Аминокислоты объединяют в несколько классов

Аминокислоты – это строительные блоки макромолекул белков. По строению они являются органическими карбоновыми кислотами, у которых, как минимум, один атом водорода замещен на аминогруппу. Таким образом, в аминокислотах обязательно присутствует карбоксильная группа (СООН),аминогруппа (NH2), асимметричный атом углерода и боковая цепь (радикал R). Строением боковой цепи аминокислоты и отличаются друг от друга. Именно радикал придает аминокислотам большое разнообразие строения и свойств.

Классификация аминокислот

Классификация аминокислот может проводиться в зависимости от какого-либо свойства или качества аминокислот. Выделяют следующие классы аминокислот:

1. В зависимости от положения аминогруппы по отношению к С² (α-углеродный атом) на α-аминокислоты, β-аминокислоты и др.

2. По абсолютной конфигурации молекулы на L- и D-стереоизомеры.

3. По оптической активности в отношении плоскости поляризованного света – на право- и левовращающие.

4. По участию аминокислот в синтезе белков – протеиногенные и непротеиногенные.

5. По строению бокового радикала – ароматические, алифатические, содержащие дополнительные СООН- и NH₂-группы.

6. По кислотно-основным свойствам – нейтральные, кислые, основные.

7. По необходимости для организма – заменимые и незаменимые.

Двадцать аминокислот необходимы для синтеза белка

Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот.

Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами. На их примере можно показать дополнительные способы классификации. Названия аминокислот обычно сокращаются до 3-х буквенного обозначения. Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.

 

По строению бокового радикала

Выделяют

· алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин),

· ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан),

· серусодержащие (цистеин, метионин),

· содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),

· содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминовая кислоты),

· дополнительную NH₂-группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).

Строение протеиногенных аминокислот

По полярности бокового радикала

Существуют неполярные аминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).

 

По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

 

По незаменимости

По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е.их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

Аминокислоты обладают изомерией

 

Изомерия аминокислот в зависимости от положения аминогруппы

В зависимости от положенияаминогруппы относительно 2-го атома углерода выделяют α-, β-, γ- и другие аминокислоты.

α- и β- формы аланина

Для организма млекопитающих наиболее характерны α-аминокислоты.

 

Изомерия по абсолютной конфигурации

По абсолютной конфигурации молекулы выделяют D- и L-формы. Различия между изомерами связаны с взаимным расположением четырех замещающих групп, находящихся в вершинах воображаемого тетраэдра, центром которого является атом углерода в α-положении. Имеется только два возможных расположения химических групп вокруг него.

Две конформации тетраэдра

В белке любого организма содержится только один стереоизомер, для млекопитающих это L-аминокислоты.

L- и D-формы аланина

Однако оптические изомеры претерпевают самопроизвольную неферментативную рацемизацию, т.е. L-форма переходит в D-форму. Данное обстоятельство используется для определения возраста, например, костной ткани зуба (в криминалистике, археологии).