Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Нервная и мышечная ткани. Медиаторы
14. Разнообразие нервной и мышечной ткани. Локализация и функции, взаимодействие. Организация нервно-мышечной передачи, регуляция. 15. Значение синапса в разнообразии рецепторного аппарата клетки. Строение и функционирование синапса, роль Са2+, постсинаптической мембраны, ферментов. 16. Виды медиаторов нервной ткани, их роль. Аминокислоты – медиаторы, аминокислоты (тирозин, глутамат, триптофан и др.) в реакциях образования и инактивации медиаторов. Значение ГАМК-шунта ЦТК. 17. Механизмы действия медиаторов нервной ткани (норадреналин, ГАМК, ацетилхолин, дофамин), рецепторы постсинаптических мембран, роль Ca2+, ферментов, биологические эффекты. Медиаторы возбуждения и торможения. Модуляторы. Малые регуляторные пептиды мозга. 18. Нейропептиды, синтез и рецепция, роль в нервной ткани и организме, участие в болевых реакциях. Нервная ткань зуба, ноцицепторы челюстно-лицевой области, механизмы и биохимия зубной боли. Химизм боли после мышечной нагрузки. 19. Обмен углеводов и энергетика в нервной и мышечной ткани, роль глюкозы и О2, энергетические субстраты, значение гликолиза и глюконеогенеза, ЦТК и окислительного фосфорилирования, гипогликемии и гипоксии. АТФазы. 20. Липиды нервной ткани. Строение и функции миелина, роль липидного и белкового компонента, миелиновые болезни. Фосфор нервной ткани. Специфические белки. Прионы и болезни. Болезнь Альцгеймера, причины и последствия. 21. Сократительные, вспомогательные и регуляторные белки мышц, их роль. Механизм сокращения–расслабления, источники АТФ и потребление О2. Креатинфосфат. Патологии мышечной ткани, клиническая диагностика. 22. Особенности сердечной и гладкомышечной ткани. Жирные кислоты и миокард. Диагностика повреждений миокарда. Гормональная регуляция 23. Иерархия регуляторных систем организма (роль ЦНС, гипоталамуса, гипофиза). Место гормонов в регуляции метаболизма и функций органов. Механизм обратной отрицательной связи. Общие биологические признаки гормонов, классификации (по химическому строению, биологическим функциям, принадлежности к эндокринным железам). 24. Классификация гормонов по химическому строению, по биологическим функциям, по принадлежности к эндокринным железам. Роль либеринов, статинов, тропных гормонов. Обратная отрицательная связь в регуляции синтеза и действия гормонов.
25. Соматотропный гормон: химическая природа, место синтеза, органы-мишени, локализация рецепторов и механизм действия, влияние на обмен веществ. Регуляция синтеза и секреции гормона, состояния, связанные с нарушением действия гормона. 26. Характеристика антидиуретического гормона (вазопрессин): химическая природа, место синтеза, органы‑мишени, локализация рецепторов и механизм действия, влияние на обмен веществ и воды. Регуляция синтеза и секреции гормона. Состояния, обусловленные нарушением действия гормона. 27. Характеристика окситоцина: химическая природа, место синтеза, регуляция синтеза и секреции, органы‑мишени, локализация рецепторов и механизм действия, эффекты. 28. Характеристика паратгормона и кальцитонина: химическая природа, место синтеза, регуляция синтеза и секреции, органы‑мишени, локализация рецепторов и механизм действия, влияние на обмен кальция, фосфатов, витамина D3. Взаимодействие этих гормонов с гормонально активными формами витамина D3 в обмене кальция и фосфатов. 29. Гормоны поджелудочной железы глюкагон и инсулин: химическая природа, место синтеза, регуляция синтеза и секреции, органы‑мишени, локализация и механизм действия рецепторов, влияние на обмен углеводов, белков, липидов (ферменты, регулируемые гормоном). Состояния, обусловленные отсутствием или избытком действия гормона. 30. Современные представления о механизмах развития инсулинзависимого сахарного диабета. Важнейшие изменения гормонального статуса и обмена веществ при сахарном диабете, биохимические механизмы развития осложнений сахарного диабета и диабетической комы. 31. Характеристика тиреотропного гормона: химическая природа, место синтеза, регуляция синтеза и секреции, органы‑мишени, локализация рецепторов и механизм действия, эффекты. 32. Гормоны щитовидной железы тироксин и трийодтиронин: химическая природа, место синтеза, регуляция синтеза и секреции, органы‑мишени, локализация рецепторов и механизм действия, влияние на обмен углеводов, белков, липидов. Состояния, обусловленные отсутствием или избытком действия гормона.
33. Адреналин: химическая природа, место и химизм синтеза, органы‑мишени, локализация рецепторов и механизм действия, влияние на обмен углеводов, белков, липидов (ферменты, регулируемые гормоном). Регуляция синтеза и секреции гормона. Состояния, обусловленные нарушением действия гормона. Участие адреналина в адаптивных реакциях организма при стрессе. 34. Характеристика адренокортикотропного гормона: химическая природа, место и принципы синтеза, регуляция синтеза и секреции, органы‑мишени, локализация рецепторов и механизм действия, влияние на обмен веществ. Состояния, обусловленные отсутствием или избытком действия гормона. 35. Глюкокортикоиды: химическая природа, место и этапы синтеза, регуляция синтеза и секреции, органы‑мишени, локализация рецепторов и механизм действия, влияние на обмен углеводов, белков, липидов (ферменты, регулируемые гормоном). Состояния, обусловленные отсутствием или избытком действия гормона. Причины использования глюкокортикоидов в качестве противовоспалительных и противоаллергических лекарственных средств. Участие глюкокортикоидов в адаптивных реакциях организма при стрессе. 36. Минералокортикоиды: их химическая природа, место и этапы синтеза, регуляция синтеза и секреции, органы‑мишени, локализация рецепторов и механизм действия, влияние на обмен электролитов и воды. Взаимосвязь с вазопрессином, ренин-ангиотензин-альдостероновая система. 37. Лактотропный гормон: химическая природа, место и этапы синтеза, регуляция синтеза и секреции, органы‑мишени, локализация рецепторов и механизм действия, влияние на обмен веществ. 38. Характеристика гонадотропных гормонов: фолликулостимулирующий и лютеинизирующий гормоны: химическая природа, место и этапы синтеза, органы‑мишени, локализация рецепторов и механизм действия, влияние на женский месячный цикл. Регуляция синтеза и секреции гормонов. 39. Андрогены и эстрогены: химическая природа, место и этапы синтеза, регуляция синтеза и секреции, органы‑мишени, локализация рецепторов и механизм действия, влияние на обмен углеводов, белков, липидов, воздействие на костную ткань. Использование аналогов андрогенов и эстрогенов в качестве лекарственных средств. Практическая часть 1. Определение активности холинэстеразы в сыворотке крови. 2. Определение содержания АТФ, креатинфосфата в мышцах и нервной ткани. 3. Качественные реакции на компоненты тироксина, адреналина, инсулина.
Раздел 10. ТЕМА 10.1. Актуальность Основной тип тканей, на которые простираются законы стоматологии, ‑ это соединительные ткани. Они широко распространены в организме, отличаются преобладанием межклеточного вещества (матрикса) над клеточными элементами и выполняют целый ряд важнейших функций, с течением жизни претерпевают возрастные изменения. С соединительными тканями связано развитие процессов воспаления, метастазирования, деструкции с последующей репарацией и др. Знание химического состава соединительных тканей и понимание характерных метаболических процессов лежат в основе эффективной профилактики и лечения заболеваний стоматологического профиля.
Межклеточный матрикс соединительной ткани представлен комплексами белков и углеводов: гликопротеинов (коллагена, эластина, фибронектина и др.) и протеогликанов (больших, малых и мембраносвязанных). В отличие от гликопротеинов, содержащих менее 10 % углеводов, в протеогликанах более 95 % полисахаридов гликозаминогликановой природы. Благодаря высокой гидрофильности и свободе выбора конформации гликозаминогликаны занимают большие объёмы, образуя гели при довольно низких концентрациях самого полисахарида, что создаёт тургор тканей. Исследование гликопротеинов, протеогликанов, гликановых компонентов используют в диагностике заболеваний. При патологии матрикса соединительной ткани клиническое значение имеют пробы на гликозаминогликаны в моче. Деструкция матрикса сопровождается ростом количества сиаловых кислот и гексоз гликопротеинов в сыворотке крови. Сиаловые кислоты ‑ концевые компоненты углеводной части гликопротеинов, участвуют в инактивации ряда патогенов. При распаде коллагеновых волокон под действием коллагеназ и других металлопротеиназ образуются гликозиды гидроксилизина, свободный гидроксипроли, пиридинолин и возрастает их экскреция с мочой. Цель 1) Сформировать представление о многообразии форм соединительной ткани и их молекулярном составе для понимания механизмов возникновения и развития заболеваний, разработки мер профилактики и методов лечения. 2) Оценить метаболизм компонентов матрикса соединительной ткани путем определения свободного гидроксипролина и компонентов гликозаминогликанов в моче, гексоз и сиаловых кислот гликопротеинов в сыворотке крови. Вопросы для самоподготовки 1) Составные компоненты и типы соединительной ткани. 2) Коллаген. Аминокислотный состав, особенности пространственной структуры, стабилизирующие связи. Изоколлагены. Основные типы коллагена, их роль в организме. 3) Внутри- и внеклеточные этапы синтеза и созревания коллагена, поперечные сшивки, ферменты. Значение структурной организации волокон коллагена для процессов минерализации. 4) Катаболизм коллагена. Маркёры синтеза и распада коллагена. 5) Эластин. Особенности первичной структуры и пространственного строения. Роль в организме. Образование и организация поперечных сшивок эластина. Сходство и различия коллагена и эластина.
6) Адгезивные и антиадгезивные белки внеклеточного матрикса и их функции. Семейства фибронектина, ламинина и др. Состав сахаров углеводного компонента гликопротеинов, строение сиаловых кислот: нейраминовой и др. 7) Гликозаминогликаны: семейства, строение основных представителей, принципы синтеза из глюкозы, локализация и роль в организме. Строение сахаров углеводного кора протеогликанов. 8) Белковоуглеводные комплексы матрикса: принципы классификации, биологическая роль, механизмы синтеза и распада, роль долихола, кор и кóровые белки. Образование О- и N-гликозидных связей протеогликанов. Сборка надмолекулярных протеогликановых комплексов. 9) Болезни соединительной ткани (коллагенозы, мукополисахаридозы и др.). 10) Пульпа зуба как вариант соединительной ткани, особенности строения, органические и неорганические компоненты, основные характеристики. 11) Функции пульпы и её значение для метаболизма тканей зуба. Самостоятельная работа 1. Нарисовать схему надмолекулярного агрегата протеогликанов. 2. Изобразить строение линейного и разветвлённого кóра протеогликанов. 3. Изобразить узлы О‑гликозидной и N‑гликозидной связи углеводного компонента с кóровыми белками протеогликанов соединительной ткани. 4. Дополнить схему углеводно-энергетического обмена (см. темы 3.1, 4.1, 4.2, 9.1) реакциями глюкуронатного пути образования ГАГ из глюкозы в клетках соединительной ткани («путь уроновых кислот»), показать связь с гликогеногенезом и пентозофосфатным циклом. На схеме указать причину отсутствия синтеза аскорбата в организме человека. Лабораторная работа 1. Актуальность Строение полипептидных цепей коллагена уникально: каждую третью позицию на уровне первичной структуры занимает глицин. В регулярно повторяющемся трипептиде ГЛИ-X-Y положения X и Y чаще всего занимают пролин и 4‑гидроксипролин, некоторые формы коллагена имеют ограниченное количество 3‑гидроксипролина. Пирролидиновые кольца пролина обеспечивают стабилизацию α‑спирали коллагена. Гидроксилирование пролина осуществляют пролил-гидроксилазы в ходе посттрансляционной модификации коллагена, коферментами являются ионы железа (II) и аскорбиновая кислота. Коллагеназы, разрушая трёхцепочечную структуру коллагена, высвобождают пролин и гидроксипролин. Свободный пролин в организме не гидроксилируется. Свободный гидроксипролин не способен вновь встраиваться в коллаген, что позволяет использовать концентрацию этого метаболита в крови и моче в качестве индикатора распада коллагеновых волокон. Недогидроксилирование пролина является одной из главных причин потери зубов в случае развития цинги. Материал для исследования Свежая моча. Принцип При окислении и декарбоксилировании гидроксипролина образуется вещество, которое с n‑диметиламинобензальдегидом даёт окрашенное соединение розового цвета. Интенсивность окраски пропорциональна концентрации гидроксипролина в пробе.
Реактивы 1) 0,01 М раствор CuSO4, 2) 2,5 М раствор NaOH, 3) 6 % раствор пероксида водорода, 4) 6 М раствор Н2SO4, 5) реактив Эрлиха (5 % раствор n‑диметиламино-бензальдегида в n‑пропаноле или изопропаноле). Лаборанты заранее готовят калибровочный график на гидроксипролин, который студенты используют для расчетов в ходе выполнения работы. Проведение анализа
Расчет Из экстинкции опытной пробы (Еоп) вычитают экстинкцию контроля (Ек): Е = Еоп — Ек Полученную величину (E) используют для нахождения содержания гидроксипролина (мкг) в анализируемой пробе по прилагаемому калибровочному графику. Для дальнейших расчетов используют формулу: , где: Х ‑ содержание гидроксипролина в моче (мг/сут); Е ‑ содержание гидроксипролина в пробе (мкг, найдено по калибровочному графику с учётом разницы экстинкций опыта и контроля), V ‑ суточный объём мочи, мл, 1000 ‑ коэффициент пересчёта мкг в мг. Нормальные величины Моча 1‑8 мг/сут (экскреция свободного гидроксипролина) Клинико-диагностическое значение Концентрация гидроксипролина в биологических жидкостях является показателем метаболизма коллагена. Выделение гидроксипролина с мочой, его содержание в плазме/сыворотке крови зависят не столько от скорости синтеза коллагена и образования фибрилл, сколько от интенсивности распада коллагена. У молодых людей более высокий уровень гидроксипролина в моче вследствие более интенсивного обмена коллагена. С возрастом (особенно в старости) экскреция гидроксипролина заметно снижается, так как коллаген труднее расщепляется коллагеназой. Экскреция гидроксипролина увеличивается вследствие ускоренного распада коллагена при заболеваниях, связанных с поражением соединительной ткани (коллагенозы, гиперпаратиреоз, поражения костей, ревматизм и др.). Содержание гидроксилированных модификаций аминокислоты пролина в крови и моче наряду с активностью фермента коллагеназы отражают скорость катаболизма коллагена, поэтому их считают маркёрами распада коллагена. Коллагенолитическая активность увеличивается при воспалении, в заживающих ранах. В стоматологической практике повышенная концентрация гидроксипролина в крови и моче обнаруживается при тяжёлых формах парадонтоза. Повышенная активность коллагеназы обнаружена в тканях ротовой полости при периодонтите и пародонтозе. Имеются данные об устойчивости коллагена зубного дентина к действию бактериальной коллагеназы при кариесе вследствие активного гликозилирования данного белка, что сопровождается снижением количества пролина и гидроксипролина в тканях зуба. Оформление работы Указывают принцип метода, регистрируют результаты, производят необходимые расчеты, делают заключение о наличии/отсутствии патологических отклонений. Лабораторная работа 2. Актуальность Гликозаминогликаны белково-углеводных комплексов составляют основное вещество матрикса соединительной ткани. При нарушении обмена в соединительной ткани активируются ферменты деградации основного вещества, из которых наиболее известна β‑гиалуронидаза. Распад углеводного компонента протеогликанов способно катализировать множество лизосомальных гидролаз (α‑нейраминидаза, β‑галактозидаза, β‑гексозоаминидаза, α‑маннозидаза, β‑маннозидазы, α‑фукозидаза, эндо‑β‑N‑ацетилглюкозаминидаза, аспартилглюкозаминидаза и др.), в результате их действия возрастает содержание гликозаминогликанов в крови и моче. Генетически детерминированные дефекты ферментов приводят к нарушению деградации протеогликанов и накоплению продуктов их неполного распада в лизосомах, что становится причиной различных заболеваний. Реактивы 1) 2,5 % раствор цетилтриметиламмониумбромида (ЦТАБ) в 1 М цитратном буфере, 2) 1 М цитратный буфер, рН 5,75 (21 г цитрата растворяют в небольшом количестве дист. воды в мерной колбе, добавляют 12 г NaOH, охлаждают, доводят дист. водой до 100 мл), 3) 0,1 % раствор толуидинового синего (0,25 г краски растворяют в 100 мл ацетона и 25 мл дист. воды), 4) 10 % раствор уксусной кислоты, 5) раствор хондроитинсульфата А (2 мг/мл). Материал для исследования Свежая моча.
|
|||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Последнее изменение этой страницы: 2021-04-05; просмотров: 63; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 18.220.1.239 (0.038 с.) |