Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Особенности пространственной организации белков и нуклеиновых кислот. Модели фибрилляторных и глобулярных белков.
Качественная структурная теории белка. Общие черты пространственных структур различных белков были установлены в работах Л.Полинга и Р.Кори: 1. Длины связей и величины валентных углов всех пептидых груп - одинаковы. 2. Все атомы пептидной группы расположены в одной плоскости и предпочтительной конфигурацией пептидной группы является транс-конфигурация 3. Полипептидная цепь полностью насыщена водородными связями 4. Двухгранные углы вращения вокруг связей N - Cа и Cа - С' отвечают минимумам торсионных потенциалов, а расстояния между всеми валентно не связанными атомами превышают суммы ван-дер-ваальсовых радиусов. 5. Конформационные состояния всех звеньев полипептидной цепи эквивалентны. Полинг и Кори, сформулировали гипотезу, согласно которой альфа-спираль и складчатая бэта-структура имеют фундаментальное значение в пространственной организации белковых молекул и что структуры фибриллярных, глобулярных белков и синтетических пептидов могут быть описаны с помощью небольшого числа канонических форм - некоторых структурных блоков. Общая структура свернутого белка исключительно компактна. Например, полностью вытянутая цепь панкреатического трипсинового ингибитора (58 остатков) имеет длину 21.1 нм, а максимальный габаритный размер свернутого белка равен около 2.9 нм. Карбоксипептидаза, состоящая из 307 аминокислотных остатков, в вытянутой форме имеет длину 111.4 нм, а в свернутой - 5.0 нм. Нуклеиновые кислоты - это длинные цепочки, состоящие из четырех многократно повторяющихся единиц (нуклеотидов). Их структуру можно представить следующим образом: Символ Ф обозначает фосфатную группу. Чередующиеся остатки сахара и фосфорной кислоты образуют сахарофосфатный остов молекулы, одинаковый у всех ДНК, а огромное их разнообразие обусловливается тем, что четыре азотистых основания могут располагаться вдоль цепи в самой разной последовательности. Сахаром в нуклеиновых кислотах является пентоза; четыре из пяти ее углеродных атомов вместе с одним атомом кислорода образуют кольцо. Атомы углерода пентозы обозначают номерами от 1ў до 5ў. В РНК сахар представлен рибозой, а в ДНК - дезоксирибозой, содержащей на один атом кислорода меньше. Поскольку фосфатные группы присоединены к сахару асимметрично, в положениях 3ў и 5ў, молекула нуклеиновой кислоты имеет определенное направление. Сложноэфирные связи между мономерными единицами нуклеиновых кислот чувствительны к гидролитическому расщеплению (ферментативному или химическому), которое приводит к высвобождению отдельных компонентов в виде небольших молекул. Азотистые основания – это плоские гетероциклические соединения. Они присоединены к пентозному кольцу по положению 1ў.
Более крупные основания имеют два кольца и называются пуринами: это аденин (А) и гуанин (Г). Основания, меньшие по размерам, имеют одно кольцо и называются пиримидинами: это цитозин (Ц), тимин (Т) и урацил (У). В ДНК входят основания А, Г, Т и Ц, в РНК вместо Т присутствует У. Последний отличается от тимина тем, что у него отсутствует метильная группа (CH3). Урацил встречается в ДНК некоторых вирусов, где он выполняет ту же функцию, что и тимин. Фибриллярные белки - расположенные параллельно друг другу вытянутые полипептидные цепи, образующие длинные нити или слои. Существует четыре типа фибриллярных белков, выполняющих в животных организмах защитную или структурную роль: альфа-кератины, бэта-керотины, коллаген и эластин. Все эти белки не растворяются в воде при физиологических условиях. В глобулярных белках полипептидная цепь свернута в компактную глобулу. Белки этого класса имеют значительно более сложные конформации, чем фибриллярные белки. Некоторые глобулярные белки выполняют транспортные функции: вместе с током крови они переносят кислород, питательные вещества и неорганические ионы; к этому же классу белков принадлежат антитела, часть гормонов, а также компоненты мембран и рибосом.
|
|||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-02-17; просмотров: 255; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 18.191.223.123 (0.004 с.) |