Регулирование ферментативных процессов 


Мы поможем в написании ваших работ!



ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?

Регулирование ферментативных процессов



Модуль III

 

Тема 9 (2 часа)

ПЛАКАТ 1

 

РЕГУЛИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТАТИВНЫХ ПРОЦЕССОВ

В МЯСНОМ СЫРЬЕ. СПП ИЗ КРОВИ УБОЙНЫХ ЖИВОТНЫХ, ЛЕЧЕБНЫЕ ПРЕПАРАТЫ ИЗ ЭФС (ЭНДОКРИННЫЕ

ФЕРМЕНТЫ), БЕЛКОВЫЕ ГИДРОЛИЗАТЫ

 

 

План лекции

 

1. Регулирование ферментативных процессов в мясном сырье

2. СПП из крови убойных животных, лечебные препараты из ЭФС (эндокринные ферменты)

3. Мясные эмульсии и структурированные пищевые системы

 

ОСНОВНАЯ ЛИТЕРАТУРА

1. Рогов И.А. Пищевая биотехнология: В 4 кн. Кн. 1. Основы пищевой биотехнологии / И.А. Рогов, Л.В. Антипова, Г.П. Шуваева. – М.: КолосС, 2004. – 440 с.

2. Гаврилова Н.Б. Технология молока и молочных продуктов: традиции и инновации / Н.Б. Гаврилова, М.П. Щетинин. – М.: КолосС, 2012. – 544 с.

3. Прикладная биотехнология. УИРС для специальности 270900: учебное пособие / Л.В. Антипова, И.А. Глотова, А.И. Жаринов. – Воронеж: Воронеж. гос. технол. акад. 2000. – 332 с.

 

ПЛАКАТ 2

 

ПЛАКАТ 3

 

СПП из крови убойных животных, лечебные препараты

Из ЭФС (эндокринные ферменты)

 

Кровь и ее фракции также широко используются в качестве рецептурного компонента при производстве мясопродуктов. Кровь промышленных животных относят к жидким соединитель­ным тканям, на долю которой приходится в среднем 7,5 % живой массы крупного рогатого скота, 4,5 % – свиней, 7 % – овец, 8 % – птиц. При разделении клеточных компонентов и жидкости полу­чают фракции форменных элементов и плазму, которые так же как и кровь, имеют пищевое значение. Химический состав крови в пределах вида в норме постоянен и может отличаться у разных видов. Специфический химический состав крови обеспечивает довольно высокий уровень вязкости, который в 5-6 раз выше та­ковой для воды.

Белки плазмы крови характерны высокой фракционностью. Современные методы позволили идентифицировать в составе белков плазмы около сорока фракций, среди которых выделены белки системы свертывания крови, липопротеиды, иммуноглобу­лины и белки системы комплемента, гликопротеиды, а также ме­таллсодержащие белки, альбуминовая и глобулиновая фракции. Для переработки крови убойных животных наибольшее значение имеют основные фракции белков плазмы: сывороточные альбу­мины, сывороточные глобулины и фибриноген, среднее содержа­ние которых в зависимости от вида колеблется соответственно в пределах (мае %): 3,61-4,42; 2,20-2,90; 0,46-0,65. По физико-химическим свойствам сывороточный альбумин является типич­ным альбумином – растворяется в воде и солевых растворах средней концентрации. Изоэлектрическая точка находится при рН 4,6-4,7. Эти белки богаты дисульфидными связями. Вязкость раствора альбумина намного меньше, чем раствора глобулинов и фибриногена. Биологические функции белков этой группы связа­ны с транспортом жирных кислот, плохо растворимых липидов. От их наличия зависит концентрация в плазме ионов Са2+, стеро­идных гормонов, триптофана. Они связаны с транспортом многих лекарственных веществ (аспирин, пенициллин и др.). Большое значение альбумины имеют еще и потому, что при очень интен­сивном обмене они могут выступать единственным источником белкового питания. Они легко усваиваются, сбалансированы по аминокислотному составу и являются полноценными белками.

Глобулины плазмы крови представляют собой многочис­ленную группу белков различной структуры и функций. Послед­ние связаны с ингибированием протеиназ, транспортом ретинола, ионов Си2+ и Fe3+, иммунными функциями. Все фракции глобу­линов также полноценны и хорошо усваиваются организмом. Фибриноген является главным компонентом системы свертыва­ния крови. Он не растворим в воде, но хорошо растворяется в разбавленных растворах нейтральных солей и в щелочах, осажда­ется сульфатом магния и хлоридом натрия ранее, чем наступает полное насыщение. В его структуре идентифицированы три пары идентичных полипептидных цепей, соединенных дисульфидны­ми мостиками. В каждой цепи имеются олигосахаридные группы, присоединяющиеся к белку по остаткам аспарагина. Фибриноген быстро усвояем и полноценен по аминокислотному составу. Та­кая характеристика белкового комплекса плазмы в сочетании со способностью желировать позволяет высоко оценивать функцио­нально-технологические свойства этого сырья в производстве различных мясопродуктов.

Во фракции форменных элементов превалирующим компо­нентом являются эритроциты, на долю которых приходится от 1/3 до 1/2 объема крови. Химический состав эритроцитов кроме белков, липидов и углеводов включает минеральные вещества (ионы К+, Na+, Ca2+, Mg2+, Сl, НСО3–, РО43–). Главный фосфатсодержащий компонент – 2,3 дифосфоглицерат. 90 % сухого ос­татка эритроцитов приходится на гемоглобин. В одном эритроци­те может содержаться около 280 000 молекул гемоглобина. Гемо­глобин – сложный белок. Подобно миоглобину, в качестве небел­кового компонента в его структуре выступает гем. По форме этот белок приближается к сфере. В кислой или щелочной среде дис­социирует на гем и глобин. Гемоглобин у разных видов живот­ных организмов различается аминокислотной последовательно­стью полипептидный цепей глобина. Этот белок выполняет в ор­ганизме дыхательную функцию. Кроме транспорта кислорода от легких к тканям, гемоглобин осуществляет перенос двух конеч­ных продуктов тканевого дыхания (Н+ и СО2) к органам выделе­ния - легким и почкам. При этом частично в переносе СО2 при­нимают участие и белки плазмы. Карбоксигемоглобин является более прочным соединением, чем оксигемоглобин, и может обра­зовываться в легких при вдыхании СО благодаря высокому срод­ству гемоглобина и окиси углерода. При воздействии на гемогло­бин окислителей железо гема переходит в трехвалентную форму (ферриформу), и образуется метгемоглобин. Различные формы пигмента характерны специфичностью окраски. Гемоглобин с пищевой точки зрения – ценный белок, однако в его структуре нет некоторых незаменимых аминокислот, например, изолейцина. Однако при сочетании с другими белками, например, белками молока, мяса его биологическая ценность возрастает. При этом лимитирующие аминокислоты отсутствуют.

Цельную кровь применяют как основное сырье для произ­водства колбас, зельцев, консервов и других продуктов питания, а также в качестве аддитива, придающего традиционный цвет изделиям при использовании в них белковых препаратов. С этой же целью применяют препарат гемоглобина или смесь формен­ных элементов после гидратации в воде в соотношении 1:1.

 

 

ПЛАКАТ 4

 

Функционально-технологические свойства крови и ее фракций в первую очередь зависят от их белкового состава. Цельная кровь содержит около 150 различных протеинов с раз­личными физико-химическими свойствами.

Белки плазмы крови (ПК) обладают уникальным комплек­сом функционально-технологических свойств. Альбумины легко взаимодействуют с другими белками, липидами и углеводами, имеют высокие водосвязывающую и пенообразующую способно­сти. Глобулины – хорошие эмульгаторы. Все белки ПК способны образовывать гели при нагревании. При этом фибриноген имеет выраженную гелеобразующую способность, переходя в фибрин под воздействием ряда факторов (сдвиг рН к ИЭТ, наличие ионов Са2+ в белковой системе) и образуя пространственный каркас. Эти свойства ПК весьма полезны при получении многокомпо­нентных структурированных белоксодержащих смесей, гелеподобных текстуратов, структурировании мясных эмульсий при получении вареных колбасных изделий, оригинальных белковых желейных продуктов. Наибольшее распространение получило применение ПК при производстве эмульгированных мясопродук­тов. Введение ПК в рецептуру вместо воды массовой долей 10 % существенно улучшает качество получаемых эмульсий, органолептические и структурно-механические показатели, повышает выход готовой продукции. Эмульгирующая и гелеобразующая способности плазмы позволяют получать структурные матрицы, имитирующие природные биообъекты по внешнему виду, соста­ву и свойствам, создает предпосылки регулирования функцио­нально-технологических свойств, обеспечивает вовлечение в процесс производства низкосортного сырья, дает возможность с новых позиций подойти к решению вопроса разработки новых видов пищевых продуктов.

 

ПЛАКАТ 5

 

Структурированные формы ПК при­меняют при производстве вареных колбас, рубленых полуфабри­катов, ветчины в оболочке, полукопченых и ливерных колбас, фаршевых консервов, текстурированных наполнителей рецептур, аналогов мясопродуктов. Реальные возможности использования ПК весьма широки и основаны на практической реализации био­технологических процессов (рис. 1).

 

 

Рисунок 1 – Возможности использования ПК в реализации

ПЛАКАТ 6

 

ПЛАКАТ 7

 

Белок играет важную структурную роль в процессе полу­чения эмульсий. Получение эмульсий рассматривают как нало­жение трех процессов: диспергирования жидкости, коалесценции и адсорбционного процесса образования защитных слоев, причем считается, что последний процесс главным образом и определяет свойства конечных эмульсий.

Коалесценция – это слияние капель, усиливающееся при флокуляции или криминге, в конечном счете приводящее к раз­рушению эмульсии; криминг – это гравитационное, т.е. седиментационное или флотационное, разделение мясляных капель без изменения распределения по размерам; флокуляция – это агрега­ция капель при взаимодействии между ними без их слияния.

Если непрерывное перемешивание должно привести к ди­намическому равновесию между дроблением и коалесценцией, то в присутствии эмульгатора образование защитных пленок на поверхности капель дисперсионной фазы затрудняет коалесценцию. Вследствие этого равновесие в значительной степени смещается в сторону образования эмульсий.

Защитную функцию эмульгатора обусловливают его адсорб­ционные свойства (поверхностная активность) и способность к структурообразованию на границе раздела фаз. Происходящее вследствие адсорбции эмульгатора понижение поверхностного на­тяжения облегчает дробление жидкости. Количество поверхностно-активного вещества (ПАВ), адсорбированного на поверхности разде­ла фаз (ПРФ), т. е. величина адсорбции (Г) является одним из важ­нейших параметров, определяющих свойства межфазных адсорбци­онных слоев (MAC). Для белков величина адсорбции на каплях эмульсий при достижении насыщения MAC составляет 1-3 мг/м2.

ЭС белков зависит от большого числа факторов. Одна из важнейших характеристик белка как эмульгатора – структура его молекулы. Обусловлено это тем, что структура адсорбцион­ных пленок и свойства стабилизируемых белком эмульсий явля­ются функцией нативной структуры белка.

ПЛАКАТ 8

 

Поверхностная активность белков определяется особенностя­ми их пространственной структуры. Молекулы глобулярных белков в водном растворе представляют собой компактные частицы со спе­цифической топографией поверхности с асимметрично локализован­ными полярными и неполярными группировками атомов (рис. 2).

 

Рисунок 2 – Особенности пространственной структуры белков:

• - полярные и нейтральные аминокислоты; ο - неполярные аминокис­лоты; а - белок с преимущественным расположением полярных амино­кислот в интерьере белковой глобулы (элементы вторичной структуры не показаны); 1 - денатурированная молекула; 2 - нативная молекула; б - наиболее вероятное расположение адсорбированной молекулы белка на межфазной поверхности; 1 - петли; 2 - сегмент, 3 - хвост

 

ПЛАКАТ 9

 

Фибриллярные белки характеризуются лучшими эмульги­рующими свойствами по сравнению с глобулярными. Они быст­рее снижают межфазное натяжение и имеют более низкое его равновесное значение.

Пленки белков являются по сути белковыми гелями, реоло­гические свойства которых зависят от конформации молекул, причем пленки с большей упорядоченностью, включающие гло­булярные молекулы в нативном состоянии, дают рост более же­стким, устойчивым к механической деформации гелям.

Структура адсорбционных слоев, образованных как глобу­лярными, так и фибриллярными молекулами, в значительной степе­ни определяется концентрацией белка на межфазной поверхности.

На рис. 3 приведены схематические изображения струк­тур пленок типичных фибриллярного (β-казеин) и глобулярного (лизоцим) белков с разными величинами адсорбции (поверхност­ной концентрации).

…………..…..

(3-казеин (неупорядоченный, гибкий) Лизоцим (глобулярный, жесткий)

 

Рисунок 3 – Схема структуры адсорбционных пленок при различных поверхностных концентрациях

ПЛАКАТ 10

 

При высокой концентрации белка или в условиях интен­сивного перемешивания время формирования MAC определяется стадиями: адсорбции, изменения конформационного состояния макромолекулы и образования большого числа нековалентных межмолекулярных связей, обусловливающих прочность возни­кающих межфазных структур, причем дисперсность эмульсии обеспечивается уже на первой стадии формирования MAC.

Имея в виду две стороны процесса получения эмульсий, различают понятия «эмульгаторы» и «стабилизаторы». К первым относят вещества, способствующие образованию и стабилизации ПРФ в процессе эмульгирования (низкомолекулярные ПАВ, на­пример, лецитин), ко вторым – стабилизирующие полученные эмульсии (водорастворимые полисахариды: каррагинан, ксантан и др.). Пищевые белки, такие как казеин, желатин, обладают свойствами как эмульгаторов, так и стабилизаторов, являясь наи­более предпочтительными при производстве пищевых эмульсий.

Существующие методы оценки эмульсионных свойств бел­ков могут быть условно разделены на характеризующие их как эмульгаторы и как стабилизаторы. Первые относятся к процессам получения эмульсий; вторые характеризуют свойства белка при хранении и переработке.

Функциональность белковых эмульсий определяется для модельных систем, имитирующих реальные пищевые эмульсии по основным параметрам и составу.

Стабильность эмульсий – понятие кинетическое. С течени­ем времени ряд самопроизвольных процессов приводит к сле­дующим основным видам разрушения эмульсий: кримингу; флокуляции; коалесценции.

Скорость криминга Vs хорошо описывается уравнением Стокса для скорости движения незаряженной изолированной ка­пли в ньютоновской среде:

где А - радиус сферической капли, см; r0 - плотность дисперси­онной среды, г/см3; r - плотность дисперсной фазы, г/см3; g - ус­корение свободного падения, м/с2; η| - динамическая вязкость среды, Пас.

 

Уравнение Стокса указывает три пути замедления кримин­га в разбавленных эмульсиях. Один из них – уменьшение разме­ров капель, например, при гомогенизации под давлением. По­скольку пищевые эмульсии являются полидисперсными, размер наибольших капель является критическим, т.е. определяющим скорость всего процесса. На практике, даже после интенсивной гомогенизации, частичный криминг происходит из-за наличия в эмульсиях капель, диаметр которых выше 5 мкм. Величина А2 в уравнении рассчитывается по формуле:

где Ni - число капель радиусом А (например, измеренное счетчи­ком Коултера).

Теоретически криминг может быть устранен выравнивани­ем плотностей дисперсной и непрерывной фаз. На практике воз­можности технологов в этом плане ограничены. Разность плотно­стей растительных масел и воды составляет около 102 кг/м3. Эту разницу можно сократить на 50 % при создании условий, способ­ствующих кристаллизации масла, а также добавлением сахара и спирта. Увеличение плотности масляной фазы - другой путь вы­равнивания плотностей. В большинстве стран в настоящее время применение бромированного масла запрещено или ограничено. Это относится и к другим «утяжеляющим» компонентам. Процесс криминга можно также замедлить, увеличивая вязкость основной фазы (если позволяют требования, предъявляемые к эмульсиям).

Флокуляция является самопроизвольным процессом, со­провождающимся уменьшением свободной энергии системы (F) благодаря снижению поверхностной энергии в местах контакта капель при сохранении общей поверхности раздела.

Исследование агрегации в эмульсиях сопряжено с больши­ми методическими трудностями, поскольку явление не сопрово­ждается макроэффектами. Кроме того, эмульсии, как правило, полидисперсны, а во многих случаях являются концентрирован­ными. Для определения начальной скорости флокуляции и ее степени можно применять светорассеяние, если при разбавлении образцов свойства эмульсий не изменяются. Возможно примене­ние оптической (для достаточно грубых эмульсий) и электронной микроскопии. Последняя может, однако, исказить картину флокуляции в эмульсии в процессе приготовления образцов.

Функциональных тестов для определения агрегативной ус­тойчивости не существует. Вместе с тем значение агрегации ка­пель для свойств эмульсий велико, поскольку она является стади­ей, предшествующей коалесценции, а также влияет на реологиче­ские свойства эмульсий.

Коалесценция представляет собой необратимый процесс окончательного разрушения эмульсий. Уменьшение свободной энергии в результате коалесценции обеспечивается снижением площади поверхности раздела (S) при постоянстве межфазного натяжения (∆F = s ∆S). Экспериментальное разделение флокуляции и коалесценции во времени невозможно для низкомолеку­лярных ПАВ, поскольку два процесса следуют один за другим. Для высокомолекулярных ПАВ временной интервал между флокуляцией и коалесценцией может быть значительным.

ПЛАКАТ 11

 

Влияние рН на коалесценцию является одним из наиболее ценных источников информации о роли белка в стабилизации эмульсий. Можно выделить четыре основных фактора влияния рН на стабильность эмульсий:

- неполная растворимость некоторых белков в изоэлектрической точке;

- при pI, где электростатическое отталкивание между моле­кулами белка минимально, жесткость MAC максимальна. Это может способствовать стабилизации капель против их деформа­ции и разрушения;

- поверхностный потенциал белковых пленок равен нулю при рН = pI;

- при этом электростатическое отталкивание препят­ствует разрыву белковых MAC;

- электростатическое отталкивание между отдельными час­тями молекулы адсорбированного белка минимально при рН = pI, что приводит к формированию более компактной конфигурации молекулы, а, следовательно, к уменьшению эффекта стерической стабилизации.

В настоящее время не существует обобщенной теории ста­бильности эмульсий, которую можно применить в практических целях. Однако эмпирическим путем выделен ряд физических факторов, влияющих на реологию и стабильность эмульсий, не­которые из которых приведены в табл. 1.

 

Таблица 1 – Физические факторы стабильности эмульсий

 

Факторы Кри-минг Флоку-ляция Коалес­ценция Реоло­гия
Размер капель XXX XX X X
Характер распределения капель по размерам XXX XXX XXX XXX
Разность плотностей дисперсной фазы и дисперсной среды XXX      
Вязкость:        
дисперсной среды XXX XXX XXX XXX
дисперсной фазы       X
адсорбционных слоев     XXX XX
Толщина MAC   XX XXX XX
Взаимодействие между каплями:        
электростатическое X XXX X X X
макромолекулярное   XXX X X XX
Кристаллизация фаз:        
масляной     XXX XXX
водяной X X XX XX

 

Основная структурная роль межфазных белковых оболочек в мясных эмульсиях состоит в том, чтобы обеспечить равномерное распределение жира при куттеровании, стабилизировать его в вы­сокодисперсном состоянии в составе фарша, что обусловливает высокие качественные показатели готового продукта. В процессе термообработки это позволяет структурировать пищевые системы с получением геля с включенными в него частицами жира. Реали­зуется переход эмульсия (тонкоизмельченный сырой фарш) – гель (готовый продукт). При нарушении стабильности системы не обеспечивается равномерное распределение тонко диспергирован­ного жира, в связи, с чем готовый продукт будет низкого качества.

Существенная зависимость ЭС белков от различных техно­логических факторов значительно усложняет их переработку и влияет на эффективность использования. В связи с этим важ­нейшее значение имеет проблема регулирования их функцио­нальных (эмульгирующих) свойств с целями, как увеличения, так и снижения зависимости от различных факторов.

Известные данные об эмульсионных свойствах белков и пищевых эмульсий, в частности, роли белка в образовании эмульсий, механизмах их стабилизации, могут быть использова­ны для решения практических задач традиционных и новых тех­нологий пищевых продуктов эмульсионного типа.

Яйцо и яйцепродукты используют в колбасно-консервном про­изводстве в основном с целью улучшения функционально-технологических свойств мясных систем, а также для повышения пищевой и биологической ценности изделий. Белок яйца обладает высокой растворимостью, пено- и гелеобразующими свойствами, имеет хорошие адгезионные характеристики, повышает стабильность и вязкость эмульсий. Основной белок яйца – овоальбумин – образует гели и эмульсии как самостоятельно, так и с альбуминами сыворотки крови, липопротеином и лизоцимом. Белки яичного желтка также обладают высокой эмульгирующей и гелеобразующей способностью.

В технологии мясопродуктов молочно-белковые препараты (сухое молоко, казеинат натрия, молочная сыворотка, обезжирен­ное молоко) применяют как для оптимизации функциональных характеристик (ВСС, эмульгирования), так и для повышения пи­щевой и биологической ценности готовых изделий.

Большинство молочно-белковых препаратов содержит во­дорастворимые белки (лактальбумины и лактглобулины), имеют высокую ВСС, эмульгирующую, пенообразующую способность. Наиболее распространено применение сухого цельного (СЦМ) и обезжиренного (СОМ) молока, сухого белкового концентрата из подсырной сыворотки (СБК), казеината натрия и т.п.

Все белки плазмы крови характеризуются хорошей раство­римостью и, как следствие – высокой водосвязывающей и эмуль­гирующей способностью, способны образовывать гели при на­гревании. Плазма крови незаменима при изготовлении белково-жировых эмульсий, связующих, многокомпонентных белковых систем с заданным составом и функционально-технологическими свойствами, структурированных белковых препаратов.

Соевые белки представлены, главным образом, глобулярными фракциями, хорошо сочетаются по физическим характеристикам (способность к гидратации, высокая растворимость, вязкость, термо-и солеустойчивость) с мясным сырьем. Соевые изоляты характери­зуются высокими функционально-технологическими свойствами: водосвязывающей, жиропоглощающей и эмульгирующей способно­стью, образуют гели, структурированные матрицы, стабилизиро­ванные эмульсии. При этом препараты отличаются строго контро­лируемым качеством, стабильны по составу и свойствам.

На практике для получения эмульсий используют ряд спо­собов и методов.

Наибольшее распространение при получении эмульсий по­лучил метод диспергирования (Д. Платэ), сущность которого со­стоит в растягивании капель жидкости до цилиндрической фор­мы. В момент, когда длина цилиндра превышает периметр его ос­нования, он распадается на несколько капель меньшего размера.

ПЛАКАТ 12

 

Академиком Ребиндером установлено, что наиболее важен для сохранения стабильности получаемых эмульсий, особенно концентрированных, так называемый структурно-механический барьер, когда межфазная адсорбционная оболочка структуриру­ется, и структурная вязкость ее при малых градиентах скорости во много раз превышает вязкость дисперсионной среды.

Так как при получении пищевых эмульсий в качестве эмульгаторов чаще всего применяются высокомолекулярные ве­щества, главным образом белки, при их адсорбции вследствие избытка свободной энергии на границе раздела фаз происходят конформационные изменения макромолекул – поверхностная де­натурация, которая определяется как процесс изменений нативной структуры белка, и выражается в развертывании молекулы под влиянием действующих у поверхности раздела фаз сил.

Наличие большого количества гидрофильных и гидрофоб­ных групп в белках обусловливает ориентацию полярных групп к воде, а неполярных - к маслу (жиру), т.е. образование межфазно­го адсорбционного слоя. Эластические и механические свойства этого слоя определяют стабильность мясных эмульсий и, как следствие, качество мясных изделий.

Одним из решающих технологических процессов, обуслов­ливающих высокую стабильность фаршевых эмульсий, является куттерование, которое условно делится на две фазы. Во время первой, базисной, частицы мяса быстро уменьшаются в размерах, их поверхностная площадь растет, свободная влага становится поверхностно связанной, давая рост новым структурам.

При обработке мяса на куттере в течение первых 1-2 мин преобладает механическое разрушение тканей, выход белков, их интенсивное набухание, взаимодействие между собой и водой с образованием белковой пространственной матрицы, внутри кото­рой находятся полуразрушенные мышечные волокна, фрагменты соединительной ткани и других морфологических элементов мя­са, жировые клетки. Конец этой фазы процесса характеризуется экстремальными значениями структурных и механических свойств (вязкость, предельное напряжение сдвига и др.).

Во второй фазе происходят коллоидные и химические из­менения всех компонентов мяса. Дальнейшая гомогенизация сы­рья приводит к диспергированию жира, уменьшению линейных размеров морфологических элементов эмульсии, перемешиванию компонентов фарша, что обеспечивает получение стабильной во-до-белково-жировой эмульсии с высокой липкостью.

Часто в технологии пищевых продуктов используют спо­собность систем к гелеобразованию (студнеобразование).

Перевод пищевых систем в гелеобразное состояние возможен различными способами, среди которых наиболее распространены три основных: нагрев или охлаждение жидкой системы (термотропные гели); изменение ионного состава системы, обычно в результате изменения рН или взаимодействия с ионами металлов (ионотропные гели), или концентрирование жидких растворов или дисперсных систем, содержащих гелеобразователь (лиотропные гели).

При последующем термическом воздействии в результате взаимодействия денатурирующих при нагревании белков возни­кает пространственный каркас – термотропный гель, прочность которого зависит от количества и степени взаимодействия миофибриллярных белков.

Желатин, как известно, является продуктом распада колла­гена при его термоденатурации (рис. 4).

 

Рисунок 4 – Схема тепловой денатурации коллагена в желатин

ПЛАКАТ 13

 

Основной технологической характеристикой желатина яв­ляется его способность к образованию гелей. Гелеобразование желатина зависит от относительной молекулярной массы, состава и свойств жидкой среды.

Основными белками плазмы крови являются сывороточные альбумины, сывороточные глобулины и фибриноген. При гелеобразовании они играют немаловажную роль из-за структурных особенностей. Белки, содержащиеся в плазме, относятся к глобу­лярным, которые обладают свойством ограниченно обводняться без растворения. Для нативных глобулярных белков характерна способность образовывать монодисперсные водные растворы, в которых белок находится в виде частиц одинаковой молекуляр­ной массы, кратной некоторой элементарной величине (прибли­зительно 17 000). В воде полипептидные цепи глобулярных бел­ков свертываются таким образом, что гидрофобные (углеводо­родные) участки цепей, взаимно притягиваясь межмолекулярны­ми (Ван-дер-Ваальсовыми) силами, образуют внутреннее ядро глобулы. Цепь главных (пептидных) валентностей спирально располагается по поверхности; между отдельными витками цепи действуют силы водородных связей. Так образуется сетчатая структура, в которой немаловажное значение имеет образование водородных связей. При этом увеличивается вязкость системы.

Сетка пептидных связей и гидрофильные боковые цепи создают обращенную в жидкую сферу гидрофильную поверх­ность глобулы шарообразной, чаще эллипсовидной, иногда па­лочковидной формы. Способность глобулярных белков к взаимо­действию с влагой определяется величиной заряда на поверхно­сти глобулы и величиной удельной поверхности белковых час­тиц, то есть степенью дисперсности. Стабильность их в растворе зависит от двух взаимосвязанных факторов: гидратации и элек­трического заряда.

Для регулирования процессов гелеобразования используют различные подходы, чаще всего связанные с применением белков или полисахаридов различной концентрации, воздействием тем­пературы и рН, введением катионов и анионов солей и др. Струк­турированные системы в получении мясных продуктов весьма перспективны для расширения ассортимента, улучшения потре­бительских свойств продуктов.

 

 


 


ПЛАКАТ 1

ПЛАН ЛЕКЦИИ

ОСНОВНАЯ ЛИТЕРАТУРА

ПЛАКАТ 2

 

В МЯСНОМ СЫРЬЕ

 

Очевидно, что специфика ферментативных процессов и про­дуктов реакций обусловливает консистенцию и другие свойства.

Аналогично в результате эндогенных ферментативных процес­сов происходит разрешение мышечного окоченения и накопление химических предшественников вкуса и аромата в мясе, а также вкусоароматических свойств в готовых к употреблению мясных продуктах.

Известно, что в послеубойный период свойства всех тканей животного организма значительно изменяются, особенно мышеч­ной ткани. Наступает автолиз. Состояние автолиза тканей легко определить визуально по внешним признакам.

Современные представления о механизме автолитических про­цессов базируются на ферментативной природе посмертных изме­нений мышечной ткани, установленных И. А. Смородинцевым в 30-х годах XX в. Наиболее важное значение отводится двум основ­ным ферментным системам. Одна из них связана с функцией дви­жения и регулирует сокращение - расслабление, другая – катализирует непрерывный распад главных структурных элементов мы­шечного волокна по типу гидролиза.

В связи с дефицитом в рационах питания людей пищевых ве­ществ, особенно белков, и для максимального вовлечения вторич­ных ресурсов перерабатывающих отраслей АПК в производство про­дуктов питания на базе управляемого биокатализа разрабатываются новые инженерные решения.

ПЛАКАТ 3

 

ПЛАКАТ 4

Функционально-технологические свойства крови и ее фракций в первую очередь зависят от их белкового состава. Цельная кровь содержит около 150 различных протеинов с раз­личными физико-химическими свойствами.

Белки плазмы крови (ПК) обладают уникальным комплек­сом функционально-технологических свойств. Альбумины легко взаимодействуют с другими белками, липидами и углеводами, имеют высокие водосвязывающую и пенообразующую способно­сти. Глобулины – хорошие эмульгаторы. Все белки ПК способны образовывать гели при нагревании.

Эти свойства ПК весьма полезны при получении многокомпо­нентных структурированных белоксодержащих смесей, гелеподобных текстуратов, структурировании мясных эмульсий при получении вареных колбасных изделий, оригинальных белковых желейных продуктов. Наибольшее распространение получило применение ПК при производстве эмульгированных мясопродук­тов.

Введение ПК в рецептуру вместо воды массовой долей 10 % существенно улучшает качество получаемых эмульсий, органолептические и структурно-механические показатели, повышает выход готовой продукции. Эмульгирующая и гелеобразующая способности плазмы позволяют получать структурные матрицы, имитирующие природные биообъекты по внешнему виду, соста­ву и свойствам, создает предпосылки регулирования функцио­нально-технологических свойств, обеспечивает вовлечение в процесс производства низкосортного сырья, дает возможность с новых позиций подойти к решению вопроса разработки новых видов пищевых продуктов.

ПЛАКАТ 5

 

Структурированные формы ПК при­меняют при производстве вареных колбас, рубленых полуфабри­катов, ветчины в оболочке, полукопченых и ливерных колбас, фаршевых консервов, текстурированных наполнителей рецептур, аналогов мясопродуктов. Реальные возможности использования ПК весьма широки и основаны на практической реализации био­технологических процессов (рис. 1).

 

Рисунок 1 – ВОЗМОЖНОСТИ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ ПК В РЕАЛИЗАЦИИ

ПЛАКАТ 6

 

ПИЩЕВЫЕ СИСТЕМЫ

Эмульгирование или переработка эмульсий лежат в основе многих технологических процессов получения пищевых продук­тов. К эмульсиям относятся пищевые продукты природного про­исхождения (молоко, яичный желток), большинство молочных продуктов, тонко измельченные колбасные фарши. В настоящее время при производстве комбинированных продуктов питания и как самостоятельные продукты все шире используются искусст­венные эмульсии. К ним относятся эмульсии, стабилизированные немясными белками, использующимися взамен части мясного сы­рья при производстве колбасных изделий, рубленых полуфабрика­тов, фаршевых консервов; эмульсии, являющиеся аналогами моло­ка и молочных продуктов, стабилизированные различными белка­ми; искусственные продукты эмульсионного типа, использующие­ся для функционального (лечебного и диетического) питания. Та­кая стабилизация носит универсальный характер и необходима при получении высокоустойчивых, особенно концентрированных эмульсий.

Устойчивость эмульсий определяется наличием на поверх­ности раздела фаз адсорбционных оболочек, образованных либо двойным электрическим слоем третьего вещества, либо коллоид­но-дисперсным слоем эмульгатора с гелеобразной структурой.

Эффективность получения и стабильность свойств эмуль­сий зависят от вида жира и эмульгатора, соотношения дисперси­онной среды и дисперсной фазы, степени диспергирования час­тиц, температуры, рН среды и других факторов.

ПЛАКАТ 7



Поделиться:


Последнее изменение этой страницы: 2016-04-23; просмотров: 294; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы!

infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.17.162.247 (0.1 с.)