Белки: классификация, свойства, биологическая роль. Структурная организация белков. Аминокислоты.

Белки-главные компоненты живой клетки – это сложные органические биополимеры, состоящие из C, H, O, N и S. Их мономерами являются аминокислоты – определяют суть живой материи. Классификация б несовершенна-1)-в соответствии с вторичной и третичной стр-рой;2) В соответствии с выполняемыми функциями выделяют сл. Группы белков: 1)каталитически активные белки-ферменты- ускоряют химические превращения в кл; 2) белки-гормоны-возд. На фундаментальные мех-мы регуляции обмена в-в(прониц-ть Кл. мембран, биос-з вторичных посредников;3) Регуляторные б-репрессия и активация генома и регуляция процессов роста, развития, морфогенез жив и раст (гистоны);4) защитные белки-антитела(иммуноглобулины);5) Токсические белки-внешняя защита (яд змей);6)Транспортные б-сывороточный альбумин(перенос жирн.к-т, гемоглабин, порины(обр. поры в мембране);7)структурные б -комп. Мембран, б. межклеточного матрикса(коллаген, ретикулин), белки ядерного матрикса, цитоплазм. скелета; 8)Сократительные б-миозин, актин;9)Рецепторные б-учавств. В передаче инф. в биол. сист.(опсин);10)белки-ингибиторы ферментов;11)белки вирусных оболочек и др.

Свойства белков. Различают химические, физические и биологические св-ва. Химические св-ва белков оч. разнообразны благодаря аминокислотным радикалам различной природы->способны давать широкий круг р-ций: солеобразования (по NH₂-и COOH-группам);окисления и восстановления (по HS-и SS-группировкам);алкилирования, ацилирования и этерификации (NH₂, OH, COOH), амидирования (COOH), нитрования и галогенирования (по ароматическим ядрам), дезаминирования(NH₂), фосфорилирования и сульфатирования (OH);реакции гидролиза пептидных связей;амфотерные св-ва б обусл. Наличием основных и кислых групп. Физические св-ва: большая молекулярная масса,двойное лучепреломление, подвижность в Эл. Поле, оптическая активность, СП-ть рассеивать световые лучи из-за боьших размеров и поглащать у/ф. Оптические св-ва используют при кол-ном определении белков. Транспортная ф-ция б связана с их СП-тью адсорбировать на пов-ти низкомол-ные органич.соед-ния и ионы. Биологические св-ва: биокаталитическая активность благодаря нал-ю активного центра в белках-ферментах; гормональная активность-сп-ть возд-ть на целые группы р-ций в организме; токсическая ак-ть;патогенная а-ть;защитные и рецепторные ф-ции, отв-ть за явление клеточной адгезии ->морфогенез; пластическая роль б-сочетаясь с др. мол-ми -> смешанные биополимеры-нуклеопротеины, липопротеины, гликопротеины-> образованиесуб-и-надкл. Образований; Денатурация-изм-ния третичной и четвертичной стр-ры под возд-ием внешних ф-ров(наруш. Дисульфидн. мостики, солевые, водор.связи, гидроф.вз-я.

Структурная организация белков. 1) Первичная стр-ра-линейная полипептидная цепочка(специфичность б определяется набором а/к и их последоват-тью расположения в цепочке). В цепочке выдкляют остов (без радикалов), N-конец (начало NH₃-группа), C-конец(COOH^-);2)Вторичная стр-ра - Спиральнозакрученная белковая цепочка. Витки спирали удерживаются связями, которые образуются м/у группами СО и NH соседних витков. Различают ά и βспирали. Альфа-спираль представляет п/п цепочку закрученную вправо. Стержен—п/п остов, R-группы снаружи, стр-ру удерживают водородные связи; β-складчатая стр-ра, плоская, п/п цепи распол. Параллельно др другу,водор. Связи м/у близлижащими группами. В этих стр-рах нет сульфгидрильных групп(цистеин) и тяжелых R-групп. Третичная - дальнейшая укладка спирали в трехмерном пр-ве. Элементы вторичной стр-ры взаим. м/у собой. Различают глобулярные белки-уложенные в глобулу(ферменты, гормоны, антитела, белки-переносчики)и фибриллярные - п/пепт. цепи объед. в волокна, нерастворимые в воде. В формир. Третьичной стр-ры учавствуют водор. Связи м/у сближенными R-группами, ковалентные дисульфидные, ионные, гидрофобные. Гемоглабин-70% ά-спирали, рибонуклеаза-80% β-спирали. Сворачивание в третичную стр-ру зависит от последовательности а/к. Мех-м не ясен. Сверхвторичная стр-ра -взаимод м/у ά-и- β-спиралью(энергетич.> выгодно)-> άά, βά, βάβ и др.

Аминокислоты. Около 300:1)белковые(20)-после матричного синтеза декодированные;2)белковые редкие – производные первых;3)небелковые(150). Не встр. в составе белков. Белковые: нормальные, основные, стандартные. Общая формула – COOH-CHR-NH₂.Могут давать стереоизомеры(L-и-D-формы). L-форма –NH₂-группа слева, D- справа(Фишер).Глицин не имеет изоформ (R=H).Амфотерность-сп-ть отдавать протоны(COOH) и принимать (R)-> а/к могут быть донорами и акцепторами протонов при изменении pH->классифицируют на 4 группы:1)R-цепь имеет неполярный и гидрофобный хар-р(ала, вал, лей, илей,про,мет,три)-> боьшое значение для гидрофобных областей-зоны слипания, стр-ра белков-про имеет жесткую конфигурацию, обр. жесткие уч-ки, вл. на конф-цию белка;2)R-группы незаряжены, но полярны (ОН)-сер,тре, тир, асп и глутамин имеют полярную амидную группу, цис-сульфгидр. Группу SH-> могут учавств. в обр. водор. связей;3)R-группа-положительнозар. аминогруппа- Лиз, арг, гис->связыв. С фосф. группами;4) отрицательнозар. R-группа-Асн, глу.