Типы связей между аминокислотами в молекуле белка

2 группы:

1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ - обычные прочные химические связи.

а) пептидная связь

б) дисульфидная связь

2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ - физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.

а) Водородная связь

б) Ионная связь

в) Гидрофобное взаимодействие

 

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ.

Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH₂-группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «С»-конце молекулы меняются на «ил»

Тетрапептид: валил-аспарагил-лизил-серин

 

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ!!! Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда(!) не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка.

Любой белок - это длинная неразветвленная полипептидная цепь, содержащая десятки, сотни, а иногда более тысячи аминокислотных остатков. Но какой бы длины ни была полипептидная цепь, всегда в основе ее - стержень молекулы, абсолютно одинаковый у всех белков. Каждая полипептидная цепь имеет N-конец, на котором находится свободная концевая аминогруппа и С-конец, образованный концевой свободной карбоксильной группой. На этом стержне сидят как боковые веточки радикалы аминокислот. Числом, соотношением и чередованием этих радикалов один белок отличается от другого. Сама пептидная связь является частично двойной в силу лактим-лактамной таутомерии. Поэтому вокруг нее невозможно вращение, а сама она по прочности в полтора раза превосходит обычную ковалентную связь. На рисунке видно, что из каждых трех ковалентных связей в стержне молекулы пептида или белка две являются простыми и допускают вращение, поэтому стержень (вся полипептидная цепь) может изгибаться в пространстве.

Хотя пептидная связь довольно прочная, ее сравнительно легко можно разрушить химическим путем – кипячением белка в крепком растворе кислоты или щелочи в течении 1-3 суток.

К ковалентным связям в молекуле белка помимо пептидной, относится также ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ.

Цистеин - аминокислота, которая в радикале имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи.

Дисульфидная связь - это ковалентная связь. Однако биологически она гораздо менее устойчива, чем пептидная связь. Это объясняется тем, что в организме интенсивно протекают окислительно-восстановительные процессы. Дисульфидная связь может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу.

 

СЛАБЫЕ ТИПЫ СВЯЗЕЙ

В десятки раз слабее ковалентных связей. Это не определенные типы связей, а неспецифическое взаимодействие, которое возникает между разными химическими группировками, имеющими высокое сродство друг к другу (сродство – это способность к взаимодействию). Например: противоположно заряженные радикалы.

Таким образом, слабые типы связей - это физико-химические взаимодействия. Поэтому они очень чувствительны к изменениям условий среды (температуры, pH среды, ионной силы раствора и так далее).

ВОДОРОДНАЯ СВЯЗЬ - это связь, возникающая между двумя электроотрицательными атомами за счет атома водорода, который соединен с одним из электроотрицательных атомов ковалентно (см. рисунок).

Водородная связь примерно в 10 раз слабее, чем ковалентная. Если водородные связи повторяются многократно, то они удерживают полипептидные цепочки с высокой прочностью. Водородные связи очень чувствительны к условиям внешней среды и присутствию в ней веществ, которые сами способны образовывать такие связи (например, мочевина).

ИОННАЯ СВЯЗЬ - возникает между положительно и отрицательно заряженными группировками (дополнительные карбоксильные и аминогруппы), которые встречаются в радикалах лизина, аргинина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.

ГИДРОФОБНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ - неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот - вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды. Гидрофобное взаимодействие ослабевает или разрывается в присутствии различных органических растворителей и некоторых детергентов. Например, некоторые последствия действия этилового спирта при проникновении его внутрь организма обусловлены тем, что под его влиянием ослабляются гидрофобные взаимодействия в молекулах белков.