Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь FAQ Написать работу КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Кислотно-основные свойства a-АК↑ ⇐ ПредыдущаяСтр 7 из 7 Содержание книги Поиск на нашем сайте
По протолитической теории кислот и оснований, АК относятся к амфолитам, т.к. содержат в составе молекулы кислотные и основные центры. В водном растворе молекула АК существует в виде биполярного иона [его образование, (АК3)] В зависимости от рН среды может преобладать тот или иной заряд. В сильно кислых средах: (рН=1-2) формируется катионная форма АК: (АК4) В сильнощелочной среде: (рН=13-14) преобладает анионная форма АК: (АК5) Существуют значения рН спецефические для каждой аминокислоты в которой количество анионных форм в растворе равно количеству катионных форм. При этом необходимо учитывать наличие ионогенных группировок боковой цепи. Значение рН при котором общий заряд молекулы АК равен 0, называется изоэлектрической точкой АК (pIАК). Если рН раствора соответствует изоэлектрической точке АК, то при электрофорезе не происходит движения молекулы в растворе. Если рН раствора<pI, то катионная форма АК движется к катоду. Если рН раствора>pI, то анионная форма АК движется к аноду. На этом основано разделение АК методом электрофореза. Для большинства белков животного происхождения изоэлектрические точки лежат в пределах от 5,5 до 7,0 (исключение: пепсин - pI=1, сальмин - pI=12), т.е. белки обладают более выраженными кислотными свойствами. При физиологических значения рН=7,34-7,36 in vivo ни одна АК и ни один белок не находится в изоэлектрическом состоянии, а преобладает анионная форма, отрицательный заряд которой уравновешивается катионами натрия и калия (Na+ и К+). Химические свойства АК АК - это гетерофункциональные органические соединения, вступающие в реакции, характерные для карбоксильных групп, аминогрупп, и проявляющие ряд специфических биохимических свойств. 1. Как амфолиты АК образуют соли при взаимодействии с кислотами и основаниями. [аланин с NaOH= натриевая соль аланина; с HCl= солянокислый аланин, (АК5)] 2. Реакция декарбоксилирования АК - это ферментативный процесс образования биогенных аминов из соответствующих a-АК. Декарбоксилирование происходит с участием фермента - декарбоксилазы и кофермента (KoF) - перидоксаль фосфата. [серин= этаноламин+ угл. газ, (АК7)] Этаноламин участвует в синтезе фосфолипидов. [гистидин= гистамин+ угл. газ, (АК8)] Гистамин является медиатором аллергических реакции организма. При декарбоксилировании глутаминовой АК образуется ГАМК (гамма-аминомасляная кислота), которая является медиатором торможения нервной системы. 3. Реакция дезаминирования - эта реакция является процессом удаления аминогруппы путем окислительного, восстановительного, гидролитического или внутримолекулярного дезаминирования. В организме преобладает путь окислительного дезаминирования с участием ферментов - дегидрогеназ и кофермента - НАД+. На первой стадии процесса осуществляется дегидрирование a-звена с образованием a-аминокислоты. На второй стадии происходит неферментативный гидролиз АК, приводящий к образованию a-кетокислоты и сопровождающийся выделением аммиака, включающегося в цикл образования мочевины. [аланин (2-аминопропанова к-та)= иминок-та (2-иминопрпановая к-та)= ПВК (2-оксопропановая к-та), (АК9)] С помощью подобных процессов снижается уровень АК в клетке. 4. Переаминирование или трансаминирование АК - это путь синтеза необходимых АК из a-кетокислот. При этом донором аминогруппы является a-АК, находящаяся в избытке, а акцептором аминогруппа a-кетокислоты (ПВК, ЩУК,a-кетомаслянная кислота). Процесс происходит с участием фермента - трансаминазы и кофермента - передоксаль фосфата [аланин+ ЩУК= ПВК+ аспарагиновая к-та, (АК10)] Процесс переаминирования связывает обмен белков и углеводов в организме, он регулирует содержание АК и синтез незаменимых a-АК. Кроме этих реакций АК способны образовывать сложные эфиры, азотацильные производные и вступать в реакции, которые не имеют аналогий в химии in vitro. К таким процессам относятся гидроксилирование фенилаланина в тирозин. (АК11) При отсутствии необходимого фермента в организме накапливается фенилаланин, при его дезаминировании образуется токсическая кислота, накопление которой приводит к тяжелому заболеванию - фенилкетонурении. Общим свойством a-АК является процесс поликонденсации, приводящий к образованию пептидов. В результате этой реакции формируются амидные связи по месту взаимодействию карбоксильных групп одной АК и аминогрупп другой АК. В пептидах эта связь называется пептидной связью в составе пептидной группы. [СЕР+ЦИС+АЛА =серилцистеилаланин +2воды, (АК12) Последовательность a-АК в составе пептидов или белков определяет их первичную структуру. Если полипептид содержит менее 100 остатков АК, то его называют пептид, более - белок. По месту пептидных связей молекулы белков гидролизуется in vivo с участием ферментов - пептидаз. Среди пептидаз выделяют: - эндопептидазы, расщепляющие связи внутри макромолекулы; - экзопептидазы, отщепляющие по азоту или углероду концевую АК. В организме белки расщепляются полностью, т.к. для жизнедеятельности необходимы только свободные АК. Гидролиз in vitro происходит в сильнокислой или сильнощелочной среде и используется для расшифровки состава белков. В настоящее время расшифрован состав 1500 белков, в том числе ферментов и гормонов. Для высокомолекулярных пептидов и белков характерны более высокие уровни организации молекулы, в проявлении их биохимических свойств важно учитывать пространственное строение, которое определяется пространственным строением пептидной группы. Пептидная группа относится к р,p сопряженной системе, в составе которой атомы С, О и N лежат в одной s-плоскости. За счет образования единого делокализованного 4p-электронного облака вращение вокруг С-N связи затруднено. При этом a-углеродные звенья находятся в выгодном транс-положении. (АК13) В 1950г. Полинг и Корн показали, что наиболее выгодной конформацией полипептидной цепи является правозакрученная a-спираль. Основной вклад в закрепление этой конформации цепи вносят водородные связи, формирующиеся между параллельными участками пептидных групп. Известна другая вторичная структура белка: b-структура в виде складчатого листа. Кроме водородных связей вторичная структура стабилизуется дисульфидными мостиками по месту цистеиновых остатков. Третичная структура является более сложной пространственной организацией макромолекулы, которая стабилизируется водородной связью, дисульфидными мостиками, электростатическими взаимодействиями и силами Ван-дер-Ваальса. По третичной структуре белки делят на: - глобулярные - для них характерна a-спиральная структура, уложенная в пространстве в виде сферы – глобулы (пр. яичный белок, фермент - глобин в составе гемоглобина); - фибриллярные - для них характерна b-структура. Как правило, эти белки имеют волокнистое строение и к ним относятся белки мышц, ткани - миоинозин, бетакератин волос, коллоидные соединения. Четвертичная структура известна для некоторых белков, выполняющих важные физиологические функции. Пр. четвертичная структура глобина является пространственным образованием 4-х субъедениц, удерживающих друг около друга гидрофобными связями ориентационного характера. Доказано, что являться переносчиком кислорода гемоглобин может только при наличии четвертичной структуры глобина. Важнейшие a–аминокислоты Белки являются основой и структуры, и функции живых организмов, т.к. составляют материальную основу химической деятельности клетки. Все многообразие пептидов и белков построено из a-аминокислотных остатков, которые, объединяясь в самой различной последовательности, могут образовывать громадное количество разнообразных белков. Общее количество a-аминокислот, входящих в их состав, близко к 70. Среди них выделяют группу из 20 наиболее важных a-аминокислот, постоянно встречающихся во всех белках. Аминокислоты играют важную роль в нормальной жизнедеятельности организма. Недостаток отдельных аминокислот ведет к нарушению процессов обмена веществ. Так, недостаток триптофана вызывает уменьшение массы тела, дефицит лизина – головокружение, тошноту, повышенную чувствительность к шуму. Недостаток гистидина сопровождается снижением концентрации гемоглобина. В последнее время аминокислоты и их производные нашли широкое применение в лечебной практике, напр., метионин – в лечении ряда заболеваний печени, глутаминовая кислота – в лечении некоторых поражений мозга. Наконец, ряд аминокислот и продукты их метаболизма оказывают регулирующее влияние на многие физиологические функции организма. a-аминокислоты – гетерофункциональные соединения, представляющие собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом у a-углеродного звена замещен на аминогруппу (NH2). Общая формула a-аминокислот (AKM.1) Где СООН – кислотная функциональная группа, NH2 – осн о вная функциональная группа, R – радикал (вариабельный фрагмент), пунктиром обозначен общий фрагмент всех a-аминокислот [кроме пролина, в котором эта структура является частью пирролидинового цикла]; звездочкой (*) помечен асимметрический атом углерода – хиральный центр. Для аминокислот характерна стереоизомерия. Асимметричным является a-углеродный атом, т.к. с ним связаны четыре различные химические группы, в этом случае для каждой a-аминокислоты существует две возможные конфигурации – D- и L-энантиомеры. В белках встречаются только L-изомеры a-аминокислот. Это имеет важнейшее значение для формирования пространственной структуры белков и проявления ими биологической активности. С этим непосредственно связана стереоспецифичность действия ферментов. Как видно из общей формулы, аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала (R), представляющего собой группу атомов, связанную с a-углеродным звеном и не участвующую в образовании пептидных связей при синтезе белка. Поэтому всё многообразие особенностей структуры и функции белковых тел связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов a-аминокислот. Важнейшие a-аминокислоты и характеристика их боковых цепей. Порядок: название аминокислоты; сокращенно; строение аминокислот; свойства боковой цепи. I. Моноаминокарбоновые Глицин (a-аминоуксусная, 2-аминоэтановая); ГЛИ; (AKM2); гидрофобная, неполярная, неионная. Аланин (a-аминопропионовая, 2-аминопропановая); АЛА; (AKM3); гидрофобная, неполярная, неионная. Валин (a-амино-b-метилмаслянная, 2-амино-3-метилбутановая); ВАЛ; (AKM4); гидрофобная, неполярная, неионная. Лейцин (a-амино-g-метилвалериановая); ЛЕЙ; (AKM5); гидрофобная, неполярная, неионная. Изолейцин (a-амино-b-метилвалериановая); ИЛЕ; (AKM6); гидрофобная, неполярная, неионная. II. Моноаминодикарбоновые Аспарагиновая (a-аминоянтарная, 2-аминобутандиовая); АСП; (AKM7); гидрофильная, полярная, ионная (-СН2-СОО–). Глутаминовая (a-аминоглутаровая, 2-аминопентандиовая); ГЛУ; (AKM8); гидрофильная, полярная, ионная (-СН2-СОО–). III. Диаминомонокарбоновые Лизин (a, e-диаминокапроновая, 2,6-диамногексановая); ЛИЗ; (AKM9); гидрофильная, полярная, ионная (-СН2-NH3+). Аргинин (a-амино-g-гуанидиновалериановая); АРГ; (AKM10); гидрофильная, полярная, ионная, [-СН2-NH-C(NH2)=NH2+]. IV. Оксиаминокислоты Серин (a-амино-b-оксипропионовая); СЕР; (AKM11); гидрофильная, полярная, неионная. Треонин (a-амино-b-оксимаслянная); ТРЕ; (AKM12); гидрофильная, полярная, неионная. V. Серосодержащие Цистеин (a-амино-b-тиопропионовая); ЦИС; (AKM13); гидрофильная, полярная, ионная (-СН2-S–). Цистин (ди-a-амино-b-тиопропионовая (производное цистеина)); ЦИС-S-S-ЦИС; (AKM14); гидрофобная, неполярная, неионная. Метионин (a-амино-g-метилтиомаслянная); МЕТ; (AKM15); гидрофобная, неполярная, неионная. VI. Ароматические Фенилаланин (a-амино-b-фенилпропионовая); ФЕН; (AKM16); гидрофобная, неполярная, неионная. Тирозин (a-амино-b-параоксифенилпропионовая); ТИР; (AKM17); гидрофильная, полярная, ионная, [-CH2-C6H4-O–]. VII. Гетероциклические Гистидин (a-амино-b-имидазолилпропионовая); ГИС; (AKM18); гидрофильная, полярная, ионная. Триптофан (a-амино-b-индолилпропионовая); ТРИ; (AKM19); гидрофобная, неполярная, неионная. Особое место среди гетероциклических a-аминокислот занимают пролин и его гидроксипроизводные, являющиеся иминокислотами. В них a-аминокислотный фрагмент входит только в состав пирролидинового цикла. Пролин; ПРО; (AKM20); гидрофобная, неполярная, неионная. Оксипролин; ОПР; (AKM21); гидрофильная, полярная, неионная. Нуклеиновые кислоты Нуклеиновые кислоты - это ВМС, молярная масса которых составляет от 25 тыс. до 1 млн. Нуклеиновые кислоты впервые были обнаружены в ядрах живых клеток в 1869г. Они играют важнейшую роль в переносе генетической информации в живых существах от одного поколения к другому посредством управления точным ходом биосинтеза белка в клетках. Нуклеиновые кислоты называются полинуклеотидами; это полимеры, цепи которых состоят из мономерных единиц - мононуклеотидов. Каждый мононуклеотид является 3-х компонентным образованием. Он включает: 1. гетероциклическое азотистое основание (пуриновое или пиримидиновое) в лактатной форме; 2. углеводный остаток пентозы (рибозы или дезоксирибозы) в β-фуранозном цикле; 3. фосфатная группа - остаток Н3РО4. В зависимости от углеводородного компонента различают: - рибонуклеотиды, содержащие остаток рибозы (пр. структурные звенья РНК); - дезоксирибонуклеотиды, содержащие остаток дезоксирибозы (ДНК). Строение нуклеотидов Нуклеотиды - это N-гликозиды, образованные азотистым основанием и пентозой. Азотистое основание присоединяется к углеводному компоненту вместо полуацетальной ОН-группы через атом N в положении 1 для пиримидинов и в положении 9 для пуринов, образуя N-гликозидную связь. Пр.: образование аденозина из аденина (пуриновое основание) и рибозы (НК1) Основой названия гликозидов является тривиальное название соответствующего азотистого основания с суффиксом «идин» для пиримидиновых и «озин» для пуриновых нуклеотидов. В РНК входят следующие нуклеотиды: аденозин, гуанозин, цитидин, уридин. Их азотистые основания: аденин, гуанин, цитозин, урацил. В ДНК входят следующие нуклеотиды: аденозин, гуанозин, цитидин, тимидин. Их азотистые основания: аденин, гуанин, цитозин, тимин. Строение мононуклеотидов Нуклеотиды - это фосфаты нуклеозидов. Фосфорная кислота (Н3РО4) присоединяется к 5’ атому углерода пентозы образуя сложноэфирную связь. Пр. рассмотрим образование 5’-цитидиловой кислоты (НК2) Нуклеотид имеет 2 названия: 1. как монофосфат соответствующего нуклеозида: цитидин-5’-фосфат (СМР); 2. как кислота: 5-цитидиловая кислота. Нуклеотиды являются кислотами, т.к. при физиологическом значении рН=7,34-7,36 фосфатные группы ионизированы. Названия нуклеотидов РНК: аденозин-5’-фосфат (5’-адениловая кислота - АМР); гуанозин-5’-фосфат (5’-гуаниловая кислота - GMP); цитидин-5’-фосфат (5’-цитидиловая кислота - СМР); уридин-5’-фосфат (5’-уридиловая кислота - UMP). Названия нуклеотидов ДНК: дезоксиаденозин-5’-фосфат (5’-дезоксиадениловая - dАМР); дезоксигуанозин-5’-фосфат (5’-дезоксигуаниловая - dGМР); дезоксицитидин-5’-фосфат (5’-дезоксицитидиловая - dСМР); тимидин-5’-фосфат (5’-тимидиловая - dTMP). Строение нуклеотидов РНК 5’-гуаниловая к-та (НК3); 5’-адениловая к-та (НК4); 5’-цитидиловая к-та (НК5); 5’-уридиловая к-та (НК6); Строение нуклеотидов ДНК 5’-тимидиловая к-та (НК7); 5’-дезоксиадениловая к-та (НК8); 5’-дезоксигуаниловая к-та (НК9); 5’-дезоксицитидиловая к-та (НК10); Мононуклеотиды – это не только компоненты нуклеиновых кислот, некоторые из них также могут свободно находиться в организме, играя важную роль. Наибольшее значение имеют адениловая кислота и её фосфатно-кислотные производные: аденозиндифосфат (АДФ) и аденозинтрифосфат (АТФ), выполняющие энергетическую функцию. Строение АТФ (НК11) АТФ относится к макроэнергетическим соединениям. Её энергия заключена между 2 и 3 остатками фосфорной кислоты (Н3РО4). При гидролизе АТФ выделяется энергия, необходимая для осуществления многих биологических и биохимических процессов, таких как ионный транспорт, электрическая активность нервных клеток, биосинтез белка и др. При физиологическом значении рН (7,35) фосфатные группы АТФ ионизированы и могут образовывать связи с катионами металлов, напр. с катионами Mg2+. Гидролиз АТФ протекает ступенчато: 1. АТФ+Н2О®АДФ+Фн. При этом выделяется свободная энергия DGº=-(25-40) кДж·моль-1. Значение выделившейся энергии зависит от рН среды, присутствия катионов Mg2+ и др. 2. АДФ+Н2О®АМФ+Фн, ∆Gº=-30 кДж·моль-1. 3. АМФ+Н2О®Аденозин+Фн, ∆Gº=-14 кДж·моль-1. Вместе с тем в организме протекают процессы синтеза АТФ - это эндотермические процессы. Энергия, выделяющаяся при биохимическом окислении белков, жиров, углеводов запасается в макроэргических связях АТФ.
|
||||
Последнее изменение этой страницы: 2016-08-01; просмотров: 316; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.145.65.133 (0.008 с.) |