Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления Обратная связь КАТЕГОРИИ: АрхеологияБиология Генетика География Информатика История Логика Маркетинг Математика Менеджмент Механика Педагогика Религия Социология Технологии Физика Философия Финансы Химия Экология ТОП 10 на сайте Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрацииТехника нижней прямой подачи мяча. Франко-прусская война (причины и последствия) Организация работы процедурного кабинета Смысловое и механическое запоминание, их место и роль в усвоении знаний Коммуникативные барьеры и пути их преодоления Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Образцы текста публицистического стиля Четыре типа изменения баланса Задачи с ответами для Всероссийской олимпиады по праву Мы поможем в написании ваших работ! ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ?
Влияние общества на человека
Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления |
Тема: Строение и свойствааминокислот.Стр 1 из 3Следующая ⇒
Занятие № 3 Целевые задачи: в результате изучения данной иметь представление: - о биологических функциях аминокислот и их роли в жизнедеятельности; - об особенностях физико-химических свойств аминокислот; Знать: 1.Классификацию аминокислот. 2.Особенности строения 20-ти аминокислот, входящих в состав белков живого организма. 3.Строение незаменимых кислот. 4.Качественные реакции на отдельные аминокислоты и функц. группы, входящие в их состав. Сущность работы: дать определение аминокислотам, разобрать их классификацию, остановиться на редких протеиногенных кислотах (4-гидроксипролин, 5-гидроксилизин, селеноцистеин, альфа-аминолимонная кислота). Привести примеры заменимых и незаменимых кислот. Блок информации: АМИНОКИСЛОТЫ- Классификации аминокислот: Стереоизомерияальфа-аминокислот: D-аминокислотыL-аминокислоты СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ: 1. Кислотно-основные: 2. Реакции на аминогруппу: А) дезаминирование: Б) образование оснований Шиффа: 3. Реакции на карбоксильную группу: А) образование сложных эфиров: Б) декарбоксилирование: ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА. Качественные реакции на аминокислоты.
Цель работы: изучить основные свойства аминокислот, обусловленные их строением и наличием функциональных групп. Сущность работы: провести опыты, указывающие на различное строение аминокислот. Опыт 1. Цветная реакция на глицин с ионами меди. Реактивы: 1%-ный раствор глицина(аминоуксусной кислоты), 1%-ный раствор сульфата меди(II),1%-ный раствор щелочи. Ход работы. В пробирку помещают 2 каплираствора соли меди, 10-15 капель глицина (аминоуксусной кислоты), добавляют 4-5 капель щелочи. Отмечают цвет образовавшегося соединения.
Опыт 2. Реакция глицина с формалином: В пробирку помещают 5 капель раствора глицина (ω = 1%) и добавляют одну каплю индикатора метил-рот. Наблюдают появление желтого окрашивания. Судят о реакции среды в растворе. К содержимому пробирки добавляют 5 капель формалина. Наблюдают изменение окраски индикатора. Делают вывод (наличие какой функциональной группы подтверждает данная реакция). Приводят уравнение реакции.
Опыт 3. Ксантопротеиновая реакция: В чистые пробирки помещают по 0,5 мл растворов яичного белка, альбумина, желатины и казеина. В каждую пробирку добавляют по 0,5 мл раствора концентрированной азотной кислоты. Нагревают. После охлаждения пробирок добавляют по 0,5 мл раствора гидроксида натрия, проводят наблюдения.
Опыт 4. Реакция Фоля на серосодержащие аминокислоты:
Домашнее задание. 1. Приведите формулы четырех протеиногенных аминокислот.
2.Приведите формулы двух непротеиногенных аминокислот.
3. Приведите формулы трех заменимых аминокислот:
4. Приведите формулы трех незаменимых аминокислот:
5. Приведите примеры уравнений реакций, подтверждающихсвойства аминокислот как амфолитов:
___________________________________________________________________________
6.Приведите формы существования аминокислот в зависимости от рН водного раствора.
7.Приведите примеры аминокислот с гидрофобными боковыми цепями.
8.Напишите уравнения реакций:
Дата: _________
Тема: Строение и свойствабелков. Занятие № 4. Целевые задачи: в результате изучения данной темы иметь представление: - о биологических функциях белков и их роли в жизнедеятельности; - об особенностях строения и их физико-химических свойств; Знать: 1. Особенности строения и общую характеристику белков. 2. Классификацию и общие свойства белков. 3.Аминокислотный состав пептидов и белков.Особенности строения белков. Сущность работы: дать определение белкам,разобрать их классификацию, остановиться на синтезе пептидов,их номенклатуре и специфических особенностях структурно-пространственной организации, типы связей стабилизирующих структуры белка (электростатическое взаимодействие,водородная связь, гидрофобные взаимодействия неполярных групп, диполь-дипольные взаимодействия, дисульфидные связи). Блок информации(по указанию преподавателя): Белки – Денатурация- Ренатурация – Лабораторная работа. Качественная реакция на пептидную связь. Количественное определение белка. Цель работы: изучить свойства белков, обусловленные их строением. Сущность работы: провести опыты, подтверждающие наличие пептидной связи, определить содержание белка в исследуемом растворе. Реактивы: растворы яичного белка разной концентрации, 1%-ный раствор сульфата меди(II),10%-ный раствор щелочи. 1. Биуретовая реакция на пептидную связь:
2. Количественное определение белка в растворе: В основе метода лежит биуретовая реакция! Для построения калибровочного графика из раствора белка с точно известной массовой долей (ω = 1,00%) готовят четыре раствора методом последовательного разведения. В пять пробирок помещают по1,00 мл растворов белка: в четыре пробирки – растворы для построения калибровочного графика, в пятую пробирку – исследуемый раствор.Содержимое пробирок перемешивают стеклянными палочками и оставляют на 20 минут при комнатной температуре. Измеряют оптическую плотность раствора на спектрофотометре ПЭ – 5300 В. Стандартный раствор готовят смешиванием 1,00 мл дистиллированной воды, 1,00 мл раствора гидроксида натрия и 0,10 мл раствора сульфата меди(II). Длина волны 24
светофильтра – 540 нм. Записывают результаты измерений. !!! (эту часть работы делать не надо, в таблице представлены данные для построения калибровочного графика). В чистую пробирку помещают 2 мл исследуемого раствора, добавляют по 2,00 мл раствора гидроксида натрия и 0,20 мл раствора сульфата меди(II). Содержимое пробирок перемешивают стеклянной палочкой и оставляют на 15 минут при комнатной температуре. Измеряют оптическую плотность раствора на спектрофотометре ПЭ – 5300 В. Длина волны светофильтра – 540 нм. Строят калибровочный график D = f(ω, %) (на миллиметровой бумаге) по готовым данным из таблицы и определяют массовую долю белка в исследуемом растворе. Делают вывод о содержание белка в исследуемом растворе.
Калибровочный графикD = f(ω, %):
Вывод: ___________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________ Домашнее задание.
1. Приведите фрагменты простых и сложных белков:
2. Приведите примеры глобулярных и фибриллярных белков:
3. Какие факторы влияют на денатурацию белка? Какие явления называют необратимой денатурацией? _____________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________
4. Приведите две резонансные формы пептидной связи в белках:
5. За счет чего стабилизируются вторичная и третичная структуры белка?
_____________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________
6. Напишите цепь гептапептида, состоящего из последовательности аминокислот: серин, валин, тирозин, глутаминовая кислота, валин, аланин, гистидин. Укажите N- и С- концевые остатки. Назовите данныйгептапептид.
_____________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________ _________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________27____________________________________ Дата: _________
|
||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Последнее изменение этой страницы: 2017-02-17; просмотров: 88; Нарушение авторского права страницы; Мы поможем в написании вашей работы! infopedia.su Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Обратная связь - 3.144.113.197 (0.027 с.) |