E) химическая природа небелкового компонента.

242. С остатками каких аминокислот образуется сложноэфирная связь в молекулах фосфопротеинов?:

A)серина и тирозина;

B) серина и цистеина;

C) тирозина и цистеина;

D)треонина и цистеина;

E) треонина и лизина.

243. В первичной структуре белка представлен следующий тип специфических ковалентных связей:

A)сложноэфирная;

B) гликозидная;

C) эфирная;

D)пептидная;

E) тиоэфирная.

244. Какие типы химической связи представлены во вторичной структуре белка?:

A)пептидная; водородная между СО- и NH-группами остатков аминокислот;

B) дипольная связь;

C) пептидная; водородная между СО- и ОH-группами остатков аминокислот;

D)пептидная; дипольная связь;

E) пептидная; водородная между СО- и SH-группами остатков аминокислот.

245. Каково значение третичной структуры белка в организме человека?:

A)реализация клеточной детерминации;

B) реализация клеточной специализации;

C) реализация клеточной дифференцировки;

D)матрица для образования четвертичной структуры белка;

E) реализация биологической роли конкретного белка.

246. Какова организация четвертичной структуры белка?:

A)состоит из доменов;

B) состоит из протомеров;

C) состоит из тетрамеров;

D)состоит из белковых фибрилл;

E) состоит из олигомеров.

247. Как называется разрыв ковалентных связей в молекуле белка с его фрагментацией и утратой биологической активности?:

A)денатурация;

B) деформация;

C) диссоциация;

D)деструкция;

E) делеция.

248. Как называется разрыв нековалентных связей в молекуле белка с обратимой утратой им биологической активности?:

A)денатурация;

B) деформация;

C) диссоциация;

D)деструкция;

E) делеция.

249. Каково отличие ферментов от неферментных катализаторов?:

A)ускоряют энергетически возможные реакции;

B) могут иметь абсолютную специфичность;

C) не изменяют направление реакции;

D)не входят в состав продуктов реакции;

E) не расходуются в процессе катализа.

250. Каково сходство между ферментами и неферментными катализаторами?:

A)имеют очень высокую эффективность (около 100 %);

B) действуют в мягких условиях;

C) обладают программированностью дйствия;

D)не входят в состав продуктов реакции;

E) могут иметь относительную специфичность.

251. В основе классификации ферментов положен следующий принцип:

A)тип катализируемой реакции;

B) структурная организация фермента;

C) характер образуемых продуктов реакции;

D)химическая структура фермента;

E) химическая структура субстратов.

252. Сколько всего существует классов ферментов?:

A)4;

B) 6;

C) 8;

D)9;

E) 10.

253. Какую реакцию могут осуществлять лиазы?:

A)дегидрирование;

B) дегидратацию;

C) гидролиз;

D)перенос аминогрупп;

E) перенос ацильных групп.

254. Какой класс ферментов осуществляет синтез биомолекул за счет присоединения одной к другой с затратой энергии?:

A)лигазы;

B) лиазы;

C) гидролазы;

D)декарбоксилазы;

E) карбоксилазы.

255. Какой класс ферментов осуществляет расщепление ковалентных связей негидролитическим путем между атомами углерода, азота, кислорода и серы?:

A)лигазы;

B) лиазы;

C) альдолазы;

D)декарбоксилазы;

E) рацемазы.

256. Какой класс ферментов осуществляет расщепление гликозидных связей?:

A)дегидратазы;

B) эстеразы;

C) гликозидазы;

D)гидролазы;

E) альдолазы.

257. Какой класс ферментов осуществляет отщепление от субстрата СО2?:

A)лигазы;

B) лиазы;

C) эпимеразы;

D)декарбоксилазы;

E) карбоксилазы.

258. К 4 классу ферментов относятся:

A)лиазы;

B) лигазы;

C) гидролазы;

D)альдолазы;

E) изомеразы.

259. К 6 классу ферментов относятся:

A)лиазы;

B) лигазы;

C) гидролазы;

D)альдолазы;

E) изомеразы.

260. Какой класс ферментов осуществляет межмолекулярный перенос метильных групп?:

A)метилтрансферазы;

B) метилентрансферазы;

C) трансферазы;

D)лиазы;

E) лигазы.

261. В какой класс ферментов входят рацемазы?:

A)первый;

B) третий;

C)пятый;

D)седьмой;

E) девятый.

262. В какой класс ферментов входят оксигеназы?:

A)первый;

B) третий;

C) пятый;

D)седьмой;

E) девятый.

 

263. Как называются ферменты, имеющие определенную топическую локализацию в клетках и тканях?:

A) специфичные;

B) тканевые;

C) маркерные;

D) клеточные;

E) атрибутивные.

264. Как называется белковая часть двухкомпонентных ферментов?:

A) кофермент;

B) апофермент;

C) холофермент;

D) профермент;

E) простетическая группа.

265. Как называется небелковая структура двухкомпонентных ферментов, слабо связанная с белковой частью?:

A) кофермент;

B) апофермент;

C) холофермент;

D) профермент;

E) простетическая группа.

266. Какова функция коферментов и простетических групп в составе двухкомпонентных ферментов?:

A) прикрепление фермента к мембранным структурам клетки;

B) участие в акте катализа;

C) участие в диссоциации фермента;

D) солюбилизация фермента;

E) аллостерическая регуляция активности фермента.

267. Такие коферменты, как НАД⁺, НАДФ⁺, ФАД, относятся по химической структуре к:

A) порфиринам;

B) производным нуклеотидов;

C) пептидам;

D) динуклеотидам;

E) производным витаминов В₁, В₆, В₁₂.

268. Компонент антиоксидантной защиты организма человека – глютатион, относят по химической структуре к такой группе коферментов:

A) производным аминокислот;

B) полипептидам;

C) олигопептидам;

D) производным витамина Е;

E) производным витамина С.

269. Как называются ферменты, содержащие в своем составе недиссоциируемый специфический ион металла?:

A) истинными металлоферментами;

B) активируемыми металлоферментами;

C) металлокоферментами;

D) псевдометаллоферментами;

E) ферроферментами.

270. Как называются ферменты, содержащие в своем составе легко диссоциируемый неспцифический ион металла?:

A) истинными металлоферментами;

B) металлоферментами, активируемыми ионами металлов;

C) металлокоферментами;

D) псевдометаллоферментами;

E) ферроферментами.

271. Как называются ферменты, состоящие из нескольких субъединиц (протомеров), объединенных в четвертичную структуру в количестве 2, 4, 6 и выполняющих как каталитические, так и регуляторные функции?:

A) ферментные ассоциации;

B) доменные ферменты;

C) сложные ферменты;

D) олигомерные ферменты;

E) мультиферментные комплексы.

272. Как называется группа ферментов, катализирующих одну и ту же биохимическую, но отличающиеся по химической структуре, физико-химическим свойствам, каталитической акивности и топической локализации?:

A) аллоферменты;

B) полиферменты;

C) гомологичные ферменты;

D) гетерологичные ферменты;

E) изоферменты.

273. Как называются функционально инертные участки полипептидной цепи фермента, не принимающие участия ни в катализе, ни в его регуляции, но структурирующие энзим?:

A) якорный участок;

B) несущая часть;

C) неактивный центр;

D) балластная область;

E) холоферментом.

274. Как называется участок фермента, взаимодействующий с субстратом при ферментативной реакции и необходимый для превращения его в процессе катализа?:

A) якорный участок;

B) реакционный центр;

C) каталитический участок;

D) активный центр;

E) аллостерический центр.

275. За счет каких связей остатки неполярных аминокислот якорного участка присоединяют субстрат?:

A) гидрофобных взаимодействий;

B) водородных связей;

C) дипольных связей;

D) неполярных ковалентных связей;

E) полярных ковалентных связей.

276. Как называется стерически отдаленный от активного центра участок фермента, регулирующий активность фермента за счет изменения его конформации после связывания с регуляторными молекулами?:

A) аллостерический центр;

B) якорный центр;

C) активаторный центр;

D) ингибиторный центр;

E) конформационный центр.

277. На какой стадии ферментативного катализа происходит образование фермент-субстратного комплекса?:

A) на первой стадии;

B) на второй стадии;

C) на третьей стадии;

D) на четвертой стадии;

E) на пятой стадии.

278. Как можно объяснить катализ одним и тем же ферментом сходных по химической структуре, но отличающихся стереохимически субстратов?:

A) теорией ферментативного катализа Лайнуивера-Берка;

B) теорией ферментативного катализа Михаэлиса-Ментен;

C) теорией «ключа (субстрата) к замку (ферменту)» Э. Фишера;

D) теорией «индуцированного взаимодействия фермента и субстрата» Д. Кошланда;

E) наличием абсолютной специфичности у ферментов.

279. Как называется величина, характеризующая сродство фермента к субстрату и определяющая активность данного фермента?:

A) степенью сродства фермента и субстрата;

B) константой Михаэлиса;

C) скоростью ферментативной реакции;

D) скоростью насыщения фермента;

E) константой активности фермента.

280. Какая зависимость существует между активностью фермента и константой Михаэлиса?:

A) чем ниже константа Михаэлиса, тем выше активность фермента;

B) чем выше константа Михаэлиса, тем выше активность фермента;

C) константа Михаэлиса не влияет на активность фермента;

D) при возрастании константы Михаэлиса на 1 единицу активность фермента увеличивается вдвое;

E) при возрастании константы Михаэлиса на 1 единицу активность фермента увеличивается в квадрате.

281. Константа Михаэлиса равна концентрации субстрата, при которой скорость ферментативной реакции:

A) равна скорости аналогичной неферментативной реакции;

B) минимальна;

C) максимальна;

D) половине максимальной;

E) не изменяется.

282. Скорость ферментативной реакции становится максимальной, когда концентрация субстрата в среде:

A) равна по величине константе Михаэлиса;

B) значительно меньше по величине, чем константа Михаэлиса;

C) значительно больше по величине, (на 50% и более) чем константа Михаэлиса;

D) приближается к нулю;

E) соответствует насыщенному раствору.

283. Что представляет собой график уравнения Михаэлиса-Ментен?:

A) прямую зависимость;

B) обратную зависимость;

C) гиперболу;

D) параболу;

E) 3 графически разных участка.

284. Уравнение Лайнуивера-Берка отражает зависимость скорости ферментативной реакции от:

A) концентрации фермента;

B) температуры реакционной среды;

C) концентрации ингибитора;

D) рН реакционной среды;

E) концентрации субстрата.

285. Как называется значение рН реакционной среды, при котором каталитическая активность фермента максимальна?:

A) рН-максимум;

B) рН-экстремум;

C) рН-минимум;

D) рН-оптимум;

E) нулевое рН.

286. Для большинства ферментов внутренней среды человеческого организма оптимальное значение рН колеблется в пределах:

A) 0-5;

B) 6-8;

C) 9-11;

D) 11-14;

E) 8-12.

287. Зависимость скорости ферментативной реакции от значений рН выглядит графически в виде:

A) прямой зависимости;

B) обратной зависимости;

C) колоколообразной кривой;

D) параболы;

E) гиперболы.

288. Зависимость скорости ферментативной реакции от значений температуры выглядит графически в виде:

A) прямой зависимости;

B) обратной зависимости;

C) колоколообразной кривой;

D) параболы;

E) гиперболы.

289. В каком интервале температур действует закон Вант-Гоффа для ферментативных реакций?:

A) от –30 до +10 ºС;

B) от –10 до +70 ºС;

C) от 0 до +50 ºС;

D) от +10 до +100 ºС;

E) от +40 до +100 ºС.

290. Какой специфичностью обладает фермент, катализирующий превращение только одного субстрата с определенной структурой?:

A) абсолютной;

B) стереохимической;

C) относительной;

D) неселективной;

E) ограниченной.

291. Фермент фумараза катализирует превращение фумаровой кислоты (транс -изомер), но не действует на малеиновую кислоту (цис -изомер), что является типичным примером:

A) абсолютной специфичности;

B) стереохимической специфичности;

C) относительной специфичности;

D) селективной специфичности;

E) ограниченной специфичности.

292. Какой специфичностью обладает фермент, катализирующий превращение группы веществ с однотипной химической связью?:

A) неизбирательной;

B) стереохимической;

C) относительной;

D) неселективной;

E) неограниченной.

293. Как называется ингибирование первого фермента метаболона конечными продуктами данного метаболического процесса?:

A) конкурентное ингибирование;

B) ретроингибирование;

C) неконкурентное обратимое ингибирование;

D) бесконкурентное ингибирование;

E) неконкурентное необратимое ингибирование.

294. Выберите из предложенных анионов аллостерический активатор амилазы слюны:

A) HCO₃^-;

B) H₂PO₄^-;

C) SH^-;

D) Cl^-;

E) HPO₄^2-.

295. Как называются ферменты, синтезируемые в неактивной форме, но активируемые после отщепления определенной пептидной цепи в своей структуре?:

A) проферменты;

B) изозимы;

C) рибозимы;

D) апоферменты;

E) метаферменты.

296. Ингибирование сукцинатдегидрогеназы малоновой кислотой можно отнести к:

A) необратимому ингибированиию;

B) конкурентному ингибированию;

C) неконкурентному нигибированию;

D) ретроингибированию;

E) бесконкурентному ингибированию.

297. Как изменяется значение константы Михаэлиса для основного субстрата фермента при конкурентном ингибировании?:

A) уменьшается;

B) не изменяется;

C) увеличивается;

D) может уменьшаться или не изменяться;

Е) может увеличиваться или не изменяться.

298. Как изменяется значение константы Михаэлиса для основного субстрата фермента при неконкурентном ингибировании?:

A) уменьшается;

B) не изменяется;

C) увеличивается;

D) может уменьшаться или не изменяться;

Е) может увеличиваться или не изменяться.

299. При бесконкурентном ингибировании молекула ингибитора связывается с:

A) с активным центром фермента;

B) с молекулой субстрата;

C) с молекулой продукта реакции в активном центре;

D) с несущей частью фермента;