Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Типичные реакции метаболизма
и классификация ферментов.
Известно более 10 тысяч ферментов. Чтобы ориентироваться в этом множестве была введена систематика ферментов в соответствии с типами тех реакций, которые они катализируют. Основные классы ферментов Класс:Оксиредуктазы К этому классу относятся все ферменты, которые катализируют окислительно-восстановительные реакции. Под этим термином понимается реакция, которая сопровождается присоединением электрона (восстановление), отдачей электрона (окисление) или присоединением или отдачей атома водорода. Если в процессе окисления субстрат теряет водород, то фермент такой реакции носит название дегидрогеназа. Эта реакция обратима и фермент обратной реакции называется редуктаза.
Если непосредственным акцептором отнимаемого от субстрата водорода выступает кислород, то фермент называется либо оксидаза
SH2 + 1/2 O2 S + H2O,
либо, если кислород внедряется в субстрат ─ монооксидаза (гидроксилаза), когда в субстрат внедряется один атом кислорода
HSH + 1/2 O2 HS-OH
или диоксидаза, когда в субстрат внедряются два атома кислорода
HSH + O2 HO-S-OH
Переход электрона осуществляют цитохромы: цитохромоксидаза a3(Cu+) – e a3(Cu2+) цитохромредуктаза. Класс: Трансферазы Эти ферменты катализируют всевозможные реакции переноса групп или атомов от одного соединения к другому. Ферменты этого класса переносят аминогруппы (аминотрансферазы), метильные группы (метилтрансферазы), ацетильные группы (ацетилтрансферазы) и др. Например, аминотрансферазы (трансаминазы) переносят аминогруппы аминокислот на кетокислоты. Таким путем достигается эффект последовательной перестройки молекул в процессе обмена веществ. Если переносится остаток фосфорной кислоты от нуклеозидфосфатов, то такой фермент называется киназой. Важнейшей чертой процесса переноса является возможность переносить вместе с той или иной группой атомов и энергию, заключенную в химических связях, и тем самым создать условия для работы механизмов, осуществляющих процессы сопряжения различных биохимических реакций, когда энергия, выделяемая в одних реакциях, тут же расходуется на протекание других.
Класс (Гидролазы) Эти ферменты можно рассматривать как трансферазы, переносящие ту или иную группировку на молекулу воды в реакциях гидролиза углеводов, белков, жиров. Гидролазы катализируют расщепление связей С-С, С-O, C-N, O-P и ряда других.
R1 H R1-H + R2 H R2-OH
К числу гидролаз относится, в частности, протеазы. Смысл их химической работы заключается в том, что они разрывают пептидные связи между группами CO и NH, входящими в состав белковых молекул, что приводит к разрушению первичной структуры последних: R1─CO─NH─R2 + H─OH → R1─CO─OH + NH2─R2
Легко видеть, что этот процесс можно рассматривать как перенос группы R1─CO─ на гидроксил ОН, а NH─ на водород Н. К группе гидролаз относятся пепсин, трипсин, химотрипсин и другие, участвующие в процессе пищеварения. Протеазы проявляют большую активность. Так, 1 г пепсина способен разложить за два часа 25 кг сваренного яичного белка. Однако в организме эти ферменты часто находятся в неактивном состоянии. Неактивные формы называются энзимогенами («порождающими энзимы»). Активация энзимогена обусловлена отщеплением от белковой молекулы небольшого фрагмента – пептида с относительно малой молекулярной массой, удаление которого делает молекулу фермента способной вступать в промежуточные соединения с субстратом. Это один из способов, которым осуществляется регулирование деятельности ферментов. Иногда один и тот же фермент способен катализировать гидролиз связей самой разной природы. Так, некоторые протеазы могут даже с большей эффективностью гидролизовать сложные эфиры, выступая как эстеразы («эстер» - сложный эфир). Важнейшими представителями эстераз являются липазы, ускоряющие гидролиз жиров – их ращепление на жирные кислоты и глицерин. В организме человека и животных липазы, содержатся в соке, выделяемой поджелудочной железой и печенью. Очень большую роль играют ферменты, вызывающие гидролиз органических соединений фосфорной кислоты, называемые фосфатазами (дифосфатазами), которые регулируют присоединение фосфорной кислоты к различным углеводам или их отщепление. Процессы дыхания и брожения проходят через стадии образования и распада соединений фосфорной кислоты с глюкозой, с помощью которых организму удается использовать энергию, заключенную в углеводах (сахаре и крахмале).
Класс: Лиазы К ним относятся ферменты, негидролитически разрывающие связи C-C, C-O, C-N, C-S и некоторые другие путём элиминирования (отщепления) различных молекул с одновременным образованием кратных связей. В обратной реакции лиазы катализируют присоединие по двойной связи различных молекул (NH3, H2О). Относящиеся к лиазам д екарбоксилазы отщепляют карбоксильную группу, альдолазы ускоряют реакции альдольного расщепления. Лиазы катализируют также и реакции образования новых связей, но без участия АТФ и других соединений с макроэргическими связями. В этом случае их называют синтазами.
Класс: Изомеразы Ферменты этого класса катализируют реакции изомеризации то есть процессы структурной или пространственной перестройки молекул. К ним относятся рацемазы, таутомеразы, циклоизомеразы Рацемазы катализируют взаимный переход оптических изомеров из L-формы в D-форму и обратно, циклоизомеразы – из открытой формы в циклическую
Класс: Лигазы (синтетазы) К ним относятся ферменты, которые катализируют реакции соединения двух молекул сопряжённые с гидролизом АТФ. Играют ключевую роль в процессе биосинтеза, обеспечивая за счёт энергии освобождающейся при гидролизе АТФ, протекание таких реакций, которые сами по себе были бы невозможны. Примером могут служить аминоацил-тРНК-синтетазы.
Каждый из перечисленных шести классов ферментов также по признаку специфичности разбивают на подклассы и подподклассы, которым присваиваются порядковые номера в соответствие с Международной классификацией. Например, гидролазы, расщепляющие эфиры карбоновых кислот, относятся к классу 3, подклассу 3.1, то есть гидролазы, действующие на сложноэфирные связи, и подподклассу 3.1.1. (гидролазы эфиров карбоновых кислот). Внутри подподкласса каждый фермент имеет свой порядковый номер. Так липаза, гидролизующая жиры (триацилглицерины), имеет номер 3.1.1.3.
Номенклатура ферментов
Для ферментов, как и многих органических веществ употребляется несколько типов наименований: тривиальные, рациональные и системные. Тривиальные названия давали ферментам первооткрыватели, например, пепсин, трипсин и др. Согласно рациональной номенклатуре, простой фермент называют исходя из названия субстрата с добавлением окончания – аза (амилаза, уреаза и др.). По системной номенклатуре, утвержденной в 1961 г., называние фермента складывается из научного названия субстрата, типа катализирующей реакции и окончания - аза. Например, фермент уреаза, осуществляющий гидролиз мочевины (карбамида), называют карбамидамидогидролазой
H2N-C-NH2 + HOH 2NH3 + CO2 ║ O Если в реакции участвуют донор и акцептор какой-либо группы, например аминогруппы -NH2, то называю сначала донор, затем акцептор, тип каталитической реакции и добавляется –аза. Например, фермент катализирующий реакция переаминирования глутаминовой и пировиноградной кислот, называется глутаматпируватаминотрансфераза:
COOH COOH COOH COOH
CH-NH2 + C=O C=O + CH-NH2 -
В биохимии часто вместо полного названия кислот используют названия анионов этих кислот (лактат – анион молочной кислоты,, глутамат – глутаминовой,, пируват - пировиноградной). Как было показано выше, действие сложных ферментов обеспечивается за счёт кофакторов.
КОФАКТОРЫ Различают две группы кофакторов – неорганические и органические. К первым относятся ионы металлов (Mg+2, Mn+2, Ca+2), а также некоторые неорганические анилоны (Cl-). Ионы двухвалентных металлов могут быть очень прочно связаны с белковой молекулой, выполняя роль простетической группы. Органические кофакторы называются коферментами. Они, как правило, представляют собой небелковые вещества. Большинство коферментов не синтезируются в организме млекопитающих, и должны поступать с растительной пищей. Однако в организм поступают не сами коферменты, а их предшественники – витамины, являющиеся незаменимыми пищевыми факторами, которые в клетке модифицируются. Витамины представляют собой очень разную в химическом отношении группу органических соединений, поэтому с точки зрения химической структуры им нельзя дать общего определения. Единственная классификация витаминов основана на их отношению к воде Известно 13 витаминов: ВОДОРАСТВОРИМЫЕ
ЖИРОРАСТВОРИМЫЕ
Общим для всех витаминов является их абсолютная необходимость для организмов в качестве составной части пищи дополнительно к белкам, жирам, углеводам и минеральным веществам. Поскольку они не синтезируются гетеротрофными организмами, то их недостаток сопровождается возникновением патологических явлений. В количественном отношении потребность в витаминах ничтожна: к 66 граммам сухих питательных веществ нужно 0,1-0,2 грамма витаминов. Отсюда ясно, что витамины в организме выполняют каталитические функции. Во многих случаях они являются составными частями ферментов, необходимыми для их функционирования.
К числу реакций, требующих участия коферментов, относятся окислительно-восстановительные реакции, реакции переноса групп, изомеризации, а также реакции, катализируемые лигазами (лигазозависимые). Без участия коферментов протекают реакции расщепления, например гидролитические реакции, катализируемые пищеварительными ферментами. Ниже приведены важнейшие органические коферменты, их активные группы, тип реакции, в которой участвует кофермент, а также витамины, входящие в их состав.
|
||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-02-07; просмотров: 127; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 18.216.121.55 (0.022 с.) |