Специальность: общая медицина

СПЕЦИАЛЬНОСТЬ: Общая медицина

КАФЕДРА: Биологическая химия

 

МЕТОДИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ ДЛЯ ПРАКТИЧЕСКИХ ЗАНЯТИЙ

 

 

КУРС: 2

 

ДИСЦИПЛИНА: БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ

 

СОСТАВИТЕЛИ: ППС кафедры

 

Алматы 2014

 

 

Рассмотрено и одобрено на заседании кафедры биохимии

 

Протокол № 1 от «___» авг 2014г.

 

Утвержден

Заведующий кафедрой биохимии,

профессор Шарипов К.О.

 

Занятие №1

1. Тема: Белки Функции белков. Общие свойства белков. Правила техники безопасности

2. Цели:

1. Ознакомиться с правилами техники безопасности при работе в биохимической лаборатории.

2. Научиться использовать знания о функциях, общих свойствах и роли различных белков для решения учебно-научных ситуаций и освоения других разделов биохимии

3. Задачи обучения:

По окончании данного занятия студенты будут:

1. Применять знания о технике безопасности при выполнении лабораотрных работ по теме

2. Знать функции белков и давать общую характеристику (свойства) белкам

3. Использовать знания об общих свойствах белков и их функциях при изучении отдельных представителей простых и сложных белков

4. Применять знания об общих свойствах белков и их функциях для понимания механизмов денатурации и первой помощи при отравлении тяжелыми металлами и другими основными денатурирующими агентами; принципе разделения белков в клинике для фармацевтических и клинических целей

5. Решать учебно-научные ситуации по теме

4. Основные вопросы темы:

1. Правила техники безопасности.

2. Введение в биохимию.

3. Функции белков.

4. Общие свойства белков:

1) близкий элементарный состав;

2) высокая молекулярная масса;

3) определенные формы белков и большие размеры;

4) общие продукты распада;

5) типы связей в молекуле белка и участие связей в молекуле белка для сохранения ее стабильности.

6) Цветные реакции на белки: общие и на отдельные аминокислоты. Значение этих реакций в медицине.

7) Амфотерные свойства белков. Влияние рН среды на заряд белка

8) Коллоидные свойства белков. Устойчивость белка в растворе, факторы устойчивости.

9) Реакции осаждения и высаливание белков. Значение этих реакций в медицине..

10) Структуры белковых молекул. Денатурация, ренатурация

 

 

5. Методы обучения и преподавания:

Консультация, знакомство с техникой безопасности, блиц-опрос, письменный опрос, тест; дискуссия, выполнение лабораторных работ; РBL, TBL

Консультация проводится по следующим вопросам:

 

1. Общая формула белка

Какими свойствами обладает этот белок? Какой заряд онбудет иметь при рН=4,7; 7,0; 10? Перечислите аминокислоты, входящие в состав такого белка.

2. Общая формула белка

Какими свойствами характеризуется этот белок? В какой среде лежит его ИЭТ? Какой заряд он имеет в нейтральной среде? Какие аминокислоты входят в состав такого белка?

3. Общая формула белка

Какими свойствами характеризуется этот белок, при каких значениях рН он электронейтрален?Назовите аминокислоты, входящие в состав такого белка.

 

Блиц-опрос – проводится по тестовым заданиям или вопросам к блиц-опросу: студенту задается один вопрос, или преподаватель показывает тест и он сразу отвечает

Литература

Основная:

1. Николаев А.Я. «Биологическая химия», 2007 г.

2. Северин Е,С. «Биохимия», 5-е изд., М.: ГЭОТАР-МЕДИА, 2009

Дополнительная:

1. Сеитов З.С. «Биохимия», Алматы, 2012 г.

2. Плешкова С.М. и др. Учебное пособие для самостоятельного изучения биохимии

Часть 1. Белки, ферменты, энергетический обмен, витамины.

Часть 2. Обмен веществ и его регуляция.

Часть 3. Биохимия жидкостей и тканей организма. – Алматы, 2009 г.

3. Аблаев Н.Р., Бейсембаева Ш.А. Клинически значимые биохимические показатели и их интерпретация: учеб пособие, Алматы, КазНМУ, 2007

4. Клиническая биохимия учеб.пособие под ред Ткачук В.А. – М.: ГЭОТАР-МЕДИА, 2008

 

 

Контроль

Тестовые задания:

1. Какая из перечисленных групп аминокислот относится к моноаминомонокарбоновым:

А. лейцин, валин, цистеин, аланин

Б. лизин, глутаминовая кислота, изолейцин

В. аспарагиновая кислота, оксипролин, глицин, триптофан

Г. фенилаланин, цистеин, аргинин, лейцин

Д. метионин, серин, лизин, тирозин

2. Какая из перечисленных групп аминокислот относится к циклическим:

А. гистидин, пролин, валин, треонин

Б. изолейцин, серин, аргинин, оксипролин

В. триптофан, тирозин, метионин, аспарагиновая кислота

Г. фенилаланин, гистидин, триптофан, тирозин

Д. метионин, фенилаланин, орнитин, лизин

3. Незаменимые аминокислоты:

А. содержат в своих молекулах разветвлённые радикалы

Б. синтезируются в животном организме

В. не синтезируются в животном организме

Г. содержат в своём составе гетероциклы

Д. синтезируются в организме

4. К незаменимым аминокислотам относятся:

А. глицин, цистеин, аргинин

Б. глютаминовая, аспарагиновая кислоты

В. триптофан, лизин

Г. треонин, валин, лейцин

Д. фенилаланин, изолейцин, метионин

Выбрать соответствующую комбинацию:

1) А, Б, В

2) Б, В, Г

3) В, Г, Д

4) Г, Д, А

5) Д, А, Б

5. Какие из перечисленных аминокислот легко образуют амиды:

А. тирозин

Б. аспарагиновая кислота

В. аргинин

Г. глютаминовая кислота

Д. серин

Выбрать соответствующую комбинацию:

1) А, Б

2) А, В

3) Б, В

4) Б, Г

5) В, Д

6. Какая из аминокислот активно участвует в процессах обезвреживания токсических продуктов обмена веществ:

 

 

А. серин

Б. валин

В. глицин

Г. лизин

Д. пролин

7. В процессах метилирования участвует:

А. аланин

Б. валин

В. треонин

Г. метионин

Д. изолейцин

8. Незаменимыми циклическими аминокислотами являются:

А. тирозин

Б. фенилаланин

В. гистидин

Г. триптофан

Д. пролин

Выбрать соответствующую комбинацию:

1) А, Б

2) А, Д

3) Б, В

4) А, Г

5) Б, Г

9. Кислые свойства белкам придают аминокислоты:

А. глицин

Б. глутаминовая кислота

В. валин

Г. серин

Д. аспарагиновая кислота

Выбрать соответствующую комбинацию:

1) А, В

2) Б, Г

3) Б, Д

4) А, Б

5) Г, Д

10. Основные свойства белкам придают аминокислоты:

А. лизин

Б. валин

В. глутаминовая кислота

Г. аспарагиновая кислота

Д. аргинин

Выбрать соответствующую комбинацию:

1) А, В

2) Б, Г

3) В, Д

4) А, Д

5) Г, Д

11. Растворы белков обладают свойствами коллоидов, поэтому они:

А. имеют малую скорость диффузии

Б. не проходят через полупроницаемые мембраны

В. образуют истинные растворы

Г. дают конус Тиндаля

Д. образуют гели.

12. Устойчивость белков в растворах зависит от:

А. больших размеров белковых молекул

Б. наличия различных функциональных групп

В. способность к диализу

Г. наличия заряда на поверхности молекул

Д. наличия гидратной оболочки у молекул

13. Найти соответствие между структурой и утверждением:

А. первичная а) плотная упаковка двух и более полипептидных цепей

Б. вторичная б) соединение аминокислот в полипептидную цепь

В. третичная в) спирализация или свертывание полипептидной цепи

Г. четвертичная г) укладка одной полипептидной цепи.

Выбрать соответствующую комбинацию:

6) А-б, Б-в, В-г, Г-а

7) А-б, Б-г, В-в, Г-а

8) А-а, Б-г, В-б, Г-в

9) А-б, Б-а, В-в, Г-г

10) А-г, Б-б, В-а, Г-в

14. Найти соответствие между структурой и связью, которая стабилизирует эту структуру:

А. первичная а) дисульфидная, водородная, ионная, гидрофобная

Б. вторичная б) водородная

В. третичная в) пептидная

Выбрать соответствующую комбинацию:

1) А-б, Б-в, В-а

2) А-б, Б-а, В-в,

3) А-в, Б-б, В-а,

4) А-а, Б-б, В-в,

5) А-в, Б-а, В-б,

15. Денатурация это:

А. нарушение первичной структуры

Б. нарушение вторичной структуры

В. нарушение третичной структуры

Г. нарушение четвертичной структуры

Д. нарушение гидратной оболочки

16. Найти соответствие между денатурирующим агентом и видом денатурации:

А. высокая температура а) нарушение гидрофобного взаимодействия

Б. соли тяжелых металлов б) разрыв водородных связей

В. гуанидин, мочевина в) разрыв ионной связей

Г. тиоловые соединения г) разрыв дисульфидного мостика

Д. органические растворители д) образование водородных связей.

Выбрать соответствующую комбинацию:

1) А-б, Б-д, В-г, Г-а, Д-в 2)А-б, Б-г, В-в, Г-а, Д-д

3) А-б, Б-в, В-д, Г-г, Д-а 4)А-а, Б-б, В-в, Г-г, Д-д

5)А-г, Б-б, В-а, Г-д, Д-в

17. Найти соответствие между осадителем и механизмом осаждения:

А. минеральные и органические кислоты а) нейтрализация заряда

Б. алкалоидные реактивы б) образование нерастворимых солей

В. соли тяжелых металлов в) дегидратация

Выбрать соответствующую комбинацию:

1) А-б, Б-в, В-а 2)А-б, Б-а, В-в, 3)А-в, Б-б, В-а,

4)А-а, Б-б, В-в, 5)А-в, Б-а, В-б,

18. Высаливание – это осаждение белков из раствора добавлением:

А. солей тяжелых металлов

Б. разбавленных кислот

В. разбавленных щелочей

Г. нейтральных солей

Д. алкалоидных реактивов

19. Соли тяжелых металлов осаждают белок из растворов, так как нарушают:

А. гидратную оболочку молекулы

Б. третичную структуру белка

В. заряд поверхности молекулы

Г. форму молекулы

Д. вторичную структуру белка

20. Концентрированные кислоты осаждают белки из растворов, так как нарушают:

А. гидратную оболочку молекулы

Б. третичную структуру белка

В. заряд на поверхности молекулы

Г. форму молекулы

Д. вторичную структуру белка

Вопросы:

1. Функции белков

2. Общие свойства белков:

1) близкий элементарный состав;

2) высокая молекулярная масса;

3) определенные формы белков и большие размеры;

4) общие продукты распада;

5) типы связей в молекуле белка и участие связей в молекуле белка для сохранения ее стабильности

6) Цветные реакции на белки: общие реакции и на отдельные аминокислоты. Значение этих реакций в медицине

7) Амфотерные свойства белков. Влияние рН среды на заряд белка

8) Коллоидные свойства белков. Устойчивость белка в растворе, факторы устойчивости.

9) Реакция осаждения (заполнение таблицы и высаливание белков).

10) Структуры белковых молекул (заполнение таблицы). Денатурация, ренатурация, денатурирующие агенты

Проблемы для дискуссии:

1) почему при отравлении тяжелыми металлами и их солями до приезда скорой помощи следует дать пострадавшему большое количество питья (молоко, или сырой белок яйца)

2) в каких целях используется раствор альбумина? На чем основано его использование в медицине?

3) как можно получить в лабораторных условиях отдельные фракции белков

 

Вопросы для блиц-опроса

1) Какие химические элементы входят в состав белков?

2) Назовите продукты распада белков.

3) Назовите ковалентные связи в молекуле белка.

4) Назовите нековалентные связи в молекуле белка.

5) Назовите 2-3 моноаминомонокарбоновые кислоты.

6) Назовите гидрокси-аминокислоты

7) Назовите серосодержащие аминокислоты.

8) Назовите моноаминодикарбоновые кислоты.

9) Назовите диаминомонокарбоновые кислоты.

10) Назовите иминокислоты.

11) Назовите ароматические аминокислоты.

12) Перечислите гетероциклические аминокислоты.

13) Какие аминокислоты называются заменимыми?

14) Какие аминокислоты называются незаменимыми?

15) Перечислите незаменимые аминокислоты.

16) Какие аминокислоты относят к условно заменимым?

17) Почему белки проявляют амфотерные свойства?

18) От наличия каких функциональных групп в составе белковых молекул зависит их амфотерность?

19) Какое состояние белка называется изоэлектрическим (ИЭС)?

20) Что называется называется изоэлектрической точкой (ИЭТ)?

21) Чему равна ИЭТ нейтрального белка?

22) От каких факторов зависит заряд белка?

23) Какие свойства (нейтральные, кислые, основные) будет проявлять белок, если в его составе преобладают МАМК?

24) Какие свойства (нейтральные, кислые, основные) будет проявлять белок, если в его составе превалируют МАДК.

25) Какие свойства (нейтральные, кислые, основные) будет проявлять белок, если в его составе преобладают ДАМК

26) Назовите факторы устойчивости белка в растворе.

27) Для каких целей используют общие цветные реакции?

28) Для каких целей используют цветные реакции на отдельные аминокислоты?

Глоссарий по теме №1

Термин на русском языке	Термин на английском языке	Термин на казахском языке
Полноценный белок – это белок, в составе которого имеются все незаменимые аминокислоты	Fullvalue protein is a protein with all essential aminoacids	Құнды белок-бұл белоктың құрамында барлық алмастырылмайтын амин қышқылдар болады.
Неполноценный белок – это белок, в составе которого нет хотя бы одной незаменимой аминокислоты	Unfullvalue protein is a protein, in which there is no even one essential aminoacids	Құнсыз белок- бұл белоктың құрамында алмастырылмайтын амин қышқылының біреуі ғана болмаса.
Незаменимая аминокислота – это аминокислота, которая не синтезируется в организме	Essential amino acid is an aminoacid which is not synthesized in the body	Алмастырылмайтын амин қышқыл- бұл амин қышқыл ағзада түзілмейді.
Заменимая аминокислота – это аминокислота, которая синтезируется в организме	Non-essential amino acid is an aminoacid which is synthesized in the body	Алмастырылатын амин қышқыл- бұл амин қышқыл ағзада түзіледі.
Условно-заменимая аминокислота – это аминокислота, которая синтезируется в недостаточном количестве, особенно в детском возрасте	Semiessential aminoacid is an aminoacid which is synthesized in the body in small quantity, particularly in childhood	Шартты түрде алмастырылатын амин қышқыл- бұл амин қышқыл ағзада жеткіліксіз мөлшерде түзіледі, әсіресе балаларда.
Денатурирующий агент – это фактор, который вызывает денатурацию	Denaturating agent is a factor which causes denaturation	Денатурациялаушы агент- бұл денатурацияны тудыратын фактор.
Денатурация белка – это нарушение связей в молекуле белка, поддерживающих вторичную, третичную и четвертичную структуры	Denaturation of proteins is a process of derangement of bonds supporting secondary, tertiary and quaternary structures of proteins	Белоктың денатурациясы-бұл белок молекуласындағы екіншілік, үшіншілік, төртіншілік құрылымдарды ұстап тұруға қатысатын байланыстардың бұзылуы.
Ренатурация белка – это восстановление структур белка после денатурации	Renaturation of proteins is a process of restoration of protein molecule after denaturation	Белоктың ренатурациясы- бұл денатурациядан кейін белоктың құрылымдарының қалпына келуі.
Высаливание - это метод разделения простых белков (альбуминов и глобулинов) путем добавления к сыворотке крови нейтральных солей	Salting-out method is a method of separating of simple proteins (albumins and globulins) by dint of addition of neutral salts to the blood serum	Тұздалу- бұл бейтарап тұздарды қан сары суына қосу жолымен жай белоктардың (альбуминдер мен глобулиндердің)бір-бірінен бөлу әдісі.
Электрофорез – это метод разделения белков сыворотки крови в электрическом поле	Electrophoresis is a method of separating blood serum proteins into fractions in the electric field	Электрофорез-бұл қан сары суының белоктарын электр өрісінде бөлу әдісі.

Занятие №2

1. Тема: Гликопротеины, хромопротеины, нуклеопротеины: представители, свойства, строение, значение

2. Цель:

Научиться использовать знания о функциях, общих свойствах и роли различных белков для решения учебно-научных ситуаций и освоения других разделов биохимии

 

3. По окончании данного занятия студенты будут:

1. Знать строение и роль отдельных представителей сложных белков

2. Использовать знания о строении и роли отдельных представителей сложных белков при изучении других тем по биохимии

3. Понимать механизм действия отдельных представителей сложных белков и их простетических групп при их использовании в медицине

4. Решать учебно-научные ситуации по теме

5. Способны вступать в профессиональную коммуникацию на английском и втором языке с использованием основных терминов темы

 

4. Основные вопросы темы:

1) Гликопротеины, строение, свойства, значение, классификация. Отличие истинных гликопротеинов от протеогликанов, основные представители

2) Хромопротеины, классификация: гемопротеины, магний-порфирины, пигменты, строение, значение

3) Состав и свойства нуклеопротеинов. Строение и структуры нуклеиновых кислот

5. Методы обучения и преподавания:

Устный опрос, включая разбор отдельных вопросов и глоссария на английском и втором языках, блиц-опрос, письменный опрос, тест, работа в малых группах, TBL Мозговой штурм.

 

Литература

Основная:

Основная:

1. Николаев А.Я. «Биологическая химия», 2007 г.

2. Северин Е,С. «Биохимия», 5-е изд., М.: ГЭОТАР-МЕДИА, 2009

Дополнительная:

1. Сеитов З.С. «Биохимия», Алматы, 2012 г.

2. Плешкова С.М. и др. Учебное пособие для самостоятельного изучения биохимии

Часть 1. Белки, ферменты, энергетический обмен, витамины.

Часть 2. Обмен веществ и его регуляция.

Часть 3. Биохимия жидкостей и тканей организма. – Алматы, 2009 г.

3. Аблаев Н.Р., Бейсембаева Ш.А. Клинически значимые биохимические показатели и их интерпретация: учеб пособие, Алматы, КазНМУ, 2007

4. Клиническая биохимия учеб. пособие под ред Ткачук В.А. – М.: ГЭОТАР-МЕДИА, 2008

Контроль

Тестовые задания:

1. Сложные белки состоят из:

А - одинаковых аминокислот

Б - разных аминокислот

В - циклических аминокислот

Г-простого белка и простетической группы

Д - простетической группы

2. К сложным белкам относятся:

1. фосфопротеины

2. нуклеопротеины

3. гликопротеины

4. склеропротеины

5. хромопротеины

Выбрать соответствующую комбинацию:

* А - 1,2,3,4

* Б - 1,2,3,5

* В - 1,3,4,6

* Г - 2,3,4,5

* Д - 2,3,4,6

3. Хромопротеины- это сложные белки, которые в качестве простети­ческой группы содержат:

А - аминокислоты

Б - остатки фосфорных кислот

В - окрашенные вещества

Г - глюкозу

Д - кальций

4. Дыхательные белки в организме:

А - участвуют в транспорте протонов и электронов

Б - участвуют в транспорте кислорода и углекислого газа

В - выполняют каталитическую функцию

Г - участвуют в реакциях образования АТФ

Д - выполняют опорную функцию

5. Молекула гемоглобина состоит из:

А - одного гема и одной полипептидной цепи

Б - четырех гемов и одной полипептидной цепи

В - четырех гемов и четырех полипептидных цепей

Г - одного гема и четырех полипептидных цепей

Д - двух гемов и двух полипептидных цепей

6. Рациональное название гема гемоглобина:

А - 1,3,5,8-тетраметил, 2,4-дивинил, 6,7-дипропионовокислый порфин

Б - 1,3,5,8-тетраметил, 2,4-диэтил, 6,7-дипропионовокислый порфин

В - 1,2,5,8-тетраметил, 3,4-дивинил, 6,7-дипропионовокислый железопорфин

Г - 1,3,4,8-тетраметил, 2,5-дивинил, 6,7-дипропионовокислый железопорфин

Д - 1,3,5,8-тетраметил, 2,4-дивинил, 6,7-дипропионовокислый железопорфин

7. Гемоглобин участвует в:

1- поддержании нормальной функции почек

2- транспорте газов

3- поддержании кислотно-основного состояния

4- минеральном обмене

5- регуляции скорости гидролитических процессов

Выбрать соответствующую комбинацию:

* А - 1, 2

* Б - 2, 3

* В - 3, 4

* Г - 4, 5

* Д - 5, 1

8. Истинные гликопротеины в организме:

1- участвуют в транспорте гормонов

2- участвуют в транспорте жирных кислот

3- определяют группу крови

4- выполняют защитную функцию

5- являются источником энергии

Выбрать соответствующую комбинацию:

* А - 1, 2, 3

* Б - 1, 3, 4

* В - 1, 3, 5

* Г - 2, 3, 4

* Д - 2, 3, 5

9. Молекула истинного гликопротеина содержит приблизительно:

А - 50% простого белка и 50% простетической группы

Б - 80% простого белка и 20% нерегулярных углеводов

В - 20% простого белка и 80% нерегулярных углеводов

Г - 100% остатков аминокислот

Д - 10% белка и 90% небелковой части

10. Нуклеопротеины в организме:

А - выполняют защитную функцию

Б - обеспечивают обмен воды и электролитов между клетками и межкле­точным
веществом

В - обеспечивают специфичность строения и свойств клеток и тканей

Г - выполняют структурную функцию

Д - выполняют транспортную функцию

Вопросы:

1) Понятие о строении гликопротеинов. Классификация гликопротеинов. Отличия истинных ГП и протеогликанов.

2) Строение истинных гликопротеинов, их химические свойства, представители

3) Протеогликаны, состав, строение, представители

4) Строение гиалуроновой кислоты и ее роль

5) Строение хондроитинсульфата и его роль

6) Строение гепарина и его роль

7) Хромопротеины – общий план строения, классификация

8) Гемоглобин – строение и роль (на английском или казахском языке)

9) Миоглобин – строение и роль

10) Состав нуклеопротеинов

11) Строение мононуклеотидов и их производных, роль

12) Первичная структура ДНК, показать фрагмент формулами

13) Вторичная структура ДНК

14) Третичная и четвертичная структуры ДНК

15) м-РНК, строение, структуры, роль. Свойства генетического кода

16) т-РНК – показать схематично вторичную структуру, роль

17) р-РНК – строение рибосомы. Роль

Вопросы для мозгового штурма:

1) какую роль выполняет гемоглобин?

2) какую роль выполняет миоглобин?

3) какую роль выполняет гепарин?

4) какую роль выполняет хондроитинсульфат?

5) какую роль выполняет гиалуронат?

 

Глоссарий по теме №2

Термин на русском языке	Термин на английском языке	Термин на казахском языке
Сложные белки – это белки, состоящие из простого белка и простетической (небелковой, присоединенной) группы	Conjugated proteins are proteins which consist of simple proteins and prosthetic group (non-protein moiety or attached group)	Күрделі белоктар-бұл белоктар жай белок пен простетикалық (белок емес, қосылған) топтан тұрады.
Гликопротеины – это сложные белки, состоящие из простого белка и простетической группы, которой являются углеводы различного строения	Glycoproteins are conjugated proteins consisting of simple proteins and carbohydrates of various structure	Гликопротеиндер-бұл күрделі белоктар жай белок пен простетикалық топтан тұрады. Олардың простетикалық тобы-әртүрлі құрылысы бар көмірсулар болып табылады.
Истинные гликопротеины – это гликопротеины, углеводы которых имеют нерегулярное строение, соотношение простого белка и простетической группы (примерно) – 80:20	True glycoproteins are glycoproteins which have a irregular structure of carbohydrate moiety with ration of simple proteins:carbohydrates approximately 80:20	Нағыз гликопротеиндер-бұл гликопротеиндердің простетикалық тобы жүйесіз көмірсулардан тұрады. Жай белок пен простетикалық тобының ара қатынасы шамамен -80:20.
Протеогликаны – это гликопротеины, углеводы которых имеют регулярное (повторяющееся) строение), соотношение простого белка и простетической группы (примерно) – 5-10:90-95	Proteoglycans are glycoproteins with regular (repetitive) carbohydrates, ratio of simple proteins:carbohydrates is approximately 5-10:90-95	Протеогликандар- бұл гликопротеиндердің простетикалық тобы жүйелі (қайталанатын) көмірсулардан тұрады. Жай белок пен простетикалық тобының ара қатынасы шамамен 5—10:90-95.
Хромопротеины – это сложные белки, простетической группой которых является окрашенная группа	Chromoproteins are conjugated proteins with colored group as a prosthetic one	Хромопротеиндер- бұл күрделі белоктардың боялған простетикалық тобы бар.
Дыхательные белки – это хромопротеины, которые выполняют дыхательную роль в организме (транспортируют кислород и углекислый газ)	Respiratory proteins are chromoproteins which carry out a respiratory function in the body (i.e transport of oxygen and carbon dioxide)	Тыныс алу белоктар-бұл хромопротеиндер ағзада тыныс алу қызмет атқарады (оттек пен көмір қышқыл газын тасымалдайды)
Дыхательные ферменты – это хромопротеины, которые участвуют в окислительно-восстановительных реакциях	Respiratory enzymes are chromoproteins which catalyze the oxidative-reductive reactions in the body	Тыныс алу ферменттер- бұл хромопротеиндер тотығу-тотықсыздану реакцияларға қатысады.
Нуклеопротеины – это сложные белки, которые состоят из простого белка (в основном гистоны) и нуклеиновых кислот (ДНК или РНК)	Nucleoproteins are conjugated proteins which consist of simple proteins and nucleic acids (DNA or RNA)	Нуклеопротеиндер- бұл күрделі белоктар жай белок пен (негізінен гистондар) нуклеин қышқылдарынан (ДНҚ немесе РНҚ) тұрады.
Гемоглобин – это хромопротеин, участвующий в транспорте газов и поддержании рН внутренней среды	Hemoglobin is a chromoprotein which takes part in transport of gases and supporting of pH	Гемоглобин-бұл хромопротеиндер газдарды тасымалдауға және ішкі ортаның рН-ін ұстап тұруға қатысады.

 

ЗАНЯТИЕ №3

1. Тема: Ферменты

Общие свойства ферментов. Механизм действия ферментов. Факторы, влияющие на активность ферментов

2. Цель:

Контроль

 

Тест:

1. Ферменты по химической природе являются:

1. углеводами

2. белками специализированными

3. белками неспециализированными

4. неорганическими катализаторами

5. аминокислотами

2. Ферменты в отличие от неорганических катализаторов:

1. резко снижают энергию активации

2. не изменяют направление реакции

3. обладают высокой специфичностью

4. ускоряют наступление равновесия обратимой реакции

5. не расходуются в процессе реакции

3. Профермент - это:

1. фермент с IV структурой

2. фермент без аллостерического центра

3. фермент с несколькими активными центрами

4. неактивный предшественник фермента

5. одна из молекулярных форм одного и того же фермента

4. Активный центр однокомпонентного фермента образован:

1. функциональными группами аминокислот

2. витаминами

3. нуклеиновыми кислотами

4. различными металлами

5. моносахаридами

5. Субстратный участок активного центра фермента обеспечивает:

1. взаимодействие фермента с продуктами реакции

2. формирование аллостерического центра

3. специфичность действия ферментов

4. узнавание субстрата и связывание с ним

5. образование фермент-субстратного комплекса

6. Каталитический участок активного центра фермента обеспечивает:

1. специфичность действия фермента

2. характер катализируемой реакции

3. взаимодействие фермента с продуктом реакции

4. формирование аллостерического центра

5. образование фермент-субстратного комплекса

7. Субстратная специфичность называется абсолютной, если фермент:

1. действует на группу субстратов с различными связями

2. действует только на один субстрат

3. действует на группу субстратов с одинаковым типом связи

4. имеет четвертичную структуру

5. не имеет изоферментов

8. Субстратная специфичность называется относительной, если фермент:

1. действует на группу субстратов с различными связями

2. действует только на один субстрат

3. действует на группу субстратов с одинаковым типом связи

4. имеет четвертичную структуру

5. не имеет изоферментов

9. Что такое температурный оптимум?

1. температура, при которой наблюдается необратимая инактивация

2. температура, при которой фермент обладает максимальной активностью

3. температура, при которой фермент обладает минимальной активностью

4. температура, при которой наблюдается обратимая инактивация

5. температура, при которой фермент не обладает активностью

10. Какая температура вызывает необратимую инактивацию фермента?

1. 0⁰С

2. -5⁰ С

3.- 40 ⁰ С

4. 40⁰ С

5. 100⁰С

11. Конкурентное ингибирование наблюдается, если субстрат и ингибитор:

1. имеют сходство с аллостерическим центром фермента

2. имеют структурное сходство и ингибитор связывается с активным центром фермента

3. не имеют сходства с активным центром

4. имеют сходство со строением фермента

5. не имеют сходства с аллостерическим центром фермента

12. При неконкурентном ингибировании образуется комплекс:

1. фермент-субстрат

2. фермент-ингибитор

3. субстрат-ингибитор

4. фермент-субстрат-ингибитор

5. фермент-продукты реакции

13. Какое из приведенных соединений является конкурентным ингибитором СДГ:

1. СООН-СН₂-СООН

2. СООН-СН₂-СН₂-СООН

3. СООН-СО-СН3

4. СООН-СН₂-СН₂ОН

5. СООН-СН₂-СН₃

Вопросы для блиц-опроса

1 – что такое фермент

2 – из каких участков состоит активный центр фермента

3 – что такое активный центр фермента

4 – что такое аллостерический центр фермента

5 – за что отвечает субстратный участок активного центра фермента

6 – за что отвечает каталитический участок активного центра фермента

7 – что такое кофермент

8 – что такое апофермент

9 – что такое холофермент

10 – что такое профермент

Вопросы для устного разбора:

1. Что такое фермент, сходства фермента с неорганическим катализатором;

2. Отличия между ферментами и неорганическими катализаторами;

3. Сложность строения фермента – строение активного центра одно- и двухкомпонентного ферментов;

4. Понятие об изоферментах, примеры;

5. Высокая мощность фермента, единица измерения, примеры;

6. Специфичность действия фермента, понятие о мультиферментном комплексе на примере пируватдегидрогеназного комплекса;

7. Субстратная специфичность, понятие, виды, примеры;

8. Влияние температуры на активность ферментов;

9. Влияние рН на активность ферментов;

10. Влияние концентрации фермента и субстрата на активность ферментов.

11. Конкурентное ингибирование, пример;

12. Неконкурентное ингибирование, пример;

Глоссарий по теме № 3

Термин на русском языке	Термин на английском языке	Термин на казахском языке
Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы, образуются в основном в клетках и ускоряют биохимические реакции в них	Enzymes are biological catalysts of protein’s nature. they are formed in the cells and catalyze the biochemical reactions	Ферменттер-бұл белоктык табиғаты бар биологиялық катализаторлар, олар негізінен жасушаларда түзіліп олардың ішіндегі биохимиялық реакцияларды жылдамдатады.
Апофермент – белковая часть двухкомпонентного фермента, обуславливает субстратную специфичность	Apoenzyme is a protein part of two-component enzyme which stipulates a substrate affinity (specificity)	Апофермент-екі компонентті ферменттің белоктык бөлігі, субстраттық арнайылықты қамтамасыз етеді.
Кофермент – это небелковая часть двухкомпонентного фермента, которая обуславливает каталитическую специфичность (специфичность действия), то есть тип ускоряемой реакции	Coenzyme is non-protein part of two component enzyme which stipulates a catalytic activity of reaction	Кофермент- бұл екі компонентті ферменттің белок емес бөлігі, ол каталитикалық арнайылығын (әсер ету арнайылығын) қамтамасыз етеді, яғни жылдамдататын реакцияның түрін.
Субстратная специфичность – это способность фермента связываться только со своим субстратом	Substrate specificity (affinity) is a capacity of enzyme to bind with substrate	Субстраттық арнайылық- бұл ферменттің тек қана өзінің субстратымен байланысу қабілеті.
Субстрат – это вещество, на которое действует фермент	Substrate is a compound on which enzyme acts	Субстрат- бұл ферменттің әсеріне ұшырайтын зат.
Специфичность действия – это способность фермента ускорять определенную реакцию	The catalytic specificity ia a capacity of enzyme to catalyze certain reaction	Әсер ету арнайылығы—бұл ферменттің белгілі бір реакцияны жылдамдату қабілеті.
Катал – единица измерения мощности фермента	Catal is a unit of measurement of power activity of enzymes	Катал- бұл ферменттің қуатының өлшем бірлігі.
Мультиферментный комплекс – это комплекс нескольких ферментов, действующих на одинаковый субстрат и ускоряющий специфические реакции с ним	Multyenzymic complex is a complex of some enzymes which act on certain subsrate, but catalyze the specific reactions	Мультиферменттік комплекс-бұл бірнеше ферменттерден тұратын комплекс, олар бір сусбстратқа әсер етіп әрқайсысы арнайы реакцияны жылдамдатады.
Конкурентное ингибирование – это тип ингибирования, при котором субстрат и ингибитор имеют структурное сходство и конкурируют между собой за связь с ферментом	Competitive inhibition is an inhibition when subsrate and inhibitor have the structural similarity and compete to each other for binding with enzyme	Бәсекелес ингибирлену-бұл ингибирлену түрінде субстрат пен ингибитордың құрылысы ұқсас болып, олар өзара ферментпен байланысуға бәсекелес болады.

Занятие №4

1. Тема: Энергетический обмен. Специфические пути катаболизма, цикл трикарбоновых кислот. Биологическое окисление и ферменты, участвующие в этом процессе. Окислительное фосфорилирование. Дыхательные комплексы

2. Цели:

1. Научиться использовать знания об энергетическом обмене; типах окисления и антиоксидантах для понимания механизма действия разобщителей; энергетического баланса окисления основных нутриентов и разработки соответствующих рекомендаций с включением антиоксидантов в диету

3. Задачи обучения:

По окончании занятия студенты будут:

1) Знать общую характеристику основных этапов энергетического обмена; типов окисления и антиоксидантов

2) Использовать знания об основных этапах энергетического обмена; типах окисления и антиоксидантах при изучении других тем биохимии и постреквизитов

3) Решать учебно-научные ситуации по теме

4) Способны вступать в профессиональную коммуникацию на английском и втором языке с использованием основных терминов темы

 

4. Основные вопросы темы:

1.Энергетический обмен, понятие

2.Этапы энергетического обмена

3.1 этап – начальные (специфические) пути распада углеводов, липидов и белков

с образованием активной уксусной кислоты

4. ЦТК, сущность, значение, последовательность реакции (на английском или казахском языке)

5.Биологическое окисление, понятие, сущность, значение. Этапы БО, ферменты, участвующие в переносе протонов и электронов.

6.Что такое ОВП? Что от него зависит?

7.Освобождение энергии при БО. От чего зависит величина выделенной энергии?

8. Окислительное фосфорилирование, сущность и значение. Коэффициент Р/О.

9. Пункты сопряжения БО и ОФ.

10. Регуляция цепи п