Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь FAQ Написать работу КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Характеристика простых белков↑ Стр 1 из 19Следующая ⇒ Содержание книги
Поиск на нашем сайте
В основе классификации (создана в 1908г.) лежит растворимость белков. По этому признаку выделяют: I. гистоны и протамины, растворимые в солевых растворах. Они относятся к низкомолекулярным белкам (M<5 000 дальтон, Да). В своем составе эти белки содержат большое количество диаминомонокарбоновых кислот (аргинина и лизина). В водной среде они имеют «+» заряд, изоэлектрическая точка (ИЭТ) лежит в области pH 9-12 (щелочная среда). Основные функции протаминов и гистонов: 1. структурная, т.е. они поддерживают пространственную организацию ДНК и входят в состав ДНП. 2. регуляторная - гистоны регулируют процесс транскрипции. Протамины имеют меньшую молекулярную массу, чем гистоны; они содержат больше аргинина (до 85%). Происхождение протаминов: сальмин выделен из молок лососевых рыб, скумбрин – скумбрии.
II. Альбумины и глобулины. Это наиболее важные белки плазмы крови (составляют 60%). Содержание альбумина 35-50 г/л, глобулина 20-30 г/л. По форме молекулы это глобулярные белки. Альбумины растворимы как в воде, так и в солевых растворах, имеют M 40-70 кД (килодальтон, т.е. тысяч дальтон). Особенностью АК-состава является повышенное содержание глутаминовой, аспарагиновой кислот, следовательно в водном растворе эти белки имеют «-» заряд. ИЭТ лежит в пределах pH 4,7 в кислой среде. В организме альбумины выполняют следующие функции: 1. транспортная – переносят метаболиты, лекарственные вещества, ВЖК (высшие жирные к-ты), холестерины, гормоны, желчные пигменты, ионы Ca2+ и др. 2. поддержание онкотического давления, т.к. осмотическое давление крови на ~75-80% обеспечивается за счет альбуминов. Глобулины плохо растворимы в воде, но хорошо в солевых растворах. Имеют большую M до 150 кД. Проявляют либо слабовыраженные кислотные, либо нейтральные свойства. ИЭТ лежит в пределах pH 6-7,3. В норме содержание альбуминов и глобулинов лежит в определенной пропорции – альбумино-глобулиновый или белковый коэффициент: К=А/Г»1,5-2,3. Определение АГК имеет диагностическое значение, т.к. при патологиях оно меняется. Например, при инфекционных заболеваниях увеличивается содержание глобулина, АГК уменьшается; при патологии почек нарушается их фильтрационная способность, количество альбуминов уменьшается, следовательно, АГК также падает. Чтобы определить белковый коэффициент необходимо отнести содержание альбумина к содержанию глобулина.
Методы разделения (фракционирования) белков 1. Высаливание – разделение на основе различной растворимости альбуминов и глобулинов. Осаждение белков обычно производят сульфатом аммония (NH4)2SO4. В насыщенном растворе этого реактива осаждаются альбумины, а в полунасыщенном – глобулины. 2. Электрофорез – разделение белков при движении в электрическом поле за счет разности их заряда. Основные белки сыворотки крови делятся на несколько фракций. Быстрее всех движутся к аноду альбумины – это гомогенная фракция. Глобулины делятся на 4 фракции: a1, a2, b, g [рис. альбуминов и 4-х глобулинов и как они движутся к аноду]. В крови определяется общий белок. Нормальное общее содержание белка, но изменено соотношение его фракций – диспротенемия. При инфекционных заболеваниях увеличивается содержание g-глобулиновой фракции. При заболеваниях почек снижается содержание альбуминовой фракции, но увеличивается содержание a2 и b глобулинов. Также наблюдается парапротеинемия – появление патологических белков, например при некоторых онкологических заболеваниях.
III. Проламины и глютелины. Это основные растительные белки. Они не растворяются ни в водных растворах, ни в свободном этаноле, но растворяются в 65% растворе этанола. По АК-составу присутствует глутамин (до 25%), пролин (до 15%). В кукурузе содержится зеин, в ячмене – гордеин, в пшенице – глиадин.
IV. Протеиноиды (склеропротеины). Они не растворяются ни в воде, ни в солевых растворах. Это фибриллярные белки опорных тканей. Входят в состав сухожилий, костной, хрящевой тканей и др. К ним относятся: кератины – белки волос, ногтей; коллагены – белки соединительной ткани; эластины – белки, входящие в состав связок. Особенностью АК-состава является повышенное содержание аланина, глицина, пролина. Имеется оксипролин. Эти белки составляют 25-33% от всех белков в организме. Характеристика сложных белков Они имеют белковую и небелковую (простетическую) части. Белковую часть составляет полипептид, построенный из АК-остатков. В состав небелковой части может входить: гем, металл, остаток фосфорной кислоты, углеводы, липиды и т.д.
Хромопротеины Для них простетическая часть окрашена (chromos – краска). К хромопротеинам относятся гемоглобин, миоглобин, каталаза, пероксидаза, ряд флавинсодержащих ферментов (сукцинатдегидрогеназа, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза), цитохромы (гемсодержащие белки) и т.д. Велика биологическая роль этих белков – участвуют в физиологических процессах: дыхание клетки, транспорте кислорода и углекислого газа, окислительно-восстановительных процессах. Гемоглобин. Его белковая часть представлена глобином, небелковая – гемом. Это олигомерный белок, т.е. имеет четвертичную структуру, состоящую из 4 субъединиц. a цепи построены из 141 АК-остатка. b цепи из 146 АК-остатков [рис. 4-х субъединиц, в каждой нарисована точка - гем]. Каждая из субъединиц связана с гемом:
[гем]
Основная функция гемоглобина – транспортная (кислород, углекислый газ). Также он представляет собой основную буферную систему крови (75% от всей буферной емкости крови). Различают: - HbO2 – оксигемоглобин (связан с молекулой O2); - HbCO – карбоксигемоглобин; - HbCO2 – карбгемоглобин; - HbOH – метгемоглобин (образуется при соединении с нитросоединениями, не способен связывать кислород). Типы гемоглобина. Всего известно более 100 типов, но их все делят на 2 группы: 1) Физиологические гемоглобины; 2) Патологические (аномальные). К физиологическим гемоглобинам относятся: - Hb P – примитивный гемоглобин, имеет место быть у 1-2 недельного эмбриона; - Hb F – фетальный или гемоглобин плода, к моменту рождения составляет около 70% всего гемоглобина в крови; - Hb A, Hb A2, Hb A3 – это гемоглобины взрослого организма. На Hb A приходится около 90-96%. Физиологические типы гемоглобинов отличаются глобулиновой частью (АК-составом). Например Hb A содержит 2a и 2b субъединицы, а Hb F – 2a и 2g субъединицы. К аномальным (возникающих при наследственных заболеваниях) гемоглобинам относятся: - HbS – гемоглобин, сопутствующий серповидно-клеточной анемии. Отличается от нормального тем, что с N-конца в 6 положении b–цепи глутамин заменен на валин.
Миоглобин по сравнению с гемоглобином имеет третичную структуру, одну полипептидную цепь, один гем и может связывать одну молекулу кислорода. Гемоглобин и миоглобин функционируют вместе. Гемоглобин доставляет кислород из легких к тканям, а миоглобин перераспределяет его внутри клетки (доставляет к митохондриям). Оба белка – гемопротеины, т.е. гемсодержащие белки.
Липид-белковые комплексы Липид-белковые комплексы – сложные белки, простетическую часть которых составляют различные липидные компоненты. К таким компонентам относятся: 1. предельные и непредельные ВЖК. К предельным относятся стеариновая С17Н35СООН и пальмитиновая С15Н31СООН; к непредельным – олеиновая С17Н33СООН, линолевая С17Н31СООН, линоленовая С17Н29СООН и др.; 2. простые и смешанные триацилглицериды. К простым относится трипальмитин, а к смешанным – олеодистеарин:
СН2 - О - СО - С15Н31 СН2 - О - СО - С17Н33 | | СН - О - СО - С15Н31 СН - О - СО - С17Н35 | | СН2 - О - СО - С15Н31 СН2 - О - СО - С17Н35
3. фосфолипиды – сложные эфиры глицерина, ВЖК, остатка фосфорной кислоты и гидроксилсодержащего компонента (холин, серин, этаноламин, инозит и др.). СН2 - О - СО - О - РО2Н - О - С2Н4 - NH2 | СН - О - СО - С17Н35 | СН2 - О - СО - С17Н35 [фосфатидилэтаноламин]
4. холестерин (холестерол), его эфиры. В основе холестерина лежит циклопентанпергидрофенантрен.
Связывание белковой и простетической части может осуществляется за счет: - ионных связей, что характерно для связи фосфолипидов с белковой частью; - гидрофобных взаимодействий между гидрофобным участком белковой молекулы и более гидрофобным участком простетической части.
Липопротеины. Делятся на: - свободные липопротеины (ЛП) – хорошо растворимые в воде вещества, транспортные формы (доминируют белки); - структурные протеолипиды – хорошо растворимые в органических растворителях.
К свободным ЛП относят транспортные ЛП крови. В составе этих частиц могут быть ВЖК, триацилглицерины, фосфолипиды, холестерин, холестериды и др. Наружная часть - p-полярные соединения (гидрофильные): белки, фосфолипиды, холестерин. В центре частицы локализованы холестериды, эфиры ВЖК, триацилглицириды, фосфолипиды [рис. этого]. Все их можно разделить по плотности и по электрофоретической подвижности: 1. хиломикроны (ХМ) – самые крупные и наименее плотные (r <1»0,95 кг/л) частицы. Состоят из 2% белка и 98% липидных компонентов (триглицериды). Образуются в кишечнике. Их количество резко возрастает после приема богатой липидами пищи; 2. ЛП очень низкой плотности (ЛПОНП) – по электрофоретической подвижности эта фракция предшествует b-ЛП (пре-b-ЛП). Их плотность =0,94 – 1,006 кг/л. Содержат повышенное количество белка. Образуются в печени, осуществляют транспорт триглицеридов из нее; 3. ЛП низкой плотности (ЛПНП) – по электрофоретической подвижности b-ЛП. Плотность от 1,006 до 1,06 кг/л; 4. ЛП высокой плотности (ЛПВП) – по электрофоретической подвижности a-ЛП. Плотность от 1,06 до 1,2 кг/л. Содержат примерно 60% белка. По составу липидов, ЛП низкой и высокой плотности богаты холестерином и фосфолипидами. Биологическая роль свободных ЛП сводится к транспортным функциям. За счет их гидрофильной оболочки происходит перенос различных веществ в клетки. Также они играют важную роль в диагностике патогенеза. ЛПНП и ЛПОНП относятся к атерогенным ЛП, т.к. они богаты холестерином и являются крупными частицами, поэтому они застревают в сосудах и вызывают разрастание соединительной ткани. ЛПВП – это антиатерогены, т.к. транспорт холестерина ими происходит из клеток в ткани.
Структурные липопротеины. Они плохо растворяются в воде, но хорошо в других растворителях. Участвуют в построении биомембран. Содержат 65-85% белка, находящийся в центре частицы и окружен липидами - поэтому их называют протеолипиды. В составе структурных ЛП важную роль играют фосфолипиды. Биологическая роль структурных ЛП заключается в транспорте веществ через клеточные мембраны, передаче нервного импульса и выполнении ими ферментативной функции.
Нуклеопротеины Нуклеопротеины – это сложные белки, содержащие в качестве небольшой части нуклеиновые кислоты (до 65%). НП состоят из 2-х частей: белковой (содержит гистоны и протамины, которые являясь основными белками, придают основные свойства) и простетической, представленной НК, сообщающими кислотные свойства. Взаимодействие между этими частями по ион-ионному механизму. Все НП по составу НК можно разделить на 2 группы: рибонуклеопротеины (РНП) и дезоксирибонуклеопротеины (ДНП).
Состав НК: НК – высокомолекулярные органические вещества, полинуклеотиды. Мономерами являются мононуклеотиды. Каждый мононуклеотид состоит из: углевода, азотистого основания и фосфорной кислоты. Так, РНК содержит b-D-рибофуранозу (рибозу), одно из 4-х возможных азотистых оснований (А, Г, Ц или У) и остаток фосфорной кислоты. ДНК содержит b-D-дезоксирибофуранозу (дезоксирибозу), одно из 4-х возможных азотистых оснований (А, Г, Ц или Т) и остаток фосфорной кислоты.
Строение азотистых оснований: К группе пуриновых относятся аденин (6-аминопурин) и гуанин (2-амино-6-оксипурин). К группе пиримидиновых – урацил (2,4-диоксипиримидин), тимин (5-метилурацил) и цитозин (2-окси-4-аминопиримидин).
Схема образования нуклеотидов: [рис. схемы: аденин присоединяет рибозу и фосфорную к-ту, при этом выделяются 2 молекулы воды и образуется АМФ]. В клетке имеются нуклеотидфосфаты, дезоксинуклеотидфосфаты, трифосфаты (АТФ).
Структура нуклеиновых кислот: Имеют несколько уровней структурной организации. 1. первичная структура. РНК и ДНК построены однотипно – представлены полинуклеотидной цепью, состоящей из отдельных мононуклеотодов, соединённых между собой 3’→5’-фосфодиэфирными связями. Эта связь образуется между фосфорным остатком одного мононуклеотида и 3’-ОН-группой пентозного остатка другого мононуклеотида. [рис. образования такой связи] Разные НК отличаются числом, порядком чередования и составом НК. 2. вторичная структура. По рентгеноструктурному анализу ДНК в 1953г Уотсон и Крик предложили модель строения ДНК, которая объясняла самовоспроизведение организмов, наследственную изменчивость. Вторичная структура представляет собой двойную спираль, состоящую из 2 полинуклеотидных цепей, закрученных вокруг одной общей оси. Эти цепи антипараллельны, т.е. одна идет в направлении 5’→3’, а другая 3’→5’. Пуриновому основанию одной цепи соответствует пиримидиновое основание другой цепи – эти основания комплиментарны друг другу, т.е. дополняют одно другое до целого. Между А и Т две водородные связи (А=Т), а между Г и Ц – 3 (ГºЦ). Молекула спирализована на всем протяжении, гидрофобные участки внутри спирали, их плоскости перпендикулярны основаниям и параллельны друг другу. В вертикальном направлении возникают гидрофобные взаимодействия. Вторичная структура стабилизируется водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Вторичная структура РНК более простая, представляет собой одну полинуклеотидную цепь, в которой спирализованы лишь некоторые участки. Вторичная структура РНК представлена в виде клеверного листа. Для тРНК известна третичная структура в форме буквы Г. [рис. РНК в виде клеверного листа] Биологическая роль НК: ДНК – основная часть её локализуется в ядре в виде ДНП в составе хроматина или хромосом делящихся клеток. Главная роль – хранение генетической информации, участие в процессе транскрипции в качестве матрицы для построения молекулы РНК. Все РНК по функции делятся на: - рРНК (рибосомальные), составляют до 80% в составе рибосом. Играют роль каркаса для объединения рибосом белков; - мРНК (иРНК) – образуется в ядре (ядрышке). Переносит информацию из ядра в цитоплазму, является матрицей в процессе трансляции белка. последний кодон иРНК соответствует последней АК в белке; - тРНК по своей форме напоминает форму клеверного листа и представляет собой полинуклеотидную цепь, которая составляет 3 петли и отдельные участки могут быть спирализованы. тРНК активирует аминокислоты и транспортирует их к месту биосинтеза белков, также участвует в трансляции. Имеет антикодоновый триплет – место, с помощью которого тРНК связывается с комплиментарным кодоном мРНК.
Углевод-белковые комплексы В качестве простетической группы выступают углеводы. Все углевод-белковые комплексы делятся на гликопротеины и протеогликаны. Гликопротеины (ГП)– комплекс белков с углеводными комплексами, где на долю углеводов приходится 2-20%. Углеводы представлены гетерополисахаридами, не имеющих системного строения (не происходит повторения углеводного фрагмента). До 15 видов моносахаридов могут присутствовать в этих гетерополисахаридах: глюкоза, галактоза, глюкозамин, галактозамин, глюкуроновая кислота, нейраминовая кислота (ПВК+маннозамин).
В качестве исключения к группе ГП относят ГП крови, которые определяют группу крови. В них на углеводную часть приходится до 80%, т.к. углеводный компонент не имеет регулярного строения. В этих белках между белковой и небелковой частями ковалентная связь, которая может быть разной по природе: - гликозил-амидная: моносахариды связаны с амидной группой аспарагина (АСП). Такая связь в белках – иммуноглобулинах, гормонах и т.д. - О-гликозидная: моносахарид образует гликозидную связь с гидроксилсодержащей АК – СЕР, ТРЕ. Такая связь характерна для муцина слюны, групповых веществ крови. Также этот тип связи может образовываться при взаимодействии моносахарида с ОН-группой окси-ПРО – в коллагеновых белках. Свойства ГП: 1. термостабильность, т.е. при увеличении и уменьшении температуры белки не денатурируют; 2. плохо перевариваются трипсином и пепсином в ЖКТ; 3. специфичность молекулы – из них построены «узнающие участки» (узнают макромолекулы или участки поверхности клеток); 4. быстро выводятся из клеток и находятся в межклеточной жидкости или на поверхности клеточных мембран. Биологическая роль ГП: 1. транспортная роль - связываются с различными веществами и переносят их. Пр.: ГП трансферин переносит ионы железа, церулоплазмин – переносит ионы меди, транскортин - гормоны. 2. каталитическая. ГП-ми являются многие ферменты. Пр.: пероксидаза, рибонуклеаза, энтерокиназа, холинэстераза. 3. защитная - входят в состав различных слизей, например муцин слюны. 4. свёртывающая. Пр.: фибриноген, протромбин участвуют в системе свертывания крови. 5. определяют группу крови. От строения нуклеотидных цепей ГП зависит специфичность ГП, определяющего группу крови. 6. ГП клеточной мембраны выделяются рецепторами и участвуют в механизмах межклеточного взаимодействия и узнавания. 7. регуляторная – некоторые гормоны являются ГП. Пр.: гонадотропный гормон, фолликулостимулирующий гормон. Протеогликаны (ПГ). Углеводный компонент приходится 95%. Углеводные компоненты представлены линейными гетерополисахаридами системного строения. Их строение однотипно. Структурная единица – димер, состоящий из моносахаридов 2-х видов, которые, соединяясь, образуют структурную единицу полисахаридов. [рис. МС 1 и МС 2 соеденены между собой b-1,3-гликозидной связью, а сами эти фрагменты - собой b-1,4-гликозидной связью] МС1 – глюкуроновая кислота, МС2 – N-ацетилгексозамин. Среди гетероплисахаридов, входящих в состав ПГ, основными являются: гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты, гепарин и др. Гиалуроновая кислота. Полимер, структурная единица – димер, состоящий из глюкуроновой кислоты и N-ацетилглюкозамина.
|
||||
Последнее изменение этой страницы: 2016-08-14; просмотров: 136; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.147.82.252 (0.012 с.) |