декарбокси-лирования. Сочетаясь в разной последовательности, они приводят к образованию из аминокислот пировиноградной кисло­ты, ацетилкофермента А и ряда метаболитов цикла трикарбоновых кислот, где их распад завершается образованием углекислого газа и воды. Азот белков и аминокислот в конечном итоге оказы­вается в составе аммиака и мочевины.

Пищеварение белков

Белки, поступающие с пищей, подвергаются в желудочно-ки­шечном тракте распаду при участии протеолитических ферментов или пептидгидролаз, которые ускоряют гидролитическое расщеп­ление пептидных связей между аминокислотами. Различные пептидгидролазы обладают относительной специфичностью: они спо­собны катализировать расщепление связей только между опреде­ленными аминокислотами. Пептидгидролазы выделяются в неактив­ной форме (это предохраняет стенки пищеварительной системы и другие пищеварительные ферменты от самопереваривания). Акти­вируются они при поступлении пищи в соответствующий отдел пи­щеварительной системы или при виде, запахе пищи по механизму условного рефлекса.

Во рту белки пищи только механически измельчаются, но не подвергаются химическим изменениям, так как в слюне нет пептидгидролаз. Химическое изменение белков начинается в желудке при участии пепсина и соляной кислоты. Под действием соляной кислоты белки набухают, и фермент получает доступ во внутренние зоны их молекул. Пепсин ускоряет гидролиз внутренних (расположенных далеко от концов молекулы) пептидных связей. В результате из белковой молекулы образуются крупные осколки — высокомолекулярные пептиды. Если в желудок поступают сложные белки, пепсин и соляная кислота способны катализировать отделение их простетической группы. Высокомолекулярные пепти­ды в кишечнике подвергаются дальнейшим превращениям в слабощелочной среде под дейст­вием трипсина, химотрипсина и пептидаз. Трипсин ускоряет гид­ролиз пептидных связей, в обра­зовании которых принимают участие карбоксильные группы; химотрипсин расщепляет пептидные связи, образованные с участием карбок­сильных групп триптофана, тиро­зина или фенилаланина. В ре­зультате действия этих фермен­тов высокомолекулярные пепти­ды превращаются в низко-молекулярные и некоторое оличество свободных аминокислот. Низкомолекулярные пептиды в тонком кишечнике подвергаются действию карбоксипептидаз А и В, отщепляющих концевые аминокислоты со стороны свободной кар­боксильной группы, и аминопептидазы, делающей то же самое со стороны свободной аминной группы. В результате образуются дипептиды, которые гидролизуются до свободных аминокислот под действием дипептидаз. Аминокислоты и некоторое количество низкомолекулярных пептидов всасываются кишечными ворсинка­ми. Этот процесс требует затрат энергии. Некоторое количество аминокислот уже в клетках кишечной стенки включа­ется в синтез специфических белков, большая же часть продуктов пищеварения поступает в кровь (95%) и в лимфу. Кровь перено­сит их в печень, где идет интенсивный синтез белков. Не исполь­зованные в печени аминокислоты и пептиды поступают в большой круг кровообращения.

Часть аминокислот, образовавшихся в процессе пищеварения, и непереваренные белки в нижних отделах кишечника подвергаются гниению под действием кишечных бактерий. Из некоторых амино­кислот образуются токсичные продукты: амины, фенолы, меркап­таны. Они частично выводятся из организма с калом и кишечными газами, частично всасываются в кровь, переносятся ею в печень, где происходит их обезвреживание. Этот процесс требует значи­тельных затрат энергии АТФ.

Сложный белок в пищеварительной системе распадается на простой белок и простетическую группу. Простые белки подверга­ются обычному гидролизу до аминокислот. Превращения простетических групп происходят в соответствии с их химической природой. Гем хромопротеидов в кишечнике окисляется в гематин, который почти не всасывается в кровь, а выделяется с калом, так что не может быть использован для синтеза хромопротеидов в тканях. Нуклеиновые кислоты в кишечнике гидролизуются при участии эндонуклеаз, экзонуклеаз и нуклеотидаз. Под действием эндонуклеаз из молекул нуклеиновых кислот образуются крупные оскол­ки — олигонуклеотиды. Экзонуклеазы от концов молекул нуклеи­новых кислот и олигонуклеотидов отщепляют мономеры — отдель­ные мононуклеотиды, которые под действием нуклеотидаз могут распадаться на фосфорную кислоту и нуклеозид. Мононуклеотиды и нуклеозиды всасываются в кровь и переносятся к тканям, где мононуклеотиды используются для синтеза специфических нуклеи­новых кислот, а нуклеозиды подвергаются дальнейшему распаду.