Формування просторової структури білків,біологічне значення цього процесу

У 1959 р датський біохімік К.Ліндерстрем-Ланг запропонував розрізняти 4 рівня структурної організації білків:первинна,вторинна,третинна і четвертинна структури,які визначають відповідно амінокислотну послідовність, упорядковану структуру основного ланцюга поліпептида,трьохмірну структуру білка і структури білкових агрегатів. Ця класифікація панувала до 80 років ХХ ст, коли Шульц і Шимер з урахуванням структурних особливостей білків запропонували доповнити її ще двома рівнями організації: зверхвторичними структурами і доменами. Внаслідок цього склалалось уява про 6 рівнів структурної організації білків з певною організацією, вираженою Шульцем і Шимером в вигляді схеми,за основу в якій покладено визначена генетично детермінована амінокислотна послідовність поліпептидного ланцюга(первинна структура) яка визначає всі наступні більш високі рівні організації

Біологічне значення: В залежності від форми і будови амінокислотних ланцюгів виникають різні рівні організації і різні конформації(що залежить від зміни перерозподілу амінокислотних груп) Розглядаючит молекулярні механізми формування вищих рівнів структурної організації білків, необхідно зауважити,що всі високовпорядковані форми просторової конформації білкових молекул детерміновані первинною структурою поліпептидного ланцюга, тобто амінокислотною послідовністю, яка визначається генетичним кодом клітини, в якій синтезується даний білок. Вторинна, третинна, четвертинна та доменна організації білків є результатом довільного, спонтанного формування просторових угруповань, що спрямовані на досягнення складним біофізичним утворенням, яке являє собою макромолекулу білка, термодинамічно стабільного стану

5.Cутність доменної організації білкових молекул (домен – це проміжна ланка переходу від вторинної до тритинної структури)Аналіз електронної платності білка показує наявність в білках чітко виражених областей – структурних доменів.Молекулярна маса елементарних структурних доменів становить 20кДа.

Домени — структурні ділянки білкових молекул, що являють собою глобулярні утворення всередині білків із третинною структурою. Діаметр глобулярного домену дорівнює в середньому 2,5 нм; до його складу входить 100-150 амінокислотних залишків.Окремі домени є функціонально відносно автономними утвореннями в складі білкових молекул, і доменні білки в цьому відношенні подібні до олігомерних білків. Але, на відміну від білків із четвертинною структурою (олігомерів), окремі доменні глобули утворюються тим самим поліпептидним ланцюгом і,відповідно, зв’язані між собою пептидними фрагментами (“шарнірними” ділянками). Зв’язки між доменами можна розщепити тільки за допомогою протеолітичних ферментів. Прикладами доменних білків є ферменти гліколітичного шляху окислення глюкози — гліцеральдегідфосфатдегідрогеназа та фосфогліцераткіназа у складі яких окремі домени реалізують різні етапи складного каталітичного акту. всі високо впорядковані форми просторової конформації білкових молекул детерміновані первинною структурою поліпептидного ланцюга, тобто амінокислотною послідовністю, яка визначається генетичним кодом клітини, в якій синтезується даний білок.Вторинна, третинна, четвертинна та доменна організації білків є результатом довільного, спонтанного формування просторових угруповань, що спрямовані на досягнення складним біофізичним утворенням, яке являє собою макромолекулу білка, термодинамічно стабільного стану

Захиснафункціябілків

Існують декілька видів захисних функцій білків:

Фізичний захист. У ній бере участь колаген - білок, який утворює основу міжклітинної речовини сполучних тканин (у тому числі кісток, хряща, сухожиль і глибоких шарів шкіри (дерми)); кератин, що становить основу рогових щитків, волосся, пір'я, рогів та ін похідних епідермісу. Зазвичай такі білки розглядають як білки зі структурною функцією. Прикладами цієї групи білків служать фібриногену і тромбіну, які беруть участь у згортанні крові.

Хімічнийзахист. Зв'язування токсинів білковими молекулами може забезпечувати їх детоксикацію. Особливо важливу роль в детоксикації у людини відіграють ферменти печінки, що розщеплюють отрути або переводять х у розчинну форму, що сприяє їх швидкому виведенню з організму.

Імуннийзахист. Білки, щовходять до складу крові та інших біологічних рідин, беруть участь у захисному відповіді організму як на пошкодження, так і на атаку патогенів. Білки системи комплементу і антитіла (імуноглобуліни) відносяться до білків другої групи, вони нейтралізуютьбактерії, віруси або чужорідні білки. Антитіла, що входятьдо складу адаптатівнойімунноїсистеми, приєднуються до чужорідних для даногоорганізмуречовин, антигенів, і тим самим нейтралізуютьїх, спрямовуючи до місцьзнищення. Антитіламожутьсекретироваться у міжклітиннийпростірабозакріплюватися в мембранах спеціалізованихВ-лімфоцитів, якіназиваютьсяплазмоцитами. У той час як ферментимаютьобмеженеспорідненість до субстрату, оскількизанадтосильнеприєднання до субстрату можезаважатипротіканнюкаталізуютьсяреакції, стійкістьприєднанняантитіл до антигену нічим не обмежена.

11.Нуклеосомна організація хромосом

Хромосоми(від грецького χρῶµα і σῶµα) – "забарвлені тільця" – були вперше описані у клітинах, що діляться, у ХІХ столітті. Після того, к Морганом(ThomasHuntMorgan) на початку минулого століття була сформульована хромосомна теорія спадковості, ці тільця стали центральним об'єктом у генетиці. А після відкриття у70-х роках минулого століття нуклеосомної організації хроматину(нуклеопротеїнового "матеріалу", з кого побудовані хромосоми.

Нуклеосома — структурна одиницяхромосоми в неконденсованомухроматиніміститьоктамергістонів, якийскладаєїї стержень. Навколооктамеранакручені два витки ДНК. Гістонимаютьфізіологічнопозитивний заряд завдякинаявності в них великоїкількостіамінокислотлізину та аргініну, а присутністьфосфатнихгруп в нуклеотидах придає ДНК негативного заряду.Іоннавзаємодіяміжпозитивними зарядами гістонів і негативними ДНК, очевидно, є важливою силою стабілізаціїнуклеосом. Доскладунуклеосоми входить від 10 до 60 нуклеотидних пар, які разом з молекулами гістонівскладаютьутворизавтовшки 10 нм (за іншимиданими 11 нм). ДНК міждвоманукеосомамимаєназвулінкерної і товщину 2 нм.