D. Тип катализируемой реакции

Е. Химическая структура субстрата

 

68. Амилаза слюны катализирует разрушение структуры крахмала до олигосахаридов и глюкозы. Укажите класс этого фермента:

А. Оксидоредуктазы

В. Трансферазы

С. Гидролазы

D. Лиазы

Е. Изомеразы

 

69. Укажите метод исследований, с помощью которого раствор фермента можно освободить от низкомолекулярных примесей:

А. Высаливание

В. Электрофорез

С. Диализ

D. Изоэлектрическое фокусирование

Е. Рентгеноструктурный анализ

 

70. Укажите метод исследований, с помощью которого можно изучить пространственную структуру фермента:

А. Высаливание

В. Электрофорез

С. Диализ

D. Изоэлектрическое фокусирование

Е. Рентгеноструктурный анализ

 

71. Дайте полное название сложному ферменту, в котором полипептидные цепи присоединяются к небелковой части:

А. Простетическая группа

В. Кофактор

С. Кофермент

D. Апофермент

Е. Холофермент

 

72. Кофакторную функцию могут выполнять короткие пептиды. Назовите один из них:

А. Либерин

В. Глутатион

С. Окситоцин

D. Вазопрессин

Е. Статин

 

73. Укажите название фрагмента структуры фермента, в котором осуществляется превращение субстрата в продукт реакции:

А. Контактный участок активного центра

В. Каталитический участок активного центра

С. Аллостерический центр

D. Кофактор

Е. Гидрофобное ядро

 

74. У лактатдегидрогеназы известны 5 изоферментных форм. Укажите структурный фрагмент идентичный во всех изоформах этого фермента:

А. Аллостерический центр

В. Активный центр

С. Количество субъединиц Н

D. Количество субъединиц М

Е. Лактат

 

75. Выберите фамилию ученого, изучавшего кинетику ферментативных реакций:

А. Г. Кребс

В. Ф. Липман

С. К. Функ

D. М. Ментен

Е. Ф. Крик

 

76. Укажите фамилию ученого, предложившего гипотезу «индуцированного соответствия»:

А. Г. Кребс

В. Д. Кошленд

С. М. Ментен

D. Ф. Крик

Е. К. Функ

77. Укажите тип специфичности фермента, который описывается теорией Фишера:

А. Относительная стереохимическая специфичность

В. Абсолютная специфичность

С. Относительная групповая специфичность

D. Стереохимическая специфичность

Е. Классическая специфичность

 

78. Константа Михаэлиса для фермента определяет:

А. Степень сродства апофермента к коферменту

В. Степень сродства фермента к субстрату

С. Степень сродства фермента к конкурентному ингибитору

D. Среднюю скорость ферментативной реакции

Е. Максимальную скорость ферментативной реакции

 

79. Действие конкурентного ингибитора на фермент можно убрать путем:

А. Повышения концентрации фермента

В. Введения в реакционную среду катиона металла

С. Повышения концентрации субстрата

D. Введения в реакционную среду аллостерического активатора

Е. Удаления из реакционной среды продукта реакции

 

80. Продолжите фразу: "Незначительное изменение рН среды влияет на молекулу фермента, меняя...":

А. Уровень организации молекулы фермента

В. Степень поляризации аминокислотных радикалов в активном центре

С. Специфичность действия фермента

D. Оптические свойства фермента

Е. Биологическую функцию фермента

 

81. При определении удельной активности фермента общую активность фермента делят на значение:

А. Концентрации данного фермента в исследуемой пробе

В. Концентрации белка в исследуемой пробе

С. Концентрации субстрата в исследуемой пробе

D. Константы Михаэлиса для данного фермента

Е. Максимальной скорости исследуемой ферментативной реакции

 

82. Укажите фермент, активность которого полностью ингибирована в присутствии синильной кислоты (HCN):

А. Глюкокиназа

В. Енолаза

С. Амилаза слюны

D. Пепсин

Е. Цитохромоксидаза

 

83. Назовите вещество, с которым малоновая кислота (ингибитор) конкурирует за связывание с активным центром фермента сукцинатдегидрогеназы:

A. Пировиноградная кислота

B. Янтарная кислота

C. Яблочная кислота

D. Молочная кислота

E. α-Кетоглутаровая кислота

 

84. Укажите тип ингибирования, при котором ингибитором фермента является продукт реакции:

A. Конкурентное

B. Неконкурентное

C. Бесконкурентное

D. Стереохимическое

E. Ретроингибирование

 

85. Укажите характеристику фермента, которая меняется в присутствии неконкурентного ингибитора: