Лекция №7. Изменение белков животного происхождения.




ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Лекция №7. Изменение белков животного происхождения.



План:

1.Изменение белков куриного яйца.

2.Изменение белков молока.

3.Изменение белков мяса, птицы, рыбы.

4. Размягчение мяса.

 

1.Белки яиц. В желтке содержится несколько больше протеи­нов (белков), чем в остальной части яйца. К важнейшим про­теинам яиц относятся овальбумин, овоглобулин, кональбумин.. В кулинарии большое значение имеют фосфопротеины яиц, находящиеся в желтке (вителлин и др.). В них имеются фос­фатидные группы, поэтому они являются хорошими эмульга­торами, что позволяет использовать их при получении соуса майонез.

При нагревании белки яиц также денатурируют, а затем свертываются. Свертывание протеинов яичного белка начина­ется при 50~550, при 75° весь белок превращается в студнеоб­разную белую массу, которая при дальнейшем нагревании ста­новится более плотной и при 80° уже хорошо сохраняет свою форму. Желток начинает густеть только при 70°.

Поскольку концентрация белков в яйце высокая, они коагулируют, образуя сплошной гель без отделения влаги.

В яйце содержатся белки, являющиеся антиферментами и тормозящие пищеварение (овомукоид). Во время тепловой обра­ботки антиферменты разрушаются и яйца усваиваются лучше.

Однако не следует забывать, что уплотнение белковых гелеи затрудняет их переваривание и поэтому яйца, сваренные вкру­тую, усваиваются хуже, чем сваренные всмятку или «в мешо­чек».

2.Белки молока полноценны и хорошо усваива­ются. В молоке содержится казеин, лактоальбумин, лактогло­булин и ряд других белков. Больше всего в молоке казеина (2,5-3 %). Это сложный белок, относящийся к фосфопротеи­дам, Благодаря тому, что в молекуле казеина гидроксильные группы аминокислоты серина образуют эфирные связи с фос­форной кислотой, он обладает кислотностью. В молоке содер­жатся кальциевые соли казеина. При повышении кислотности в результате скисания или добавления кислот кальций отщеп­ляется от молекул казеината, в результате чего образуется сво­бодный казеин, который нерастворим в воде. При этом молоко свертывается и образуется студень (простокваша) . При нагре­вании эти студни уплотняются (сворачиваются).Нагревание молока вызывает изменение и других белков. Так, при нагревании выше 60° происходит денатурация альбу­мина, который свертывается и выпадает в виде хлопьев на дне и стенках посуды.

Денатурацией белков обусловлено и образование пенки при кипячении молока. Дело в том, что в поверхностном слое под влиянием сил поверхностного натяжения уже частично произошла денатурация белков, и поэтому при нагревании на поверх­ности она происходит быстрее. Образующаяся пенка состоит из денатурированного альбумина, свободного казеина, фосфорно­кислого кальция, жира и других веществ. В молоке с нормаль­ной кислотностью денатурация казеина не происходит, 'а в мо­локе с повышенной кислотностью он свертывается тем быстрее, чем выше кислотность. Белок молока липопротеин состоит и~ белкового компонента и соединенного с ним лецитина, основой молекулы которого являются эфир глицерина и фосфорной кислоты. Поскольку ли­попротеин является жироподобным веществом, он образует за­щитную оболочку вокруг жировых шариков молока, не давая им слипаться. При этом молекулы липопротеина располагаются таким образом, что лецитиновый компонент их обращен к жи­ровому шарику, а белковый - к водной фазе.

3. Мышечная ткань мяса со­стоит из очень тонких длинных мышечных волокон. Толщина их меньше 0,1-0,15мм, а длина достигает нескольких сантимет­ров. Сверху мышечные волокна окружены оболочкой- сарколеммой., состоящей из фибриллярных белков. Внутри мышечного волокна находятся студнеобразные нити - мuофuбриллы и жидкость - саркоплазма. Саркоплазма не только пропитывает студень миофибрилл, но и окружает их.

Мышечные волокна соединяются по нескольку вместе и об­разуют первичный мышечный пучок. Первичные пучки сгруппи­ровываются в более крупные, вторичные, которые образуют еще более крупные - третичные и т. д., и, наконец, целую мышцу. Все мышечные волокна соединены между собой соединительной тканью, называемой мизием. Она же окружает мышцу сверху оболочкой (пленкой). . Между мышечными волокнами внутри первичных пучков находится наиболее нежная соединительная ткань - эндомизий (эндо - внутренний). Эндомизий непосред­ственно переходит в более грубую соединительную ткань, распо­ложенную между мышечными волокнами - nеримизий (про­межуточныи мизии), а свер­ху мышца окружена еще бо­лее грубой соединительной тканью - Эпимизием, т. е. на­ружной соединительной тка­нью .Изменение мышечных бел­ков прикулинарной обработ­ке. Студнеобразные миофиб­риллы, расположенные внутри мышечных волокон, состоят из глобулярных белков миозина, актиномиозина и других, а так же фибриллярного белка актина. Эти белки находятся в состоянии студня.

Жидкое содержимое мышечных волокон представляет собой водный раствор белков (глобулина, миогена, миоглобина и др.), растворимых азотистых и без азотистых экстрактивных веществ, минеральных солеи и т. д.

Количество мышечных белков в мякоти говяжьей туши в среднем составляет около 13,4 %, в бараньей и свиной - не­сколько меньше (за счет большего количества жира). В раз­личных частях туши содержание мышечных белков неодинаково, так, например, у говьяжей туши меньше всего их в голяшка (6-1 О % ), немного больше в грудинке и пашине (11 %) и больше всего в толстом и тонком краях, вырезке, мякоти задней ноги (до 14,3%).

Состав мышечных белков следующий;

Миофибриллы- актин, миозин (актимиозин);

саркоплазма -миоген, миоальбумин, глобулин, миоглобулин;

ядра - нуклеопротеиды;

саркоплазма - коллаген, эластин .

Миозин составляет 35% всех белков мышечной ткани' встре­чается он также в мышцах птиц и рыб. При обработке водои миозин в раствор не переходит, но при добавлении соли (около 2-3%) хорошо растворяется и переходит в раствор. Поэтому добавлять соль в холодную воду (до нагревания) при варке бульонов не рекомендуется.

Актин составляет 12·-15% мышечных белков. Он может су­ществовать в двух формах – глобулярной и фибриллярной.

Актомиозuн - белок, из которого в основном построены мио­фбриллы. Он отличается высокой вязкостью, не растворяется в воде, а только в растворе солей.

Тропомиозин - также структурный белок миофибрилл, не растворяется в воде, но растворяется в солевых растворах.

Глобулин Х- В воде нерастворим, но при добавлении соли переходит в раствор.

Миоген u мuоальбумuн - хорошо растворимы в воде.

Миоглобин - сложный белок хромопротеид. При гидролизе онl распадается на белок и небелковую группу - гем. От миоглобина зависит окраска мышц. В работающих мышцах его со­держится больше. Например, мышцы ног окрашены сильнее, чем спинные; говядина темнее телятины; грудные мышцы у птиц (белое мясо, филе) почти не окрашены.

При тепловой обработке (жаренье, варке) растворенные мышечные белки, содержащиеся в саркоплазме, денатурируют и свертываются, а белки миофибрилл, находящиеся в виде студня, уплотняются и выпрессовывают содержащуюся в них жидкость вместе с растворимыми в ней веществами.

Денатурация растворимых мышечных белков мяса начина­ется при 30-35˚ , и к тому времени, как мясо проrреется до 60­˚около 90% всех растворимых белков денатурируют и теряют' растворимость. Однако даже прогревание мяса до 95-100˚не вызывает полной денатурации белков, и некоторая часть их сохраняет, но теряют способность растворяться.

Уплотнение белковых гелей миофибрилл приводит не только к выпрессовыванию жидкости, но и уплотнению мышечных во­локон, повышению их прочности.

При варке мяса и птицы, пока продукты не прогрелись, часть водорастворимых белков (миоген) переходит в воду, об­разует очень разбавленный раствор и при дальнейшем нагревании свертывается, выделяясь в виде хлопьев на поверхности бульона.

Если воду, в которой варится мясо или птица, посолить до прогревания продуктов, то в раствор перейдет больше белков за счет глобулинов (растворимых в присутствии солеи) и коли­чество пены увеличится. Поэтому при варке мяса воду солят после того, как мясо прогреется и белки потеряют способность растворятся.

Изменение белков соединительной ткани мяса. Соединитель­ная ткань может быть рыхлой (сопровождает кровеносные сосуды, заполняет промежутки между органами, образует подкож­ную клетчатку), плотной с большим содержанием коллагена (сухожилия, кожные покровы, фасции), плотной с большим содержанием эластина (желтые связки, например выйная). Из коллегановой ткани состоят и соединительные прослойки между пучками мышц (мизий).

Чем больше в ткани эластина и меньше коллагена, тем труднее и меньше она размягчается при тепловой обработке.

Сырье с большим содержанием коллагена (уши и губы, голяшки) целесообразно использовать для варки студней.

. Большое значение имеет изменение белков соединительной ткани мышц коллагена и эластина.

- Коллаген относится к фибриллярным белкам. В его моле­куле, кроме белковой основы, содержатся и углеводы. Коллаген неоднороден; различают три разновидности его: проколлаген, тропоколлаген, обычный или зрелый коллаген. Тропоколлаген растворяется в растворах нейтральных со­лей; проколлаген -- в слабых растворах кислот. Их больше в соединительной ткани молодых животных. С возрастом живот­ных они переходят в зрелый коллаген, который не растворяется. Однако в соединительной ткани взрослых животных сохраня­ется незначительное количество биологических предшественни­ков зрелого коллагена - тропо- и проколлаген. Эндомизий состоит из волокон коллагена, которые располагаются параллельными пучками. Эндомизий во всех частях ту­ши обладает более или менее одинаковыми свойствами.

Перимизий отличается от эндомизия тем, что он состоит не только из волокон коллагена, но и из волокон другоrо фиб­риллярного белка - эластина. Перимизй в отдельных частях туши неодинаков, и различия в его свойствах в значительной мере определяют кулинарное использование мяса. В таких ча­стях туши, как вырезка, тонкий и толстый края, верхняя и внутренняя части задней ноги, он очень нежен и по строению похож на эндомизий, только коллагеновые волокна в нем более толстые наряду с ними имеются волокна эластина. Однако чем грубеемышца, чем больше работала она при жизни животного, тем коллагеновые волокна перимизия толще, тем больше в ней эластиновых волокон и сложнее сама структура волокна ее ветвятся, образуют сложные переплетения и при­дают мышцам жесткость (шея, голяшка, пашина).

Больше всего эластина в шейных мышцах, пашине и меньше всего в частях задней четверти (кроме пашины) . При нагре­вании мяса в процессе кулинарной обработки эластиновые во­локна изменяются мало.

Коллагеновые волокна при температуре около 60 град. сва­риваются, сокращаясь почти наполовину своей первоначальной длины.

Сокращенные волокна коллагена резко отличаются от на­тивных. Это связано с денатурацией. Они менее устойчивы про­тив действия пищеварительных ферментов. Сваривание кол­лагена приводит к следующему: куски мяса при жаренье, варке деформируются; 2) мясной сок вместе с растворимыми белками, экстрактивными веществами' и минеральными солями выпрессовывается в окружающую среду.

Чтобы куски мяса, особенно при жаренье, не деформирова­лись, их отбивают или делают насечки, перерезая соединитель­ную ткань. Если мясо измельчить, нарушив непрерывность сое­динительной ткани, то сок при тепловой обработке изделий не выпрессовывается и они меньше теряют в весе (варка фрикаде­лек, жаренье бифштексов рубленых и т. д.).

Распад коллагена в кислой среде происходит быстрее. Это объясняется тем, что, во-первых, коллаген неоднороден и одно из составляющих его веществ (проколлаген) растворимо в под­кисленной среде, а, во-вторых, кислота действует как катализатор, ускоряя переход коллагена в глютин. На этом основано маринование мяса перед жареньем и применение кислых соусов для тушения грубых частей мяса. Распад коллагена происходит тем быстрее, чем выше температура. Растворы, содержащие более 1% глютина, способны при охлаждении застывать, превра­щаясь в студни. На этом основаны приготовление заливных хо­лодных блюд с желатином и варка студней.

Мышечная ткань рыбы соединяется перимизием в зигзагообразные миокомы. Миокомы при помощи горизонтальных и вертикальных прослоек (септ) образуют тело рыбы. Септы представляют собой прослойки соединительной ткани между отдельными мышцами. Строение мышечной ткани хорошо заметно у вареной рыбы, которая благодаря размягчению соединительной ткани хорошо разделяестся на миокомы, а последние делятся на пучки мышеч­ных волокон. Характер изменения мышечных белков рыбы тот же, что в мясе теплокровных животных, но процесс свертывания белков в тканях рыбы заканчивается уже при 75 град. Соединительная ткань почти полностью состоит из коллагена; его в рыбе от 1,6 до 5,1%. Из коллагена в значительной степени состоит кожа, чешуя и плавники. Сваривание каллагеновых волокон верхних кожистых покровов рыбы вызывает деформацию кусков при тепловой обработке, поэтому при изготовлении рыбных полуфабрикатов кожу в нескольких местах перерезают. Сваривание коллагеновых волокон происходит при более низкой температуре (40˚), чем у мяса.

4.Изменение веса мяса и рыбы при тепловой обработке. Денатурация белков приводит к изменению их коллоидного состоянии - коагуляции (свертыванию). Белки, переходящие в раствор, при варке коагулируют и образуют пену. Коагуляция большинства лиофильных коллоидов прежде всего характеризу­ется потерей способности удерживать влагу.

При варке мяса и рыбы уплотняется белковый гель миофиб­рилл, что приводит к уменьшению веса и объема продукта. Этому способствует также утолщение коллагеновых волокон в результате сваривания коллагена.

Количество воды, выделяемое мясом и рыбой, зависит от ряда причин: размера кусков, условий нагревания и т. п. Умень­шение веса продукта обусловливается также и вытап­ливанием из него жира. Из мяса и рыбы переходят в окружающую среду вместе с водой растворимые вещества. К ним прежде всего относятся растворимые белки (коагулирующие и некоагулирующие), ко­торые выделяются в начале нагревания, минеральные соли, экстрактивные вещества (азотистые и безазотистые ) .

Выпрессовывание воды при коагуляции белков мяса проис­ходит наиболее интенсивно при 45'--75°, но продолжается и при более Высокой температуре вплоть до 100°. У рыб этот про­цесс заканчивается при 75°.

Экстрактивные вещества мяса и рыбы обусловливают вкус и сокогонное действие бульонов, поэтому практически важным является выбор такого режима варки, при котором наибольшее количество этих веществ переходит в раствор. На практике при­110

Для бульонов мясо заливают холодной водой, нагревают до кипения и варят при слабом кипении. В этом случае в рас­твор переходит больше экстрактивных веществ, при этом мясо получается более плотным.

Для вторых блюд мясо погружают в горячую воду, доводят до кипения и варят без кипения при температуре 85-90˚. При этом белки мяса образуют более нежные сгустки, удерживают больше влаги, меньше экстрактивных веществ и белков перехо­дит в раствор. Мясо получается нежное, вкусное и более соч­ное.

 

При жаренье теряется значительно меньше питательных ве­ществ, чем при варке, так как часть воды испаряется с по­верхности, а растворимые в ней вещества остаются; часть их переходит в мясной сок. Здесь наблюдается такая же законо­мерность: изделия, положенные на очень горячую сковороду, меньше теряют питательных веществ, меньше дают сока и получаются более сочными. В качестве размягчителей используют: растворы некоторых кислот и протеолитические ферменты. Из кислот наибольшей активностью обладает аскорбиновая кислота. Применение лимонной кислоты для маринования мяса в сочетании с предварительным рыхлением дает результаты.

Из протеолитических ферментов используются:

Растительного происхождения: фицин (из инжира), папин (из дынного дерева), бромелин и бромелаин ( из ананасов), из проросших семян сои.

Животного происхождения: трипсин, панкреатин, АФС(автолизированная ферментная смесь из поджелудочной железы).

Ферментные препараты готовятся в виде: растворов, порошков или паст , которые наносятся на мясо. Лучшие результаты отмечены при применении протеолитических ферментов, которые воздействуют как на соединительную ткань, так и на мышечные белки.

Контрольные вопросы:

 





Последнее изменение этой страницы: 2016-06-19; Нарушение авторского права страницы

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.239.109.55 (0.01 с.)