Реакции дезаминирования и тд.

Дезаминирование, или отщепления, аминогруппы катализируется в организме теплокровных оксидазами аминокислот. Эти ферменты катализируют дезаминирование. соповождающейся

ок-ем - окислительное дезаминирование. Пераминирование аминокислот – реакция в кот происходит как бы обмен аминогруппы на кетогруппу между аминокислотой и кетокислотой. Ферменты катализирующие эту реакцию содержаться в мышцах, мозге, сердце и печени животных. Декорбоксилирование – амины – обладают высокой биологической активностью. К этой группе соединений пренадлежат многие мидиаторы.

173. По каким направлениям используются аминокислоты, роль сист емы глутаминовая кетоглутаровая кислоты в сохранении баланса аминокислот.

Основной источник свободных аминокислот в организме — процесс переваривания белков. Высвобождение аминокислот происходит также в результате непрерывного обновления тканевых белков. Заменимые аминокислоты могут образовываться в организме и в результате биосинтеза из предшественников.

Использование аминокислот осуществляется по трем направлениям: 1) включение в белки; 2) участие в образовании биологически значимых соединений (некоторых гормонов, медиаторов, витаминов); 3) включение в процессы, в ходе которых аминокислоты теряют амино- или карбоксигруппы. В первом случае они преобразуются в соединения, вовлекающиеся в цикл Кребса, используются отчасти как источник энергии, отчасти могут превращаться в углеводы (глюкогенные аминокислоты), отчасти в липиды (кетогенные аминокислоты). Во втором случае аминокислоты превращаются в биологически активные вещества.

Включение аминокислот в белки. Увеличение суммарного количества белка при росте организма или выздоровлении, образование новых клеток у взрослого организма, связанное с процессом самообновления, — все это требует дополнительного синтеза белка. Скорость синтеза белка у человека точно уравновешивается скоростью деградации белка и составляет 400 г у взрослого весом 70 кг, или 0,6 г азота на кг массы в сутки. При этом синтез каждого индивидуального белка строго сбалансирован с его распадом.

Процессы распада белка катализируют широко распространенные в тканях всех органов тканевые протеиназы (катепсины) и пептидазы. Они же участвуют в деградации белковых и пептидных гормонов и других биологически активных соединений белковой или пептидной природы.

Синтез белков — процесс, обеспечивающий реализацию генетической информации, закодированной в ДНК у всех эукариотических организмов. В связи с этим напомним в общих чертах структуру и функцию основных элементов, участвующих в хранении и передаче генетической информации.

ДНК — генетический материал клетки — представляет собой две длинные спиральные полинуклеотидные цепи, закрученные вокруг одной оси. Цепи ориентированы в противоположных направлениях (антипараллельны). Сахарофосфатный остов лежит снаружи двойной спирали, а азотистые (пуриновые и пиримидиновые) основания внутри. Цепи удерживаются вместе водородными связями между парами оснований: аденин-тимин, гуанин-цитозин (А-Т, Г-Ц), т.е. цепи комплементарны. Генетическая информация закодирована последовательностью азотистых оснований вдоль цепи.

РНК по общей структуре напоминает ДНК, отличаясь тем, что содержит не рибозу, а дезоксирцбозу, а вместо тимина (Т) урацил (У) (тимин встречается в очень малом количестве). Молекулы РНК, как и ДНК, полимерные цепи, состоящие из нуклеотидов, связанных через остатки фосфорной кислоты. Степень упорядоченности молекул РНК ниже, чем у ДНК: спирализованные участки не столь протяженны, структура одноцепочна, лишь в отдельных участках имеется двуцепочная структура. Однако эти участки образованы не разными полинуклеотидами, а сближенными участками одной и той же цепи.

Существует три основных типа РНК.