При каких условиях активны ферменты

 

Активность ферментов зависит от условий в клетке или организме — давления, кислотности среды, температуры, концентрации растворённых солей (ионной силы раствора) и др. 

1. Активность ферментов зависит от температуры. При низких температурах активность ферментов низкая из-за небольшой скорости движения молекул, при этом вероятность встречи фермента с субстратом мала. При повышении температуры активность фермента возрастает. Оптимальные значения температуры для большинства ферментов находятся в пределах 20–40^оС. Некоторые ферменты денатурируют уже при температуре около 40^оС, но основная часть их инактивируется при температурах выше 40-50^оС.

2. Активность ферментов зависит от рН среды. Для каждого фермента существует такая область рН (оптимум), в которой он проявляет максимальную активность. В этой зоне рН конформация фермента максимально соответствует субстрату. При снижении или увеличении рН от оптимума разрушаются связи, построенные на кислотно-основных взаимодействиях (водородные, ионные). Это приводит к изменению конформации фермента, а, следовательно, и активного центра. В результате активность фермента снижается. Таким образом, ацидоз и алкалоз вызывают снижение активности ферментов и, поэтому, опасны для жизни. Для большинства ферментов оптимум рН находится при рН 7,4.

Механизм действия ферментов

 

Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется

щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него.

 

Фермент, соединяясь с субстратом:

• очищает субстрат от водяной «шубы»,

• располагает реагирующие молекулы субстратов в пространстве нужным для протекания реакции образом,

• подготавливает к реакции (например, поляризует) молекулы субстратов.

 

Обычно присоединение фермента к субстрату происходит за счет ионных или водородных связей, редко — за счет ковалентных. В конце реакции её продукт (или продукты) отделяются от фермента.

 

Активаторы и ингибиторы

 

Активаторы – вещества, которые повышают скорость ферментативных реакций, увеличивают активность ферментов. Они бывают органической и неорганической природы.

 

Активаторы органической природы: желчные кислоты (активируют поджелудочную ли пазу), энтерокиназа (активирует трипсиноген), глутатион, цистеин, витамин С (повышают активность оскидоредуктаз).

 

Активаторы неорганической природы: например, HCl активирует пепсиноген, ионы ме таллов (Na, Cl, K, Mg, Mn, Zn) активируют очень многие ферменты. Ионы металлов: а) спо собствуют образованию ферментсубстратного комплекса; б) служат донорами и акцептора ми электронов; в) принимают участие в образовании активного центра ферментов (Zn в со ставе карбангидразы, Fe – в составе цитохромов, каталазы, пероксидазы); г) выступают в ро ли аллостерических регуляторов.

 

 Ингибиторы – вещества, которые уменьшают активность ферментов и замедляют хими ческие реакции. Различают обратимое и необратимое ингибирование:

 

Если ингибитор связывается с молекулой фермента слабыми связями (Е+И ↔ ЕИ) то такой ингибитор легко удаляется и активность фермента восстанавливается;

 

Если ингибитор связывается с молекулой фермента прочными ковалентными связями (Е+И→ ЕИ), то наступает необратимое подавление активности фермента

 

Свойства ферментов

1. ферменты представляют собой глобулярные белки.

 

2. Информация о ферментах, как и о других белках, закодирована в ДНК.

 

3. Ферменты действуют как катализаторы.

 

4. Присутствие ферментов не влияет ни на природу, ни на свойства конечного

продукта (или продуктов) реакции.

 

5. Ферменты действуют очень эффективно, т. е. очень малое количество фермента вызывает превращение больших количеств субстрата.

6. Ферменты высокоспецифичны, т. е. один фермент катализирует обычно только одну реакцию. Каталаза, например, катализирует только расщепление пероксида водорода.

7. Катализируемая ферментом реакция обратима.

 

8. Активность ферментов меняется в зависимости от рН и температуры, а также от концентрации как субстрата, так и самого фермента

 

9. Ферменты снижают энергию активации катализируемой реакции.

 

10. В молекуле фермента есть активный центр, который вступает в контакт с субстратом. Этот активный центр имеет особую форму.

 

Специфичность ферментов

Ферменты обладают высокой специфичностью действия. Т.е. избирательно действовать на субстрат и определять путь его превращения. Это свойство существенно отличает их от неорганических катализаторов. Так, мелкоизмельчённые платина и палладий могут катализировать восстановление (с участием молекулярного водорода) десятки тысяч химических соединений различной структуры. Высокая специфичность ферментов обусловлена конформационной и электростатической комплементарностью между молекулами субстрата и фермента и уникальной структурной организацией активного центра, обеспечивающими «узнавание» высокое сродство и избирательность протекания одной какой-либо реакции из тысяч других химических реакций, протекающих одновременно в живых клетках.

В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной (или групповой) и абсолютной специфичностью. Так, для действия ферментов с групповой специфичностью наибольшее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата. Например, пепсин в одинаковой степени расщепляет белки животного и растительного происхождения, несмотря на то, что эти белки существенно отличаются друг от друга как по химическому строению.

При абсолютной специфичности фермент катализирует превращение только единственного субстрата. Любые изменения в структуре субстрата делают его недоступным для действия этого фермента.