Изменение белков при хранении растительного сырья и его переработке в пищу

Большое значение имеет процесс тепловой денатурации белков при хранении и переработке зерна, бланшировании растительного сырья.

Каждый белок имеет присущую ему температуру денатурации. Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка: теряется его видовая специфичность, способность к гидратации, теряется биологическая активность, улучшается атакуемость протеолитическими ферментами, происходит агрегирование белковых молекул.

Потеря биологической активности приводит к инактивации ферментов и отмиранию микроорганизмов, что играет положительную роль, т.к. позволяет увеличить сроки хранения готовой продукции.

При тепловой обработке пищевого сырья наблюдается изменения цвета за счет сахароаминной реакции меланоидинообразования.

Изменение окраски овощей в процессе тепловой обработки (в результате меланоидинообразования) зависит не столько от количества свободных аминокислот, сколько от их качественного состава, т.к. различные аминокислоты при реакциях с сахарами дают темную окраску неодинаковой интенсивности. Так, глюкоза дает наиболее интенсивное потемнение в реакциях с лизином, меньшее – триптофан и аргинин и наименьшее – глутаминовая кислота и пролин.

Продукты деструкции аминокислот придают пищевым продуктам соответствующий вкус и аромат. Например, при длительном воздействии высоких температур аминокислоты могут вступать в реакцию с альдегидами и редуцирующими сахарами (с соединениями, содержащими карбонильную группу). При этом из аминокислоты образуется соответствующий альдегид, аммиак и углекислота, а из сахара – фурфурол или метилфурфурол.

 

 

Образующиеся при этом альдегиды обладают определенным запахом, от которого в значительной мере зависит и аромат многих пищевых продуктов. В настоящее время в пищевых продуктах идентифицировано свыше 2500 соединений, участвующих в формировании аромата. Образование их часто связано с превращениями белков.

 

Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте человека

 

Роль аминокислот в организме определяется в первую очередь тем, что они служат предшественниками при синтезе белков и других биологи­чески активных соединений. Однако они часто используются и как источ­ники энергии.

Прежде чем белки смогут включиться в процесс катаболизма, они должны подвергнуться полному ферментативному гидролизу до аминокислот. Это связано с тем, что молекулы белка и большинства пептидов не могут проходить через клеточную мембрану, тогда как аминокислоты свободно проходят через нее.

Гидролиз нативных белков начинается в желудке с действия пепсина, расщепляющего пептидные связи, в образовании которых участвуют аминог­руппы ароматических и кислых аминокислот.

Образующиеся в желудке полипептиды попадают в тонкий кишечник, где рН среды поддерживается в пределах 7 - 8. Здесь они подвергаются действию нескольких протеолитических ферментов. Некоторые из них выде­ляются поджелудочной железой и попадают в кишечник в виде неактивных предшественников, а именно в виде трипсиногена, химотрипсиногена, прокарбоксипептидаз и проэластазы. В кишечнике эти зимогены превращаются в активные формы соответствующих ферментов.

Таким образом, белок расщепляется до аминокислот в кишечнике, от­куда попадают в лимфу и кровь, и происходит их дальнейшее вовлечение в метаболических процессах.

За исключением большей части триацилглицеролов, питательные ве­щества, поглащенные в кишечном тракте, поступают непосредственно в пе­чень - основной центр распределения питательных веществ. Здесь амино­кислоты подвергаются дальнейшим превращениям и распределяются между разными органами и тканями.