Мы поможем в написании ваших работ!



ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

III. Биологически важные реакции a- аминокислот

Поиск

1. Способность к образованию внутренних солей (биполярных, или «цвиттер» – ионов). Карбоксильная группа проявляет кислотные свойства, диссоциирует с отщеплением протона. Амино-группа, которая проявляет основные свойства, способна протонироваться по неподеленной электронной паре атома азота. В результате в водных растворах и в кристаллическом состоянии аминокислоты существуют в виде внутренних солей:

+

NH2-CH-COOH NH3-CH-COO-

½ ® ½

R R

 

Суммарный заряд молекулы зависит от строения радикала R и рН среды:

а) моноаминомонокарбоновая кислота:

 

OH- + H+ +

[NH2-CH2-COO-] -1 ® [NH3-CH2-COO -]0 ®[ NH3-CH2-COOH]+1

 

б) моноаминодикарбоновая кислота:

+ +

NH2-CH-COO- -2 NH3-CH-COO- -1 NH3-CH-COO- °

½ HO- ½ Н+ ½

CH2 ® CH2 ® CH2

½ ½ ½

COO- COO- COOН

 

+

 

+

NH3-CH-COOH +1

½

CH2

½

СOOH

в) диаминомонокарбоновая кислота:

                       
   
       
         
 
 


NH2-CH-COO- ° + NH3-CH-COO- +1 + NH3-CH-COOH +2

½ HO- ½ Н+ ½

(CH2 )4 ® (CH2)4 ® (CH2)4 - ½ ½ ½

+ NH3 +NH3 +NH3

 

 

­¯2НО-

NH2-CH-COO- -1

½

(CH2)4

½

NH2

Свойство аминокислот изменять заряд при определенном значении рН, а следовательно, двигаться в электрическом поле к разным электродам лежит в основе метода электрофореза, который используется для разделения смесей аминокислот и белков.

Значение рН среды, при котором суммарный заряд молекулы равен нулю, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ, или рНi , или pI). В ИЭТ молекула теряет электрофоретическую подвижность, снижается растворимость белка в воде, он может выпадать в осадок.

2. Реакция декарбоксилирования:

 

in vivo

декарбоксилаза

CO2 +

 

in vitro

 
 


t°, Ba(OH)2

гистидин гистамин

 

 

 

СО2 +

 

 

триптофан триптамин

 

В результате реакции декарбоксилирования a- аминокислот образуются биогенные амины, обладающие сильной физиологической активностью, многие из них являются аллергенами, большинство обладает сосудосуживающими свойствами (исключение – гистамин), участвуют в регуляции жизненно важных функций организма.

3. Реакции дезаминирования:

а) дезаминирование по Ван-Слайку in vitro:

NH2-CH2-COOH + HONO N2­ + HO-CH2-COOH + H2O

глицин гликолевая кислота

По объему выделяющегося газообразного азота судят о количестве аминокислоты в растворе.

б) неокислительное дезаминирование in vivo протекает у низших организмов (бактерий, грибов):

-NH3

HOOCCH-CH 2 ®COOH HOOC –CH=CH-COOH

¯ фумаровая кислота

NH2

аспарагиновая кислота

 

в) окислительное дезаминирование in vivo:

фермент, НАД+

HOOC – (CH2)2 – C H _ COOH HOOC-(CH2)2-C-COOH

½ -НАД.H;-H+

NH 2 NH

глутаминовая кислота

H2O

HOOC-(CH2)2-C-COOH

-NH3

O

a- кетоглутаровая кислота

Реакция протекает под действием фермента глутаматдегидрогеназы и кофермента

НАД+.

 

4. Реакция трансаминирования (переаминирования) in vivo:

фермент трансфераза

NH2-CH-COOH +

½ пиридоксальфосфат

CH3 (вит. В6)

аланин a- кетоглутаровая

кислота

О=С-СOOH + НООС-СH-(СH2)2-СOOH

½ ½

CH3 NH2

пировиноградная глутаминовая

кислота кислота

 

5. Способность к образованию полипептидов. Карбоксильная группа одной аминокислоты может реагировать с аминогруппой другой аминокислоты с образованием пептидной связи:

-H2O

NH2-CH-C=O + H -NH-CH-C=O

½ ½ ½ ½

R 1 OH R2 OH

Дипептид

Последовательность аминокислот, соединенных между собой пептидными связями, является первичной структурой белков.

Процесс, обратный образованию пептида, называется гидролизом. Существуют три вида гидролиза белка: кислотный, щелочной и ферментативный. Результатом является образование смеси аминокислот, которые могут быть разделены и идентифицированы методами хроматографии или электрофореза.

Таким образом определяют аминокислотный состав белка.

 

Рассмотрим пример: Составить трипептид Глу-Асн-Про и дать ему полную

характеристику.

-2H2O

+ +

 

 
 


 

       
   
 
 

 


глутамил-аспарагинил-пролин

 

В названии пептида окончания аминокислот меняются на «ил», кроме последней аминокислоты.

Характеристика пептида. 1. Реакция пептида на индикатор – кислотная, так как в пептиде две кислотные группы – СOOH и одна основная –NH2

 

(группа – С=О не проявляет основных свойств – см. классификацию)

½

NH2

2. Суммарный заряд пептида в водной среде:

 

-1

 

+

 

 

3. Изменение суммарного заряда с изменением рН среды. Запишем пептид в упрощенном виде, выделив лишь заряженные группы и обозначив остальную часть пептида радикалом R: +

0 +1

-1 H+ + H+

+

 

OH-

 

 

-2

 

 

4. Изоэлектрическая точка пептида (определение см. выше) лежит в слабокислой

среде.

5. Поверхностные свойства пептида зависят от соотношения гидрофильных и

гидрофобных боковых радикалов и концевых групп.

В пептиде содержатся 4 гидрофильные группы: 2-СOOH, -C=O, +NH3

и одна гидрофобная: радикал пролина ½

NH2

Гидрофильных групп больше, поэтому поверхность пептида гидрофильна, он растворим в воде.

Пептиды являются продуктом частичного гидролиза белков. Но многие пептиды присутствуют в свободном состоянии в клетках и тканях и выполняют специфические биологические функции. К ним относятся гормоны, антибиотики и другие соединения, обладающие высокой биологической активностью.

Самостоятельное значение пептидов в процессах жизнедеятельности человеческого организма велико. В нервной ткани выделены нейропептиды, влияющие на функции нервной системы: энкефалины, эндорфины – «опиоидные» пептиды, аналогично морфину подавляющие боль; пептиды, действующие на сон; пептиды памяти и др.

Известны гормоны пептидной природы: окситоцин, вазопрессин (гормоны задней доли гипофиза), меланоцитстимулирующий гормон (выделяется средней долей гипофиза), адренокортикотропный гормон (АКТГ) (передней доли гипофиза), глюкагон (поджелудочной железы), гормоны желудочно-кишечного тракта и др.

К пептидам относятся токсины, выделенные из бледной поганки, токсины яда пчел, змей, скорпионов, морских позвоночных.

В медицине используются пептиды-антибиотики: грамицидин S, актиномицин и др.; пептиды-регуляторы иммунитета: тафцин; пептиды – заменители сахара: аспартам и т.д.

 

 

Строение пептидной связи

..

¾ ¾ N ¾

½

H

 

 

Атом углерода пептидной связи находится в sp2 –гибридизации. Неподеленная электронная пара атома азота вступает в сопряжение с p- связью. Таким образом, пептидная связь представляет собой трехцентровую r,p- сопряженную систему.

 

В результате связь C-N приобретает характер двоесвязанности, становится «полуторной». Вращение вокруг этой связи затруднено. В большинстве природных белков и пептидов имеет место транс-конфигурация пептидной связи, что важно для стабилизации вторичной структуры.

Для пептидной связи характерно явление лактам-лактимной таутомерии:

OH

½

N ¾ ¾ C = N ¾

½

H

лактам лактим

 

За счет лактимной формы пептиды дают качественную цветную реакцию с ионами Сu2+ аналогично биурету – веществу, получаемому из 2 молекул мочевины:

 

+

-NH3

 

мочевина биурет

 

 

 


лактамная форма биурета лактимная форма биурета

 

 
 

 

 


 

 

Эта реакция называется биуретовой. Она используется как качественная реакция для обнаружения пептидов и белков.

 



Поделиться:


Последнее изменение этой страницы: 2016-09-19; просмотров: 383; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.149.239.70 (0.008 с.)