Из каких элементов состоит мол гемоглабина.

Белковый компонент НЬ — глобин, небелковый — гем.

Назвать Основной вид гемоглобина

Оксигемоглобин. НьО₂

Из каких компанентов состоит молекула гема.

Гем — молекула, построенная из четырех гетероциклов, содержащих азот — пиррольных колец.

Перечислить функции белков.

Каталитическая или ферментативная. Механохимическая. Структурная. Гормональная Защитная. Энергетическая

Природа и свойства ферментов.

Все известные ферменты – вещества белковой природы. Ферменты могут быть как простыми, так и сложными белками. Небелковая часть молекулы фермента – кофермент. Ферменты увеличивают скорость хим. реакции, но не расходуются в процессе реакции. Ферменты высокоспецифичны по отношению к субстратам. Некоторые из них катализируют превращение единственного субстрата (аргиназа – аргинина, фумараза – фумарата). Выделяют коферменты нуклеотидной природы, тетрапиррольные коферменты и коферменты – производные витаминов.

Номенклатура и классификация ферментов.

Названия ферментов включает корень слова, отражающий характер катализируемой реакции или атакуемого субстрата, и окончание «аза» (тирозиназа – тирозин). Объединение ферментов в классы основано на типе катализируемых реакций. 1)Оксидоредуктазы – окисл-вост. реакции. 2)Трансферазы – реакции межмолекулярного переноса (A-B+C=A+B-C). 3)Гидролазы – реакции гидролитического расщепления =С - - О, =С - -N= и других связей. 4) Лиазы - реакции негидролитического расщепления с образованием двойных связей. 5) Изомеразы - реакции изменения геометрической или пространственной конфигурации молекулы. 6) Лигазы (синтетазы) – реакции соединения двух молекул, сопровождающиеся гидролизом макроэргов. Каждый из 6 классов делях на подклассы и подподклассы, уточняющие типы субстратов, переносимых группировок и другие детали.Каждый фермент обозначают шифром, включающим номер класса, подкласса, подподкласса, и номер фермента в подподклассе. Затем следует рациональное название (лактат: НАД-оксиредуктаза) и обычно употребляемое (лактатдегидрогеназа).

Охарактеризовать зависимоть скороти ферментативной реакциии от времени.

Позволяет отнести исследуемый процесс к реакциям нулевого или первого порядка. Реакции 0 порядка, скорость исчезновения субстракта остается постоянной в течение всей реакции. Реакции 1 порядка, проходят при убыли субстакта за единицу времени, пропорциональной имеющемся в данный момент кол-ву субстракта.

Эффекторы.

- химические соединения, кот тормозят (ингибиторы) или ускоряют (активаторы) ферментативные реакции.

Аллостерические эффекторы, их особенности.

Аллостерические эффекторы отличаются следующими тремя особенностями:1) Их структура часто существенно отличается от природного субстрата фермента. 2)Они настолько специфичны, что даже близкие по структуре к ним вещества не способны изменять активность фермента. 3)Действуют исключительно на фермент, катализирующий первое звено в цепи многоступенчатого ферментативного процесса. Примером аллостерического активатора может служить АТФ, пример аллостерического ингибитора – гем.

О белковой природе живого.

О белковой природе ферментов говорит факт инактивирования ферментов брожения при кипячении. При кипячении имеют место явления необратимой денатурации белка – фермента. Фермент при этом теряет присущие ему свойства катализировать химическую реакцию. Ферменты при гидролизе, как и белки, распадаются на аминокислоты.

Назвать общие свойства ферментов и неорганических катализаторов.

Ферменты и неорганические катализаторы увеличивают скорость хим. реакции и не расходуются при этом. Не изменяют константу равновесия (Кр), но состояние равновесия наступает быстрее. Могут ингибировать и активировать хим. реакцию