Панкреатичне і кишкове травлення. Роль жовчі в механізмі травлення

Білет 1

Функції печінки

100% синтез альбумінів, 98% синтез альфа-2-глобулінів, фактори згортання крові, перетворення феніл-аланіну, цикл Корі (молочна кислота – глюкоза), глюконеогенез, клюкокіназа (забирає з крові альфа-Д-глюкозу), синтез глікогену, перетворення фруктози і галактози на глюкозу, активація вітаміну Д, дезамінування (аспартат- і аланін-амінотрансферази), синтез сечовини і креатину, розподіл глюкози, формування ліпідів низької щільності (холестерол в клітину), синтез фосфоліпідів, жовчних кислот, вуглеводний і ліпідний обмін, дає глюкозу для живлення головного мозку, пентозофосфатний шлях=НАДФН2, мікросомальне окислення ксенобіотиків, виводить ксенобіотики, запас вітамінів (крім С)

Панкреатичне і кишкове травлення. Роль жовчі в механізмі травлення

Перетравлення поживних речовин (білків, вуглеводів, ліпідів) — це процес гідролізу відповідних сполук у складі продуктів харчування, що відбувається в травному каналі і призводить до утворення простих біомолекул, які за рахунок дії спеціальних механізмів мембранного транспорту всмоктуються у кров. кишечник (залози Брунерата Ліберкюна) синтезує деякі пептидази, дисахаридази, фосфоліпази та полінуклеотидази. Травлення в кишечнику неможливе без участі гідролітичних ферментів, які надходять сюди з підшлункової залози — протеаз (трипсину, хімотрипсину, еластази), карбоксипептидази, амілаз, ліпаз. У процесі травлення жирів беруть

участь біохімічні компоненти жовчі, що синтезуються в гепатоцитах печінки.

Перетравлення білків протеолітичні ферменти та пептидази, які діють на пептиди, що надходять зі шлунка. Каталітична дія цих ферментів відбувається в слабколужному середовищі (рН 7,5-8,0) Більшість ферментів протеолітичної дії, що функціонують у тонкій кишці, синтезуються в екзокринних клітинах підшлункової залози у вигляді проферментів, які активуються після їх надходження в дванадцятипалу кишку (трипсиноген, хімотрипсиноген, проеластаза, прокарбоксипептидази А і В). Гідроліз білків та пептидів, що надходять із шлунка, відбувається як у порожнині тонкої кишки, так і на поверхні ентероцитів — пристінкове, або мембранне травлення. розщеплення білків та пептидів продуктів харчування до амінокислот. У кровотік слизовою оболонкою кишечника всмоктуються тільки вільні амінокислоти. Перетравлення вуглеводів Амілази, Панкреатична, альфа-Амілаза, Дисахаридази та олігосахаридази — ферменти, що синтезуються в тонкій кишці і спричиняють розщеплення до моносахаридів відповідних цукрів, які утворюються як продукти дії амілаз або надходять до травного каналу в складі рослинних продуктів харчування: мальтаза сахараза Внаслідок дії зазначених глікозидазних ферментів на рослинні та тваринні вуглеводи продуктів харчування утворюється суміш моносахаридів (в основному глюкози, фруктози й галактози), які всмоктуються клітинами кишкового епітелію і поступають у кров.

Гідроліз фосфоліпідів (гліцерофосфоліпідів) каталізується фосфоліпазою А2, розщеплюють гліцерофосфоліпіди до гліцерину, вищих жирних кислот, азотистих основ та фосфорної кислоти: Гідроліз ефірів холестерину холестеролестерази (гідролази холестерилових ефірів) з утворенням холестеролу, який всмоктуєтьсяентероцитами у вільній формі.

Синтез гема

Гем синтезируется во всех тканях, но с наибольшей скоростью в костном мозге и. В костном мозге гем необходим для синтеза гемоглобина в ретикулоцитах, в гепатоцитах - для образования цитохрома Р450.

Первая реакция синтеза гема - образование 5-аминолевулиновой кислоты из глицина и сук-цинил-КоА идёт в матриксе митохондрий, где в ЦТК образуется один из субстратов этой реакции - сукцинил-КоА. Эту реакцию катализирует пиридоксальзависимый фермент аминолевулинатсинтаза.

Из митохондрий 5-аминолевулиновая кислота поступает в цитоплазму. В цитоплазме проходят промежуточные этапы синтеза гема: соединение 2 молекул 5-аминолевулиновой кислоты молекулу порфобилиногена, дезаминирование порфобилиногена с образованием гидроксиметилбилана, ферментативное превращение гидроксиметилбилана в молекулу уропор-фобилиногена III, декарбоксилирование последнего с образованием копропорфириногена III. Из цитоплазмы копропорфириноген III опять поступает в митохондрии, где проходять заключительные реакции синтеза гема. В результате двух последовательных окислительных реакций копропорфириноген III превращается в протопорфириноген IX, а протопорфириноген IX - в Протопорфирин IX. Фермент феррохела-таза, присоединяя к протопорфирину IX двухвалентное

железо, превращает его в гем. Источником железа для синтеза гема служит депонирующий железо белок ферритин. Синтезированный гем, соединяясь с α и β-полипепептидными цепями глобина, образует гемоглобин. Гем регулирует синтез глобина: при снижении скорости синтеза гема синтез глобина в ретикулоцитах тормозится.

Вторинні месенджери та їх роль в механізмах гормонального впливу на клітини-мішені

Сигнал на подальше включення каскаду біохімічних реакцій передається вторинними посередниками, або месенджерами — біомолекулами, що передають інформацію від гормону (первинного месенджеру) на ефекторні системи клітини. До вторинних месенджерів належать: циклічні нуклеотиди — циклічний аденозинмонофосфат (3',5'-АМФ; цАМФ) і циклічний гуанозинмонофосфат (3',5'-ГМФ, цГМФ), фосфоінозитиди та іони Са2+. Зростання внутрішньоклітинної (цитозольної) концентрації зазначених вторинних посередників здійснюється шляхом:

(1) активації аденілатциклази, що утворює циклічний АМФ;

(2) активації гуанілатциклази, що утворює циклічний ГМФ;

(3) активації фосфоліпази С, що призводить до включення фосфоінозитидного

каскаду — механізму мобілізації внутрішньоклітинного Са2+;

(4) надходження Са2+ з екстрацелюлярного простору за рахунок відкриття

кальцієвих каналів на плазматичній мембрані (механізм, більш притаманний

іонотропним рецепторам).

ефекторними механізмами, які реалізують трансформацію гормонального (регуляторного сигналу) через систему вторинних посередників у послідовність специфічних біохімічних реакцій клітини, є:

(1) цАМФ-залежне фосфорилювання ферментних білків (здійснюється через

цАМФ-залежні протеїнкінази);

(2) цГМФ-залежне фосфорилювання ферментних білків (здійснюється через

цГМФ-залежні протеїнкінази);

(3) Са2+/кальмодулінзалежне фосфорилювання ферментних білків (здійснюється

Са/кальмодулін-залежними протеїнкіназами);

(4) Са2+/фосфоліпідзалежне фосфорилювання ферментних білків (здійснюється

Cа/фосфоліпідзалежними протеїнкіназами);

(5) фосфорилювання ферментних білків через тирозинзалежні кінази;

Білет 2

Білет3

Розпад гема

1. Розрив тетрапірольного кільця гему (у складі гемоглобіну) шляхом окислювального розщеплення метинового містка між І та II кільцями протопорфіринового циклу; в результаті реакції червоний пігмент еритроцитів гемоглобін перетворюється на зелений кров'яний пігмент вердоглобін (холеглобін). Реакція каталізується ферментом НАДФН-залежною гемоксигеназою і

супроводжується виділенням монооксиду вуглецю. Перетворення гемоглобіну на вердоглобін внаслідок окислення гему спричиняє послідовну зміну забарвлення в ділянках гематом, що утворюють "синці"

2. Розпад вердоглобіну з відщепленням білкової частини, вивільненням іона заліза та утворенням тетрапірольної молекули білівердину.

3. Перетворення білівердину на білірубін шляхом відновлення метинового зв'язку між піроламиIII, IV. Реакція каталізується ферментом НАДФН-залежною білівер- динредуктазою

4. Зазначені етапи утворення жовчних пігментів (1-3) відбуваються в клітинах ретикулоендотеліальної системи, з яких білірубін надходить у кров, де адсорбується молекулами сироваткового альбуміну. Комплекс "сироватковий альбумін - білірубін" транспортується в печінку, де пігмент поглинається гепатоцитами і підлягає подальшим перетворенням.

5. Білірубін є ліпідорозчинною речовиною і у високих концентраціях проявляє мембранотоксичність, особливо щодо клітин головного мозку. Детоксикація білірубіну, яка полягає в перетворенні пігменту у водорозчинну (і менш токсичну) форму - глю- куронід білірубіну, відбувається в мембранах ендоплазматичного ретикулуму гепатоцитів. У процесі взаємодії білірубіну з УДФ-глюкуроновою кислотою (УДФГК) утворюються моно- та диглюкуроніди білірубіну: Реакція каталізується УДФ-глюкуронілтрансферазою. Основна частина білірубіну екскретується в жовч у формі диглюкуронідів;

Білет4.

Обтураційна жовтяниця

Післяпечінкова (обтураційна) жовтяниця — спричиняється неможливістю надходження жовчі у дванадцятипалу кишку внаслідок закупорки жовчних шляхів. знебарвленням калових мас внаслідок відсутності в них стеркобіліногену та стеркобіліну ("ахолічний" кал) і цілковитою відсутністю уробіліну в сечі.

Білет 5

Види жовтяниць

Причинами виникнення гіпербілірубінемії і розвитку жовтяниць є надмірне утворення білірубіну в організмі, пошкодження печінки з порушенням її детоксикаційної та екскреторної функцій або наявність механічних перешкод у системі жовчовивідних шляхів, що протидіють нормальному виведенню жовчі в кишечник. Розрізняють кілька типів жовтяниць.

Передпечінкова {гемолітична) жовтяниця — розвивається внаслідок патологічно підсиленого руйнування (гемолізу) еритроцитів та розщеплення гемоглобіну і надмірного накопичення в крові білірубіну. Причинами такого стану можуть бути резус-конфлікт у новонароджених, переливання несумісної крові, радіаційне ураження, дія гемотоксичних отрут. збільшення концентрації в крові

загального білірубіну, переважно за рахунок непрямої фракції

Печінкова {паренхіматозна) жовтяниця — розвивається внаслідок порушення

структури та ферментативних властивостей гепатоцитів в результаті дії пошкоджуючих

факторів вірусного, бактеріального, хімічного походження. значна гіпербілірубінемія

(збільшення концентрації загального білірубіну) Зростання в крові прямого білірубіну

Післяпечінкова (обтураційна) жовтяниця — спричиняється неможливістю надходження жовчі у дванадцятипалу кишку внаслідок закупорки жовчних шляхів. знебарвленням калових мас внаслідок відсутності в них стеркобіліногену та стеркобіліну ("ахолічний" кал) і цілковитою відсутністю уробіліну в сечі.

Ферментативні (спадкові) жовтяниці - виникають внаслідок генетичних ен-

зимопатій, що спричинені порушеннями експресії генів, які відповідають за синтез у

гепатоцитах ферментів кон'югації білірубіну його абсорбції

з крові або екскреції в жовч.

3. Вітаміни – органічні харчові речовини (ну-и-ну, даже стихами говорят)

Вітаміни - біоорганічні сполуки, що є життєво необхідними компонентами обміну речовин; вітаміни не синтезуються в організмі людини як інші біомолекули, а надходять з компонентами харчування. На відміну від таких поживних речовин, як вуглеводи, ліпіди та білки, вітаміни належать до мікрокомпонентів харчування: їх добові потреби для людини складають міліграмові або мікрограмові кількості. Водорозчинні вітаміни

Вітамін В] (тіамін; антиневритний вітамін).

Вітамін В2 (рибофлавін).

Вітамін РР (вітамін В а ніацин; антипелагричний вітамін).

Вітамін В6 (піридоксин; антидерматитний вітамін).

Вітамін Вп (кобаламін; антианемічний вітамін).

Фолієва кислота (птероїлглутамат; антианемічний вітамін).

Вітамін Н(біотин; антисеборейний вітамін).

Пантотенова кислота (вітамін EL; антидерматитний вітамін).

Вітамін С (аскорбінова кислота).

Вітамін Р (вітамін проникності).

Жиророзчинні вітаміни

Вітамін А (ретинол; аксерофтол; вітамін росту).

Вітамін К (філохінон; антигеморагічний вітамін).

Вітамін Е (а-токоферол; вітамін розмноження).

Вітамін F (комплекс поліненасичених жирних кислот).

Вітамін D (кальциферол; антирахітний вітамін).

Вітамінна недостатність - стан, що розвивається внаслідок зменшення (або відсутності) певного вітаміну в організмі. Вітамінна недостатність супроводжується важкими розладами біохімічних та фізіологічних процесів і виникненням специфічної патології.

Схема синтезу ІМФ

(1) взаємодія а-0-рибозо-5-фосфату з АТФ з утворенням 5-фосфорибозил-1-піро-

фосфату (ФРПФ);

(2) взаємодія ФРПФ із глутаміном з утворенням 5-фосфорибозиламіну;

(3) взаємодія 5-фосфорибозиламіну з гліцином з утворенням гліцинамід-рибозил-5-

фосфату (ГАР); о

(4) взаємодія ГАР з активною формою форміату (—С—Н) (К5,К10-метеніл-Н4-фо-

латом) з утворенням форміл-ГАР;

(5) взаємодія форміл-ГАР з глутаміном (донором аміногрупи) з утворенням форміл-

гліцинамідин-рибозил-5-фосфату(форміл-ГАМ);

(6) взаємодія форміл-ГАМ з АТФ із замиканням імідазольного кільця, тобто

утворенням сполуки, що містить п'ятичленне кільце пуринового циклу - аміноімідазол-

рибозил-5-фосфату (АІР);

(7) карбоксилування АІР з утворенням аміноімідазолкарбоксилат-рибозил-5-фос-

фату (АІКР);

(8) взаємодія АІКР із аспартатом (донором аміногрупи) з утворенням проміжної

сполуки - аміноімідазолсукцинілкарбоксамід-рибозил-5-фосфату (АІСКР);

(9) розщеплення АІСКР з елімінацією фумарату та утворенням аміноімідазолкарбо-

ксамід-рибозил-5-фосфату (АІКАР); О

(10) форматування АІКАР за рахунок (—С—Н)-групи №°-форміл-Н4-фолату з

утворенням формамідоімідазолкарбоксамід-рибозил-5-фосфату (ФАІКАР);

(11) дегідратація та циклізація ФАІКАР з утворенням першого пуринового нуклео-

тиду - інозинмонофосфорної (інозинової) кислоти, (ІМФ).

\Білет 6

Білет 7

Розпад гема.

1. Розрив тетрапірольного кільця гему (у складі гемоглобіну) шляхом окислювального розщеплення метинового містка між І та II кільцями протопорфіринового циклу; в результаті реакції червоний пігмент еритроцитів гемоглобін перетворюється на зелений кров'яний пігмент вердоглобін (холеглобін). Реакція каталізується ферментом НАДФН-залежною гемоксигеназою і

супроводжується виділенням монооксиду вуглецю. Перетворення гемоглобіну на вердоглобін внаслідок окислення гему спричиняє послідовну зміну забарвлення в ділянках гематом, що утворюють "синці"

2. Розпад вердоглобіну з відщепленням білкової частини, вивільненням іона заліза та утворенням тетрапірольної молекули білівердину.

3. Перетворення білівердину на білірубін шляхом відновлення метинового зв'язку між піроламиIII, IV. Реакція каталізується ферментом НАДФН-залежною білівер- динредуктазою

4. Зазначені етапи утворення жовчних пігментів (1-3) відбуваються в клітинах ретикулоендотеліальної системи, з яких білірубін надходить у кров, де адсорбується молекулами сироваткового альбуміну. Комплекс "сироватковий альбумін - білірубін" транспортується в печінку, де пігмент поглинається гепатоцитами і підлягає подальшим перетворенням.

5. Білірубін є ліпідорозчинною речовиною і у високих концентраціях проявляє мембранотоксичність, особливо щодо клітин головного мозку. Детоксикація білірубіну, яка полягає в перетворенні пігменту у водорозчинну (і менш токсичну) форму - глю- куронід білірубіну, відбувається в мембранах ендоплазматичного ретикулуму гепатоцитів. У процесі взаємодії білірубіну з УДФ-глюкуроновою кислотою (УДФГК) утворюються моно- та диглюкуроніди білірубіну: Реакція каталізується УДФ-глюкуронілтрансферазою. Основна частина білірубіну екскретується в жовч у формі диглюкуронідів;

Білет 8

Гормони гіпофіза

Передня частка гіпофіза (аденогіпофіз) продукує значну кількість гормонів, які стимулюють фізіологічні та біохімічні процеси в різних тканинах-мішенях, у тому числі активують дію інших ендокринних залоз (тропна функція гіпофізарних гормонів). Виходячи з особливостей молекулярної генетики, біосинтезу та структурно-функціональних властивостей, гормони аденогіпофіза утворюють три групи: I група - "гормон росту-пролактин-хоріонічний соматомамотропін"; II група - глікопротеїни - "тропні гормони гіпофіза"; III група - похідні "проопіомеланокортину"

1. Гормон росту (соматотропін, соматотропний гормон, СТГ) - простий білок, що складається з одного поліпептидного ланцюга. Головна функція СТГ - стимуляція постнатального росту організму; ця складна біологічна функція реалізується за рахунок різноманітного спектра впливу гормону на біосинтез білка, вуглеводний та ліпідний метаболізм. 2. Пролактин (лактогенний гормон, мамотропін, лютеотропний гормон) - простий білок, що складається з одного поліпептидного ланцюга. 3. Хоріонічний соматомамотропін {ХС; плацентарний лактоген) -гормон, що проявляє лактогенну та лютеотропну активності, а за метаболічними ефектами близький до соматотропіну.

2. включає в себе сполуки глікопротеїнової природи: тиреотропний та гонадотропний гормони гіпофіза і плаценти. Тиреотропний гормон (ТТГ; тиротропін) - подібно до інших глікопротеїнових гормонів гіпофіза є димером типу альфа-бета. Основна біологічна функція ТТГ - підтримка функціональної активності (синтезу тиреоїдних гормонів) та структури щитовидної залози. Гонадотропні гормони: 1. Фолікулостимулюючий гормон {ФСГ; фолітропін) — білок з м.м. 33 кДа. Мішенями для ФСГ є фолікулярні клітини яєчників та клітини Сертолі сім'яників. Передача хімічного сигналу при дії ФСГ здійснюється за рахунок активації аденілатциклази. 2. Лютеїнізуючий гормон (ЛГ; лютропін; гормон, що стимулює інтерстиці- альні клітини Лейдига - ГСІК) - білок з м.м. 29 кДа. Рецептори для ЛГ локалізовані на плазматичних мембранах клітин яєчників (у жіночому організмі) та клітин Лейдига сім'яників (у чоловічому організмі). Як і в разі ФСГ, вторинним месендже- ром у дії ЛГ на ефекторні системи клітин є цАМФ. 3. Хоріонічний гонадотропін (ХГ) - білок з м.м. близько 37 кДа; синтезується трофобластом плаценти. Біологічна роль гонадотропінів полягає в регуляції функцій статевої сфери людини як в препубертатному та пубертатному періодах, так і у дорослих особин, процесів як гаметогенезу, так і продукції статевих гормонів.

3. Адренокортикотропний гормон (АКТГ; кортикотропін) - одноланцюговий пептид, що складається з 39 амінокислотних залишків (м.м. 4,5 кДа). Головними мішенями АКТГ є клітини кори надниркових залоз, відносно яких гормон проявляє два типи біологічної активності: стимуляцію стероїдогенезу та підтримання маси надниркових залоз. 2. Ліпотропний гормон (ЛПГ; ліпотропін) - група пептидів, що мають властивості активувати ліполіз в адипоцитах жирової тканини і мобілізацію жирних кислот. 3. Ендорфіни - представники групи опіоїдних нейропептидів (а-, (3-, у- та д-ендорфіни), що виконують функції нейромедіаторів, ендогенних знеболювальних факторів та модуляторів певних важливих психофізіологічних процесів у пептидергіч- них структурах головного мозку (розділ 33). 4. Меланоцитостимулюючий гормон (МСГ) — група пептидів (а-, Р-, у-МСГ), які продукуються у проміжній частці гіпофіза і стимулюють функціональну активність меланоцитів шкіри, збільшуючи її пігментацію.

Гормони задньої частки гіпофіза – вазопресин і окситоцин. Накопичуються, у нейрогіпофізі. Впливають на нирки.

Розпад гема

3-1

Жиророзчинні вітаміни

Вітамін А (ретинол; аксерофтол; вітамін росту).

Вітамін К (філохінон; антигеморагічний вітамін).

Вітамін Е (а-токоферол; вітамін розмноження).

Вітамін F (комплекс поліненасичених жирних кислот).

Вітамін D (кальциферол; антирахітний вітамін).

РИСУНОК

4-5

Білет 9.

Білет 10

Білет 11

Білет 12

Білет 13

Білет 14

Білет 15

Травлення в шлунку.

Перетравлювання білків у порожнині шлунка Шлунковий сік, під дією якого відбувається гідроліз білків, - це кисла рідина з рН 1,5-2,5. Основними біохімічними компонентами шлункового соку, що беруть участь у перетворенні білків продуктів харчування, є соляна кислота та протеолітичний

фермент пепсин. Крім того, до складу шлункового соку входять кислі фосфати (переважно NaH2P04) та деякі органічні кислоти, складаючи загальну кислотність шлунка. Соляна кислота виробляється у спеціальних обкладкових (рксинтних) клітинах слизової оболонки шлунка за участю хлоридів, які надходять із крові. Донором протонів, необхідних для утворення НС1, є вугільна кислота, що утворюється з Н20 та С02 за участю карбоангідрази:

Секреція іонів Н+в порожнину шлунка відбувається при дії протонної помпи

мембран оксинтних клітин - Н+, К+-АТФази (рис. 26.2). Концентрація НС1 у шлунковому соку складає 0,45-0,60 %. Соляна кислота необхідна для утворення активного ферменту пепсину і прояву максимуму його каталітичної активності. Пепсин - протеаза з м.м. 35 кДа, що синтезується головними клітинами слизової оболонки шлунка у вигляді проферменту пепсиногену (м.м. 42 кДа). Початкові етапи перетворення пепсиногену в пепсин здійснюються за участю іонів Н+, які

сприяють відщепленню від молекули проферменту N-кінцевого захисного пептиду, що

супроводжується розкриттям активного центру; в подальшому процес стає авто-каталітичним - молекули пепсину спричиняють власне утворення з проферменту: За механізмом дії пепсин є ендопептидазою, що специфічно атакує пептидні зв'язки, в утворенні яких беруть участь залишки ароматичних (фенілаланіну, тирозину), а також дикарбонових (глутамату, аспартату) амінокислот. Під дією пепсину білки розщеплюються на великі поліпептидні фрагменти - пептони, гідроліз яких завершується в тонкій кишці. Рєпнін {хімозин, сичужний фермент) — протеаза, що міститься в шлунковому соку новонароджених дітей. Реннін є ферментом, який за участю іонів Са2+ спричиняє перетворення розчинних білків молока (казеїнів) у нерозчинні (параказеїни), які підлягають протеолітичній дії пепсину ("звурдження молока").

Білет 16.

Ліпіди ЦНС

Ліпіди нервової тканини

Своєрідність хімічного складу нервової тканини і головного мозку полягає у

надзвичайно високому вмісті ліпідів різноманітної хімічної структури. Сума ліпідів різних

класів складає в середньому близько половини сухої маси тканини головного мозку.

Особливостями хімічного складу ліпідів головного мозку є переважання складних

полярних ліпідів (гліцерофосфоліпідів, сфінголіпідів, гліколіпідів) і холестерину при

незначній кількості триацилгліцеролів. До того ж вміст ліпідів у білій речовині головного

мозку значно вищий, ніж у сірій речовині, що пояснюється наявністю в останній

структурі значної кількості мієлінових оболонок нервів

Антибіотики

1. У клінічній практиці, а також в експериментальній біології і медицині, знайшли широке застосування антибіотики, що є інгібіторами біосинтезу білка у прока- ріотичних та еукаріотичних організмів на різних етапах трансляції:

(1) інгібітори ініціації: стрептоміцин, ауринтрикарбоксилова кислота;

(2) інгібітори елонгації: аміцетин, хлорамфенікол, еритроміцин, циклогекси- мід, пуроміцин, тетрацикліни;

(3) інгібітори термінації: анізоміцин, хлорамфенікол, еритроміцин, лінкоцин, стрептоміцин.

Антибіотики, що є інгібіторами процесів трансляції у прокаріотів, застосовуються як антибактеріальні лікарські засоби в терапії інфекційних хвороб та інших

захворювань, що спричинені мікробним фактором. Антибіотики, які інгібують трансляцію в еукаріотичних клітинах вищих організмів, зокрема ссавців, застосовуються як протипухлинні засоби. Гальмуючи біосинтез білка в клітинах злоякісних пухлин, ці антибіотики спричиняють регресію росту пухлини.

Сполучна тканина

Сполучна тканина - це комплекс спеціалізованих клітин, волокон та основної речовини, що утворює внутрішнє середовище та інтегрує між собою інші клітини і тканинні елементи в єдиний багатоклітинний організм людини і тварин. Головними фізіологічними функціями сполучної тканини є:

- опорна (механічна) функція;

- захисна функція;

- трофічна та транспортна функція;

- регуляторна функція.

Залежно від особливостей структурної організації та функцій, виділяють декілька типів сполучної тканини, а саме:

- волокнисті сполучні тканини, які у свою чергу підрозділяють на пухку

волокнисту сполучну тканину та компактну (щільну) волокнисту сполучну тканину;

- скелетні сполучні тканини (суглобові та кісткові);

- сполучні тканини із спеціальними властивостями.

Волокнисті сполучні тканини є типовими представниками групи сполучних тканин, що їх називають також "власне сполучними тканинами".У свою чергу, найбільш поширеним видом волокнистих сполучних тканин є пухка волокниста сполучна тканина, яка має найбільш характерну для всіх типів сполучних тканин будову. Структурними компонентами сполучних тканин (волокнистих сполучних тканин) є:

1) клітини, що виконують різноманітні захисні, трофічні, регуляторні функції. До

них належать: фібробласти з різним ступенем диференціювання, макрофаги (гістіоци-

ти), опасисті клітини (тканинні базофіли), плазматичні клітини, різні типи лейкоцитів.

2) волокна - структурні утворення білкової природи, що формують міжклітинну

сітку в сполучній тканині. Вони підрозділяються на:

- колагенові волокна;

-ретикулярні волокна;

- еластичні волокна.

3) основна аморфна речовина, що заповнює проміжки між волокнистими

компонентами та клітинами. За хімічною природою основна аморфна речовина являє собою

складні білки та глікокон'югати - протеоглікани та структурні глікопротеїни. Волокна та основна аморфна речовина складають у сукупності міжклітинну речовину волокнистої сполучної тканини. Пухка волокниста сполучна тканина відрізняється від і^ідьноі'відносно більшим об'ємом основної аморфної речовини, меншою кількістю волокон та різноманітнішим клітинним складом

 

Білет 1

Функції печінки

100% синтез альбумінів, 98% синтез альфа-2-глобулінів, фактори згортання крові, перетворення феніл-аланіну, цикл Корі (молочна кислота – глюкоза), глюконеогенез, клюкокіназа (забирає з крові альфа-Д-глюкозу), синтез глікогену, перетворення фруктози і галактози на глюкозу, активація вітаміну Д, дезамінування (аспартат- і аланін-амінотрансферази), синтез сечовини і креатину, розподіл глюкози, формування ліпідів низької щільності (холестерол в клітину), синтез фосфоліпідів, жовчних кислот, вуглеводний і ліпідний обмін, дає глюкозу для живлення головного мозку, пентозофосфатний шлях=НАДФН2, мікросомальне окислення ксенобіотиків, виводить ксенобіотики, запас вітамінів (крім С)

Панкреатичне і кишкове травлення. Роль жовчі в механізмі травлення

Перетравлення поживних речовин (білків, вуглеводів, ліпідів) — це процес гідролізу відповідних сполук у складі продуктів харчування, що відбувається в травному каналі і призводить до утворення простих біомолекул, які за рахунок дії спеціальних механізмів мембранного транспорту всмоктуються у кров. кишечник (залози Брунерата Ліберкюна) синтезує деякі пептидази, дисахаридази, фосфоліпази та полінуклеотидази. Травлення в кишечнику неможливе без участі гідролітичних ферментів, які надходять сюди з підшлункової залози — протеаз (трипсину, хімотрипсину, еластази), карбоксипептидази, амілаз, ліпаз. У процесі травлення жирів беруть

участь біохімічні компоненти жовчі, що синтезуються в гепатоцитах печінки.

Перетравлення білків протеолітичні ферменти та пептидази, які діють на пептиди, що надходять зі шлунка. Каталітична дія цих ферментів відбувається в слабколужному середовищі (рН 7,5-8,0) Більшість ферментів протеолітичної дії, що функціонують у тонкій кишці, синтезуються в екзокринних клітинах підшлункової залози у вигляді проферментів, які активуються після їх надходження в дванадцятипалу кишку (трипсиноген, хімотрипсиноген, проеластаза, прокарбоксипептидази А і В). Гідроліз білків та пептидів, що надходять із шлунка, відбувається як у порожнині тонкої кишки, так і на поверхні ентероцитів — пристінкове, або мембранне травлення. розщеплення білків та пептидів продуктів харчування до амінокислот. У кровотік слизовою оболонкою кишечника всмоктуються тільки вільні амінокислоти. Перетравлення вуглеводів Амілази, Панкреатична, альфа-Амілаза, Дисахаридази та олігосахаридази — ферменти, що синтезуються в тонкій кишці і спричиняють розщеплення до моносахаридів відповідних цукрів, які утворюються як продукти дії амілаз або надходять до травного каналу в складі рослинних продуктів харчування: мальтаза сахараза Внаслідок дії зазначених глікозидазних ферментів на рослинні та тваринні вуглеводи продуктів харчування утворюється суміш моносахаридів (в основному глюкози, фруктози й галактози), які всмоктуються клітинами кишкового епітелію і поступають у кров.

Гідроліз фосфоліпідів (гліцерофосфоліпідів) каталізується фосфоліпазою А2, розщеплюють гліцерофосфоліпіди до гліцерину, вищих жирних кислот, азотистих основ та фосфорної кислоти: Гідроліз ефірів холестерину холестеролестерази (гідролази холестерилових ефірів) з утворенням холестеролу, який всмоктуєтьсяентероцитами у вільній формі.

Синтез гема

Гем синтезируется во всех тканях, но с наибольшей скоростью в костном мозге и. В костном мозге гем необходим для синтеза гемоглобина в ретикулоцитах, в гепатоцитах - для образования цитохрома Р450.

Первая реакция синтеза гема - образование 5-аминолевулиновой кислоты из глицина и сук-цинил-КоА идёт в матриксе митохондрий, где в ЦТК образуется один из субстратов этой реакции - сукцинил-КоА. Эту реакцию катализирует пиридоксальзависимый фермент аминолевулинатсинтаза.

Из митохондрий 5-аминолевулиновая кислота поступает в цитоплазму. В цитоплазме проходят промежуточные этапы синтеза гема: соединение 2 молекул 5-аминолевулиновой кислоты молекулу порфобилиногена, дезаминирование порфобилиногена с образованием гидроксиметилбилана, ферментативное превращение гидроксиметилбилана в молекулу уропор-фобилиногена III, декарбоксилирование последнего с образованием копропорфириногена III. Из цитоплазмы копропорфириноген III опять поступает в митохондрии, где проходять заключительные реакции синтеза гема. В результате двух последовательных окислительных реакций копропорфириноген III превращается в протопорфириноген IX, а протопорфириноген IX - в Протопорфирин IX. Фермент феррохела-таза, присоединяя к протопорфирину IX двухвалентное

железо, превращает его в гем. Источником железа для синтеза гема служит депонирующий железо белок ферритин. Синтезированный гем, соединяясь с α и β-полипепептидными цепями глобина, образует гемоглобин. Гем регулирует синтез глобина: при снижении скорости синтеза гема синтез глобина в ретикулоцитах тормозится.