Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Основні компоненти дихального ланцюга
Мітохондрії – органели клітини, функціонування яких для будь-якої обізнаної людини чітко асоціюється з продукуван-ням енергії. Дійсно в матриксі мітохондрій локалізовані різноманітні ферменти, що необхідні для окиснення субстратів.
Крім того, внутрішня мембрана мітохондрій містить систему білків-переносників електронів, які забезпечують термінальний етап окиснення субстратів і створюють умови для синтезу АТФ. Ця система білків-переносників має декілька назв: дихальний ланцюг, електрон-транспортний ланцюг, ланцюг перенесення електронів, редокс-ланцюг (окисно-відновний ланцюг). Деякі з цих назв більш точно відображають суть процесів, які відбуваються за участі цього ланцюга, але найчастіше використовують більш просту назву – дихальний ланцюг. Частка білків дихального ланцюга істотна і становить 30-40% загального білка внутрішньої мембрани мітохондрій.
У складі дихального ланцюга знаходяться: 1) піридинзалежні дегідрогенази (містять НАД+); 2) флавінзалежні дегідрогенази (ФАД- та ФМН-вмісні); 3) цитохроми (в, с, с1, а, а3); 4) залізосірчані білки; 5) вільний кофермент – убіхінон. Піридинзалежні дегідрогенази (НАД-залежні) містять кофермент НАД+(нікотинамідаденіндинуклеотид) (рис. 5), який є похідним вітаміну РР. Ці дегідрогенази беруть участь в окисненні біосубстратів, що супроводжується відновленням НАД+ до НАДН . Н+: SH2 + НАД+ → S + НАДН . Н+.
Рисунок 6 - Хімічна формула НАД+
Хімізм процесу відновлення НАД+ при окисненні субстрату показаний на рис. 6.
Рисунок 7 - Реакція відновлення НАД+ (наведений фрагмент молекули коферменту, який бере участь в окисно-відновному процесі)
Таким чином реалізується колекторна функція цього коферменту, який збирає відновні еквіваленти від субстратів окиснення для подальшої передачі їх по дихальному ланцюзі.
Флавінзалежні дегідрогенази – складні ферменти, які міс-тять один із двох похідних вітаміну В2 – ФАД (флавінаде-ніндинуклеотид) або ФМН (флавінмононуклеотид). Структурні формули ФАД та ФМН зображені на рис. 8.
Рисунок 8 - Структурні формули ФАД та ФМН
Саме наявність у структурі ферментів зазначених простетичних груп забезпечує окиснення субстратів під час роботи дихального ланцюга. На рис. 9 наведена схема окиснення-відновлення ізоалоксазинової групи ФАД та ФМН.
Рисунок 9 - Схема окисно-відновної реакції ізоалоксазинового кільця у складі ФАД (ФМН)
У дихальному ланцюгу мітохондрій містяться два білки-флавопротеїни: НАДН-залежна дегідрогеназа (містить ФМН) та сукцинатдегідрогеназа (містить ФАД).
Цитохроми – складні білки, простетичною групою яких є гем. На сьогодні відомо приблизно 30 видів цитохромів. До складу гему цих білків входить метал зі змінною валентністю (переважно залізо, може бути також мідь). Цитохроми вперше були описані Мак-Манном (Шотлан-дія) у 1886 році й отримали назву «гістогематини», але їх роль залишалася невідомою. У 1925 році англійський біохімік Дейвід Кейлін почав активно вивчати ці білки. Насамперед було з’ясовано, що цитохроми знаходяться у мембранах (мітохондріальних та ЕПР) всіх еукаріотичних клітин. За типом гему виділяють 8 класів цитохромів. Залежно від спектра поглинання цитохроми поділяють на групи - а, b, с, d. Різні спектри поглинання в окисненому та відновленому станах дають змогу визначати ці білки за допомогою спектрофотометричних методів. На рис. 10 показана структура гему цитохрому b.
Рисунок 10 - Структура гему у складі цитохрому b
Деякі цитохроми позначають цифровим індексом (наприклад, b5), який може бути наданий тільки добре вивченим білкам.
Рисунок 11 - Структура цитохрому с
У дихальному ланцюгу наявні цитохроми b, с1, с, а, а3, які, за винятком цитохрому а3, є залізовмісними білками, у складі а3 знаходиться мідь. Атом заліза у складі гемів цих цитохромів утворює зв’язки, з одного боку, від порфіринового кільця із залишком гістидину, з другого - цистеїну білкової частини. Саме тому потенційна здатність атомів заліза у складі цитохромів до зв’язування кисню пригнічена. У цитохромі с порфіринова площина, ковалентно зв’язана з білковою частиною через два залишки цистеїну (рис. 10). В цитохромах b та а гем ковалентно не зв’язаний з білком. У цитохромах аа3 замість протопорфірину міститься порфірин А, який має певні структурні особливості.
Усі цитохроми мають різні фізико-хімічні властивості та величини стандартного окисно-відновного потенціалу (редокс-потенціалу), що забезпечує напрямок руху електронів від субстратів на кисень. На рис. 10 на прикладі структури цитохрому с показаний загальний принцип будови всіх цитохромів, що беруть участь у дихальному ланцюзі.
Залізосірчані білки (FeS-білки)- це білки з невеликою молекулярною масою (приблизно 10 кДа). Залізо, яке вони містять не входить до складу гему, а зв’язане з атомами сірки (рис. 12). Відомо, що вони беруть участь у транспорті електро-нів у дихальному ланцюзі, але детально механізм окиснення-відновлення атомів заліза не відомий. Рисунок 12 - Схема комплексу заліза і сірки в молекулі залізо-сірчаного білка дихального ланцюга Кофермент Q (убіхінон, кофермент Q10) – жиророзчинний кофермент, який знаходиться у мітохондріях еукаріотичних клітин. Ф. Крейн та К. Фолкерс у 1957-1958 встановили хімічну формулу цієї сполуки, яка наведена на рис. 12. Кількість ізопренових одиниць буває різною залежно від виду живих організмів (на рис. 12 вказана можлива кількість – 6-10). У клітинах організму людини знаходиться убіхінон тільки з 10 ізопреновими одиницями. Рисунок 13 - Хімічна формула убіхінону В організмі людини цей кофермент синтезується з мевалонової кислоти та похідних фенілаланіну та тирозину. Вміст убіхінону в тканинах залежить від інтенсивності енергетичного обміну. Найбільша кількість коферменту Q у серцевому м’язі.
Рисунок 14 - Зміни вмісту убіхінону в організмі людини з віком
Убіхінон – це ліпофільна сполука, тому цей кофермент розчинений у ліпідній частині внутрішньої мембрани мітохондрій, і, оскільки він не зв’язаний з білком, може вільно рухатися в мембрані в різних напрямках. Цей кофермент здатний приєднувати та віддавати протони й електрони. Схема окисно-відновної реакції за участі убіхінону наведена на рис. 15.
Рисунок 15 - Реакція окиснення-відновлення убіхінону
У дихальному ланцюзі коензим Q є колектором електронів від НАД- та ФАД(ФМН)-залежних дегідрогеназ.
|
||||||||||||||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; просмотров: 278; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.139.82.23 (0.008 с.) |