Физико-химические свойства белков.

 

Одной из главных особенностей белков является их большая молекулярная масса, которая колеблется в диапазоне от 6000 до нескольких миллионов дальтон.

Другим важным физико-химическим свойством белков является их амфотерность,то есть наличие, как кислотных, так и основных свойств. Амфотерность связана с наличием в составе некоторых аминокислот свободных карбоксильных групп, то есть кислотных, и аминогрупп, то есть щелочных.  Это приводит к тому, что в кислой среде белки проявляют щелочные свойства, а в щелочной среде – кислотные. Однако при определенных условиях белки проявляют нейтральные свойства. Значение рН, при котором белки проявляют нейтральные свойства, называется изоэлектрической точкой. Изоэлектрическая точка для каждого белка индивидуальна. Белки по этому показателю делят на два больших класса – кислые и щелочные, так как изоэлектрическая точка может быть сдвинута либо в одну, либо в другую сторону.

Еще одно важное свойство белковых молекул – это растворимость. Несмотря на большой размер молекул белки довольно хорошо растворимы в воде. Причем растворы белков в воде весьма устойчивы. Первой причиной растворимости белков является наличие на поверхности молекул белков заряда, благодаря чему белковые молекулы практически не образуют нерастворимые в воде агрегаты. Второй причиной устойчивости белковых растворов является наличие у белковой молекулы гидратной (водной) оболочки. Гидратная оболочка отделяет белки друг от друга.

Третье важное физико-химическое свойство белков – это высаливание,   то есть способность выпадать в осадок под действием водоотнимающих средств. Высаливание – процесс обратимый. Эта способность то переходить в раствор, то выходить из него очень важна для проявления многих жизненных свойств.

Наконец, важнейшим свойством белков является его способность к  денатурации. Денатурация - это потеря белком нативности. Когда мы делаем яичницу на сковороде, мы получаем необратимую денатурацию белка. Денатурация заключается в постоянном или временном нарушении вторичной и третичной структуры белка., но при этом первичная структура сохраняется. Помимо температуры(выше 50 градусов) денатурацию могут вызвать другие физические факторы: излучении, ультразвук, вибрация, сильные кислоты и щелочи. Денатурация может быть обратимой и необратимой. При небольших воздействиях разрушение вторичной и третичной структур белка происходит незначительное. Поэтому белок при отсутствии денатурирующего может восстановить свою нативную структуру. Процесс обратный денатурации называется ренатурация. Однако при продолжительном и сильном воздействии  ренатурация становится невозможной, а денатурация, таким образом, необратимой.  

          

 

Строение ферментов.

 Ферменты или энзимы – это белки, выполняющие в организме каталитические функции. Катализ предусматривает, как ускорение, так и замедление химических реакций.

Ферменты практически всегда ускоряют химические реакции в организме, причем, ускоряют в десятки и сотни раз. У иных реакций, проходящих под контролем ферментов, скорость в их отсутствие падает практически до нуля. 

Участок фермента, который непосредственно участвует в катализе, называется активным центом. Он может быть по разному организован у ферментов, имеющих только третичную и четвертичную структуру.  У сложных белков в образовании активного цента участвуют, как правило, все субъединицы, а также их простетические группы.

В активном центре выделяют два участка – адсорбционный и каталитический.

Адсорбционный участок – это центр связывания. Он по своему строению соответствует структуре реагирующих веществ, называемых в биохимии субстратами. Говорят, что субстраты и адсорбционный центр фермента совпадает как ключ и замок. У большинства ферментов один активный центр, но бывают ферменты, имеющие несколько активных центров.

Надо сказать, что в ферментативной реакции принимает участи не только активный центр фермента, но и другие его части. Общая конформация фермента играет важную роль в его активности. Поэтому, изменение даже одной аминокислоты в части молекулы, которая не имеет отношения непосредственно к активному центру, может сильно повлиять на активность фермента и даже свести её к нулю.Благодаря изменению конформации фермента происходит «приспособление» его активного центра к структуре субстратов, участвующих в ускоряемой ферментом реакции.