Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь FAQ Написать работу КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Типы животных и растительных тканейСодержание книги
Похожие статьи вашей тематики
Поиск на нашем сайте
Виды растительной ткани Клетки существуют не изолированно. Они соединены между собой пластинами, состоящими в основном из протопектина. Эти пластинки вместе с клеточными оболочками составляют растительную ткань. Различают следующие виды тканей: ♦ покровные; ♦ паренхимные; ♦ механические; ♦ проводящие; ♦ образовательные. Покровные ткани защищают плоды и овощи от неблагоприятных внешних воздействий; механических повреждений, патогенных микроорганизмов, сельскохозяйственных вредителей, метеорологических факторов. Различают два вида покровных тканей: эпидермис (кожица) и перидермис (пробка). Эпидермис - однорядная покровная ткань из вытянутых клеток. Характерной особенностью эпидермиса является наличие кутикулы, образуемой жироподобным веществом кутином и восками. Кутикула усиливает защитные свойства эпидермиса, поэтому удаление воскового налета, повреждение кутикулы вызывает быструю порчу плодов и овощей. Кутикула отличается у разных видов плодов и овощей по структуре, толщине и составу. Эти факторы влияют на сохраняемость плодов и овощей. Чем она толще и более плотно покрывает эпидермиапьные клетки, тем меньше возможность проникновения микроорганизмов внутрь и смачивания водой. Клетки эпидермиса также содержат вакуоль, ядра, а некоторые и хлоропласты, что придает окраску плодам и овощам. Иногда клетки эпидермиса разрастаются с образованием волосков, покрытых кутикулой. Тогда плоды и овощи имеют опушение (персики, крыжовник, абрикосы и др.). На поверхности эпидермиса расположены устьица - мельчайшие отверстия, через которое осуществляется газообмен между внутренними тканями и внешней средой. Эпидермис покрывает в основном наземные плоды и некоторые овощи - лук, чеснок, томаты, перец и др. Перидерма - это вторичная покровная ткань, состоящая из нескольких рядов плотно сомкнутых клеток. Клетки перидермы пропитаны суберином, что обеспечивает хорошие защитные свойства. Перидермой покрыты клубни и корнеплоды. Так как они произрастают в почве, то нуждаются в эффективной защите от механического давления, оказываемого почвой, камнями, от микроорганизмов и вредителей, населяющих почву. Паренхимные ткани - это основные ткани, которые образуют мякоть плодов и овощей. Механические ткани - ткани, придающие плотность органам растений. Клетки этих тканей толстостенные, имеют несколько удлиненную форму, содержат пектиновые вещества, хлорофилл, крахмал, полифенолы. Механические ткани можно наблюдать в виде жилок на листьях, придающих им прочность, у одревесневших корнеплодов (свеклы), в виде каменистых клеток в мякоти плодов (груш, айвы) и овощей (хрена). Повышенное содержание механических тканей, например, каменистых клеток - нежелательно, так как ухудшает консистенцию мякоти. Проводящие ткани осуществляют связь между разными органами и тканями. Без этого невозможен обмен веществ. Они состоят из прозенхимных клеток значительной длины и представлены тремя типами: трахеи, трахеиды - проводят растворы минеральных веществ, и ситовидные трубки - проводят растворы органических веществ. Совокупность трахей, трахеидов, механических тканей образует древесину, и называется ксилемой, а ситовидные трубки с паренхимными и механическими тканями образуют флоэму. Наиболее выражена ксилема и флоэма у корнеплодов типа моркови. Проводящие ткани оказывают существенное влияние на потребительские свойства, сохраняемость плодов. Сильно развитая проводящая ткань с большим количеством механических тканей придает мякоти грубую, хрящевидную или деревянистую (переросшие корнеплоды, черешни бигаро) консистенцию. Образовательные ткани служат для образования постоянных тканей.
В организмах животных выделяют следующие виды тканей: 1.эпителиальная покрывает организм снаружи, выстилает поверхность внутренних органов и полости, входит в состав желез внутренней и внешней секреции. Признаки эпителиальной ткани: Функциональная классификация: ·Покровный эпителий (ороговевающий). ·Эпителий слизистых оболочек. ·Эпителий серозных оболочек (выстилающий брюшную, плевральную и перикардиальную полости).
2.соединительная. 3.нервная. 4.мышечная. 5.сердечная. Белки. Структура, функции. Биосинтез белка Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из остатков α-L-аминокислот (которые являются мономерами), также в состав белков могут входить модифицированные аминокислотные остатки и компоненты не аминокислотной природы. Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения. Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки из 5 аминокислотных остатков оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислотных остатков (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10130вариантах. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно. При образовании белка в результате взаимодействия α-карбоксильной группы (-COOH) одной аминокислоты с α-аминогруппой (-NH2) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Концы белка называют N- и C-концом, в зависимости от того, какая из групп концевого аминокислотного остатка свободна: -NH2 или -COOH, соответственно. При синтезе белка на рибосоме первым (N-концевым) аминокислотным остатком обычно является остаток метионина, а последующие остатки присоединяются к C-концу предыдущего. Уровни организации
Уровни структурной организации белков: 1 — первичная, 2 — вторичная, 3 — третичная, 4 — четвертичная К. Линдстрём-Ланг предложил выделять 4 уровня структурной организации белков: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Хотя такое деление несколько устарело, им продолжают пользоваться[4]. Первичная структура (последовательность аминокислотных остатков) полипептида определяется структурой его гена и генетическим кодом, а структуры более высоких порядков формируются в процессе сворачивания белка[19]. Хотя пространственная структура белка в целом определяется его аминокислотной последовательностью, она является довольно лабильной и может зависеть от внешних условий, поэтому более правильно говорить о предпочтительной или наиболее энергетически выгодной конформации белка[4]. Первичная структура Пример выравнивания аминокислотных последовательностей белков (гемоглобинов) из разных организмов Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — устойчивые сочетания аминокислотных остатков, выполняющие определённую функцию и встречающиеся во многих белках. Консервативные мотивы сохраняются в процессеэволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка[20]. По степени гомологии (сходства) аминокислотных последовательностей белков разных организмов можно оценивать эволюционное расстояние между таксонами, к которым принадлежат эти организмы. Первичную структуру белка можно определить методами секвенирования белков или по первичной структуре его мРНК, используя таблицу генетического кода. Вторичная структура Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков]: Третичная структура Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль Четвертичная структура Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул. Функции белков в организме Каталитическая функция Наиболее хорошо известная роль белков в организме — катализ различных химических реакций. Ферменты — группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации и репарации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов; среди них такие как, например, пепсин расщепляют белки в процессе пищеварения. В процесс посттрансляционной модификации некоторые ферменты добавляют или удаляют химические группы на других белках. Известно около 4000 реакций, катализируемых белками[56]. Ускорение реакции в результате ферментативного катализа иногда огромно: например, реакция, катализируемая ферментом оротат-карбоксилазой, протекает в 1017 раз быстрее некатализируемой (78 миллионов лет без фермента, 18 миллисекунд с участием фермента)[57]. Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называютсясубстратами. Хотя ферменты обычно состоят из сотен аминокислот, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и ещё меньшее количество — в среднем 3—4 аминокислоты, часто расположенные далеко друг от друга в первичной аминокислотной последовательности — напрямую участвуют в катализе[58]. Часть фермента, которая присоединяет субстрат и содержит каталитические аминокислоты, называетсяактивным центром фермента. Структурная функция Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большинство структурных белков являются филаментозными: например, мономеры актина и тубулина — это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму[59]. Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.
Защитная функция Существуют несколько видов защитных функций белков: 1. Физическая защита. В ней принимает участие коллаген — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производныхэпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами этой группы белков служат фибриногены итромбины[60], участвующие в свёртывании крови. 2. Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма[61]. 3. Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могутсекретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называютсяплазмоцитами[62]. В то время как ферменты имеют ограниченное сродство к субстрату, поскольку слишком сильное присоединение к субстрату может мешать протеканию катализируемой реакции, стойкость присоединения антител к антигену ничем не ограничена[63]. Регуляторная функция Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, а также активность других белков и др. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например,протеинкиназы), либо за счёт специфического связывания с другими молекулами, как правило, влияющего на взаимодействие с этими молекулами ферментов. Так, транскрипция генов определяется присоединением факторов транскрипции — белков-активаторов и белков-репрессоров — к регуляторным последовательностям генов. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов[64], а деградация РНК и белков также проводится специализированными белковыми комплексами[65]. Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы — ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним фосфатных групп.
Сигнальная функция Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и разными организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов. Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др. Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных — это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови. Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста. Цитокины — небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и апоптоз, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма[66]. Транспортная функция Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство (аффинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов[67]. Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Липидный компонент мембраны водонепроницаем (гидрофобен), что предотвращает диффузию полярных или заряженных (ионы) молекул. Мембранные транспортные белки принято подразделять на белки-каналы и белки-переносчики. Белки-каналы содержат внутренние заполненные водой поры, которые позволяют ионам (через ионные каналы) или молекулам воды (через белки-аквапорины) перемещаться через мембрану. Многие ионные каналыспециализируются на транспорте только одного иона; так, калиевые и натриевые каналы часто различают эти сходные ионы и пропускают только один из них[68]. Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ. «Электростанция клетки» — АТФ-синтаза, которая осуществляет синтез АТФ за счёт протонного градиента, также может быть отнесена к мембранным транспортным белкам[69].
|
||||
Последнее изменение этой страницы: 2016-04-07; просмотров: 2316; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.22.79.165 (0.009 с.) |