Углеводы, их биологическая роль, классификация, св-ва. Важнейшие моносахариды, дисахариды, полисахариды.

Углеводы -альдегиды или кетоны многоатомных спиртов и полимеры этих соединений.C_n(H2O)_n. Содержание в организмах: у раст 80-90%, у животных-2%. Биологическая роль:1. Энергетическая-1 грамм у/в=16.9 кДж Е. 2) Структурная-компон-ты оболочек растит. И жив. Кл-ки). 3) пластическая (исходные в-ва для других органических в-в-н/к, вит.4) Защитная (у/в на пов-ти белка, хитин);5) Рецепторная-явл рецепторами для спецефического связывания различных рег-ров метаболизма, а также медиаторов для передачи нервного имп-са. Классификация:1)Простые сахара-моносах-ды, их производные;2)Сложные сахара-олигосахариды и полисахариды. Моносахариды -альдозы и кетозы, мол-лы сод-т 3-7 атомов углерода (иногда 8-9-это высшие сахара). По кол-ву углерода различают триозы, тетрозы, пентозы, гексозы. У/в функц-ют в D-форме (искл-арабиоза-L-форма в составе растит. Оболочки. Наиболее уст-вой явл-ся циклическая форма, все взаимопревращения через линейную. Олигосахариды -полисах-ды первого порядка. Полимеры из 2-10 моносахаридных остатков. Моносах. Остатки соед-ны гликозидной ковалентной связью. По кол-ву моносах. Остатков олигомеры делят на ди- три- тетро -и т. д.- сахариды. Ди- и -три –сахариды явл. Обычно транспортной или запасной ф-мой сахаров. Пр:сахароза и лактоза. Полисах-ды -полисах-ды второго порядка. Более 20 моносах. Остатков, биополимеры (отл от других полимеров тем, что м.б. разветвленная стр-ра). Среди них различают гомополисах-ды (из остатков 1 моносах-да), гетерополисах-ды-из остатков разных моносах-дов. Запасные полисах-ды – это всегда гомополисах-ды. Остатки моносах-дов соед-ны ά-гликозидными связями. Крахмал-основной запасной полисахарид растений, откладывактся в Кл в виде крахмальных зерен. Известны 2 его формы-ά-амилаза и амилопектин- Mr=20*10⁶. По стр-ре ф-ма куста или грозди. Амилопектин > плотное образование. Гликоген – в мышцах и печени, дрожжах, грибах, нек. Водорослей. Гликоген плотная стр-ра с Mr=10⁸. Стр-ра > разветвлена. Структурные полисах-ды- целлюлоза- у всех растений, встр. у бактерий, грибов, низших жив-х. Число остатков глюкозы насчитыв. До 10 тыс. Хитин- встр в жив-м мире, грибах. Мономером явл N-ацетиглюкозамин-дает дополнит. Водородные связи -стр-ра более устойчивая. Муреин-Mr=5*10¹⁰-одна мол-ла покрывает всю клетку. Стр-м звеном явл. Муропептид (N-глюкозами, соединенный с мурамовой кислотой). Остатки моносах-дов в структурных п/сах-дах соед-ны β-гликозидной связью. Вращение вокруг нее не возможно из-за водородной связи м/у гидроксилом и водородом – это позвол. у/в выполнятьсвою ф-цию. Целлюлоза и хитин образуют жесткие линейные цепи, их параллельное расположение стабилизировано возникновением многочисленным межцепочечных водородных связей. П/сах-ды с др. ф-ми: гиалуроновая к-та-встр. в суставной жидкости 9ф-я защитной смазки), у бактерий вх в состав Кл. оболочки, гепарин-препятств. Свертыванию крови, камедин-клейкое в-во, выдел. растения при повреждении, кислые гетерополисах-ды. Свойства у/в: св-ва альдегидной группы-р-ции окисл-я и вост-ния, замещение карбонильного кислорода, поликонденсации (осмоления) и др., по спиртовым-образование простых и сл. Оч. Важны для биохимии св-ва ок-я и вост-я и обр-ние фосфорных эфиров- при ок-нии глюкозы легко получается к-та или спирт, из фосфорных эфиров важны гл-1-фосфат, гл-6-фосфат, фр-1-6-дифосфàучавстсв. В р-ях фосфорилирования.

 

Ферменты как биокатализаторы, их спецефичность и механизм действия. Изоферменты. Регуляция активности обычных и аллостерических ферментов. Ретроингибирование. Влияние физико-химических факторов на активность ферментов.

Относит. молекул. масса белков, облад-х ферментными св-ми, колеблется от 15 тыс. до н-х млн. Ферменты явл-ся глобулярными белками, вкл-т простые (однокомпонентные) и сложные (двукомпонентные).

Относит. молекул. масса белков, облад-х ферментными св-ми, колеблется от 15 тыс. до н-х млн. Ферменты явл-ся глобулярными белками, вкл-т простые (однокомпонентные) и сложные (двукомпонентные).

Белковая часть двукомпонентных ферментов называется апоферментом, молекула в целом- холоферментом, небелковые компоненты легко диссоциирущие из комплекса- коферменты. Они действуют как акцепторы атомов или субстраты. Е’K+AH2 A+E’ · KH2, E’ · KH2 + B E’ · K + BH2

(E-фермент, К-кофермент, AH2,В- субстраты).Соединение белковой части с небелковой осущ-тся за счет ионных, водородных связей, гидрофобных взаимодействий, реже- с помощью ковалентных связей.

Функции:

1) участие в акте катализа;

2) осуществление контакта между ферментативным белком и суб-стратом;

3) стабилизация апофермента. Апофермент определяет специфичность действия.

Один и тот же апофермент может функционировать в составе разных ферментов. НАД является коферментом многих

дегидрогеназ. Ферменты внутри клетки содержатся и действуют в определенных ее орга неллах. Почти все ферменты гликолиза обнаруживаются в цитоплазме, ферменты окислительного фосфорилирования во внутренней мембране.

В ядрах ферменты синтеза нуклеиновых кислот ДНК-полимеразы, РНК- полимеразы). В лизосомах гидролитические ферменты. В пероксисомах ферменты метаболизма гликолевой кислоты и утилизации пероксида водорода. В матриксе митохондрий-ферменты окисления жирных кислот. В строме хлоропластов-рибулозодифосфат карбоксилаза и др.ферменты, участвующие в синтезе углеводов из СО2.

В мембраны хлоропластов встроены АТФ-азы и переносчики электронов, функционирующие в процессе фотосинтеза. При ферментативном катализе наблюдается снижение активации. Реакции протекают ступенчато. Активационный барьер разбивается на несколько более низких.

3 стадии:

1)присоединение молекулы субстрата S к ферментату Е;

2)превращение субстрата; 3)определение конечных прод-в р-ции от фермента. 1-ая стад. -быстрая-образование ферментных комплексов, 2-ая-медленная. Образование ферментсубстратного комплекса возможно из-за определенного сродства ферментов к субстрату.

Различают положительные эффекторы (метаболиты, вызывающие аллостерическую активацию (обратимое связывание ферментами некоторых метаболитов вызывает уменьшение или увеличение активности фермента). И различают отрицательные, связывание которых с ферментом снижает скорость реакции благодаря аллостерическому ингибированию.

Аллостерический эффектор связывается с аллостерическим центром, изменяет конформацию фермента, что вызывает изменение сродства фермента к субстрату.

Если в системе накопления много конечного продукта, то его образование будет ингибировано, в результате чего конечный продукт как ингибитор первого фермента в метаболическом цикле, ведущем к синтезу этого продукта. Это ретронгибирование рН, при котором скорость реакции максимальна, называется оптимумом, при отклонении рН в любую сторону от этого значения скорость реакции снижается. При нагревании выше 80 С преобладающее большинство ферментов полностью денатурирует.

Температурный оптимум 40-60 С. Большинство ферментов хорошо сохраняет активность при положительных и отрицательных температурах.Только холодолабильные инактивируются при понижении t от 30 до 40 градусов.