Тема. Контроль Засвоєння модуля 1

“ЗАГАЛЬНІ ЗАКОНОМІРНОСТІ МЕТАБОЛІЗМУ”

Актуальність теми. З вивчення загальних закономірностей обміну сполук в організмі починається засвоєння студентами не лише біохімічних знань, а також методичних прийомів при вивченні біохімії взагалі. Контроль цих знань є важливим для систематизації інформації і доопрацювання тих тем, які були не повністю засвоєні.

Крім того, важливим елементом контролю є оцінювання прак-тичних навичок, які студенти отримали впродовж тем модуля 1.

Мета загальна - уміти систематизувати і чітко формулювати засвоєний матеріал, використовувати отримані знання для розв’язання ситуаційних задач та інтерпретації показників клініко-лабораторних досліджень крові та сечі.

Конкретні цілі, уміти:

1 Відповідати чітко і лаконічно на питання теми модуля 1.

2 Зображати хімічні формули 20 стандартних амінокислот, структури пептидів, олігонуклеотидів, нуклеотидів, нуклеозидів, азотистих основ, НАД, ФАД, убіхінону.

3 Пояснювати механізм дії ферментів.

4 Зображати хімічні реакції циклу лимонної кислоти, пояснювати принципи функціонування та механізми регуляції.

5 Зображати структуру дихального ланцюга та пояснювати механізм функціонування.

6 Пояснювати принципи методів і КДЗ відповідних дослідів.

 

При підготовці до заняття користуйтеся літературою:

1. Губський Ю.І. Біологічна хімія. - Київ; Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. - С. 18–55; 86–142.

2. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини. - Тернопіль: Укрмедкнига, 2001. - С. 15–103; 244–283.

3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. - М.: Медицина, 1998. - С. 20–168; 305–316.

 

Теоретичні питання

1 Загальна характеристика та біологічні функції білків і пептидів.

2 Амінокислотний склад білків та пептидів: будова, сучасні класифікації, біологічна роль.

3 Фізико-хімічні властивості амінокислот.

4 Сучасні методи визначення амінокислотного складу білків (електрофорез, хроматографія)

5 Рівні структурної організації білків. Хімічні зв’язки в білковій молекулі.

6 Фізико-хімічні властивості білків. Амфотерність. Ізоелектрична точка (рІ).

7 Розчинність білків. Термодинамічна стабільність білкових молекул, денатурація.

8 Методи виділення білків з біооб’єктів, їх фракціонування та аналіз будови.

9 Сучасні класифікації білків. Загальна характеристика простих білків, їх роль.

10 Природні пептиди: класифікація, біохімічна характеристика.

11 Складні білки: класифікація, представники, вміст в організмі людини.

12 Загальна характеристика хромопротеїнів, особливості структури, біологічна роль.

13 Гемопротеїни: міоглобін, гемоглобін, цитохроми. Їх біологічні функції та структурні особливості. Загальна характеристика гемоглобінопатій і таласемій. Нормальний вміст гемоглобіну в крові.

14 Флавопротеїни: особливості будови та роль в організмі.

15 Глікопротеїни: класифікація, особливості структури, поширення, біологічні функції.

16 Нуклеотиди: будова, структурні компоненти, номенклатура, біологічна роль.

17 Мінорні азотисті основи та нуклеотиди. Вільні нуклеотиди: участь у метаболічних реакціях та їх регуляції.

 

 

18 Нуклеїнові кислоти: особливості структурної організації, фізико-хімічні властивості, біологічні функції ДНК і РНК. Експериментальне доведення генетичної ролі ДНК (феномен трансформації).

19 Фізико-хімічні властивості нуклеїнових кислот.

20 Хімічна природа ферментів. Загальна характеристика ферментів як біологічних каталізаторів.

21 Міжнародна класифікація та номенклатура ферментів. Класи ферментів.

22 Хімічна структура ферментів: будова ферментних білків, олігомерні білки-ферменти. Функціональні ферментні системи.

23 Кофактори та коферменти: Структурна характеристика, властивості, класифікація, зв’язок з вітамінами. Типи реакцій, які каталізують окремі класи коферментів.

24 Механізм дії ферментів: гіпотези ферментативного каталізу Е.Фішера та Д. Кошленда.

25 Механізм дії ферментів: молекулярні механізми ферментативного каталізу.

26 Механізм дії ферментів: стадії ферментативного каталізу, утворення фермент-субстратного комплексу. Термодинаміч-ні закономірності ферментативного каталізу.

27 Кінетика ферментативних реакцій: залежність швидкості реакції від концентрації субстрату, ферменту, рН та температури. Кінетика алостеричних ферментів.

28 Рівняння Міхаеліса – Ментен і графічне зображення його компонентів. Використання Кm для характеристики активності ферментів і передбачення можливості перебігу метаболічних процесів у клітині.

29 Загальні принципи та методи визначення одиниці виміру активності та кількості ферментів.

30 Множинні форми ферментів – ізоферменти. Використання ізоферментів для диференціальної діагностики.

31 Регуляція активності ферментів. Активатори, інгібітори. Види інгібування активності ферментів.

32 Шляхи та механізми регуляції ферментативних процесів: регуляція каталітичної активності ферментів; алостеричні ферменти, ковалентна модифікація ферментів.

33 Шляхи та механізми регуляції ферментативних процесів: протеолітична активація, дія регуляторних білків – ефекторів, компартментація ферментативних процесів.

34 Шляхи та механізми регуляції ферментативних процесів: зміна кількості ферментів у клітині. Циклічні нуклеотиди в регуляції ферментативних процесів.

35 Використання ферментів у медицині. Імобілізовані ферменти.

36 Ензимопатії – уроджені (спадкові)вади метаболізму вуглеводів, амінокислот, порфіринів, пуринів.

37 Ензимодіагностика патологічних процесів та захворювань.

38 Ензимотерапія – застосування ферментів, їх активаторів та інгібіторів у медицині.

39 Загальні закономірності обміну речовин: катаболічні, анаболічні та амфіболічні шляхи метаболізму. Анаплеротичні реакції. Стадії катаболізму біомолекул в організмі.

40 Загальна характеристика циклу лимонної кислоти: внутрішньоклітинна локалізація, біологічна роль, схема функціонування.

41 Ферментативні реакції ЦЛК. Анаплеротичні та амфіболічні реакції циклу трикарбонових кислот.

42 Регуляція ЦЛК. Енергетичний баланс ЦЛК.

43 Екзергонічні та ендергонічні біохімічні реакції. Роль АТФ та інших макроергічних фосфатів у поєднанні з екзергонічними та ендергонічними процесами.

44 Біологічне окиснення: типи реакцій (дегідрогеназні, оксидазні, оксигеназні) та їх біологічне значення. Тканинне дихання.

45 Ферменти біологічного окиснення в мітохондріях: піридин-, флавінзалежні дегідрогенази, цитохроми.

46 Молекулярна організація мітохондріального ланцюга біологічного окиснення. Компоненти дихального ланцюга, їх редокс-потенціали, молекулярні комплекси внутрішніх мембран мітохондрій.

 

47 Хеміосмотична теорія окисного фосфорилювання: механізм поєднання. АТФ-синтетаза мітохондрій.

48 Окисне фосфорилювання: коефіцієнт окисного фосфорилю-вання, пункти поєднання окиснення та фосфорилювання. Роль бурої жирової тканини в термогенезі.

49 Регуляція тканинного дихання й окисного фосфорилювання. Дихальний контроль. Інгібітори та роз’єднувачі електронного транспорту і окисного фосфорилювання, їх біомедичне значення.

50 Мікросомальне окиснення: цитохром Р-450, молекулярна організація ланцюга.

51 Активні форми кисню і механізми їх інактивації.

 

Короткі методичні вказівки для роботи студентів на практичному занятті

Заняття є підсумковим з питань модуля І і складається з 2 частин. У першій частині кожен студент отримує набір тестів з 25 питань. В другій частині - варіант, в якому п’ять теоретичних питань.