Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ:  Археология Биология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия ЭкологияТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву 
Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Определение аминокислота. Формула общая.Стр 1 из 17Следующая ⇒
Определение аминокислота. Формула общая. Аминокислота – это структурно-функциональная единица белков. органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Именно от количества, состава, чередования аминокислот зависят свойства белка.
Классификация аминокислот.
По химическому строению аминокислоты можно разделить на: -алифатические, -ароматические и -гетероциклические
По радикалу - Неполярные - Полярные незаряженные - Полярные заряженные отрицательно - Полярные заряженные положительно
По способности организма синтезировать - Незаменимые аминокислоты — необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в организме человека. Поэтому их поступление в организм с пищей необходимо. Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треони́н, триптофан и фенилалани́н;
- Заменимые аминокислоты – это те аминокислоты, которые наш организм способен синтезировать самостоятельно. К ним относятся: Аланин, Аспарагиновая кислота, Глутаминовая кислота, Цистин, Глутамин, Глицин, Орнитин, Серин, Пролин, Таурин.
Дать характеристику протеиногенным аминокислотам В составе белков обнаружено 20 аминокислот (протеиногенных или стандартных), которые отличаются тем, что кодируются генетическим кодом. Существует семь классов таких аминокислот 1. Алифатические аминокислоты. В эту группу входит аланин, валин, глицин, лейцин и изолейцин. 2. Серосодержащие аминокислоты. Этот вид включает такие кислоты, как метионин и цистеин. 3. Ароматические аминокислоты. В эту группу входят фенилаланин, гистидин, тирозин и триптофан. 4. Нейтральные аминокислоты. В эту категорию входят серин, треонин, аспарагин, пролин, глутамин. 5. Иминокислоты. Пролин, единственный элемент, входящий в эту группу, правильнее называть не аминокислотой, а иминокислотой. 6. Кислые аминокислоты. Аспарагиновая и глутаминовая кислоты входят в эту категорию. 7. Основные аминокислоты. В эту категорию входят лизин, гистидин и аргинин.
Что такое амфотерность аминокислот
Наличие в молекуле аминокислоты функциональных групп кислотного и основного характера обусловливает амфотерность аминокислот. Подобно любому амфотерному соединению, аминокислоты образуют соли как при действии кислоты, так и при действии щелочи. Амфотерность объясняет способность аминокислот и белков перемещаться в электрическом поле, что используется, например, для их разделения методов электрофореза.
Что такое изоэлектрическая точка Изоэлектрическая точка (pI) — кислотность среды (pH), при которой определённая молекула или поверхность не несёт электрического заряда. Амфотерные молекулы содержат как положительные, так и отрицательные заряды, наличием которых определяется pH раствора. Многие биологические молекулы, такие как аминокислоты и белки, являются по своей природе амфотерными, так как содержат и кислотные, и осно́вные функциональные группы. Общий заряд белка определяется боковыми группами аминокислот, которые могут быть положительно- или отрицательно-заряженными, нейтральными или полярными. Общий заряд белка при pH ниже изоэлектрической точки является положительным. Наоборот, при pH выше изоэлектрической точки общий заряд белка — отрицательный.
Простые и сложные ферменты.
Активный центр ферментов. Активный центр —это особая часть молекулы фермента, определяющая её специфичность и каталитическую активность
Активный центр непосредственно осуществляет взаимодействие с молекулой субстрата или с теми её частями, которые непосредственно участвуют в реакции. Характер взаимодействия фермента и субстрата говорит о наличии в активном центре ряда структурных групп, соединяющихся с различными участками субстрата. Взаимодействие между активным центром фермента и молекулой субстрата осуществляется при их сближении на расстояние порядка 15—20 ангстрем, с увеличением расстояния оно быстро ослабевает (хотя среди различных ферментов могут иметь место вариации). Механизм действия ферментов
Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него.
Фермент, соединяясь с субстратом: • очищает субстрат от водяной «шубы», • располагает реагирующие молекулы субстратов в пространстве нужным для протекания реакции образом, • подготавливает к реакции (например, поляризует) молекулы субстратов.
Обычно присоединение фермента к субстрату происходит за счет ионных или водородных связей, редко — за счет ковалентных. В конце реакции её продукт (или продукты) отделяются от фермента.
Активаторы и ингибиторы
Активаторы – вещества, которые повышают скорость ферментативных реакций, увеличивают активность ферментов. Они бывают органической и неорганической природы.
Активаторы органической природы: желчные кислоты (активируют поджелудочную ли пазу), энтерокиназа (активирует трипсиноген), глутатион, цистеин, витамин С (повышают активность оскидоредуктаз).
Активаторы неорганической природы: например, HCl активирует пепсиноген, ионы ме таллов (Na, Cl, K, Mg, Mn, Zn) активируют очень многие ферменты. Ионы металлов: а) спо собствуют образованию ферментсубстратного комплекса; б) служат донорами и акцептора ми электронов; в) принимают участие в образовании активного центра ферментов (Zn в со ставе карбангидразы, Fe – в составе цитохромов, каталазы, пероксидазы); г) выступают в ро ли аллостерических регуляторов.
Ингибиторы – вещества, которые уменьшают активность ферментов и замедляют хими ческие реакции. Различают обратимое и необратимое ингибирование:
Если ингибитор связывается с молекулой фермента слабыми связями (Е+И ↔ ЕИ) то такой ингибитор легко удаляется и активность фермента восстанавливается;
Если ингибитор связывается с молекулой фермента прочными ковалентными связями (Е+И→ ЕИ), то наступает необратимое подавление активности фермента
Свойства ферментов 1. ферменты представляют собой глобулярные белки.
2. Информация о ферментах, как и о других белках, закодирована в ДНК.
3. Ферменты действуют как катализаторы.
4. Присутствие ферментов не влияет ни на природу, ни на свойства конечного продукта (или продуктов) реакции.
5. Ферменты действуют очень эффективно, т. е. очень малое количество фермента вызывает превращение больших количеств субстрата.
6. Ферменты высокоспецифичны, т. е. один фермент катализирует обычно только одну реакцию. Каталаза, например, катализирует только расщепление пероксида водорода. 7. Катализируемая ферментом реакция обратима.
8. Активность ферментов меняется в зависимости от рН и температуры, а также от концентрации как субстрата, так и самого фермента
9. Ферменты снижают энергию активации катализируемой реакции.
10. В молекуле фермента есть активный центр, который вступает в контакт с субстратом. Этот активный центр имеет особую форму.
Специфичность ферментов Ферменты обладают высокой специфичностью действия. Т.е. избирательно действовать на субстрат и определять путь его превращения. Это свойство существенно отличает их от неорганических катализаторов. Так, мелкоизмельчённые платина и палладий могут катализировать восстановление (с участием молекулярного водорода) десятки тысяч химических соединений различной структуры. Высокая специфичность ферментов обусловлена конформационной и электростатической комплементарностью между молекулами субстрата и фермента и уникальной структурной организацией активного центра, обеспечивающими «узнавание» высокое сродство и избирательность протекания одной какой-либо реакции из тысяч других химических реакций, протекающих одновременно в живых клетках. В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной (или групповой) и абсолютной специфичностью. Так, для действия ферментов с групповой специфичностью наибольшее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата. Например, пепсин в одинаковой степени расщепляет белки животного и растительного происхождения, несмотря на то, что эти белки существенно отличаются друг от друга как по химическому строению. При абсолютной специфичности фермент катализирует превращение только единственного субстрата. Любые изменения в структуре субстрата делают его недоступным для действия этого фермента. Диагностика | Лактатдегидрогеназа(изоферментЛДГ-1) | Инфаркт миокарда | |||||||
| Аспартатаминотрансфераза(ACT) | Инфаркт миокарда | |||||||||
| Аланинаминотрансфераза(АЛТ) | Заболевания печени (например,инфекционный гепатит), инфаркт миокарда | |||||||||
| КК (изоферментММ— мышечный типизофермент MB—сердечный тип) | Прогрессирующая дистрофия Инфарктмиокарда | |||||||||
| Кислая фосфатаза (КФ) | Рак предстательной железы | |||||||||
| а-Амилаза | Заболевания поджелудочной железы | |||||||||
|
Лечение
| Пепсин | Нарушение переваривания белков в желудке,нарушение синтеза или секреции пепсина | ||||||||
| Трипсин, химотрипсин | Лечение гнойных ран | |||||||||
| Стрептокиназа, урокиназа | Предотвращение тромбообразования припересадке органов и других операциях | |||||||||
| Гиалуронидаза | Рассасывание рубцов | |||||||||
| Аспарагиназа | Лечение некоторых злокачественныхобразований | |||||||||
| Нуклеазы (ДНКаза) | Вирусный конъюнктивит, ринит, гнойныйбронхит | |||||||||
| Уреаза | Удаление мочевины из организма в аппаратах«искусственная почка» | |||||||||
Виды РНК
Рибосомная РНК
Переваривание белков
Расщепление белка до аминокислот - это основной процесс в переваривании белков в организме. Для расщепления белков нужна соответствующая среда, ферменты и вода. Вода необходима для проведения расщепления путём гидролиза.
Гидролиз - это расщепление вещества при участии воды.
Протеолиз - это гидролиз белков, т.е. расщепление белков при участии воды.
Гидролиз белков осуществляют протеолитические ферменты. Большое разнообразие протеолитических ферментов связано со специфичностью их воздействия на белок. Место приложения или действия протеолитического фермента связано со структурой радикалов, находящихся рядом с пептидной связью.
Большинство белков подвергается гидролизу в верхнем (проксимальном, т.е. ближайшем) отделе тонкого кишечника, хотя процесс начинается в желудке.
Пепсин в желудке является неспецифической эндопептидазой, расщепляющей белки на более мелкие пептиды.
Конечным результатом такого внутрипросветного пищеварения являются некоторые свободные аминокислоты, но преимущественно мелкие пептиды. Внутренние соединения белков расщепляются эластазой, а нуклеиновые кислоты — некоторыми другими энзимами, такими как рибонуклеаза и дезоксирибонуклеаза.
По завершении процесса протеолиза свободные аминокислоты могут всасываться через тонкий кишечник, в то время как более крупные пептиды подвергаются дальнейшему расщеплению энзимами щеточной каемки, известными как пептидазы. Пока более крупные пептиды расщепляются в щеточной каемке, дипептиды абсорбируются в энтероцит и подвергаются дроблению пептидазой внутри клетки.
Переваривание углеводов
Расщепление крахмала (и гликогена) начинается в полости рта под действием амилазы слюны. Амилаза слюны является α-амилазой. Под влиянием этого фермента происходят первые фазы распада крахмала (или гликогена) с образованием декстринов (в небольшом количестве образуется и мальтоза). Затем пища, смешанная со слюной, попадает в желудок. Желудочный сок не содержит ферментов, расщепляющих сложные углеводы. В желудке действие α-амилазы слюны прекращается, так как желудочное содержимое имеет резко кислую реакцию (рН 1,5–2,5). Однако в более глубоких слоях пищевого комка, куда не сразу проникает желудочный сок, действие амилазы некоторое время продолжается и происходит расщепление полисахаридов с образованием декстринов и мальтозы. Наиболее важная фаза распада крахмала (и гликогена) протекает в двенадцатиперстной кишке под действием α-амилазы поджелудочного сока. Здесь рН возрастает приблизительно до нейтральных значений, при этих условиях α-амилаза панкреатического сока обладает почти максимальной активностью. Этот фермент завершает превращение крахмала и гликогена в мальтозу, начатое амилазой слюны.
|
|
Таким образом, расщепление крахмала и гликогена до мальтозы происходит в кишечнике под действием трех ферментов: панкреатической α-ами-лазы, амило-1,6-глюкозидазы и олиго-1,6-глюкозидазы.
Образующаяся мальтоза оказывается только временным продуктом, так как она быстро гидролизуется под влиянием фермента мальтазы (α-глюкозидазы) на 2 молекулы глюкозы. Кишечный сок содержит также активную сахаразу, под влиянием которой из сахарозы образуются глюкоза и фруктоза.
Лактоза, которая содержится только в молоке, под действием лактазы кишечного сока расщепляется на глюкозу и галактозу. В конце концов углеводы пищи распадаются на составляющие их моносахариды (преимущественно глюкоза, фруктоза и галактоза), которые всасываются кишечной стенкой и затем попадают в кровь.
Переваривание липидов
Поступая с пищей, липиды в ротовой полости подвергаются только механической обработке. Липолитические ферменты в ротовой полости не образуются. Переваривание липидов будет происходить в тех отделах ЖКТ, где будут создаваться условия для эмульгирования и гидролиза, где будет оптимальная реакция среды для ферментов.
Все эти условия у взрослого человека создаются в кишечнике. У детей первого года жизни слизистая оболочка желудка вырабатывает липазы. рН лежит в слабо кислой среде (рН=5,5). Под влиянием желудочной липазы расщепляются эмульгированные жиры молока. У взрослого человека хотя и вырабатывается желудочная липаза, но она не активна, поскольку рН желудочного сока в норме лежит в резко кислой среде (рН=1,5-2,5).
Переваривание жиров пищи начинается в тонком отделе кишечника, где создаются все условия для гидролиза. В переваривании участвуют:
- желчные кислоты
оторые образуются в печени;
- бикарбонаты и ферменты поджелудочной железы;
- ферменты собственно слизистой оболочки желудка.
Основную роль в переваривании пищи играют желчные кислоты, которые образуются в печени из холестерина
При эмульгировании жир дробится на мелкие капельки, что значительно увеличивает поверхность контакта липида с ферментами. Желчные кислоты обволакивают эти капельки, препятствуя тем самым их слиянию. Таким образом стабилизируется эмульсия жира, который будет подвергаться гидролизу под влиянием панкреатических липаз. В результате гидролиза пищевого жира образуются спирты, фосфаты, ВЖК, азотистые основания, АК и другие соединения. Необходимо отметить, что в расщеплении жиров принимают участие и кишечные липазы, но их активность невысокая. К тому же они расщепляют только моноглицериды.
Анаболизм, катобализм
Анаболизм (от греч. anabole — подъём), ассимиляция, совокупность химических процессов в живом организме, направленных на образование и обновление структурных частей клеток и тканей. Заключается в синтезе сложных молекул из более простых с накоплением энергии.
Процессы:
· синтез белков
· синтез нуклеиновых кислот
· фотосинтез (частный случай анаболизма)
Катаболизм (от греч. katabole — сбрасывание, разрушение), диссимиляция, совокупность ферментативных реакций в живом организме, направленных на расщепление сложных органич. веществ — белков, нуклеиновых кислот, жиров, углеводов, поступающих с пищей или запасённых в самом организме (жиры, крахмал гликоген и др.).
Процессы:
· клеточное дыхание
· гликолиз
·брожение
В процессе катаболизма энергия, заключённая в химических связях крупных органических молекул, освобождается и запасается в форме связей АТФ..
Биологические мембраны
БИОЛОГИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ -сложные высокоорганизованные надмолекулярные структуры, ограничивающие клеточные мембраны и внутриклеточные органоиды -митохондрии, хлоропласты, лизосомы и др. Представляют собой пленки толщиной 5-10 нм, состоящие главным образом из белков и липидов. Биологические мембраны содержат также углеводы которые,как правило, входят в состав гликопротеинов и гликолипидов. В некоторых специализированных биологических мембранах в заметных количествах могут присутствовать также хиноны, каротиноиды, ретиноиды, токоферолы, долихолы и порфирины. Важнейшая функция биологических мембран -регуляция обмена в-в между клеткой и средой, а также между различными отсеками внутри самой клетки
Строение живой клетки
Основными, самыми общими компонентами, из которых построены клетки, являются ядро, цитоплазма с многочисленными органоидами различного строения и функций, оболочка, вакуоль. Ядро и ядрышко — хранение и передача наследственной информации. Существуют многоядерные клетки животных, например, мышечные клетки; есть и безъядрные, например, эритроциты. Мембрана клетки — защита, поддержание формы, активный и пассивный транспорт веществ. Цитоплазма — внутренняя жидкая среда любой клетки, содержит все органойды, органические и неорганические вещества.Важнейшая роль цитоплазмы — объединение всех клеточных структур (компонентов) и обеспечение их химического взаимодействия. Эндоплазматическая сеть-это и внутренний «скелет» клетки, и обеспечение транспорта питательных веществ, в случае шероховатой ЭПС — это синтез белка. Аппарат Гольджи — «сортирует» белки, выводит вещества, произведенные ЭПС, образует лизосомы. Лизосомы — пищеварительные органеллы клетки. Митохондрия — «энергетическая станция» клетки. Рибосомы — производство белка. Центриоли (микротрубочки, клеточный центр) — это органелла, присущая только клетке животных. Между собой микротрубочки соединены белковыми связями — так они удерживаются вместе
Механизм действия АТФ
Механизм действия АТФ: молекула АТФ осуществляет трансформацию энергии, будучи связана со специфическим белком. Закрепление АТФ на белковой молекуле сопровождается сближением трифосфатной части молекулы с пуриновой ее частью. Выделяющаяся при распаде макроэргической части между вставками фосфорной кислоты энергия передается на пуриновую часть молекулы. Она трансформируется при этом в мобильную энергию возбуждения электронов системы сопряженных двойных связей пуринового цикла, откуда поступает далее к месту химической реакции, переводя в возбужденное состояние электроны преобразуемого органического соединения. Это обеспечивает последнему повышенную реакционную способность, создавая, в частности, потенциальную возможность для обратного преобразования подвижной энергии возбуждения в стационарную энергию новых химических связей.
Главная задача катаболизма
Катаболизм - процесс расщепления органических молекул до конечных продуктов. Конечные продукты превращений органических веществ у животных и человека - СО2, Н2О и мочевина. В процессы катаболизма включаются метаболиты, образующиеся как при пищеварении, так и при распаде структурно-функциональных компонентов клеток. Реакции катаболизма сопровождаются выделением энергии (экзергонические реакции).
Главная задача катаболизма – аккумуляция энергии, полученной в результате окислительно-восстановительных превращений субстратов в такую форму, которая может быть использована для роста клеток и осуществления всех их функций. Совокупность окислительных реакций, происходящих в биологических объектах и обеспечивающих их энергией и метаболитами, называется биологическим окислением.
Электроннотранспортная цепь
Дыхательная цепь (электронотранспортная цепь, цепь переноса электронов) - система трансмембранных белков и переносчиков электронов, которые передают электроны от субстратов на кислород. В клетках эукариот дыхательная цепь расположена во внутренней мембране митохондрий.
Восстановленный НАД служит универсальным донором атомов водорода для дыхательной цепи. При взаимодействии НАД+ и НАДФ+ с атомами водорода происходит обратимое присоединение атомов водорода. При этом в молекулу НАД+ (НАДФ+) включаются 2 электрона и один протон, а второй протон остается в среде:
Другим первичным источником атомов водорода и электронов служит восстановленный флавопротеин (ФАД или ФМН):
Восстановленные формы этих кофакторов способны транспортировать водород и электроны к дыхательной цепи митохондрий.
Компоненты дыхательной цепи встроены в митохондриальную мембрану в виде 4 белково-липидных комплексов
Глюконеогенез
Глюконеогенез – это метаболический путь синтеза глюкозы из неуглеводных компонентов (ПВК, молочная кислота, глицерол, ряд аминокислот; такие аминокислоты называют гликогенными). Иными словами, предшественниками глюкозы в глюконеогенезе может быть пируват или любое соединение, превращающееся в процессе катаболизма в пируват или один из промежуточных продуктов ЦТК.
Типы брожения и их значение
Брожение — процесс анаэробного распада углеводов на более простые соединения с выделением энергии, совершающийся при участии некоторых микроорганизмов или выделенных из них ферментов. Одним из примеров брожения является спиртовое брожение, вызываемое дрожжами и заключающееся в разложении Сахаров на спирт и углекислый газ. Известны также молочнокислое, маслянокислое, уксуснокислое брожение и др. Способность микроорганизмов вызывать брожение с накоплением специфических для них продуктов используют в промышленности для массового получения этих веществ (например спиртовое брожение — для получения спирта; молочнокислое — при производстве кефира и т. п.). На свойстве некоторых патогенных микроорганизмов сбраживать те или иные углеводы основаны методы выращивания бактериальных культур и идентификации возбудителей.
Биосинтез жирных кислот
1. Полный синтез насыщенных жирных кислот как у прокариот, так и у эукариот осуществляется только в растворимой части цитоплазмы.
2. Промежуточные продукты синтеза жирных кислот ковалентно связаны с сульфгидрильными группами ацилпереносящего белка (АПБ).
3. Многие ферменты синтеза жирных кислот у высших организмов организованы в мультиферментный комплекс, называемый синтетазой высших жирных кислот (ВЖК).
4. Растущая цепь жирной кислоты удлиняется путем последовательного присоединения двух углеродных компонентов, происходящих из ацетил-КоА. Активированным донором двух углеродных компонентов на стадии элонгации служит малонил-АПБ. Реакция элонгации запускается высвобождением углекислого газа.
5. Роль восстановителя при синтезе жирных кислот выполняет НАДФН+Н+.
6. Элонгация под действием комплекса синтетазы жирных кислот останавливается на этапе образования пальмитата (С16).
Синтез жирных кислот состоит из нескольких этапов:
А. Образование ацетил-КоА и его транспорт в цитозоль.
Б. Образование малонил-КоА из ацетил-КоА.
В. Реакции, катализируемые синтетазой ВЖК (синтез пальмитиновой кислоты).
Г. Удлинение цепи и образование двойных связей в молекулах ВЖК
77. Окисление жирных кислот в тканях. β-окисление жирных кислот. Энергетический баланс этого процесса на примере окисления стеариновой кислоты
Молекула жирной кислоты расщепляется в митохондрии путем постепенного отщепления двууглеродных фрагментов в виде ацетилкоэнзима А (ацетил-КоА). Первый этап бета-окисления представляет собой взаимодействие молекулы жирной кислоты с коэнзимом А (КоА) с образованием ацил-КоА жирной кислоты. бета-углерод ацил-КоА жирной кислоты взаимодействует с молекулой кислорода, вследствие этого бета-углерод окисляется.
Двууглеродная часть молекулы отщепляется, образуя ацетил-КоА, выделяющийся во внеклеточную жидкость. В то же время другая молекула КоА взаимодействует с концом оставшейся части молекулы жирной кислоты, вновь формируя ацил-КоА жирной кислоты. Сама молекула жирной кислоты в это время становится короче на 2 атома углерода, т.к. первый ацетил-КоА уже отделился от ее терминали. Затем эта укоротившаяся молекула ацил-КоА жирной кислоты выделяет еще 1 молекулу ацетил-КоА, что приводит к укорочению исходной молекулы жирной кислоты еще на 2 атома углерода. Кроме высвобождения молекул ацетил-КоА из молекул жирных кислот в ходе этого процесса выделяются 4 атома углерода.
78. Кетоновые тела. Механизм их образования. Физиологическое значение. Кетонэмия, кетонурия
Кето́новые тела́ (синоним ацетоновые тела)
группа органических соединений, являющихся промежуточными продуктами жирового, углеводного и белкового обменов. К кетоновым телам относят β-оксимасляную и ацетоуксусную кислоты и ацетон, имеющие сходное строение и способные к взаимопревращениям. Появление повышенных количеств К. т. в крови и моче является важным диагностическим признаком, свидетельствующим о нарушении углеводного и жирового обменов.
Из печени К. т. поступают в кровь и с нею во все остальные органы и ткани, где они включаются в универсальный энергообразующий цикл — цикл трикарбоновых кислот, в котором окисляются до углекислоты и воды. К. т. используются также для синтеза Холестерина, высших жирных кислот (Жирные кислоты), фосфолипидов (см. Липиды) и заменимых аминокислот (Аминокислоты).
При голодании, однообразном безуглеводистом питании и при недостаточной секреции инсулина использование ацетил-КоА в цикле трикарбоновых кислот подавляется, т.к. все метаболически доступные ресурсы организма превращаются в глюкозу крови. В этих условиях увеличивается синтез К. т.
При повышении содержания К. т. в крови они начинают выводиться с мочой, а также с выдыхаемым воздухом в виде ацетона. Наиболее значительное повышение концентрации К. т. в крови (гиперкетонемия) наблюдается при диабетической (кетоацидотической) коме (см. Диабет сахарный). Интенсивное образование К. т. происходит при приеме с пищей так называемых кетогенных аминокислот (лейцина, тирозина, фенилаланина, изолейцина), некоторых белков и большого количества жиров (при усиленной мобилизации жира из жировых депо).
Кетонемию и кетонурию наблюдают при сахарном диабете, углеводном голодании, лихорадочныхсостояниях, общем голодании и истощении (повышен кетогенез), приеме богатой кетогеннымивеществами пищи (усилен кетогенез), при приеме значительных количеств щелочных веществ, присостояниях после операций, гликогенозах I, II и VI типа (нарушен кетолиз), гиперинсулинизме,тиреотоксикозе, выраженной глюкозурии, акромегалии, гиперпродукции глюкокортикоидов, инфекционныхболезнях (скарлатине, гриппе, туберкулезном менингите и др.) и тяжелых интоксикациях (например, приотравлении свинцом) и др. Следствием кетонемии являются метаболический Ацидоз, или кетоацидоз, иацетоновое отравление (ацетон растворяет структурные липиды клеток).
Биосинтез белка. Трансляция
Биосинтез белка — сложный многостадийный процесс синтеза полипептидной цепи из аминокислот, происходящий на рибосомах с участием молекул мРНК и тРНК. Процесс биосинтеза белка требует значительных затрат энергии.
Биосинтез белка происходит в два этапа. В первый этап входит транскрипция и процессинг РНК, второй этап включает трансляцию.
Трансляция (от лат. translatio — перевод) — процесс синтеза белка из аминокислот на матрице информационной (матричной) РНК (иРНК, мРНК), осуществляемый рибосомойю.
Механизмы трансляции прокариот и эукариот существенно отличаются, поэтому многие вещества, подавляющие прокариотическую трансляцию, в значительно меньшей степени действуют на трансляцию высших организмов, что позволяет использовать их в медицинской практике как антибактериальные средства безопасные для организма млекопитающих.
Процесс трансляции разделяют на
инициацию — узнавание рибосомой стартового кодона и начало синтеза.
элонгацию — собственно синтез белка.
терминацию — узнавание терминирующего кодона (стоп-кодона) и отделение продукта.
Регуляция синтеза белка
У прокариот – оперонный уровень регуляции
Франсуа Жакоб и Жак Моно в 1961 г. сформулировали гипотезу оперона, её ещё называют контролем синтеза белка на уровне транскрипции.
Опероном называется совокупность генов, способных включаться и выключаться в зависимости от метаболических потребностей клетки. Оперон состоит из: Промотор – участок ДНК, с которым происходит связывание РНК-полимеразы и который определяет точку начала транскрипции. Оператор - участок связывания регуляторного белка. Располагается в непосредственной близости к промотеру или перекрывается с ним. Структурные гены. Терминатор транскрипции, где заканчивается синтез мРНК. Не входит в оперон, но является важной частью регуляторной системы – ген-регулятор, кодирующий регуляторный белок, связывающийся с оператором.
У эукариот – более сложный процесс, т.к. транскрипция и трансляция происходят в разных компартментах. Для клеток эукариот характерна амплификация генов и их перестройка. Это увеличивает число копий белков. ДНК упаковано в нуклеосомы, для экспрессии генов их необходимо разрушить.
Регуляторы транскрипции – энхансеры и сайленсеры. Энхансеры – последовательности длиной 73 пары нуклеотидов, они повышают эффективность транскрипции, находясь на расстоянии от гена и действуя как усилители. Сайленсеры выключают транскрипцию, изменяя структуру хроматина.
Содержание основных органических и неорганических компонентов смешанной слюны.
Смешанная слюна состоит из воды на 94-99% и сухого остатка. Сухой остаток представлен неорганическими веществами и органическими соединениями.
Неорганические вещества смешанной слюны. Неорганические вещества слюны представлены макро- и микроэлементами: Na+, К +, Са2+, чаще всего Мо6+, но есть Мо5+, Мо4+, Мо3+, Мо2+, Сu +, Fе 3+,F + СI -, I - и др. Минеральные вещества находятся как в ионизированной форме в виде простых ионов, так и в составе соединений - солей, хелатов, белков
Кроме минеральных компонентов слюна содержит органические соединения:
• Углеводы – гексозы, нейраминовая кислота, гексозамины.
• Белки –значительная часть сухого остатка ротовой жидкости, в том числе
• ферменты (КФ, трансаминазы, амилаза, альдолаза, все 5 изомеров ЛДГ,
ЩФ и еще около 50 разных ферментов)
Биохимия костей и зубов
Стр 14-18
Твердые ткани зуба - к ним относят эмаль (в коронке зуба), дентин и цемент (на поверхности корня). В отличие от других видов костной ткани, ткани зуба еще более минерализованы. В заметных количествах в твердых тканях зуба содержатся магний, натрий, калий, хлор (их больше в цементе и в эмали).
Эмаль
Содержит гидроксилапатит, фторапатит, фторид кальция. Соотношение кальций/фосфор в эмали равно 1,75, поэтому эмаль еще более минерализирована, чем кость. С возрастом это соотношение доходит до 2,09. Органическое вещество эмали образуют в основном белки - амелогенины. Основная функция этих белков - формирование нерастворимой органической матрицы эмали, которая затем минерализируется благодаря особому кальций-связывающему белку эмали. В состав эмали также могут входить глюкозаминогликаны и цитрат. Особенности метаболизма эмали - это крайне низкая скорость обмена. Обмен ионами возможен со стороны полости рта - через слюну.
Дентин
Дентин в отличие от эмали содержит много сиалопротеинов (это неколлагеновые белки). По степени минерализации дентин аналогичен компактному веществу костной ткани. Минеральный компонент - гидроксилапатит, в котором чаще, чем в кости, обнаруживается магний. Фтористые соли также содержатся в дентине. В состав органического вещества дентина входит коллаген, богатый фосфатом, хондроитинсульфаты, гиалуроновая кислота. При развитии кариеса в поврежденном дентине и уменьшается количество оксипролина и оксилизина и растет количество глюкозаминогликанов. Клеточные элементы - одонтобласты.
Цемент
Цемент еще менее минерализован, чем дентин. Здесь больше воды и протеогликанов. Клеточные элементы - цементобласты.
Особенности состава костей
Стр 14
Костная ткань - это особый вид соединительной ткани. Костная ткань имеет особенности строения, которые не встречаются в других видах соединительной ткани. В ней преобладает межклеточное вещество, содержащее большое количество минеральных компонентов, главным образом - солей кальция. Основные особенности кости - твердость, упругость, механическая прочность. В компактном веществе кости большая часть минеральных веществ представлена гидроксилапатитом (смотрите рисунок) и аморфным фосфатом кальция. Кроме них встречаются карбонаты, фториды, гидроксиды и значительное количество цитрата. Химический состав костной ткани (в%%): 20% - органический компонент, 70% - минеральные вещества, 10% - вода. Губчатое вещество: 35-40% - минеральных веществ, до 50% - органические соединения, содержание воды - 10%. Особенность минерального компонента в том, что фактическое соотношение кальций/фосфор равно 1,5, хотя расчетное соотношение должно быть 1,67. Это позволяет кости легко связывать или отдавать ионы фосфата, поэтому кость - это депо для минералов, особенно для кальция.
Биохимический состав зубов
Стр 19
Твердые ткани зуба - к ним относят эмаль (в коронке зуба), дентин и
