Опишите механизм действия флавинзависимых дегидрогеназ (механизм действия фад и фмн в окислительно-восстановительных реакциях).

Механизм действия ФМН и ФАД. Активной частью молекулы ФАД или ФМН служит изоаллоксазиновое кольцо рибофлавина. Два атома водорода (два протона и два электрона) присоединяются к первому и десятому атомам азота за счет внутримолекулярной перегруппировки двойных связей в кольце. Реакция восстановления ФМН имеет вид:

Окисленная форма ФМН Восстановленная форма ФМН.2Н
В соответствии с более положительными величинами окислительно-восстановительных потенциалов, чем у никотинамидных коферментов (около - 0,1 В), флавопротеиды могут акцептировать водород от НАД.2Н:
НАД.2Н + ФМН = НАД+ + ФМН.2Н.
Именно этот процесс протекает в дыхательной цепи ферментов на внутренней мембране митохондрий.
В некоторых случаях, например при окислении янтарной кислоты, α-глицерофосфата и КоА-производных жирных кислот, флавинзависимые ферменты могут играть роль первичных дегидрогеназ и непосредственно принимать электроны и протоны от окисляемых субстратов без участия НАД и связанных с ним дегидрогеназ.
В клетках также имеются аэробные флавиновые ферменты, осуществляющие перенос атомов водорода от субстрата к кислороду с образованием Н2О2.

9. Опишите формулу коэнзима Q (убихинон) и механизм его действия в окислительно-восстановительных реакциях. Какова его роль в дыхательной цепи?

Третий тип переносчиков электронов в дыхательной цепи представлен бензохиноновым соединением, носящим название кофермента Q или убихинон. Производное бензохинона имеет длинную изопреноидную цепь (для микроорганизмов n=6, для эукариот – 9). Убихинон свободно перемещается в липидной части внутренней мембраны митохондрий, и его быстрой диффузии способствует длинный неполярный хвост.
^ Механизм действия КоQ. При восстановлении убихинон, подобно флавиновым коферментам, присоединяет электроны и протоны. Он способен к одно- и двухэлектронному переносу, превращаясь в первом случае в полухинон КоQ^.Н (семихинон), во втором в гидрохинон КоQ^.2Н.

Полухинон (КоQ^.Н) Гидрохинон (КоQ^.2Н)

Кофермент Q имеет величину окислительно-восстановительного потенциала более положительную, чем у флавопротеидов (+0,02 В). В дыхательной цепи ферментов убихинон способен принимать водород от различных флавопротеидов:
ФМН^.2Н + КоQ = ФМН + КоQ^.2Н.
Система КоQ представляет собой узловой пункт, куда стекается водород, поступающий в дыхательную цепь от самых различных субстратов. Поэтому КоQ в дыхательной цепи представлен в более высоких концентрациях, чем большинство других переносчиков электронов. Хорошая растворимость в липидной фазе мембранных образований и относительно небольшой молекулярный вес придают коферменту свойство подвижного переносчика, взаимодействующего с фиксированными электронпереносящими белками.

 

10. Цитохромная система (типы цитохромов) Химический состав и строение цитохромов. В какие комплексы входят цитохромы? Цитохромоксидаза. Функции цитохромов в дыхательной цепи.

 

Четвертый тип переносчиков электронов в дыхательной цепи от КоО. на кислород представлен группой различных гемосодержащих белков (гемопротеидов), называемых цитохромами. Отличаясь друг от друга структурой белкового компонента, все они имеют простетическую геминовую группу, близкую по своему строению к гему гемоглобина. В центре порфиринового кольца каждого тема находится ион железа. Группы цитохромов а, b и с отличается между собой сторением апофермента, строением простетической группы, характером связи между простетической группой и апоферментом.

Простетическая группа цитохрома с

^ Механизм действия цитохромов. В отличие от флавопротеидов, которые функционируют одновременно, перенося водород от различных субстратов на общий акцептор КоQ, цитохромы действуют последовательно, перенося электроны от КоQ на конечный акцептор - кислород. На участке дыхательной цепи между НАД и КоQ осуществляется двухэлектронный перенос, тогда как цитохромы, действующие на участке между КоQ и кислородом, переносят лишь по одному электрону. При этом происходит обратимое окисление-восстановление атома железа простетической группы, переходящего из Fе²⁺ в Fе³⁺. Следовательно, на данном участке дыхательной цепи должны действовать две молекулы цитохромов.
В соответствии с величиной окислительно-восстановительного потенциала у разных цитохромов они располагаются в определенной последовательности в дыхательной цепи между КоQ и кислородом:
цит. b > цит. с₁ > цит. с > цит. а > цит. а₃ > О₂
+ 0,03 В +0,22В +0,24 В +0,25 В +0,39 В +0,82 В
В этой же последовательности происходит перенос электронов
Переносчиком электронов во всех цитохромах (а, b, с) является железо, однако оно не способно отдавать электроны кислороду. Такой способностью обладает медь, которая принимает электроны от Fe в цитохроме а₃ (цитохромоксидазный комплекс). Поэтому завершающей является реакция, катализируемая ферментом-цитохромоксидазой - сложным гемопротеидом, состоящим из 7 полипептидных цепей, двух различных гемов, которые обозначаются как цитохромы а и а₃, и двух атомов меди, принимающих участие в транспорте электронов: Сu²⁺ + е = Сu⁺.