Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Свойства ферментов как биологических катализаторов.
Ø Эффективность - ускоряют реакцию в 108–1012 раз. Ø Специфичность действия - Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам (субстратная специфичность. Ø Зависимость активности ферментов от концентрации субстрата - При увеличении количества субстрата начальная скорость возрастает. Когда фермент становится полностью насыщенным субстратом скорость больше не растет Ø Зависимость активности ферментов от температуры - катализируемые ферментами реакции также чувствительны к изменениям температуры. Однако вследствие белковой природы фермента тепловая денатурация при повышении температуры будет снижать эффективную концентрацию фермента с соответствующим снижением скорости реакции. Ø Зависимость активности ферментов от рН среды - Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов, соответствующей для животных тканей в основном выработанным в процессе эволюции физиологическим значением рН среды 6.0 - 8.0. рН-оптимум действия ферментов лежит в пределах физиологических значений. Исключение составляет пепсин, рН-оптимум которого равен 2.0. Функциональные центры ферментов. Активация и ингибирование ферментов; ин-гибирование конкурентного и неконкурентного типа.
Активный центр ферментов — «активный центр» — уникальная комбинация остатков аминокислот в молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное взаимодействие с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа. В активном центре условно выделяют: · каталитический центр — непосредственно химически взаимодействующий с субстратом; · связывающий центр (контактная или «якорная» площадка) — обеспечивающий специфическое сродство к субстрату и формирование комплекса фермент-субстрат. В сложных ферментах в активный центр входят кофакторы (небелковые компоненты): простетические группы, коферменты, ионы металлов. Регуляторный центр ферментов. Ответственный за изменение каталитической активности фермента. · Аллостериеский центр. · Центр ковалентной модицикации - участок на поверхности белка фермента, вне активного центра. · Центр белок-белкового взаимодействия - участок, комплементарный поверхности белка модулятора.
Активация и ингибирование ферментов. Вещества, которые оказывают влияние на активность ферментов, называют эффекторами. Это могут быть ингибиторы – соединения, тормозящие каталитический процесс, или активаторы – вещества, которые этот процесс ускоряют. Многие лекарственные препараты являются ингибиторами ферментов. Например, ингибиторы амилаз успешно применяются для лечения заболеваний, связанных с повышенной активностью этих ферментов– диабета, ожирения, кариеса Конкурентное ингибирование В этом случае ингибитор связывается в активном центре фермента и конкурирует за него с субстратом. Таким образом, конкурентный ингибитор не связывается с фермент-субстратным комплексом Конкурентный ингибитор обычно структурно схож с субстратом, однако фермент не способен катализировать реакцию в присутствии ингибитора из-за отсутствия у последнего необходимых функциональных групп. Неконкурентное ингибирование Неконкурентный ингибитор не мешает связыванию субстрата с ферментом. Он способен присоединяться как к свободному ферменту, так и к фермент-субстратному комплексу с одинаковой эффективностью. Ингибитор вызывает такие конформационные изменения, которые не позволяют ферменту превращать субстрат в продукт, но не влияют на сродство фермента к субстрату. Основные механизмы регуляции: аллостерическое модулирование, ковалентная модификация, и белок-белковые взаимодействия, превращение проферментов в ферменты. Примеры ферментов, активность которых регулируется указанными механизмами.
|
|||||
Последнее изменение этой страницы: 2021-09-25; просмотров: 34; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.144.113.197 (0.005 с.) |