Коллаген , особенности состава , строения и биосинтеза . Нарушения при дефиците витамина С .

Коллаген - основной структурный белок межклеточного матрикса. Он составляет от 25 до 33% общего количества белка в организме, т.е. ~6% массы тела. В разных тканях преобладают разные типы коллагена, а это, в свою очередь, определяется той ролью, которую коллаген играет в конкретном органе или ткани. В сухожилиях коллаген образует плотные параллельные волокна, которые дают возможность этим структурам выдерживать большие механические нагрузки. В хрящевом матриксе коллаген образует фибриллярную сеть, которая придаёт хрящу прочность, а в роговице глаза коллаген участвует в образовании гексагональных решёток десцеметовых мембран, что обеспечивает прозрачность роговицы, а также участие этих структур в преломлении световых лучей.

Синтез и созревание коллагена включают в себя целый ряд посттрансляционных изменений: гидроксилирование пролина и лизина с образованием гидроксипролина и гидроксилизина; гликозилирование гидроксилизина; частичный протеолиз - отщепление «сигнального» пептида, а также N- и С-концевых пропептидов; образование тройной спирали. При цинге - заболевании, вызванном недостатком витамина С, нарушается гидроксилирование остатков пролина и лизина. В результате этого образуются менее прочные и стабильные коллагеновые волокна, что приводит к большой хрупкости и ломкости кровеносных сосудов с развитием цинги. Клиническая картина цинги характеризуется возникновением множественных точечных кровоизлияний под кожу и слизистые оболочки, кровоточивостью дёсен, выпадением зубов, анемией.

Сопряжение процессов окисления и фосфорилирования в дыхательной цепи. Коэффициент Р / О.

Количество молекул АТФ, образованных при восстановлении одного атома кислорода до Н2О при прохождении двух электронов по ЦПЭ, эквивалентно количеству использованного фосфата Н3РО4(Р) и выражается коэффициентом окислительного фосфорилирования (Р/О). Если водород поступает в ЦПЭ от кофермента NADH, то Р/О имеет максимальное значение, равное 3. Если водород поступает от FAD-зависимых дегидрогеназ, то Р/О равен 2 (реальные значения Р/О несколько ниже, так как часть энергии электрохимического потенциала рассеивается в форме теплоты).

Животному ввели гормон. Резко повысилась глюкоза и остаточный азот. Какой гормон?

Ответ: животному ввели глюкагон, который ускоряет глюконеогенез, в связи с этим повышается катаболизм белка. (билет 1, если надо процессы).

 

Билет 21

1. Четвертичная структура белков. Особенности строения на примере гемоглобина. Кооперативность изменения конформации протомеров.

Четвертичная структура белков - способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой или разной первичной, вторичной и третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования.

Молекула гемоглобина состоит из двух α- и двух β-полипептидных цепей, т.е. представляет собой тетрамер. Каждая из этих полипептидных цепей окружет группу гема (пигмента, придающего кови ее характерный расный цвет).

Кооперативные изменения конформации протомеров. Так как протомер связан с остальными протомерами, а белки обладают конформационной лабильностью, происходит изменение конформации всего белка. Конформационные изменения, произошедшие в других протомерах, облегчают присоединение следующей молекулы кислорода,что вызывает новые конформационные изменения в белке и ускорение связывания следующей молекулы кислорода.Четвертая молекула кислорода присоединяется к гемоглобину в 300 раз легче первой. Изменение конформации (а следовательно и функциональных свойств) всех протомеров олигомерного белка при присоединение лиганда только к одному из них носит название кооперативного изменения конформации протомеров.